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BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO IES GIL Y CARRASCO
APUNTES DE BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO
Molina A. y González, G (coord.). 2016. Apuntes de Biología 2º
Bachillerato. Dpto. CC NN. IES Gil y Carrasco
El conjunto de los apuntes se presenta bajo Creative Commons
Licence attribution + non commercial (BY-NC)
http://anamolina.weebly.com/
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Prefacio
Nuestra intención cuando nos planteamos preparar estos Apuntes de Biología de 2º
Bachillerato fue suministrar a nuestr@s alumn@s unos temas de la asignatura completos,
actualizados y atractivos. Como las demandas de la PAUE se ajustan bastante bien a la
programación oficial de 2º bachillerato de la Junta de Castilla y León, pensamos que puedan
servir, no sólo para estudiar a lo largo del curso, sino también para preparar el examen PAUE o
la futura reválida.
La cuestión es que, ponerse a escribir los apuntes de los 22 temas, uno tras otro, es una
tarea tremendamente tediosa y le íbamos dando largas. Por fin, en el curso 2015/16 decidimos
repartir los temas entre l@s alumn@s que habían escogido la opción de Biología para que
trabajasen por parejas. Para no empezar desde cero, se descargaron los temas de la Wiki de F.
J. Andrés Nadal del IES Mar Menor de Murcia (https://javiiesmarmenor.wikispaces.com/) a
quien agradecemos su ayuda. Cada pareja se encargó de redactar un tema de acuerdo a nuestro
programa, y en una segunda vuelta, los intercambiaron entre ell@s para corregirlos. Nosotras
nos encargamos de la revisión final, también unificamos los formatos y añadimos las fotos y
gráficas necesarias. Finalmente, Jorge Magaz se encargó del diseño de la portada y de la
maquetación de los temas.
L@s alumn@s del curso 2016/17, además de colaborar en la primera post-revisión
señalando múltiples erratas que estamos corrigiendo, se han encargado de cubrir la sección de
noticias curiosas, así se puede ver la utilidad de la teoría estudiada, a la vez que se mantienen al
tanto de las investigaciones más recientes.
Consideramos por tanto, que es un texto plural y no deben figurar autores individuales, sino
el Dpto. de CCNN del IES Gil y Carrasco en general, siendo nuestro papel el de coordinadoras.
Para evitar la tipología de los libros de texto, que a nuestro entender pecan por ser
demasiado enciclopédicos y poco didácticos, hemos intentado explicar cada epígrafe de forma
razonada y amena, con un diseño lo más atractivo posible. Hemos cuidado especialmente la
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parte gráfica, tratando de incluir imágenes y figuras que ayuden a entender mejor el texto.
Además, cada tema tiene aparte una presentación de power point con más imágenes.
Aunque cada tema cuenta con un apartado de bibliografía, señalamos aquí las obras de
referencia que más se han utilizado:
Fernández Prieto, A. L. 2012. Apuntes de Biología 2º Bachillerato. IES Fuentes Nuevas. Ponferrada
Guntiñas, E., E. Nogueira, C. Pais y A. Rogina. 2009. Biología 2º Bachillerato. Ed. Casals. Barcelona
IES Rayuela. Biología 2º Bachillerato: http://ies.rayuela.mostoles.educa.madrid.org /index 2.htm
Khan Academy, biología: https://es.khanacademy.org/science/biology
Panadero, J. E., B. Razquín, A. García y M. R. Fuente. 2016. Biología 2 Bachillerato Código Bruño. Ed.
Bruño. Madrid
Plaza, C., J. Hernández, J. Martínez, P. Castro, J. L. Martínez-Aedo y F. J. Medina. 2009. Biología 2º
Bachillerato. Ed. Anaya. Madrid
Porto Andión, A. 2015. Curso de Biología: http://www.bionova.org.es
Sólo queda agradecer su labor a tod@s l@s que han colaborado en este trabajo. Esperamos
que sea útil y que en años sucesivos podamos ir mejorándolo con más aportaciones de nuestr@s
alumn@s. La ventaja sobre un libro de papel es evidente, se podrá ir actualizando los contenidos
sin necesidad de grandes inversiones.
Ana Molina González
Graciela González Sierra
(Coordinadoras)
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Contenidos
Tema 1.- Introducción
Concepto de biología. Características esenciales de los seres vivos. Niveles de organización de
los seres vivos. Los cinco reinos. Los microorganismos.
I. BASE MOLECULAR DE LA VIDA
Tema 2.- Composición de la materia viva.
Bioelementos y biomoléculas. Moléculas inorgánicas. El agua, su estructura (el enlace del puente
de hidrógeno) y funciones de interés biológico. Las sales minerales. Dispersiones coloidales. pH.
Presión osmótica.
Tema 3.- Glúcidos
Concepto, clasificación. Monosacáridos. Disacáridos. Polisacáridos estructurales y de reserva.
Funciones de los glúcidos.
Tema 4.- Lípidos
Concepto y clasificación de lípidos. Dispersiones lipídicas. Lípidos simples. Lípidos compuestos.
Lípidos derivados. Funciones de los lípidos
Tema 5.- Proteínas
Concepto y clasificación. Aminoácidos. Enlace peptídico. Péptidos. Proteínas: niveles
estructurales. Clasificación y funciones de las proteínas.
Tema 6.- Enzimas.
Cinética enzimática. Características de los enzimas. Factores que afectan a la actividad
enzimática. Aplicaciones de los enzimas. Función y concepto de los coenzimas. Las vitaminas
como coenzimas.
Tema 7.- Ácidos nucleicos.
Concepto de ácido nucleico. Bases nitrogenadas. Nucleósidos y nucleótidos. Nucleótidos no
nucleicos. ADN: composición química y localización. El modelo de Watson y Crick. ARN: Tipos,
estructuras y funciones.
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1
Introducción
1. ¿QUÉ ES LA BIOLOGÍA?
La Biología es una Ciencia joven
Cada día su campo de estudio se amplia y su
importancia es mayor
2. ES DIFÍCIL DEFINIR QUE ES LA VIDA
¿Qué características definen a un ser vivo?
Los virus están en el límite de la vida
La posibilidad de crear vida artificial cada vez está
más cerca
3. LOS NIVELES DE ORGANIZACIÓN
Cada nivel de organización se relaciona con una
disciplina biológica
También hay campos transversales
4. LOS SERES VIVOS SE AGRUPAN EN
CINCO REINOS
La sistemática estudia la diversidad de seres vivos
del planeta
Las técnicas moleculares permiten definir un
nuevo rango por encima de reino: el dominio
Encontramos microrganismos en diferentes reinos
Imágenes de diferentes tipos de seres vivos. Ver http:// eoL.org
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Gershenson, C. Vida artificial.
http://www.investigacionyciencia.es/blogs/fisica-y-quimica/34/posts/vida-artificial
-12512
• Hernández, P. ¿qué es la vida?
http://www.hablandodeciencia.com/articulos /2012/05/22/que-es-la-vida/
• Jiménez Clavero, MA. Los virus son vida.
http://www.madrimasd.org/blogs/ virusemergentes/2013/10/los-virus-son-vida-v-
congreso-europeo-de-virologia-lyon-11-14-de-septiembre-de-2013/
• Porto. A. IES María Casares. Tema 20. Microorganismos.
http://www.bionova. org.es/biocast/tema20.htm
• Schnek, A. y Massarini, A. 2008. Curtis. Biología. 7ª ed. México: Médica
Panamericana.
http://www.curtisbiologia.com/p1855
� Noticias curiosas
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OBJETIVOS
1. Conocer el campo de estudio de la Biología y sus aplicaciones
2. Entender la dificultad que implica definir que es la vida
3. Explicar las principales características de los seres vivos
4. Situar los virus en los límites de la vida
5. Recordar los niveles de organización y su utilidad en el estudio de la biología
6. Relacionar cada nivel de organización con su disciplina correspondiente
7. Enumerar las características más importantes de cada uno de los seis reinos
8. Conocer el nuevo concepto de dominio
9. Diferenciar microorganismos pertenecientes a los diferentes reinos
CONCEPTOS CLAVE
alga, 12
anatomía, 11
Archaea, 14
ARN, 14
autótrofa, 13
bacteria, 12
biología, 5
Biosfera, 10
biotecnología, 6
célula, 10
citología, 11
comunidad, 10
Darwin, 6
ecosistema, 10
Eukarya, 14
exón, 16
extremofilo, 15
fisiología, 11
función, 7
Fungi, 12
heterótrofa, 13
Histología, 11
histona, 16
holístico, 9
intrón, 16
linaje, 14
Linné, 12
microorganismo, 7
Miller, 8
molécula, 10
Monera, 12
órgano, 10
orgánulo, 10
poblacion, 10
Protistas, 12
protoctista, 12
protozoo, 12
sistema, 10
tejido, 10
teoría celular, 6
urea, 8
vida, 7
vida artificial, 8
virus, 7
Wallace, 6
Witthaker, 12
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Figura 1.1. La Biología estudia los seres vivos, desde los microorganismos diminutos hasta las ballenas
rorcuales gigantes. Fuente
1.1 ¿QUÉ ES LA BIOLOGÍA?
La Biología es la ciencia que estudia la vida en todas sus manifestaciones. La palabra biología
viene del idioma griego: bios (βίος), que significa “vida”, y logía, (-λογία) que significa “estudio
de”, por tanto significa estudio de la vida. Esto implica el estudio de los seres vivos, de su
estructura, funcionamiento, taxonomía, distribución, evolución, relaciones, etc. Como todas las
ciencias, la Biología hace uso del método científico para conseguir sus objetivos, y su desarrollo
se fundamenta en la observación y en la experimentación.
Cada día su campo de estudio se amplia y su importancia es mayor
El campo de la biología es amplísimo y gracias a su estudio, podemos conocer mejor nuestro
cuerpo, sus órganos y funciones y además, todo el del resto de seres vivos de nuestro planeta.
Los conocimientos biológicos permiten avanzar poco a poco en materias de salud, conservación
de recursos naturales y ayudan a encontrar soluciones a problemas, como el cambio climático,
los virus emergentes o la escasez de alimentos.
Aunque la Historia natural es casi tan antigua como la propia humanidad, la biología tal como
hoy la conocemos es una ciencia relativamente joven, que empieza a despegar en el s. XVIII
cuando los naturalistas, nombre con el que se conocía a los estudiosos de historia natural,
rechazaron categóricamente las ideas sobrenaturales sobre la creación de los seres vivos. La
Biología actual utiliza dos teorías básicas para explicar cómo son y cómo funcionan los seres
vivos: la teoría celular y la teoría de la selección natural.
La teoría celular (ver Tema 8) indica que todos los seres vivos son esencialmente iguales,
formados por una o más unidades llamadas células. La vida de un organismo es la manifestación
de la actividad de sus células. La teoría de la selección natural (Darwin y Wallace, ver Tema 15)
explica la diversidad de vida del planeta, cómo los seres vivos evolucionan según los cambios
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ambientales que ocurren en el planeta, de forma que aquellos que sean seleccionados
favorablemente tendrán más posibilidades de generar más descendientes.
La Biología es importante hoy en nuestras vidas porque avanzamos hacia una sociedad
biotecnológica, donde campos como el desarrollo de la agricultura, de la ganadería, de la
industria o de la medicina dependen de los avances de este campo. En la actualidad tenemos la
capacidad de alterar –modificar genéticamente incluso- el curso de los dinamismos naturales
que han guiado durante miles de milenios el nacimiento y desarrollo de los seres vivos. Y aunque
esta posibilidad pueda generar temor, también está la esperanza de una considerable mejora
de la calidad de nuestras vidas. La moderna biotecnología ocupará sin lugar a dudas un papel
destacado en la transformación de la sociedad humana.
1.2 ES DIFICIL DEFINIR QUE ES LA VIDA
Como todos sabemos es bastante problemático definir que es la vida. La vida no es algo palpable
que se pueda tocar o ver bajo el microscopio. Podemos ver seres vivos y estudiarlos, pero no la
vida en sí. Es por tanto una cualidad o característica de determinados seres, que decimos que
están vivos, que heredan o adquieren esa cualidad al nacer, pero que de momento no sabemos
inducir en un ser inerte.
Figura 1.2. El origen de las especies por selección natural de Charles Darwin marca el inicio de la
biología moderna.
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¿Qué características definen a un ser vivo?
Cualquier manual de biología explica que los organismos vivos son sistemas complejos auto-
organizados, con capacidad de almacenar y transmitir información molecular en forma de ácidos
nucleicos, poseen catalizadores enzimáticos, intercambian materia y energía con el medio
ambiente, llevan a cabo procesos internos de conversión de energía (por ej. fotosíntesis,
respiración y otras actividades metabólicas catalizadas por enzimas), y tienen capacidad de
crecer, de reproducirse y de responder a estímulos (irritabilidad).
¿Cuál de todas estas características es más importante? ¿Cómo podemos resumirlas u
ordenarlas? Lo más importante es tener en cuenta que los seres vivos:
• Son complicados y muy organizados
• Capacidad de extraer y utilizar energía de su entorno
• Capacidad de autoperpetuación a lo largo del tiempo y espacio
• Cada componente cumple una función específica
Los virus están en el límite de la vida
Podemos discutir si los virus, que sólo cumplen algunos de estos criterios, se pueden considerar
como parte del mundo vivo (ver Tema 20). Es un debate interesante, con partidarios firmes en
ambos bandos que presentan numerosas razones a favor y en contra.
• Estrictamente hablando un virus no está vivo, tal vez porque la definición de la vida no
se ha afinado aún lo bastante como para incluirlos, pero es obvio que los virus participan
activamente en los procesos vitales de las células. Tienen material genético y capacidad
de mutación y evolución, y por eso se estudian en Biología con el resto de
microorganismos.
Figura 1.3. Virus del herpes. Fuente Figura 1.4. Estructura de un adenovirus. Fuente:
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La posibilidad de crear vida cada vez está más cerca
Durante siglos se aceptó que la vida era algo especial y cualitativamente distinto a lo inanimado,
se hablaba del alma, de una fuerza vital única en los seres vivos y se suponía que su composición
química era muy diferente de los inanimados. Pero con la síntesis de la urea (Wöhler, 1828) el
hechizo empezó a quebrarse, pues quedo demostrado que era relativamente simple sintetizar
compuestos orgánicos a partir de otros inorgánicos. La vida no tenía propiedades mágicas ni
estaba en un plano distinto del mundo físico. También el conocido experimento de Miller (1952)
sobre el origen de la vida descubrió que es posible obtener moléculas orgánicas, como los
aminoácidos, bloques fundamentales de la vida, a partir de sustancias químicas inorgánicas,
como el agua, el hidrógeno y el amoníaco, que se suponía eran abundantes en la atmósfera de
la Tierra primitiva.
Dado que la vida no es una propiedad dependiente de sus componentes, sino de su organización,
ya a mediados del siglo XX se empezó a estudiar de manera abstracta las propiedades de los
sistemas vivos y se desarrollaron modelos de sistemas vivos en simulaciones de computadoras
y en robots, tratando de crear vida artificial. Actualmente con las herramientas de la
bioinformática es posible simular seres vivos con los que confrontar hipótesis sobre las
características de la vida. Un paso más en esta rama de la biología, llamada biología sintética, es
crear organismos vivos en el laboratorio (Fig. 1.5).
1.3 LOS NIVELES DE ORGANIZACION CELULAR
Hay dos enfoques complementarios para estudiar los seres vivos; uno es desde un punto de vista
analítico, descubriendo cada uno de sus componentes por separado y el otro es sintético u
Figura 1.5. El equipo de Craig Venter anunció en marzo de 2016 la fabricación en el laboratorio del
microorganismo sintético con genoma mínimo: Syn 3.0, con 531 kbp y solo 473 genes. Fuente: Naukas
http://francis.naukas.com/2016/03/25/el-organismo-sintetico-con-menos-genes/
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holístico, tratando de entender cómo dichos componentes cooperan como un todo. Si
suponemos que las características exclusivas de los organismos no se deben a su composición,
sino a su organización, es fundamental conocer cómo se encuentra organizada la materia viva y
qué niveles de complejidad presenta.
Cada nivel de organización incluye a los niveles inferiores y, a su vez, forma parte de los
superiores, además de que cada uno posee características propias, denominadas características
emergentes. En cada nivel de organización se pueden estudian sus componentes por separado
(visión analítica) o bien como interaccionan entre sí (visión holística) para dar lugar al nivel
superior. Por ejemplo, una proteína no es sólo la suma de los aminoácidos que la conforman,
sino que tiene características específicas que no se encuentran en los aminoácidos aislados.
El concepto de emergencia es importante porque ayuda a entender que en todo sistema
estructurado surgen o aparecen nuevas propiedades que no se habrían podido predecir por muy
bien que se conozca el nivel anterior. Este concepto se expresa diciendo que "el todo es más
que la suma de sus partes". Por tanto, ningún sistema puede explicarse por completo
describiendo las propiedades de sus componentes de manera aislada.
Los niveles de organización ayudan a comprender como funcionan los seres vivos
En la materia viva existe una jerarquía de niveles estructurales de complejidad creciente que se
denominan niveles de organización.
Moléculas, átomos, y partículas subatómicas: son los niveles funcionales fundamentales de la
bioquímica
Orgánulo: es una estructura que forma parte de la célula. Cada orgánulo cumple una
determinada función celular p.ej. la mitocondria es donde se genera ATP en las células
eucariotas.
Célula: es la unidad estructural más pequeña de los seres vivos, capaz de funcionar
independientemente. Cada célula tiene un soporte químico para la herencia (ADN), un sistema
químico para adquirir energía etc.
Tejido: (en organismos multicelulares). Es un grupo de células que realizan una determinada
función. Por ej. el tejido muscular cardíaco.
Órganos: (en organismos multicelulares). Es un grupo de células o tejidos que colaboran en una
función determinada. Por ej. el corazón bombea sangre.
Sistema o aparato: (en organismos multicelulares). Es una asociación de órganos con un objetivo
común, p.ej. el sistema circulatorio.
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Figura 1.6. Niveles de organización de la materia viva. Fuente:
http://apuntesparaestudiar.com/biologia
Individuo: Una o más células caracterizadas por un único tipo de información codificada en su
ADN. Puede ser unicelular o multicelular. Los individuos multicelulares muestran tipos celulares
especializados y división de funciones en tejidos, órganos y sistemas.
Población: Grupo de individuos de la misma especie que tienden a aparearse entre sí en un área
geográfica limitada. Por ej. un campo con flores separado de otro campo por una colina sin
flores.
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Comunidad: Es la relación entre grupos de diferentes especies. Por ejemplo, las comunidades
del desierto pueden consistir en conejos, coyotes, víboras, ratones, aves y plantas como los
cactus.
Ecosistema: La relación entre un grupo de organismos que forman la comunidad con su medio
ambiente.
Biosfera: La suma de todos los seres vivos tomados en conjunto con su medio ambiente. En
esencia, el lugar donde ocurre la vida, desde las alturas de nuestra atmósfera hasta el fondo de
los océanos o hasta la profundidad del suelo a las encontremos vida.
Cada nivel de organización se relaciona con una disciplina biológica
Algunas de ellas son:
Nivel molecular: Bioquímica. Estudia las biomoléculas orgánicas
Nivel celular: Citología. Se ocupa del estudio de las células.
Nivel orgánico: Histología. Estudia los tejidos; la fisiología se encarga del estudio del
funcionamiento de los órganos y estructuras de los seres vivos; la anatomía estudia la estructura
interna y externa de los seres vivos; la botánica estudia el reino Plantae; la zoología estudia los
animales; la micología se dedica a los hongos; etc.
Nivel Poblacional: La ecología estudia a los seres vivos y su interacción con el medio ambiente.
También hay campos transversales
Pero hay una serie de disciplinas que son transversales, como
o Microbiología, se encarga del estudio de los microorganismos u organismos
microscópicos.
o Inmunología, se dedica al estudio del sistema de defensa contra las infecciones
o Entomología, estudia los insectos, es una rama de la Zoología.
o Etología, estudia el comportamiento de los animales.
o Ornitología, estudia las aves.
o Genética, estudio los genes y la herencia genética
1.4 LOS SERES VIVOS SE AGRUPAN EN 5 O 6 REINOS
La increíble diversidad de seres vivos presentes en el planeta ha sido objeto de numerosos
intentos de clasificación. En su Systema Naturae Carl von Linné (1758) reconocía dos grandes
Reinos: el reino animal y el reino vegetal. Según se fueron describiendo nuevos seres vivos se
fueron asignando a uno u otro reino atendiendo a criterios que no siempre suscitaban un
acuerdo generalizado. Así, algunos organismos unicelulares móviles que presentaban afinidades
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con las células de los animales pluricelulares se les denominó protozoos y fueron asignados al
reino animal, otros organismos unicelulares fotosintéticos fueron denominados algas
unicelulares o protofitas y se asignaron al reino vegetal; las bacterias, algunas de las cuales
también realizan la fotosíntesis, aparecían en los tratados de botánica como un grupo más
dentro del reino vegetal. A pesar de las dificultades que presentaba este sistema se mantuvo
vigente durante casi doscientos años.
En el siglo XIX se añadió un tercer reino, los Protistas, para incluir al grupo, cada vez más
numeroso, de organismos unicelulares más simples. El sistema de los tres reinos continuó hasta
que R. H. Witthaker (1969) introdujo dos nuevos reinos, Monera (formado por bacterias, que
son unicelulares pero procariotas) y Fungi (formado por hongos que se separan del reino
vegetal). El esquema de los cinco reinos se ha mantenido hasta hace poco, con el reino Protista
–también llamado Protoctista- como un cajón de sastre que incluye todo tipos de organismos,
incluso pluricelulares de organización simple, como las algas pluricelulares (Margulis y Schwartz,
1985).
Las características fundamentales
para definir los reinos son:
� tipo de organización celular
(procariota, eucariota)
� nº de células (unicelular, pluricelular)
� forma de nutrición (autótrofa,
heterótrofa)
� nivel de organización (celular,
tejidos, órganos, aparatos y
sistemas)
Figura 1.6. Los cinco reinos clásicos de la clasificación de Whittaker. Fuente:
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Tabla 1.1. Caracteres generales que definen a cada uno de los 5 reinos
Reino Características
Monera Células de vida libre; algunas viven agrupadas. Células procariotas, con todos los
tipos de nutrición y metabolismo conocidos. Incluye a todas las bacterias.
Protista o
Protoctista
Células eucariotas. Flagelos en algún momento de su ciclo de vida. La distinción
entre unicelularidad y pluricelularidad es irrelevante. Es un grupo definido por
exclusión, es decir, no son animales, plantas, hongos ni procariotas. Nutrición
autótrofa o heterótrofa. Contiene aproximadamente 27 phyla incluyendo a
protozoos, mohos simples y algas como los organismos más comunes. Nivel de
organización inferior o superior según los phylla, las algas pluricelulares
marrones, por ejemplo, tienen tejidos.
Fungi
Células eucariotas con pared de quitina. Prácticamente son todos pluricelulares,
aunque hay excepciones, como las levaduras, que son unicelulares. Formación
de esporas y generalmente ausencia de flagelos. Nutrición heterótrofa por
absorción. Nivel de organización inferior, no hay verdaderos tejidos.
Plantae
Las células eucariotas con pared de celulosa. Nutrición autótrofa, pues la mayor
parte de las células de las plantas poseen cloroplastos; sin embargo, ésta no es
una característica exclusiva ni general de las plantas. Son todos organismos
pluricelulares con ciclos alternos, pasando por un estadio haploide (gametofito)
donde se producen gametos por mitosis, seguido de otro diploide (esporofito)
donde se producen esporas por meiosis. Nivel de organización superior; tienen
tejidos, órganos y sistemas.
Animalia
Organismos multicelulares eucariotas desarrollados a partir de un embrión que
pasa por una fase de blástula. Nutrición heterótrofa por ingestión. A diferencia
de las plantas, en los animales la meiosis es gamética, es decir, a la reducción
cromosómica le sigue inmediatamente la formación de gametos, sin posibilidad
de originar individuos haploides como el gametofito. Nivel de organización
superior con tejidos, órganos y aparatos/sistemas.
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Las técnicas moleculares permiten definir un nuevo rango: el dominio
La introducción de las técnicas de secuenciación de las proteínas y más tarde de los ácidos
nucleicos, provocó un vuelco en los sistemas de clasificación de los seres vivos. Se acepta que
secuencias similares de aminoácidos o nucleótidos denotan un mayor parentesco evolutivo
entre las especies que las presentan, mientras que secuencias muy diferentes irían asociadas
con una mayor divergencia a partir de un antepasado común más remoto.
Carl Woese (1990) utilizando métodos moleculares comparó los diferentes linajes de seres vivos.
Para ello se valió de moléculas de ARN 16S presente en la subunidad pequeña del ribosoma.
Dado que los ribosomas sintetizan proteínas, pequeñas variaciones en la secuencia de este ARN
muestran parentescos muy antiguos en la historia de la vida. Los resultados demostraron que
hay sólo 3 linajes fundamentales, dos de ellos de células procariotas (Archaea y Bacteria o
Eubacteria) y uno de eucariotas (Eukarya).
Figura 1.7. Los tres dominios según Woese. Fuente:
Estos tres linajes son llamados dominios, una categoría superior por encima del reino. Estas tres
ramas tienen antepasados comunes muy lejanos y difieren en muchos aspectos, aunque la
arquitectura y funcionamiento básico de sus células es semejante; todos comparten material
genético formado por ADN, ribosomas para la síntesis de proteínas, membranas celulares con
lípidos y proteínas; por tanto, podemos deducir que hubo una ruta evolutiva común anterior a
la separación de los dominios y se produjo la extinción, de las otras posibles formas de vida, si
las hubo.
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Tabla 1.2. Caracteres que definen a los tres dominios
Dominio Características
Bacteria
Ejp. Cianobacterias, bacterias púrpuras,
bacterias gram-positivas, bacterias
verdes no-sulfurosas.
Células procarióticas. Pared de mureina. Membrana
celular con fosfolípidos. El RNA ribosomal 16S es del
tipo eubacteriano, con un bucle entre las posiciones
500-545.
Archaea
Ejp. Pyrodictium, Thermoproteous,
termococales, metanococales,
metanobacterias, metanomicrobiales,
halófilos extremos.
Células procarióticas. Membranas celulares
resistentes a condiciones extremas. El RNA
ribosomal 16S es del tipo arqueobacteriano, con una
secuencia única entre las posiciones 180-197 o 405-
498.
Eucarya
Animales, plantas, hongos, y protistas.
Células eucarióticas. Membranas celulares con
fosfolípidos. El RNA ribosomal 18S es del tipo
eucariota, con una secuencia única entre las
posiciones 585-655.
Figura 1.8. Relaciones filogenéticas entre los tres dominios de los seres vivos. Fuente: Nature
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Muchas arqueas (Archaea) son microorganismos extremofilos, es decir, que viven en ambientes
de condiciones extremas, como elevadas concentraciones de sal (= halófilas), altas temperaturas
(= hipertermófilas) o valores de acidez muy altos (= acidófilas), donde aparentemente no es
posible encontrar seres vivos. Por eso cuando se descubrieron en 1983 se supuso que eran seres
muy primitivos, adaptados a las condiciones inhóspitas, similares a las que había en la Tierra
primitiva y se les dio el nombre de arqueas (del griego arkhaia que significa arcaica, antigua). Al
no poderse cultivar muchas formas en el laboratorio han pasado desapercibidas hasta que se
han podido identificar por su material genético.
Todavía no se conoce bien la relación filogenética entre arqueas, bacterias y eucariotas pero
parece que tienen más proximidad genética con los eucariotas que con las bacterias,
barajándose dos posible hipótesis (Fig. 1.8.).
Uno de los rasgos más llamativos de las arqueas, que excluye que sean seres primitivos
anteriores a las bacterias, es la presencia de material genético complejo, con histonas y exones
e intrones, como ocurre en los eucariotas.
Por tanto, frente al dilema de 5 reinos pero 3 dominios, la solución más correcta ha sido
considerar 6 reinos de seres vivos: Bacteria, Archaea, Protista, Fungi, Plantae y Animalia
Encontramos microrganismos en diferentes reinos
Los microorganismos son un grupo de seres vivos muy heterogéneos que se caracterizan por su
reducido tamaño. ¿Por qué son tan pequeñas los microbios? La razón es la proporción superficie
/ volumen celular. Cuando una célula crece, su radio (r) también, a la que vez que su superficie
(r2) y su volumen (r3), de modo que el volumen (r3) siempre crece más rápido que su
superficie(r2), y está proporción se mantiene independientemente de la forma de la célula. Por
tanto los microbios, que generalmente son unicelulares, deben ser relativamente pequeños
para que su superficie externa, que controla el intercambio de materiales, pueda cubrir sus
necesidades internas.
Figura 1.9. Diferentes tipos de microorganismos. Fuente: Sáez P. Unidad 16. Los
microorganismos. http://slideplayer.es/slide/4578281/
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El concepto de microorganismo es operativo y carece de cualquier implicación taxonómica o
filogenética; dado que siempre son pequeños, en todos ellos su fisiología es muy similar. Dentro
de los microorganismos encontramos organismos unicelulares y pluricelulares no relacionados
evolutivamente entre sí, tanto procariotas, como eucariotas, con estrategias vitales muy
diferentes. Ordenados por los 6 reinos son:
� Bacteria
por ej. Escherichia coli, la bacteria modelo de todos los laboratorios
� Archaea
por ej. Thermus aquaticus, la arquea cuya ADN polimerasa se utiliza para hacer copias de ADN
(método llamado PCR)
� Protista
algas unicelulares, por ej. diatomeas
protozoos, por ej. Plasmodium falciparium (parasito intracelular que produce la malaria)
mohos mucilaginosos y acuáticos, por ej. Plasmopara viticola (Mildiu de la vid)
� Fungi: Hongos microscópicos
zygomicetes, por ej. Mucor (el moho blanco del pan)
levaduras (ascomycetes), como Saccharomyces cerevisiae (la levadura de la cerveza)
royas y tizones (basidiomycetes), como Ustilago zeae (Tizón del maíz)
� Formas acelulares
son los virus y priones, por ej. virus del Ébola
Figura 1.10. Los microorganismos pertenecen a distintos reinos. Fuente: Rentas, Ch.
Microbiología. http://slideplayer.es/slide/3297262/
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CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. ¿Por qué decimos que los niveles de organización atómico y molecular son niveles
abióticos?
2. ¿Cuáles son los atributos que identifican a los seres vivos y los hacen diferentes de la
materia inanimada?
3. ¿Se pueden considerar los virus seres vivos? Explica tus argumentos
4. ¿Qué caracteriza a cada nivel de organización en relación con los inferiores a él?
5. ¿En qué niveles de organización aparece la Histología? ¿Qué estudia la fisiología?
6. Diferencia etología de entomología
7. ¿A qué reino puede pertenecer un ser vivo eucariota, pluricelular y autótrofo? ¿Qué
datos necesitar para concretar más el reino?
8. ¿A qué reinos pertenecen los microrganismos?
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2
Bioelementos y biomoléculas
1. LAS UNIDADES DE MATERIA VIVA
Los bioelementos primarios forman más del 95% de la
masa viva
El carbono es el bioelemento primordial
Los bioelementos secundarios suelen aparecen
ionizados
Los oligoelementos son imprescindibles
2. TIPOS DE ENLACES EN BIOMOLÉCULAS
Hay biomoléculas inorgánicas y orgánicas
3. SIN AGUA NO ES POSIBLE LA VIDA
La molécula de agua es un dipolo permanente
Las propiedades del agua son únicas
Las funciones del agua son consecuencia de sus
propiedades
4. LA MATERIA VIVA ESTÁ EN ESTADIO COLOIDAL
Las dispersiones coloidales tienen dos fases, sol y gel
5. LAS SALES MINERALES SON BIOMOLÉCULAS
INDISPENSABLES
Los sistemas tampón amortiguan los cambios de pH
Las sales minerales realizan funciones osmóticas.
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
� Noticias curiosas
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OBJETIVOS
10. Describir y reconocer la importancia de bioelementos primarios, secundarios y
oligoelementos. Conocer algún ejemplo de oligoelemento.
11. Distinguir los principales enlaces inter e intramoleculares.
12. Conocer los principales grupos funcionales.
13. Definir biomoléculas, diferenciando orgánicas de inorgánicas.
14. Conocer la estructura molecular del agua, y a partir de dicha estructura deducir y
explicar sus propiedades y funciones en los seres vivos.
15. Diferenciar los compuestos polares de los apolares.
16. Explicar diferencias entre disoluciones verdaderas y dispersiones coloidales.
17. Conocer las principales sales minerales presentes en los seres vivos y sus funciones.
18. Explicar la escala de pH y el papel de las sales como tampones de pH.
19. Explicar el proceso de osmosis y la necesidad de mantener estable la presión osmótica
celular.
CONCEPTOS CLAVE
ácido
adhesión
aminoácido
átomo
base
bioelemento
biomolécula
carbono
carbohidrato
catalizador
cohesión
coloide
enlace covalente
energía de enlace
puente de hidrógeno
enlace iónico
enzima
ion
lípido
molécula inorgánica
molécula orgánica
monómero
monosacárido
nucleótido
pH
polímero
polipéptido
polisacárido
producto
proteína
reacción química
reactivo
solución
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2.1 LAS UNIDADES DE LA MATERIA VIVA
Los bioelementos o elementos biogénicos son aquellos elementos químicos que forman parte
de los seres vivos. Merece la pena preguntarse por qué unos elementos químicos aparecen con
mayor abundancia en los seres vivos que otros. Si se observa la Tabla 2.1. se constata que la
composición de la materia viva es bastante diferente de la de la corteza terrestre; por ejemplo,
hay elementos muy abundantes en ésta, como Si y Al, que apenas aparecen en la materia viva,
mientras que bioelementos mayoritarios, como C y N, resultan muy escasos en la corteza
terrestre.
Tabla 2.1. Proporción de los elementos químicos en la geosfera y biosfera
Elemento Símbolo Nº atómico % en Geosfera % en Biosfera
Hidrógeno H 1 0,95 9,31
Carbono C 6 0,18 19,37
Nitrógeno N 7 0,03 5,14
Oxígeno O 8 50,02 62,81
Flúor F 9 0,10 0,009
Sodio Na 11 2,36 0,26
Magnesio Mg 12 2,08 0,04
Aluminio Al 13 7,30 0,001
Silicio Si 14 25,80 Despreciable
Fósforo P 15 0,11 0,64
Azufre S 16 0,11 0,63
Cloro Cl 17 0,20 0,18
Potasio K 19 2,28 0,22
Calcio Ca 20 3,22 1,38
Hierro Fe 26 4,18 0,005
De todos los elementos químicos de la tabla periódica sólo unos 70 aparecen en los seres vivos,
de estos unos 27 son componentes esenciales para las diferentes formas de vida, y únicamente
16 son los que aparecen en todos los tipos de células y organismos.
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Figura 2.1. Tipos de bioelementos que forman parte de la materia viva. Fuente:
La clasificación más común de los bioelementos o elementos biogénicos es atendiendo a su
abundancia en los seres vivos, dividiéndose en: primarios, secundarios y oligoelementos.
Los bioelementos primarios forman más del 95% de la masa viva
Los 6 bioelementos más abundantes en los seres vivos son C, H, O, N, P y S, y de acuerdo con la
Tabla 2.1 los 3 primeros -C, H y O- forman casi el 95% de la materia viva pues son los componentes
mayoritarios de las biomoléculas: H2O, glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
Estos 6 bioelementos son tan abundantes y han sido seleccionados para construir estructuras y
realizar funciones vitales porque comparten una serie de características:
Su masa atómica es baja, por lo que al agruparse dan lugar a una gran diversidad de
estructuras moleculares más grandes y complejas, que no van a ser demasiado pesadas,
confiriendo actividad y dinamismo a las células vivas.
Al tener masa atómica baja van a formar enlaces de tipo covalente, que son enlaces
fuertes formados por electrones compartidos, que confieren estabilidad a las moléculas
biológicas de las que forman parte.
Aunque estos enlaces son fuertes, son moléculas dinámicas que reaccionan, es decir
pueden oxidarse y reducirse, forman parte de procesos energéticos esenciales para la vida.
Figura 2.2. Estructura
atómica de los
bioelementos que
forman parte de la
materia viva. Fuente:
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Las funciones de los bioelementos primarios aparecen en la Tabla 2.2
Tabla 2.2. Funciones de los principales bioelementos
C, H Constituyen las cadenas hidrocarbonadas, que son la base de las biomoléculas
O Presente en la mayoría de los compuestos orgánicos. Forma parte del agua.
Interviene en procesos energéticos fundamentales como la respiración celular
N Forma parte de los aminoácidos, de algunos fosfolípidos y de las bases
nitrogenadas de los ácidos nucleicos
S El grupo –SH forma parte de ciertos aminoácidos, da estabilidad a las proteínas
al formar puentes disulfuro
P Forma parte de los fosfolípidos y de nucleótidos. También está presente en las
sales minerales de esqueletos y dientes
El carbono es el bioelemento primordial
El carbono es especialmente importante debido a las siguientes características:
Tetravalencia. El carbono tiene 4 electrones que comparte para formar cuatro enlaces
covalentes simples con átomos o grupos funcionales diferentes. Al unirse de esta forma, el
átomo de C ocupa el centro de un tetraedro cuyos cuatro vértices corresponden a las cuatro
valencias. Las moléculas orgánicas resultantes son tridimensionales, y es importante destacar
que su forma en el espacio va a estar muy relacionada con la función que desempeñan, por ej.:
acoplamiento enzima-sustrato (ver Tema 6).
Diversidad de enlaces. Los enlaces del C consigo mismo pueden ser simples (C-C), dobles (C=C)
o triples (CC), originando cadenas carbonadas estables de tamaño y forma variables (lineales,
ramificadas y anilladas). Estas cadenas carbonadas constituyen el esqueleto o eje central de las
biomoléculas, permitiéndoles formar una gran diversidad de estructuras espaciales complejas y
estables.
Formación de grupos funcionales. Por otra parte, los átomos de carbono pueden formar enlaces
covalentes con otros átomos distintos (hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre), dando lugar a
diferentes grupos funcionales (alcohol, aldehído, cetona, carboxilo, amino,...) que confieren
propiedades concretas a las moléculas que los poseen (ver Tabla 2.5 más adelante). La mayoría
van a formar parte de compuestos polares y solubles en agua.
Versatilidad. Ningún otro elemento químico puede formar moléculas estables de tamaños y
formas tan diferentes, ni con tal variedad de grupos funcionales, que origina al unirse con los
otros bioelementos primarios. Ello explica que, a pesar de la relativa escasez del carbono en la
corteza terrestre, sea el elemento en el que se basa la química de los seres vivos.
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Figura 2.3. Estructura tetraédrica del átomo de carbono. Tipos de enlaces que
puede formar. Fuente:
Los bioelementos secundarios suelen aparecen ionizados
Los bioelementos secundarios son imprescindibles para los seres vivos, aunque sean menos
abundantes que los anteriores. Aparecen en forma iónica y en cantidades que rondan el 4,5%.
Son fundamentales para regular múltiples procesos fisiológicos, como el paso de sustancias a
través de las membranas.
Tabla 2.3. Funciones de los bioelementos secundarios
Na+, K+, Cl- Mantienen la salinidad, determinan los gradientes de membrana,
imprescindibles para la transmisión del impulso nervioso.
Ca2+ Importante en la contracción muscular, en la coagulación sanguínea y en la
transmisión del impulso nervioso. Como CaCO3 (precipitada) forma parte de
caparazones y esqueletos.
Mg2+ Aparece en la clorofila y en muchas enzimas.
Los oligoelementos son imprescindibles
Los oligoelementos son bioelementos con funciones catalíticas que aparecen en muy baja
proporción (menos del 0’1%), y por ello, son necesarios para el correcto funcionamiento del
organismo. También se denominan elementos traza.
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Tanto su ausencia como su exceso suele provocar enfermedades carenciales o por
intoxicaciones, respectivamente. Algunos oligoelementos, como el hierro (Fe), el cobre (Cu), el
cinc (Zn), el manganeso (Mn), el yodo (I), el níquel (Ni) y el cobalto (Co), aparecen en la mayoría
de los seres vivos y otros, como el silicio (Si), el flúor (F), el cromo (Cr), el litio (Li), el boro (B), el
molibdeno (Mo) y el aluminio (Al), solo están presentes en grupos concretos.
Tabla 2.4. Funciones de algunos oligoelementos
Fe Forma parte de la hemoglobina y la mioglobina
Cu, Zn y Mn Cofactores enzimáticos
I Interviene en la síntesis de la tiroxina (hormona)
Si Proporciona resistencia y elasticidad en el tejido conjuntivo
Li Estabilizador del estado de animo
2.2 TIPOS DE ENLACES EN BIOMOLÉCULAS
Las biomoléculas están compuestas por bioelementos que tienden a unirse de forma
espontánea mediante enlaces químicos. Además, unas moléculas se pueden unir a otras
mediante enlaces intermoleculares formando complejos supramoleculares (ej.: ADN e histonas).
Hay dos tipos básicos de enlaces intramoleculares, el covalente y el iónico:
El enlace covalente se produce entre átomos que comparten uno o más pares de electrones,
cuya electronegatividad es igual o parecida. En el primer caso se originan moléculas apolares
(como el N2 o el O2). Cuando unos átomos atraen más que otros los electrones, se originan
moléculas polares, con un polo positivo y otro negativo, formando dipolos moleculares, como
el H2O o el NH3.
El enlace iónico se produce por la atracción electrostática de átomos con cargas opuestas,
resulta de la pérdida de electrones por parte de un átomo y la ganancia por parte de otro. El
átomo que capta los electrones se transforma en un ión negativo o anión, y el que los pierde,
en un ión positivo o catión. En solución los iones están libres, mientras que en estado sólido
unos iones se rodean de otros de carga opuesta, formando un entramado ordenado que origina
una estructura cristalina. Como veremos más adelante, las sales minerales presentes en los seres
vivos se encuentran en ambas formas, sólida o solubilizadas.
Los enlaces intermoleculares se establecen entre átomos de moléculas distintas. Entre los
enlaces intermoleculares destacan:
El puente o enlace de hidrógeno se origina entre un átomo de H y uno de O o N de diferentes
moléculas, debida a la atracción de sus cargas parciales, habiendo una carga parcial positiva
sobre el H δ+ y una carga parcial negativa en el Oδ- o en el Nδ-. Esto se debe a que si un átomo de
H está unido covalentemente a un elemento muy electronegativo (O, N); éste atrae hacia él a
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los electrones compartidos en el enlace covalente. Como resultado, el hidrógeno queda
parcialmente desprovisto de los electrones y adquiere una carga parcial positiva, y es atraído
por otros elementos químicos cargados con distinto signo. Este es un enlace débil, pero muy
numeroso, que asegura la cohesión entre las moléculas de agua y contribuye a la conformación
espacial de moléculas como las proteínas y los ácidos nucleicos.
Las interacciones iónicas se producen entre moléculas con grupos funcionales con cargas
eléctricas opuestas. Por ej., contribuyen a la estructura 3ª de las proteínas (Ver Tema 5).
Las fuerzas de Van der Waals son interacciones hidrofóbicas que se establecen entre grupos o
moléculas apolares, que tienden a agruparse juntas en un medio acuoso aislándose lo más
posible del agua. Actúan a distancias muy cortas y son importantes en la formación de las
membranas celulares.
Anexo 1. Grupos funcionales
COMPUESTOS C-O
Alcoholes (-ol)
El –OH recibe el nombre de grupo hidroxilo. Los alcoholes son compuestos polares solubles en agua y forman puentes de hidrogeno.
Aldehídos y cetonas (-al, -ona)
El C=O recibe el nombre de grupo carbonilo. Los aldehídos y las cetonas son compuestos polares solubles en agua y caracterizan a diferentes azúcares.
Ácidos carboxilos (-oico)
El –COOH recibe el nombre de grupo carboxilo. Es un ácido dador de protones.
Ésteres (-ato)
Un éster es la combinación de un ácido carboxilo y de un alcohol. La reacción que da lugar a un éster se denomina reacción de esterificación.
COMPUESTOS C-N
Aminas
El –NH2 recibe el nombre de grupo amino. Las aminas son bases débiles, aceptoras de protones. Aparecen en todos los aminoácidos.
Amidas
Están formadas por la combinación de un ácido carboxilo y de una amina.
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Hay biomoléculas inorgánicas y orgánicas
Los biomoléculas o principios inmediatos son aquellas moléculas que constituyen los seres vivos.
Pueden aislarse por medios puramente físicos, como la centrifugación, la diálisis, la filtración,
etc. Desde el punto de vista químico, las biomoléculas se clasifican en:
Inorgánicas. No son exclusivas de los seres vivos y tienen una estructura química sencilla. Son el
agua, las sales minerales y algunos gases (O2, CO2).
Orgánicas. Son moléculas exclusivas de la materia viva y se caracterizan por estar formadas por
cadenas hidrocarbonadas. Son los glúcidos, los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos. Por
razones de eficiencia, casi todas las biomoléculas son polímeros, constituidos por la repetición
de subunidades llamadas monómeros.
Tabla 2.5. Funciones de los bioelementos secundarios
Macromoléculas Monómeros
Glúcidos Monosacáridos
Lípidos Ácidos grasos, Alcoholes, Isopreno
Proteínas Aminoácidos
Ácidos nucleicos Nucleótidos
2.3 SIN AGUA NO ES POSIBLE LA VIDA
El agua es la biomolécula inorgánica más abundante en todos los seres vivos, constituyendo
entre el 50% - 95% del peso del ser vivo. Sin ella no sería posible la vida, pues no hay que olvidar
que la vida se originó hace más de 3600 m.a. en medio acuático y todas las reacciones
metabólicas transcurren en medio acuoso. Muchos seres vivos siguen dependiendo
fuertemente del agua, por ej., organismos unicelulares en los que el agua constituye su hábitat.
El contenido de agua depende de la especie, del tejido u órgano a considerar, también influye la
edad del individuo, pues cuanto más activas sean las células más agua van a necesitar.
La molécula de agua es un dipolo permanente
El agua es una molécula con una estructura química muy sencilla, que determina unas
propiedades fisicoquímicas muy particulares. La molécula de agua está formada por un oxígeno
(O) unido a dos hidrógenos (H) mediante enlaces covalentes simples. La molécula de agua no
tiene carga neta, pero es polar. Esto se debe a que el O, al ser más electronegativo, atrae con
más fuerza a los electrones de cada enlace; por lo que los electrones, aunque compartidos entre
ambos átomos, orbitan más próximos al O que a los H, produciéndose las distintas densidades
de carga. Al estar los electrones más cerca del O, este adquiere una carga parcial negativa; se
representa con una δ-, y dado que son 2 enlaces se trata de una doble
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Figura 2.4. Estructura de la molécula de agua y cargas parciales resultantes
carga negativa. Por su parte, los H al estar desprovistos parcialmente de los electrones del
enlace, portarán cada uno una carga parcial positiva (δ+). En la molécula de agua ambos H se
sitúan en el mismo lado (Fig. 2.4), pues el ángulo de los enlaces H-O-H es de 104’5º; esto se
explica porque hay otros dos orbitales ocupados por los electrones del O. Como resultado la
molécula de agua es un dipolo permanente, con una parte positiva (δ+), correspondiente a los
dos H y otra parte negativa (δ-), correspondiente al O.
Por tanto, la molécula de agua, a pesar de ser eléctricamente neutra, no tiene carga neta al
poseer igual número de electrones que de protones, es una molécula polar debido a la
distribución asimétrica de sus electrones.
Cuando las moléculas de agua están próximas se producen atracciones electrostáticas entre las
cargas parciales opuestas. Los O cargados con (δ-) de una molécula de agua atraerán los H de
otra/s molécula/s de agua que están cargados (δ+). Estas interacciones débiles son los enlaces
por puente de hidrógeno que se comentaron antes. Cada molécula de agua puede formar un
máximo de 4 enlaces por puente de H: dos del O y uno de cada H; cuando el agua está congelada
todas sus moléculas presentan 4 enlaces por puente de H, mientras que el agua líquida tiene
una media de 3’4 puentes de H. Los puentes de H se forman y se rompen continuamente, pero
son muy numerosos y explican muchas de las propiedades especiales que posee el agua.
Las propiedades del agua son únicas
La polaridad del agua y la existencia de los puentes de H confieren a esta molécula unas
propiedades especiales que son:
El agua es líquida entre 0 – 100ºC. Los puentes de hidrógeno creados en el seno del agua unen
las moléculas entre sí, crea una estructura reticular e impide su evaporación; se este modo, el
agua es líquida a temperatura ambiente, mientras que otras moléculas con un peso molecular
similar (CO2, SO2, NO2) o composición química similar (NH3, CH4) son gases a esa misma
temperatura.
Alto poder disolvente o acción disolvente: el agua es el líquido que más sustancias disuelve, lo
que le ha valido el calificativo de disolvente universal. Las sustancias que se disuelven en medio
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acuoso se denominan hidrofílicas y esto es debido a que químicamente son sustancias polares
(con o sin carga neta), las sustancias que no se disuelven en medio acuoso se denominan
hidrofóbicas, ya que son sustancias apolares; mientras que las que se disuelven tanto en
disolvente acuosos como en disolventes orgánicos apolares se llaman anfipáticas, esto es
debido a que son sustancias con una parte polar y otra apolar.
El agua puede formar enlaces por puente de H con moléculas siempre que tengan grupos
polares, por ejemplo: monosacáridos, aminoácidos, nucleótidos… y causar su disolución. Si
tienen cargas netas, como una sal, entonces produce su disociación.
Debido a la polaridad de la molécula de agua, se puede interponer entre los iones de las redes
cristalinas (observa en la imagen como el agua disuelve una sal por ejemplo cloruro sódico) de
los compuestos iónicos, lo que origina una disminución importante de la atracción entre ellos, y
en definitiva, provoca su disociación. Fíjate como el anión (ejemplo Cl-) es rodeado por los H
(tienen carga parcial +) de varias moléculas de agua y el catión (ejemplo Na+) es rodeado por los
O (tienen carga parcial -) de varias moléculas de agua. Este proceso se denomina solvatación
(Fig. 2.6).
Reactividad química. La molécula de agua no sólo es medio de disolución, sino que también
interviene en las reacciones. El agua puede disociarse en iones, dado que 2 moléculas de agua
originan OH- y H3O+, aunque la constante de disociación tiene un valor bajísimo. Este ión
hidronio, H3O+, actúa como dador de H+ (ácido muy débil) y el ion hidroxilo, OH-, como aceptor
de H+, es decir como una base muy débil. También participa como agente hidrolizante de
macromoléculas, rompiéndolas en monómeros.
Figura 2.5. Interacción del agua con moléculas apolares
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Figura 2.6. Solvatación efectuada por el agua y esquema del puente de hidrógeno.
Elevada fuerza de cohesión y adhesión. Cohesión es la capacidad de mantenerse juntas
sustancias iguales y la adhesión es la capacidad que presenta una molécula de unirse a otra
molécula o a una superficie que presente cargas.
La elevada cohesión se explica porque al formarse los puentes de hidrógeno se mantienen las
moléculas de agua unidas, dando lugar a una estructura compacta, lo que otorga al agua una
elevada tensión superficial. Esto explica por qué al colmar un vaso por encima del borde, se
forma una superficie convexa, o porque algunos insectos, como el zapatero, pueden caminar
por el agua de un estanque.
Al estar muy cohesionadas las moléculas, el agua es un líquido prácticamente incompresible, su
volumen no disminuye apreciablemente, aunque se aplique cierta presión. Esta propiedad
permite que el agua actúe como esqueleto hidrostático en las células vegetales y determina las
deformaciones citoplasmáticas, ayudando a explicar cómo se producen los movimientos
citoplasmáticos.
La adhesión a la superficie de otras estructuras, debida a su polaridad, permite que el agua
pueda ascender a lo largo de conductos estrechos. Esta propiedad resulta fundamental para el
ascenso de la savia bruta por los tubos del xilema en las plantas.
Alto calor específico y elevado calor latente de vaporización. El calor específico es la cantidad
de calor (medido en calorías o julios) que es necesario comunicar a un gramo de una sustancia
para aumentar su temperatura 1ºC. El calor latente de vaporización es el número de calorías
que hay que comunicarle a una sustancia para pasar 1 gramo del estado líquido al gaseoso. En
el caso del agua ambos valores, calor específico y calor latente de vaporización, son elevados
porque es necesario romper los puentes de hidrógeno para liberar las moléculas al estado
gaseoso. Se requiere un aporte considerable de energía, que se toma del entorno, por lo que la
evaporación del agua absorbe mucho calor y disminuye la temperatura de la célula (o del
individuo). Por eso, la formación y evaporación del sudor en los humanos y el jadeo en los perros
son mecanismos refrigerantes que ayudan a regular la temperatura corporal.
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Mayor densidad a 4º C. En estado líquido el agua es más densa que en forma de hielo. Se puede
explicar si recordamos que en el hielo, cada molécula de agua establece cuatro puentes de
hidrogeno con las moléculas vecinas, originando una estructura reticular abierta, en la que las
moléculas se encuentran más separadas que en estado líquido. Por eso, el hielo es más ligero y
pueda flotar sobre el agua líquida.
Las funciones del agua son consecuencia de sus propiedades
La estructura dipolar del agua y la formación de puentes de H, le confiere unas propiedades
únicas, siendo el líquido ideal para el mantenimiento de la vida.
Función disolvente: La propiedad del alto poder disolvente del agua es crucial para que se
puedan arrastrar, transportar y disolver nutrientes y desechos en los líquidos de los seres vivos
(sangre, linfa, savia, hemolinfa…. Además, para que sucedan las reacciones químicas del
metabolismo de los seres vivos es indispensable que las sustancias que van a reaccionar estén
disueltas en el medio líquido y así puedan interaccionar, de esta forma es fácil poner en contacto
los enzimas y sustratos.
Función bioquímica: además de ser el medio acuoso el lugar donde se producen las reacciones
metabólicas de los seres vivos, los seres vivos utilizan químicamente el agua en dos tipos de
reacciones fundamentales: la fotosíntesis y las reacciones de hidrólisis. En la fotosíntesis, la
molécula de agua es destruida (proceso llamado fotólisis del agua) usando la energía luminosa
obteniéndose oxígeno molecular, electrones y protones.
En las reacciones de hidrólisis, el agua tiene la capacidad de romper moléculas orgánicas en otras
más simples, por ejemplo los enlaces O-glucosídico o peptídico o éster se rompen al añadir una
molécula de agua. En otros casos, el agua es un producto de las reacciones químicas del
metabolismo celular. Por ejemplo, en el proceso de la respiración celular distintos tipos de
biomoléculas energéticas se oxidan en presencia de oxígeno para rendir CO2 y H2O. El agua
metabólica así formada es de hecho suficiente para permitir que algunos animales que viven en
ambientes muy secos puedan sobrevivir sin beber agua durante largos períodos.
Función estructural: la incompresibilidad del agua es debida a la propiedad de la elevada fuerza
de cohesión (unión) de las moléculas de agua. Al no poder comprimirse llega a actuar como
esqueleto hidrostático en algunos animales invertebrados, permite la turgencia en plantas y las
deformaciones citoplasmáticas y además, la alta cohesión de las moléculas de agua también
permite la función mecánica amortiguadora en las articulaciones de los animales, ya que
constituye el líquido sinovial que disminuye el roce entre los huesos. Además, gracias a la
adhesión se producen los fenómenos de capilaridad, que permiten el ascenso de la savia bruta
por el xilema.
Función termorreguladora: la propiedad del elevado calor específico del agua permite que ésta
se caliente y se enfríe muy lentamente, evitando los cambios bruscos de temperatura, por lo
tanto, el agua actúa en los seres vivos regulando su temperatura. Esto es muy importante
porque la temperatura corporal debe mantenerse más o menos estable en los seres vivos.
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Otra propiedad del agua que influye en la función de termorregulación, aparte del alto calor
específico del agua, es el alto calor de vaporización del agua ya que las moléculas de agua al
evaporarse absorben mucho calor del entorno para romper todos los enlaces por puente de H y
así poder evaporarse, refrescando el entorno. Esto permite explicar la disminución de
temperatura que experimentamos cuando se nos evapora el sudor, por eso el sudor actúa como
regulador de la temperatura.
Incluso el que el agua líquida sea más densa que el hielo tiene consecuencias importantes para
los organismos acuáticos: los estanques, lagos y mares se congelan en invierno desde arriba
hacia abajo de manera que la capa superficial de hielo aísla al agua subyacente del aire frío
impidiendo así que ésta se congele.
2.4 LA MATERIA VIVA ESTÁ EN ESTADO COLOIDAL
Los fluidos en los seres vivos constan de una fase dispersante o disolvente, que es el agua, y de
una fase dispersa o soluto. En una disolución denominamos disolvente a la sustancia de la
mezcla que se encuentra en mayor proporción y soluto a la sustancia o sustancias que se
encuentran en menor proporción. El soluto está formado por partículas que pueden presentar
distintos tamaños; según este tamaño los fluidos se pueden clasificar en disoluciones verdaderas
o dispersiones coloidales.
Disolución verdadera: son aquellas disoluciones en las que las partículas de soluto tienen un
tamaño muy pequeño. Por ejemplo las sales minerales o pequeñas moléculas orgánicas como
glucosa, aminoácidos… Cuando son sales minerales se llaman disoluciones iónicas y cuando son
pequeñas moléculas sin carga se llaman disoluciones moleculares. Estas disoluciones son
mezclas homogéneas, es decir, mezclas uniformes ya que su composición, estructura o
propiedades se mantienen constantes en cualquier punto de su masa.
Disolución coloidal o dispersión coloidal son las disoluciones que contienen partículas de soluto
de tamaño grande. Por ejemplo polisacáridos, proteínas… Estas partículas de soluto se llaman
coloides. Estas mezclas son heterogéneas, es decir, no son uniformes, ya que su composición,
estructura o propiedades difieren de unas partes a otras de su masa, y a pesar del gran tamaño
de las partículas, éstas no sedimentan porque poseen grupos polares, haciendo enlaces por
puente de H con las moléculas de agua que las rodean. En conclusión: los
Figura 2.7. Coloides en estados de sol y gel
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fluidos de los seres vivos, sangre, linfa, líquido intracelular…, como contienen partículas de todos
los tamaños, se parecen más a una dispersión coloidal que a una disolución verdadera.
Las dispersiones coloidales tienen dos fases, sol y gel
Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos, estado de sol y de gel.
En estado de sol presentan aspecto líquido, ya que las moléculas de soluto se encuentran en
menor cantidad que las del disolvente, mientras que, en estado de gel presentan un aspecto
semisólido o gelatinoso pues las moléculas de disolvente están “atrapadas” entre las de soluto,
que son más abundantes y se entrelazan formando una red continua. Es una dispersión coloidal
más concentrada que la de estado sol.
En la célula los estados de sol y gel se pueden alternar según las variaciones de concentración
de las partículas coloidales, por ejemplo por deshidratación se pierde agua aumentando la
concentración de coloides. También cambian los estados de sol y gel con las variaciones en el
pH, la temperatura y presión. En ocasiones el cambio es irreversible y no es posible la
transformación a la inversa.
Las dispersiones coloidales características diferentes de las disoluciones verdaderas, como:
o Elevada viscosidad debido al elevado tamaño de las moléculas que constituyen un
coloide, por eso presentan cierta resistencia al movimiento.
o Efecto Tyndall, las dispersiones coloidales son transparentes y claras, pero si se iluminan
lateralmente y se sitúan sobre un fondo oscuro, se puede observar que se pierde la
transparencia. Esto es debido a que las moléculas que las constituyen provocan la reflexión
de los rayos de luz
o Adsorción. La adsorción es un proceso por el cual átomos, iones o moléculas son
atrapados o retenidos en la superficie de un material
Para separar las partículas coliodales del resto se puede sedimentarlas por ultracentrifugación
o separarlas por diálisis, que permite con ayuda de una membrana semipermeable la separación
de partículas según su masa molecular (tamaño), pues el tamaño de poro de la membrana solo
deja pasar agua y otras moléculas pequeñas, pero no las grandes.
Figura 2.8. Proceso
de diálisis. Fuente:
http://schoolwork
helper.net/selective-
permeability-of-
dialysis-tubing-lab-
explained/
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Una aplicación clínica muy usada en individuos con insuficiencia renal (sus riñones no funcionan
bien y los desechos se acumulan en el cuerpo) es la hemodiálisis, que permite separar la urea y
otros desechos de baja masa molecular de la sangre, sin alterar la concentración de las proteínas
sanguíneas que tienen una masa molecular elevada.
2.5 LAS SALES MINERALES SON BIOMOLÉCULAS INDISPENSABLES
Las sales minerales son moléculas inorgánicas presentes en todos los seres vivos, según su
solubilidad en agua se clasifican sales en estado sólido y sales en disolución
Las sales en estado sólido son insolubles en agua, se encuentran precipitadas y cumplen una
función estructural, de protección y sostén como por ejemplo, huesos y caparazones. Las más
comunes son el carbonato cálcico (CaCO3), el fosfato cálcico (Ca3(PO4)2) y la sílice o dióxido de
silicio (SiO2).
El carbonato cálcico (CaCO3) constituye el esqueleto de corales, forman las conchas de
gasterópodos y bivalvos, endurecen huesos y dientes de vertebrados, constituyen los otolitos
en el oido interno de vertebrados que permiten mantener el equilibrio, forma parte de
protozoos marinos, etc. El fosfato cálcico (Ca3(PO4)2) forma parte de los esqueletos de
vertebrados (huesos y dientes).
La sílice (SiO2) forma parte de los caparazones que presentan algunos microorganismos como
las algas unicelulares llamadas diatomeas, confiere rigidez a la estructura de algunas esponjas
(esponjas con espículas silíceas) y endurece estructuras de sostén en algunos vegetales como
las gramíneas (plantas como el césped y cereales).
Figura 2.9. Protozoos foraminíferos (izquierda) y conchas de gasterópodos y bivalvos (derecha).
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Los sistemas tampón amortiguan los cambios de pH
En las sales en disolución hay iones (recordar los bioelementos secundarios) solubles en agua o
asociados a moléculas orgánicas, formando parte de alguna vitamina, hormona o enzima.
Entre los iones más frecuentes destacan los cationes Na+, K+, Ca2+ y Mg2+ y los aniones Cl-, HCO3-
y HPO42-. Las sales minerales disueltas cumplen funciones variadas, entre las que destaca la
función tamponadora y la función osmótica.
Figura 2.11. Disociación de moléculas de agua
Función tamponadora: Es un hecho conocido que el agua pura no es totalmente aislante,
conduce débilmente la electricidad. Es un electrolito muy débil ya que se encuentra ligeramente
disociada en sus iones, OH- hidroxilo e H3O+ hidronio. Por convenio se suele utilizar el símbolo H+
en lugar de H3O+-, pero en realidad en el agua no existen protones desnudos, sino hidratados en
forma de H3O+.
El valor de Kw, constante de disociación, es bajísimo, 10-14, eso quiere decir que hay un ión por
aproximadamente cada 555 millones de agua.
La concentración de iones se mide por medio del pH. Se define pH como pH= -log [H+], para
evitar trabajar con potencias de 10 negativas, de forma que en equilibrio, el pH del agua = 7. Si
una disolución tiene pH=7 quiere decir que tiene 10-7 moles de H+ y 10-7 moles de OH- por litro
de disolución.
Sin embargo, al añadirse sustancias ácidas, que bajan el pH al aumentar la concentración de H+,
o básicas, que suben el pH al aumentar la concentración de OH-, cambia el pH. El pH ácido tiene
Figura 2.10. “Esqueleto” de carbonato cálcico de corales
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valores menores de 7 y el básico o alcalino mayores de 7. Teniendo en cuenta la ecuación
anterior, una disolución de pH=8 tiene 10-8 moles de H+ y 10-6 moles de OH- por litro de disolución
y así sucesivamente.
Los organismos vivos no soportan variaciones de pH mayores de unas décimas, porque afectan
a la estabilidad de las macromoléculas, provocan la desnaturalización de proteínas,
desnaturalización del ADN… y por esta razón han desarrollado los sistemas tampón.
Las disoluciones tampón también llamadas sistemas amortiguadores o buffer consisten en un
par conjugado ácido-básico de sustancias que ayudan a mantener el pH constante dentro de
ciertos límites, aunque se añadan a la disolución ciertas cantidades de iones (H+ u OH-)
procedentes de ácidos o bases (respectivamente). Si se añade 1 ml de HCl 10 N a un litro de agua
pura, que está a pH 7, el pH descenderá aproximadamente hasta un valor de 2; en cambio sí se
añade la misma cantidad de HCl a un litro de plasma sanguíneo, que tiene su propio sistema
tampón, el pH sólo descenderá desde 7,4 hasta aproximadamente 7,2.
Las sales minerales forman sistemas tampón, el bicarbonato actúa en los medios extracelulares
como la sangre y el sistema tampón fosfato en los medios intracelulares. También existen otros
sistemas tampón en el cuerpo que no son sales minerales, como los aminoácidos y las proteínas
(ver Tema 5).
-Sistema tampón bicarbonato: en el plasma sanguíneo, el CO2 procedente del metabolismo
celular se combina de forma reversible con H2O, dando H2CO3. El ácido carbónico es un ácido
débil que puede disociarse en los iones H+ y HCO3- (bicarbonato)
CO2 + H2O H2CO3
H+ + HCO3-
Cuando se produce un aumento de la concentración de iones H+ (al haber sustancias ácidas) el
equilibrio se desplaza hacia la izquierda (elimina los H+ neutralizando la acidez) y se elimina
Figura 2.12. Escala del pH
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hacia el exterior el exceso de CO2 producido. Si por el contrario disminuye la concentración de
H+ (al aumentar la concentración de OH- debido a la presencia de sustancias básicas) el equilibrio
se desplaza hacia la derecha tomando CO2 de la sangre (aumenta los H+ neutralizando la
basicidad).
A pH 7,4 (el pH de la sangre) la relación bicarbonato/ácido carbónico es 20:1, por lo que es un
excelente amortiguador de ácidos (muchos HCO3- libres para coger H+) en el medio extracelular.
Este sistema ofrece además la ventaja de ser abierto, al poder eliminar el exceso de CO2 por
ventilación pulmonar y el exceso de bicarbonato por los riñones.
-Sistema tampón fosfato actúa dentro de la célula, los iones son: H2PO4-, H+ y HPO4
2-, y su
equilibrio viene dado por la siguiente reacción reversible:
H2PO4- H+ + HPO42-
Cuando se produce un aumento de la concentración de H+, el equilibrio se desplaza hacia la
izquierda (elimina exceso de H+); si por el contrario se produce una disminución de H+, el
equilibrio se desplaza hacia la derecha (se forma H+ para neutralizar el exceso de OH- al unirse
ambos formando H2O).
La concentración de fosfato en sangre es baja, por lo que su capacidad amortiguadora en la
sangre es escasa si la comparamos con el tampón bicarbonato. Sin embargo, es un eficaz
amortiguador de pH en el medio intracelular, teniendo en cuenta las elevadas cantidades de
fosfato que existen en el interior celular donde la relación HPO42-/ H2PO4
- es 4:1.
Las sales minerales realizan funciones osmóticas
Para comprender la fisiología celular es fundamental conocer las propiedades de las
disoluciones. Si se añaden partículas de un fluido (gas o líquido) al seno de otro fluido, se suelen
repartir de forma homogénea (uniforme) al ponerlos en contacto. Este proceso se llama
difusión, por ej., la absorción del O2 de los pulmones a la sangre. La difusión se detiene cuando
se igualan las concentraciones de dichas partículas en ambos fluidos.
Observa en las Fig. 2. 13 y 2.14 dos ejemplos de difusión, en el primero al añadir una sustancia en
una zona de un vaso, al cabo del tiempo se ha distribuido uniformemente por todo el líquido del
vaso. En el otro ejemplo hay una membrana celular y con el tiempo, la sustancia se ha repartido
de manera homogénea, presentando la misma concentración dentro y fuera de la célula. En
cambio, si la membrana es impermeable, la sustancia no podrá pasar y no habrá difusión.
Figura 2.13. Proceso de difusión al añadir una sustancia coloreada.
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Figura 2.14. Proceso de difusión a través de una membrana plasmática
En el caso en que la membrana semipermeable sólo deje pasar agua se habla de ósmosis, que
se define como el paso del disolvente (agua en los seres vivos) a través de una membrana
semipermeable entre dos disoluciones de diferente concentración. El disolvente se mueve
desde la disolución más diluida hacia la más concentrada, hasta que las dos concentraciones
alcanzan el equilibrio, igualándose las concentraciones.
En el montaje se observa como el
agua pasa hacia donde hay más
concentración de soluto, de forma
que la altura del agua en los dos
tubos se modifica.
Figura 2.15. Proceso de ósmosis. Fuente: bionova.org.es
Los medios acuosos pueden tener diferentes concentraciones de sales y se denominan:
Medio hipotónico es un medio acuoso con una baja concentración de solutos con
respecto a otros en los que la concentración es mayor.
Medio hipertónico, es un medio acuoso con una alta concentración de solutos con
respecto a otros en los que la concentración es menor.
Medio isotónico: es un medio acuoso que tienen la misma concentración de solutos que
otros con los que se compara.
En la Fig. 2.16, si suponemos que la parte oscura es el interior celular y la clara el medio externo
acuoso, se observa como en la solución hipotónica el interior celular se ve más concentrado en
solutos, en la solución hipertónica se ve el interior celular menos concentrado que la solución y
en la isotónica las concentraciones son iguales.
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Todo es relativo, es decir que el interior celular podemos decir que es hipertónico respecto a la
solución hipotónica, pero a su vez, el interior celular es hipotónico si lo comparamos con la
solución hipertónica. Sin embargo, en todos los casos se ha puesto la misma concentración en
el interior celular. Por lo tanto si se dice que algo es hipertónico o hipertónico hay que decir
siempre respecto a qué.
Las membranas celulares actúan como una membrana semipermeable que permite el paso del
agua pero no de los solutos. El agua tiende a pasar de los medios hipotónicos a los hipertónicos,
al llenarse de agua la célula ejerce una presión sobre la membrana, llamada presión osmótica,
que será más intensa cuanto mayor sea la diferencia de concentración entre ambos medios. La
presencia de sales minerales es determinante para que se produzca la entrada o salida de agua
de la célula, ya que el equilibrio osmótico depende de la concentración de sustancias de distinta
naturaleza. En realidad no influyen sólo las sales, por ejemplo, la concentración de glucosa o de
proteínas a ambos lados de la membrana celular también influye en el movimiento del agua.
En las células se pueden dar 3 situaciones según que el medio extracelular sea hipertónico,
hipotónico o isotónico. En la célula vegetal:
Medio hipertónico: el agua tiende a salir de la célula. La célula se arruga, y la membrana
se despega de la pared celular, fenómeno que recibe el nombre de plasmólisis.
Medio isotónico: la cantidad de agua que sale de la célula es la misma que la que entra;
por tanto, no se producen fenómenos osmóticos, y la célula no sufre alteraciones.
Medio hipotónico: Entra agua a la célula para equilibrar las concentraciones. La célula
se hincha (turgencia), aunque no llega a estallar debido a la presencia de la pared
celular.
Figura 2.16. Tipos de soluciones.
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Figura 2.17. Ósmosis en las células vegetales. Fuente: Khan Academy
Mientras que en la célula animal
Medio hipertónico: se produce la salida de agua desde el citoplasma al medio
extracelular. La célula se arruga, proceso conocido como retracción o plasmolisis, deja
de realizar sus funciones y puede llegar a producirse la muerte celular.
Medio isotónico: el glóbulo rojo se encuentra en un medio isotónico, por lo que está en
equilibrio osmótico.
Medio hipotónico: se produce la entrada de agua. Si la diferencia de concentración es
muy grande, la célula llega a estallar (lisis celular, hemolisis si se trata de eritrocitos).
Figura 2.18. Ósmosis en las células animales, en eritrocitos. Fuente: Pearson Education
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CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. ¿Por qué el C es el elemento en el que se basa la química de los seres vivos?
2. ¿Qué criterios son importantes para seleccionar elementos químicos para que formen
parte de la materia viva?
3. ¿Por qué no se incluyen las vitaminas y hormonas como grupos de biomoléculas
orgánicas?
4. ¿Cómo se relaciona la naturaleza dipolar del agua con su actuación como reguladora de
la temperatura?
5. Al iluminar un cloroplasto el pH del medio interno ha pasado de 7 a 5. ¿Cómo ha variado
la concentración de H+?
6. ¿Por qué se muere una planta si la riegas con agua salada, por ejemplo, con agua de
mar?
7. ¿Qué diferencia existe entre ósmosis y diálisis?
8. ¿Por qué la falta de minerales en nuestro cuerpo afecta a nuestra salud?
9. ¿Por qué los diabéticos presentan poliuria (orinan mucho)?
10. ¿Por qué la hiperventilación (respirar muy rápido) tiene graves efectos en el
mantenimiento del pH, pudiendo producir vómitos, mareos, problemas visuales,
desvanecimientos o incluso la muerte?
3
Los glúcidos
1. ¿QUÉ ES UN GLÚCIDO?
2. LAS OSAS SON LOS GLÚCIDOS MÁS SIMPLES
Los nombres de los glúcidos acaban en –osa
Hay varios tipos de isomería en los monosacáridos
Al disolverse presentan estructura cíclica
Hay varios monosacáridos de interés biológico
Los monosacáridos tienen poder reductor
3. LAS OSAS SE UNEN POR ENLACES O-GLUCOSÍDICO
Hay varios tipos de enlace O-glucosídico
Los disacáridos están formados por dos osas
Hay gran variedad de oligosacáridos
4. LOS POLISACÁRIDOS SON MACROMOLÉCULAS
Almidón y glucógeno son polímeros de
almacenamiento
Celulosa y quitina son polímeros estructurales
Los heterósidos son moléculas complejas con un
aglucón
5. FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS
Sección de cloroplasto de maíz con gránulos de almidón (en gris)
Ver G. Wanner LMU www.en.uni-muenchen.de
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Curso biomoléculas. Universidad del País vasco
http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm
• Geocities. Glúcidos
http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/glucids.htm"htm>
• I.E.S. Pando. Glúcidos
http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PD
Fs/03Glucidos.pdf
• La botica. Isomería óptica
http://propanona.blogspot.com.es/2011/01/isomeria-optica-epimeros.html
• Laboratorios de Bioquímica. 2014. Prueba del almidón
https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/prueba-del-
almidon
• Proyecto biosfera. Los monosacáridos
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos6.
• Química orgánica. Monosacáridos
http://www.quimicaorganica.net/monosacaridos-notacion-dl.html"html>
• Tiempo de éxito: Sacarosa, Lactosa
http://tiempodeexito.com/bioquimica/18.html"html>
• Wikipedia: Almidón, Glucógeno, Polisacáridos
http://www.um.es/molecula/gluci05.htm"htm>
� Noticias curiosas
• Relación entre glúcidos y cáncer. Las mucinas o proteoglucanos actúan como escudo
protector de la célula, cuando se deterioran por un proceso tumoral, los
proteoglucanos actuarán como antígenos y colaboran en la respuesta inmune
http://www.lavanguardia.com/vida/20140524/54407257691/los-carbohidratos-
fuente-de-energia-y-antidotos-contra-el-cancer.html
• Relación entre glúcidos y depresión. Una dieta rica en azúcares refinados (glucosas)
supone un aumento de un 22% de sufrir depresiones, principalmente en mujeres
postmenopáusicas http://www.omicrono.com/2015/08/carbohidratos-refinados-tras-la-menopausia-
mayor-riesgo-de-depresion/
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OBJETIVOS
1. Conocer la composición química general y la nomenclatura de los glúcidos.
2. Explicar cómo se clasifican los glúcidos.
3. Describir las propiedades físicas y químicas de los monosacáridos.
4. Reconocer conceptos: carbono asimétrico, enantiómero y carbono anomérico
5. Conocer la estructura lineal y las formas cíclicas de los monosacáridos. Saber realizar
ciclaciones.
6. Identificar los monosacáridos más importantes y conocer sus funciones.
7. Identificar los disacáridos más importantes e indicar sus funciones.
8. Reconocer el enlace glicosídico y las propiedades derivadas del mismo (carácter
reductor).
9. Conocer características de los polisacáridos: composición, localización y función.
10. Describir las funciones generales de los glúcidos.
CONCEPTOS CLAVE
aglucón, 5
almidón, 4
amilopectina, 18
amilosa, 17
carbono anomérico, 8
carbono asimétrico, 6
celobiosa, 15
celulosa, 4
desoxirribosa, 11
dextrógiro, 8
dicarbonílico, 14
enantiómero, 7
enlace O-glucosídico, 13
epímero, 8
estereoisomería, 6
fructosa, 12
furanosa, 10
galactosa, 12
gliceraldehído, 11
glucógeno, 18
glucolípido, 5
glucoproteína, 5
glucosa, 12
glucosaminoglucano, 21
hemiacetal, 10
hemicetal, 10
heteropolisacárido, 5
heterósido, 5
hidratos de carbono, 4
holósido, 4
homopolisacárido, 5
isómero, 5
lactosa, 15
levógiro, 8
maltosa, 15
monocarbonílico, 14
monosacárido, 4
mucopolisacárido, 21
mureina, 21
oligosacárido, 4
osa, 4
ósido, 4
peptidoglucano, 21
piranosa, 10
poder reductor, 13
polisacárido, 4
proyección de Fisher, 8
proyección de Haworth, 9
quitina, 20
ribosa, 11
ribulosa, 11
sacarosa, 15
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3.1 ¿QUÉ ES UN GLÚCIDO?
Los glúcidos son biomoléculas orgánicas constituidos por C, H y O, con la siguiente fórmula
general (CH2O)n. Se conocen como glúcidos porque la glucosa es el representante más conocido
e importante. El témino gluco viene del griego glyκýs o glukús que significa dulce. Por eso se
llaman también azúcares, pero este nombre no es muy adecuado porque hay muchos glúcidos
que no tienen el sabor dulce del azúcar, como el almidón o la celulosa. Tradicionalmente se les
llamaba carbohidratos o hidratos de carbono porque su fórmula química parece indicar que
están formados por carbonos hidratados Cn(H2O)n, por su proporción 2 a 1 de estos últimos.
Otro nombre que reciben es el de sacáridos, que viene del griego σάκχαρ [sácchar] que también
significa azúcar, y es la raíz principal de los tipos principales de glúcidos (monosacáridos,
disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos).
Los glúcidos se clasifican según su grado de complejidad (Fig. 3.1):
Los monosacáridos u osas son monómeros, no se pueden descomponer en otros
compuestos más sencillos.
Los ósidos son azúcares complejos que al hidrolizarse liberan monosacáridos. Están
formados por un número variable de monosacáridos unidos por enlaces covalentes. Algunos
ósidos se componen exclusivamente de monosacáridos y se denominan holósidos, mientras que
otros contienen además otros componentes de naturaleza no glucídica y se denominan
heterósidos
o Holósidos, formados sólo por monosacáridos.
� Oligosacáridos. Uniones de dos a diez osas.
Figura 3.1. Clasificación de los glúcidos
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� Polisacáridos. Uniones de más de diez osas que a su vez pueden ser.
- Homopolisacáridos: Todos los monosacáridos son iguales.
- Heteropolisacárido: Unión de más de un tipo de monosacáridos.
o Heterósidos son moléculas muy diversas que están formados por una parte glucídica
más un parte no glucídica o aglucón. Según la naturaleza del aglucón, se distinguen los
glucolípidos y las glucoproteínas.
• Glucolípidos. Unión de un glúcido con un lípido.
• Glucoproteínas. Unión de un glúcido con una proteína.
3.2 LAS OSAS SON LOS GLÚCIDOS MÁS SIMPLES
Dede un punto de vista químico los monosacáridos son polihidroxialdehidos o
polihidroxicetonas, es decir moléculas con esqueleto carbonado simple que llevan como grupo
funcional un grupo carbonilo, que puede ser un aldehído en el carbono 1 o un grupo cetona -en
el carbono 2, y grupos hidroxilo en el resto de los carbonos.
Los monosacáridos son pequeñas moléculas que se clasifican por el nº de átomos de carbono
que contienen en triosas: 3C, tetrosas: 4C, pentosas: 5C, hexosas: 6C y heptosas: 7C. Los más
abundantes y de mayor importancia biológica son las las pentosas y las hexosas.
Los nombres de los glúcidos acaban en -osa
Se nombran anteponiendo el prefijo aldo- o ceto- al nombre que indica su número de carbonos,
seguido de la terminación -osa. Ejemplo: aldohexosa, es un aldehído de 6 átomos de carbono.
Los monosacáridos se suelen representar en un plano mediante fórmulas lineales o de cadena
abierta, denominadas proyecciones de Fischer, en las que todos los átomos de la molécula se
colocan en el mismo plano. Se sitúa el grupo principal (aldehído o cetona) en la parte superior
(C1 y C2, respectivamente) y los grupos hidroxilo se sitúan a la izquierda o derecha de cada uno
de los restantes carbonos formando ángulos de 90º.
Hay varios tipos de isomería en los monosacáridos
Los isómeros son compuestos de igual fórmula general, pero distinta formula desarrollada, es
decir distinta organización molecular. Hay diferentes tipos de isómeros, en el caso de los
glúcidos hay isómeros de función e isómeros espaciales o estereoisómeros.
Isomería de función o estructurales
La presentan los compuestos que se diferencian por su grupo funcional, por ej., en la Fig. 3.2 con
la misma fórmula general C3H6O3 puede corresponder a un aldehído o a una cetona.
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Figura 3.2. Isómeros de función
Isomería espacial o estereoisomería
Los isómeros espaciales o estereoisómeros son moléculas que tienen la misma fórmula
estructural pero la disposición de sus átomos es distinta, y por ello tienen propiedades
diferentes
Hay isomería espacial sólo en moléculas que tienen uno o más carbonos asimétricos. Un
carbono asimétrico o quiral es el que está unido a cuatro radicales diferentes, de forma que
dichos radicales pueden disponerse en el espacio en distintas posiciones, no superponibles.
Cuantos más carbonos asimétricos tenga la molécula, más esteroisómeros va a presentar. En
general, una molécula con n carbonos asimétricos puede tener 2n estereoisómeros. La
configuración espacial va a determinar la actividad de la molécula, el que tenga una u otra forma
implica, por ej., que sea o no reconocida por los enzimas y pueda o no reaccionar.
El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia para nombrar la
isomería de una molécula. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado
a su derecha en la proyección lineal se dice que esa molécula pertenece a la serie D. Cuando el
grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su izquierda en la proyección lineal
se dice que esa molécula pertenece a la serie L. En la naturaleza, salvo rarísimas excepciones,
los isómeros de los glúcidos son de la forma D.
Figura 3.3. A la izqda., sin carbono asimétrico, ambas moléculas son superponibles, tienen la misma
configuración espacial. A la drcha., hay asimetría, son estereoisómeros no superponibles.
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Figura 3.4. Aldosas de la serie D. Fuente: http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromolecul as2015
/15polisacaridos/15polisac.htm
Hay dos tipos de estereoisómeros:
a) Los enantiómeros son compuestos estereoisómeros que varían la posición de todos los OH
de sus carbonos asimétricos. Uno de los enantiómeros es imagen especular del otro.
Figura 3.5. Dos ejemplos de glúcidos enantiómeros
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b) Los epímeros son estereoisómeros que
varían la posición de uno solo de los OH. Los
epímeros no son imágenes especulares
Figura 3.6. Dos compuestos epímeros
Una propiedad de los estereoisómeros es que presentan actividad óptica. La luz natural vibra
en distintos planos (Fig. 3.7), si se hace pasar por un polarizador se consigue que vibre en un solo
plano de polarización. Una pareja de enantiómeros, debido a la presencia de los carbonos
asimétricos, desvían el plano de la luz polarizada con el mismo ángulo, pero en diferente sentido.
El isómero que la desvía en el sentido a las agujas del reloj se denomina dextrógiro o (+), y el
isómero que la desvía en el sentido contrario es el levógiro o (-). Los isómeros ópticos no se
corresponden necesariamente con los estereoisómeros D y L. Así, según el glúcido un
estereoisómero D puede ser dextrógiro o levógiro y lo mismo con el estereoisómero L.
Al disolverse presentan estructura cíclica
Los monosacáridos son moléculas flexibles, con enlaces simples que pueden girar con facilidad.
En disolución, los monosacáridos se comportan como si tuvieran un carbono asimétrico más.
Esto se debe a que, en contacto con el agua, rotan y giran, formando estructuras cíclicas cerradas
más estables. En esta configuración cíclica aparece un carbono asimétrico adicional,
denominado carbono anomérico.
La estructura lineal abierta se llama proyección de Fisher), la estructura cíclica, que puede ser
hexagonal o pentagonal, se denomina proyección de Haworth. La estructura cíclica se
representa en un plano con los radicales unidos a cada carbono en la parte superior o inferior
de dicho plano.
Figura 3.7. Desviación de la luz polarizada producida por un monosacárido dextrógiro
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La estructura cíclica se forma al reaccionar el grupo funcional (carbonilo) que es el más reactivo
con un hidroxilo, situado en el último carbono asimétrico. En el caso de los aldehídos se forma
un compuesto conocido como hemiacetal, y para las cetonas como hemicetal, que resulta de
romper el doble enlace entre C=O y crear un puente de oxígeno intermolecular con un grupo –
C-O. En el carbono anomérico se sitúa un grupo OH, que sigue teniendo en parte las propiedades
del grupo carbonilo y por lo tanto mantiene el poder reductor.
La aparición de este nuevo carbono asimétrico, permite la existencia de dos estereoisómeros
que se denominan anómeros: uno llamado α cuando el OH se dirige hacia abajo del plano del
anillo, el otro se denomina ß cuando el OH se dirige hacia arriba del plano
Para pasar de la fórmula abierta a la ciclada (Fig. 3.8 y 3.9):
-Primero se proyecta la molécula en el plano horizontal girándola 90º.
-Se dobla para adoptar forma de hexágono, manteniendo los -OH en su posición original.
-Se efectúa un giro, acercando el C1 y C5 entre sí.
-Reacción entre el hidroxilo del C5 y el aldehído del C1 (o una cetona de C2 en caso de cetosas).
-Al formarse el hemiacetal, hay un puente de oxígeno intramolecular entre el C1 y el C5 y en el
C1 hay un grupo hidroxilo, que podrá ir en posición α (abajo) o en ß (arriba)
A efectos prácticos en las fórmulas de proyección de Haworth los grupos situados a la derecha
en las formulas lineales (fórmulas de Fischer) se sitúan hacia abajo y los situados a la izquierda
hacia arriba, excepto los de los carbonos implicados en la formación del hemiacetal que sufren
una rotación.
Figura 3.8. Ciclando una molécula de glucosa, formando el enlace hemiacetálico
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Figura 3.9. Ciclación completa de la D-glucosa, con los isómeros α y ß
Veamos los casos particulares:
En las cetohexosas el anillo resultante es pentagonal al reaccionar la cetona de C2 y el OH del
C5; en las aldopentosas también es un anillo de 5 carbonos pues reacciona el grupo aldehído del
C1 con el grupo hidroxilo del C4.
Al ciclarse, se tiene que indicar el nombre completo de un monosacárido
•Se pone en primer lugar las letras α o ß que indica el tipo de anómero que es.
•El nombre del monosacárido acabado en el sufijo piranosa (si el anillo es hexagonal) por su
similitud con el pirano, o furanosa si es pentagonal) por su similitud con el furano. Ej α-
glucopiranosa.
Figura 3.10. Ciclando la fructosa a ß fructofuranosa
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Figura 3.11. Conformaciones espaciales de la D-glucopiranosa
La conformación real de los monosacáridos (Fig. 3.11) en disolución varía con respecto a la
propuesta por Haworth, ya que, debido a la presencia de enlaces covalentes simples, las
moléculas no pueden ser planas. Se han sugerido en las formas piranósicas otras formas de
representación: forma "cis" o de nave si los extremos del anillo están hacia el mismo lado y
forma "trans" o de silla cuando los extremos están hacia uno y otro lado, en ambas formas, los
carbonos 2, 3, 5 y el oxígeno se sitúan en el mismo plano. La forma en silla es más estable que
la de nave ya que hay menos repulsiones electroestáticas.
Hay varios monosacáridos de interés biológico
• Triosas: El gliceraldehído
(aldotriosa) que participa en el
metabolismo de la glucosa. No forma
estructuras cíclicas.
Figura 3.12. Triosas
• Pentosas:
Figura 3.13. Pentosas de
mayor relevancia en su
fórmula lineal
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Hay dos aldopentosas, la ribosa y su derivado la desoxirribosa, que forman parte de nucleótidos,
como el ATP, por ejemplo. Son también conocidos por ser las pentosas del ARN y del ADN,
respectivamente. Se diferencian porque falta un oxígeno en el C2 de la desoxirribosa. Se ciclan
ambas en forma furanósica.
La cetopentosa más importante es la ribulosa, que es la molécula a la que se une el CO2 en el
ciclo de Calvin, en la fase oscura de la fotosíntesis. La ribulosa, al ser una cetopentosa, no tiene
forma ciclica.
Figura 3.14. ß ribofuranosa y ß desoxirribofuranosa
• Hexosas: Son los monosacáridos más abundantes de la naturaleza, de ahí su interés
biológico.
La glucosa (aldohexosa) es el principal combustible de las células, en el caso de las neuronas el
único. Se encuentra en forma libre en la sangre y en algunas frutas como las uvas, y forma parte
de disacáridos como la sacarosa y lactosa y de polisacáridos como el almidón, etc.
La galactosa (aldohexosa) es un análogo a la glucosa. No se suele encontrar en forma libre, sino
integrada junto con la glucosa en la lactosa, glúcidos complejos, etc.
La fructosa (cetohexosa) es otro análogo a la glucosa. Se encuentra en estado libre en frutas y
miel. También forma parte junto con la glucosa de la sacarosa.
Figura 3.15. Hexosas de mayor importancia en fórmula lineal
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Los monosacáridos tienen poder reductor
Los monosacáridos son sólidos cristalinos, de color blanco e hidrosolubles. Su solubilidad en
agua se debe a que presenta una elevada polaridad por sus grupos –OH, y al disolverse
presentan sabor dulce.
Figura 3.16. Hexosas cicladas en posición α
Otra característica destacada de los monosacáridos es el poder reductor. La presencia del grupo
carbonílico (C=O) que aparece en el grupo aldehído o cetónico les confiere poder reductor frente
a determinadas sustancias, ya que este grupo carbonilo se puede oxidar a un grupo carboxilo
(COOH). El licor de Fehling se utiliza como reactivo para el reconocimiento de azúcares reductores,
por ej., sirve para demostrar la presencia de glucosa en la orina. El licor de Fehling lleva una sal de
cobre oxidada de color azul; si hay un grupo carbonilo que se oxida a ácido, la sal de cobre se
reduce de Cu2+ a cobre I (Cu+) y forma un precipitado de color cobrizo. Un aspecto importante de
esta reacción es que la forma aldehído puede detectarse fácilmente, aunque solo haya una cantidad
muy pequeña.
3.3 LAS OSAS SE UNEN POR ENLACES O-GLUCOSÍDICO
De acuerdo con la clasificación que vimos al principio del tema, los oligosacáridos son glúcidos
constituidos por la unión 2 a 10 monosacáridos. Los más abundantes son los disacáridos,
compuestos formados por dos osas.
Hay varios tipos de enlace O-glucosídico
La unión entre monosacáridos se realiza por medio de un enlace O-glucosídico, al unirse dos
grupos hidroxilos de los monosacáridos, siempre con desprendimiento de una molécula de agua
(Fig. 3.17). El enlace O-glucosídico se puede romper por hidrólisis.
Hay dos tipos de enlaces O-glucosídicos, en función de la posición del grupo hidroxilo del
carbono anomérico del primer monosacárido.
o Las uniones en α, que los enzimas los rompen fácilmente, y son propios de disacáridos
con función energética
o Las uniones en β, que hay pocos enzimas que los rompen, son enlaces más rígidos y
resistentes. Aparecen en moléculas con funciones estructurales.
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Figura 3.17. Enlaces O-glucosídico de tipo α y β
Otra forma de clasificar los disacáridos es por el tipo de unión que se produce:
o -Enlace monocarbonílico: Interviene un carbono anomérico de la primera osa y un carbono
no anomérico cualquiera de la otra osa. Como un carbono anomérico queda libre, se
mantiene el poder reductor.
o -Enlace dicarbonílico: Intervienen los dos carbonos anoméricos de las osas. Como ningún
carbono anomérico queda libre, se pierde el poder reductor.
Figura 3.18. Enlaces mono y dicarbonílico, los carbonos anoméricos señalados con flechas
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Los disacáridos están formados por dos osas
Para nombrar un disacárido se añade el sufijo –il para el nombre de la osa que participa en el
grupo reductor, y a continuación se indican los carbonos que participan en el enlace, y,
finalmente se añade el nombre del segundo monosacárido; terminan en –osa cuando el enlace
es monocarbonílico, y en –ósido cuando es dicarbonílico.
Ejemplo: β-galactopiranosil (1, 4) β –glucopiranosa
a. nombre del primer monosacárido acabado en –il: β-galactopiranosil
b. seguido de carbonos del enlace: (1, 4)
c. segundo monosacárido acabado en –osa: β-glucopiranosa porque el enlace es
monocarbonílico
En este ejemplo: α-glucopiranosil (1, 2) β-fructofuranósido, el nombre acaba en –osido, Indica
que el enlace es dicarbonílico
Las propiedades físico-químicas de los disacáridos son similares a las de los monosacáridos,
tienen sabor dulce (se llaman también azúcares) y son solubles en agua.
Los principales disacáridos son la maltosa, la lactosa, la celobiosa y la sacarosa.
Maltosa: se obtiene por hidrólisis del almidón y el glucógeno y tiene poder reductor. Está
formada por la unión de dos moléculas α-D-glucopiranosa y su nombre completo es α-D-
glucopiranosil 1⇾4 α-D-glucopiranosa.
Lactosa: Es el azúcar de la leche y está formada por β-D-galactosa y β-D-glucosa unidas mediante
el enlace 1⇾4. Su nombre completo es β-D-galactopiranosil 1⇾4 β-D-glucopiranosa. Tiene
poder reductor.
Celobiosa: no se encuentra libre en la naturaleza, sino que se obtiene gracias a la hidrólisis de la
celulosa. Está formada por dos moléculas de β-D-glucopiranosas y su nombre completo es β-D-
glucopiranosil 1⇾4 β-D-glucopiranosa. Tiene poder reductor.
Sacarosa: es el azúcar de mesa, caña o remolacha. Formada por la unión de α-D-glucopiranosa
y β-D-fructofuranosa, se llama α-D-glucopiranosil 1⇾2 β-D-fructofuranósido. No tiene poder
reductor, pues los 2 carbonos anoméricos forman parte del enlace.
Figura 3.19. Maltosa Figura 3.20. Lactosa
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Figura 3.21. Celobiosa Figura 3.22. Sacarosa
Hay gran variedad de oligosacáridos
Existe una gran variedad de oligosacáridos naturales con estructuras químicas muy diversas. Se
trata de compuestos formados por un número de monosacáridos que oscila entre 4 y 10 unidos
entre sí por enlaces glucosídicos formando cadenas que suelen ser ramificadas.
Normalmente no se encuentran en estado libre, sino unidos covalentemente a otras
biomoléculas como lípidos o proteínas y son abundantes en la cara externa de las membranas
celulares donde cumplen importantes funciones en los procesos de reconocimiento (ver Tema
9).
Figura 3.23. Oligosacáridos en la membrana celular externa. Fuente: http://www.ehu.eus/bio
moleculas/hc/sugar33b.htm
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Figura 3.24. Los tres principales polisacáridos formados por glucosa, observar la diferencia en su
ramificación
3.4 LOS POLISACÁRIDOS SON MACROMOLÉCULAS
Los polisacáridos son glúcidos formados por la unión, mediante enlaces O-glucosídico, de once
a varios miles de monosacáridos o derivados de ellos. Estos polímeros se diferencian entre sí por
el tipo y número de monosacáridos que los constituyen y por la ramificación de sus cadenas.
Dado que son polímeros pueden descomponerse por hidrólisis.Las características físico-
químicas de los polisacáridos son bastante diferentes de las de di- y monosacáridos porque al
tener un peso molecular elevado, ya no son solubles en agua, sino que forman dispersiones
coloidales, no son cristalizables, y pierden el sabor dulce. Gracias a la capacidad de
almacenamiento de glucosas como polímeros en forma de almidón o glucógeno, se reducen al
máximo los cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar, tanto en el
interior de la célula como en el medio extracelular. Tampoco tienen carácter reductor, porque
en las largas cadenas de monosacáridos con uniones 1,4 no hay carbonos con grupo carbonilo
libre suficientes para dar positivo en la reacción.
El almidón y el glucógeno son polímeros de almacenamiento
El almidón es un homopolisacárido formado de α-glucosas, constituye la fuente de glúcidos más
importantes en la dieta humana y es el principal elemento de reserva de las plantas, que lo
sintetizan a partir de glucosa durante la fotosíntesis. Se localiza en tubérculos, bulbos, rizomas
de vegetales, etc. y su función es de reserva de energía. Se almacena en unos plastos
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Figura 3.25. Amilosa. Fuente: https://biochemistryquestions.wordpress.com/tag/carbohydrates/
especiales, los amiloplastos. No es soluble por lo que forma disoluciones coloidales. Al
hidrolizarse se forma primero maltosas y estas a su vez glucosas. La estructura de una molécula
de almidón es compleja, porque contiene dos polímeros distintos de glucosa, la amilosa y la
amilopectina.
La amilosa presenta una estructura helicoidal sin ramificaciones y constituye la parte central de
la molécula de almidón. Constituye aproximadamente el 20-30% en peso de la composición del
almidón. Está formada por unidades de glucosa, unidas mediante enlaces α (1➝4),
encontrándose 6 unidades de glucosa por cada vuelta de hélice.
La amilopectina constituye aproximadamente el 70-80% restante del gránulo de almidón y se
encuentra formada por cadenas helicoidales de glucosas, unidas también en 1➝4, pero hay
ramificaciones cada 24 ó 30 unidades que se unen a través de enlace α(1➝6).
En la hidrolisis del almidón intervienen la glucosidasa (que ataca los enlaces α(1➝6)), la amilasa
(que da como producto maltosas) y la maltasa (que hidroliza la maltosa originando glucosas).
Figura 3.26. Amilopectina y ramificación del almidón
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Figura 3.27. Estructura ramificada del glucógeno
El glucógeno es el principal elemento de reserva de los animales y hongos, que obtienen de él
el aporte continuo de energía que necesitan, degradándolo hasta la glucosa. Se encuentra en el
hígado y en el tejido muscular. Su estructura es similar a la amilopectina, está formado por
cadenas muy largas y ramificadas de glucosas conectadas por enlaces α (1➝4) con
ramificaciones en α (1➝6) situadas cada 8 o 12 moléculas. Es, por tanto, más ramificada que la
amilopectina, lo que pone de manifiesto una ventaja adaptativa, ya que a mayor número de
ramificaciones, más rápido se obtiene glucosa cuando se precisa para la actividad animal.
La celulosa y la quitina son polímeros estructurales
Celulosa: es el componente principal de las paredes celulares de las células vegetales, lo que
explica que sea uno de los polímeros más abundante en la Tierra. Las unidades de glucosa se
encuentran conectadas por enlaces β (1➝4) giradas unas en relación a otras y muy apretadas.
Como se vio anteriormente este enlace es muy resistente, los enzimas digestivos humanos no
lo atacan, por lo que su valor alimenticio es bajo; sin embargo, la celulosa genera una gran
cantidad de residuos que facilitan el buen funcionamiento del aparato digestivo.
Figura 3.28. Estructura
molecular de la celulosa y
enlaces por puentes de
hidrógeno
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Figura 3.29. Estructura polimérica, microfibrillas, fibrillas y fibras de celulosa. Fuente: http://imechan
ica.org/node/19074
Unidades de β-D-glucosa forman cadenas lineales no ramificadas que se unen entre sí por
puentes de hidrógeno y constituyen las microfibrillas o nanofibrillas. Estas se unen para formar
fibrillas, que se agrupan, a su vez, para formar fibras de celulosas muy rígidas e insolubles en
agua.
Las fibras de celulosa se disponen en capas o láminas de dirección alternante. Esta estructura
permite que puedan realizar su función de sostén y protección a la célula vegetal
Quitina: Forma parte del exoesqueleto de los artrópodos y de las paredes celulares de los
hongos. Posee una estructura similar a la de la celulosa; forma cadenas lineales que se organizan
en capas alternas, lo que le confiere gran resistencia y dureza. La quitina es una de las claves del
éxito de los artrópodos, ya que contribuye a su locomoción y les proporciona protección frente
a las agresiones externas del medio que les rodea. El monómero es un derivado de la glucosa,
un amino-azúcar llamado, N-acetil-glucosamina, que de forma similar a la celulosa se une con
enlaces ß (1-4) y forma cadenas no ramificadas unidas por puentes de H.
Los heterósidos son moléculas complejas con un aglucón
Entre los heterósidos nos vamos a centrar en ejemplos de glucoproteínas, que podemos
diferenciar por las diferencias de tamaños entre la parte glucídica y la proteica o aglucón.
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Figura 3.30. Exoesqueleto de un artrópodo y estructura molecular de la quitina
En los proteoglucanos, mucinas o mucoproteínas la parte glucídica y la proteica tienen tamaños
similares. Se caracterizan porque la parte central proteica se encuentra unida covalentemente
a numerosas ramificaciones laterales glucídicas, que son glucosamino glucanos (GAG). Los GAG
son a su vez heteropolisacáridos, formados por dos osas repetidas y tienen elevada capacidad
para retener agua. Los proteoglucanos abundan en los tejidos conjuntivos formando parte de la
matriz, donde cumplen diversas funciones. En general tienen función defensiva y lubricante en
el aparato digestivo, respiratorio y urogenital.
Figura 3.31. Estructura molecular de la mureina o peptidoglucano. Fuente:
https://www.coursehero.com/file/p5r87v3/Cytoplasm-27-Some-features-of-bacterial-cell-structure
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En las glucoproteínas de la membrana celular la fracción glucídica es más pequeña que la
proteíca. En concreto se trata de oligosacáridos más o menos ramificados, que como vimos
antes, funcionan como marcadores o señalizadores en la membrana, junto con glucolípidos,
como los cerebrósidos y los gangliósidos, que se verán con más detalle en el Tema 4.
Finalmente, el peptidoglucano o mureina consiste en una pequeña fracción proteica, formada
por cortas cadenas peptídicas, en comparación con la parte glucídica, compuesta de dos
derivados de la glucosa (N-acetilglucosamina y ácido N-acetilmurámico). La mureina es el
componente rígido de las paredes bacterianas, con función estructural.
3.5 FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS
Gracias a la formación de las estructuras cíclicas estables, los monosacáridos tienden a ser poco
reactivos, los que los hace ideales para determinadas funciones como construcción, transporte
y reserva de energía. Los monosacáridos se utilizan para fabricar estructuras sean inertes,
estables y duraderas. Pueden ser transportados de una zona a otra del cuerpo sin que causen
daño ni reaccionen con otras moléculas del entorno. También son útiles como moléculas
energéticas, pues se forman en la fotosíntesis y son almacenadas como polisacáridos en
determinadas zonas de la planta. Gracias a la capacidad de almacenamiento del polisacárido, se
reducen al máximo los cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar, tanto
en el interior de la célula como en el medio extracelular.
Entre sus funciones destacan:
Energética, siendo los disacáridos y sobre todo los monosacáridos una fuente de energía
inmediata, la glucosa es la principal fuente energética de las células, aunque también se pueden
usar otros monosacáridos. Los polisacáridos funcionan como reserva energética, recordar que
el almidón y glucógeno están formados únicamente por glucosas unidas por enlaces O-
glucosídicos fácilmente hidrolizables.
Estructural, los polisacáridos celulosa, quitina y mureina tienen función estructural, ya que son
el componente principal de las paredes celulares; la celulosa en vegetales, la quitina en y la
mureina en bacterias. Además, la quitina también forma el exoesqueleto de los artrópodos. La
ribosa y la desoxirribosa son dos monosacáridos con función estructural a nivel molecular pues
forman parte del ARN y del ADN, respectivamente.
Finalmente, hay que considerar que la secuencia de monosacáridos de un glúcido complejo y el
tipo de enlace que presentan funciona como un mensaje portador de información biológica. Por
esto, otra importante función de los glúcidos es la de marcadores o señalizadores,
principalmente los oligosacáridos ligados a proteínas y lípidos. Las glucoproteínas y glucolípidos
de la membrana celular (ver Tema 9), las inmunoglobulinas (ver Tema 22) y los proteoglicanos
son algunos ejemplos destacados. Los glúcidos compuestos participan en casi todos los procesos
biológicos, desde la señalización intracelular, al desarrollo de órganos, pasando por el
crecimiento de un tumor. Son importantes en las interacciones entre células, en procesos
inmunológicos para defenderse de patógenos, en la formación de biofilms protectores, etc. En
relación a esta función, se abre un nuevo campo llamado glucómica, en paralelo a la genómica,
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que estudia todos los tipos de glúcidos, principalmente glúcidos complejos, su estructura y
función, así como los genes que codifican las glicoproteínas.
CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. Señala los carbonos asimétricos en la D-glucosa
2. ¿Todos los disacáridos son dulces? ¿Todos tienen poder reductor? Razona ambas
cuestiones
3. Sin añadir ningún reactivo ¿cómo podrías diferenciar claramente un tubo de ensayo con
agua que contiene glucosa de otro que contiene glucógeno? ¿A qué se deben las diferentes
propiedades físico -químicas de mono y polisacáridos?
4. En su primer trabajo de investigación Pasteur estudio los dos estereoisómeros de un
derivado de la glucosa (el ácido tartárico) y sus mezclas equimoleculares, llamadas mezclas
racémicas, que son ópticamente inactivas. El observó que cuando crecían hongos sobre estas
mezclas se transformaban en ópticamente activas. Explica por qué.
5. A partir de la fórmula de la lactosa, escribe la reacción de hidrólisis, indicando el tipo de
enlace que se rompe y cuáles son los productos resultantes.
Los mamíferos, y entre ellos los humanos, disponen de una enzima (ß- galactosidasa) que ayuda
a realizar dicha hidrólisis. En los humanos desaparece cuando alcanzan los 3-4 años de edad,
salvo en los individuos dela raza caucásica. Con este dato explica la importancia de la fabricación
de quesos y derivados lácteos en la mayoría de las culturas.
tiempo
tubérculos
hojas
Ca n t i d a d g l u c i do
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6. La gráfica superior muestra las cantidades relativas de glúcidos en hojas y tubérculos de
una planta de patata. Interprétala indicando los cambios que se producen y explica las
correspondientes reacciones
4
Lípidos
1. LOS LÍPIDOS SON QUÍMICAMENTE DIVERSOS
Los lípidos pueden ser saponificables o
insaponificables
2. LOS ÁCIDOS GRASOS TIENEN LARGAS CADENAS
HIDROCARBONADAS
Los ácidos grasos son anfipáticos
Su punto de fusión depende de la longitud y el grado
de insaturación
3. HAY LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES
Los glicéridos son los lípidos más sencillos
Las grasas son compuestos muy energéticos
Las ceras llevan monoalcoholes de cadena larga
4. OTROS LÍPIDOS SAPONIFICABLES SON COMPLEJOS
Los fosfolípidos son componentes de las membranas
El aminoalcohol de los esfingolípidos es la esfingosina
Las prostaglandinas son hormonas de efectos locales
5. TAMBIEN HAY LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
Los terpenos derivan del isopreno
Los esteroides tienen anillos rígidos
6. LOS LÍPIDOS REALIZAN DIVERSAS FUNCIONES
Ordenación de moléculas de lípidos en la córnea. Ver http://ki.se/en/cmb/lars-norlens-group
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Castaños, E. Lidia con la química
https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/biomoleculas/
• Nelson DL y Cox MM. Dpto. Bioquímica. Universidad Nacional de México.
http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/
• Profesor Pere. Apuntes de Biología
http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/lipids.htm
• Sancho López, P. 2013. Bioquímica
http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-11-12_lipidos.pdf
� Noticias curiosas
• Relación entre colesterol y Alzheimer. Elevar la tasa de colesterol en neuronas del
hipocampo ayuda a luchar contra el Alzheimer
http://www.muyinteresante.es/salud/articulo/vinculan-el-colesterol-cerebral-bajo-y-deficits-
cognitivos-como-el-alzheimer-411407152787
• Relación entre lípidos y cáncer. Las células cancerosas producen y utilizan una gran
cantidad de lípidos y los metabolizan de manera diferente que las células normales. Si se
evita su procesamiento con los enzimas adecuados se puede limitar el desarrollo del
cáncer
http://www.abc.es/salud/noticias/20130827/abci-lipidos-claves-tratamiento-cancer-
201311291149.html
• En la misma línea se ha descubierto la relación entre la proteína CD36 y la presencia de
lípidos en las células tumorales, en relación al desarrollo de metástasis en el cáncer.
http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature20791.html
• El ácido docosahexaenoico (DHA) es un ácidos omega-3, se ha demostrado que protege
a los pulmones de la sílice cristalina, un compuesto que los daña gravemente y que
puede desencadenar lupus o cáncer de pulmón
http://www.muyinteresante.es/salud/articulo/los-acidos-grasos-omega-3-previenen-el-lupus-
171476088016
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OBJETIVOS
20. Conocer la composición química y funciones generales de los lípidos.
21. Clasificar los lípidos según su composición en saponificables e insaponificables.
22. Explicar la estructura de la molécula de un ácido graso y deducir sus propiedades
químicas.
23. Diferenciar los dobles enlaces cis y trans
24. Describir el enlace éster como característico de los lípidos.
25. Diferenciar los procesos de esterificación, hidrólisis y saponificación (jabones).
26. Recordar la importancia del carácter anfipático en la estructura y fluidez de la
membrana.
27. Conocer los principales tipos de lípidos y diferenciarlos entre si
28. Reconocer las fórmulas desarrolladas de los principales lípidos
29. Describir las funciones más importantes de los lípidos en base a su estructura química
CONCEPTOS CLAVE
aceite, 13
ácido fosfatídico, 14
acilglicérido, 7
anfipático, 9
bicapa, 10
cadena
hidrocarbonada, 5
ceramida, 16
cera, 7
cerebrósido, 17
ciclopentanoperhidrof
enantreno
cis y trans, 8
colesterol, 22
esfingofosfolípido,
17
esfingolípido, 7
esfingomielina, 17
esfingosina, 15
esterano, 22
esteroide, 7
fosfolípido, 7
gangliósido, 17
insaponificable, 6
insaturado, 8
isopreno, 19
isoprenoide, 7
liposoma, 10
micela, 10
prostaglandina, 19
saturado, 7
sustancias apolare, 6
terpeno, 7
Van der Waals, 6
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Figura 4.1. Ejemplos de lípidos para mostrar su diversidad química. Fuente:
4.1 LOS LÍPIDOS SON QUIMICAMENTE DIVERSOS
Los lípidos son biomoléculas orgánicas con largas cadenas hidrocarbonadas que incluyen
sustancias muy diferentes, tanto desde el punto de vista funcional (energética, aislante,
estructural, vitaminas, hormonas…) como estructural pues presentan estructuras químicas
bastante diversas
Químicamente los lípidos están constituidos por C, H y O (igual que glúcidos) y en múltiples
ocasiones también P y N. A diferencia de los glúcidos, la cantidad de O en estos compuestos es
muy inferior en proporción a la cantidad de C e H, circunstancia que determina sus propiedades
(insolubilidad o poca solubilidad en agua) y los diferencia de otros compuestos orgánicos.
Una de las principales características que comparten todos los lípidos es que son escasamente
solubles en agua y son solubles en disolventes apolares orgánicos como éter, cloroformo, o
benceno. Esto es debido a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada,
con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. El agua, al ser una molécula polar que tiene facilidad
para formar puentes de hidrógeno (N-H, O-H), no es capaz de interaccionar con estas moléculas.
En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy
ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, de modo que las
moléculas lipídicas se unen entre sí para evitar lo máximo posible el contacto con el agua y
reducen su movilidad.
En consecuencia los lípidos no se disuelven en agua, son muy ligeros y menos densos que el
agua y flotan sobre ella.
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Figura 4.2. Disposición de las moléculas lipídicas en el agua
La unión de unas moléculas lipídicas con otras se realiza mediante fuerzas de Van der Waals,
que son interacciones hidrófobas (ver Tema 3) entre grupos –CH2- de sus cadenas
hidrocarbonadas. Estos mismos enlaces sirven para que se unan también a otras moléculas
hidrófobas (sustancias apolares), y por tanto se pueden disolver en ellas.
Los lípidos pueden ser saponificables o insaponificables
En realidad los lípidos no son polímeros, la posible unidad es el ácido graso. Según tengan o no
ácidos grasos los lípidos se clasifican en saponificables e insaponificables,
Los lípidos saponificables contienen en su molécula ácidos grasos, reciben este nombre porque
al tener ácidos grasos puedan dar lugar a jabones.
Figura 4.3. Clasificación de los lípidos
Clasificación
Ácidos Grasos
Insaturados
Saturados
Lípidos saponificables
Simples
Triacilglicéridos
Ceras
Complejos
Fosfolípidos
Esfingolípidos
Lípidos insaponificables
Esteroides
Isoprenoides
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Los lípidos saponificables pueden ser moléculas simples, si están formados únicamente por C,
H y O, o más complejas, cuando contienen otros bioelementos como el P, o moléculas no
lipídicas, tipo glúcidos. Las grasas o acilglicéridos y las ceras son lípidos saponificables simples
mientras que los fosfolípidos o fosfoglicéridos y los esfingolípidos son lípidos saponificables
complejos; las prostaglandinas que derivan de los ácidos grasos también son lípidos
saponificables.
Los lípidos insaponificables, no contienen ácidos grasos y por tanto no pueden formar jabones.
La unidad teórica es el isopreno. En este grupo se incluyen los terpenos o isoprenoides y los
esteroides.
4.2 LOS ÁCIDOS GRASOS TIENEN LARGAS CADENAS HIDROCARBONADAS
Los ácidos grasos son ácidos carboxílico de cadena lineal larga, con un número par de átomos
de carbonos, siendo n entre 12 y 24, siendo los más comunes los que contienen entre 16 y 18 C.
La fórmula general es CH3-(CH2)n-COOH, siendo n un número par. En la Tabla 4.1 aparece la lista
de los ácidos grasos más comunes con su fórmula y temperatura de fusión.
Los ácidos grasos no existen libres en la naturaleza como tales, sino que forman parte de
moléculas de lípidos. Generalmente se diferencian por la presencia o ausencia de dobles enlaces
en la cadena hidrocarbonada, clasificándose en saturados e insaturados.
Los ácidos grasos saturados no contienen dobles enlaces en su cadena hidrocarbonada, tienen
temperaturas de fusión elevadas, por eso son sólidos a temperatura ambiente. Abundan en las
grasas animales (nata de la leche, manteca de cerdo, tocino…) aunque el palmítico, por ejemplo,
es un ácido graso saturado sólido de origen vegetal. Los más conocidos son el palmítico (16C) y
el esteárico (18C).
Figura 4.4. Estructura de ácidos grasos saturados e insaturados. Fuente:
http://www.um.es/molecula/lipi01.htm
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Tabla 4.1. Ácidos grasos más importantes
Nombre Símbolo Formula molecular Tª fusión
Láurico 12:0 CH3-(CH2)10-COOH 44’2
Mirístico 14:0 CH3-(CH2)12-COOH 53’9
Palmítico 16:0 CH3-(CH2)14-COOH 63’1
Esteárico 18:0 CH3-(CH2)16-COOH 69’6
Araquídico 20:0 CH3-(CH2)18-COOH 76’5
Behénico 22:0 CH3-(CH2)20-COOH 80´0
Lignocérico 24:0 CH3-(CH2)22-COOH 86’0
Oleico 18:19 CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH 13’4
Linoleico 18:29,12 CH3–(CH2)4–(CH=CH–CH2)2–(CH2)6–COOH -5
Linolénico 18:39,12,15 CH3-CH2-(CH=CH-CH2)3-(CH2)6-COOH -11
Araquidónico 20:45,8,11,14 CH3–(CH2)4–(CH=CH–CH2)4–(CH2)3–COOH -49’5
En símbolo, el primer nº representa el nº de C de la cadena, y el segundo nº las instauraciones. La
posición de estas se indica con exponentes separados por comas
Los ácidos grasos insaturados presentan uno o más dobles enlaces en su cadena
hidrocarbonada, siendo monoinsaturados y poliinsaturados respectivamente. Su temperatura
de fusión es más baja por lo que suelen ser líquidos a temperatura ambiente y son abundantes
en sustancias grasas de origen vegetal. Como ej., el ácido oleico del aceite de oliva.
En los ácidos grasos la posición del doble enlace puede ir en cis o en trans: un ácido graso
insaturado es cis, si posee los grupos H en el mismo lado del doble enlace; y es trans si los H se
disponen uno a cada lado del doble enlace.
Figura 4.5. Enlaces cis y trans en los ácidos grasos insaturados
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La geometría de las moléculas es diferente, en la posición cis la molécula está doblada, mientras
que en posición trans no hay impedimentos y es recta. Por tanto influye en el empaquetamiento
y como veremos a continuación en el punto de fusión del compuesto. Los dobles enlaces cis son
propios de los lípidos obtenidos de manera natural, los trans se obtienen artificialmente.
Los ácidos grasos son anfipáticos
Los ácidos grasos no son totalmente insolubles en agua, son moléculas anfipático, un término
que viene del griego anfi = ambas y pathos = sentimiento, y que significa que en su estructura
molecular hay una parte polar hidrófila y otra apolar hidrófoba. La zona polar hidrófilo se
corresponde con el grupo carboxilo (-COOH), es la parte llamada cabeza, que puede establecer
enlaces intermoleculares por puente de H con el agua u otras moléculas polares. La zona apolar
hidrófoba es la cadena hidrocarbonada más o menos larga, llamada cola, que es atraída
débilmente, por fuerzas de Van der Waals, por otras cadenas hidrocarbonadas de ácidos grasos
adyacentes. La insolubilidad en agua aumenta con la longitud de la cadena debido a que la parte
apolar y la cantidad de enlaces por fuerzas de Van der Waals que se establecen son mayores.
Los ácidos grasos de 4 o 6 carbonos son solubles en agua, ya que el grupo carboxilo es polar
(soluble en agua), pero a partir de 8 carbonos son prácticamente insolubles en agua.
Su punto de fusión depende de la longitud y el grado de insaturación
El grado de insaturación y la longitud de las colas hidrocarbonadas determinan el punto de
fusión. El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena ya que las interacciones de Van
der Waals con otras cadenas se incrementan. Sin embargo, la presencia de dobles enlaces
origina giros en las moléculas que suponen una disminución del punto de fusión al reducir el
número de interacciones de Van der Waals con las otras cadenas.
Los dobles enlaces producen inclinaciones en la cadena, que al no ser recta no puede unirse por
fuerzas de van der Waals a otras cadena de forma eficaz, y por esta causa baja su temperatura
de fusión.
Figura 4.6. Orientación de las cabezas y colas de lípidos saponificables en agua. Fuente: https://es.wikip
edia.org/wik i/Mol%C3%A9cula_anfif%C3%ADlica y https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/tag/acido
s-grasos/
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Figura 4.7. Disposición de las cadenas de las moléculas lipídicas y punto de fusión A la izqda., los
ácidos grasos saturados están fuertemente empaquetados, los insaturados no. A la drcha., detalle de
las atracciones entre moléculas. Fuente: http://es.slideshare.net/Jlaral/lipidos-29053580 y Santillana
2º bach
Por ser anfipáticos, los ácidos grasos (y los lípidos saponificables, por extensión) pueden formar
en disolución acuosa monocapas superficiales, bicapas o micelas (Fig. 4.8), ya que se disponen
orientadas con el grupo hidrófilo dirigido hacia el agua, mientras que la región hidrófoba se aleja
de ella, adoptando siempre la forma más estable.
En el laboratorio, a partir de una suspensión de fosfolípidos, se han obtenido unas formaciones
vesiculares, formadas por bicapas enrolladas sobre sí mismas llamadas liposomas. Gracias a que
su interior es hidrófilo (al contrario que el interior de las micelas), en ellas se pueden introducir
diversas sustancias para incorporarlas a las células (medicamentos, cosméticos e, incluso,
genes).
Figura 4.8. Bicapas, micelas y liposomas de lípidos saponificables
Algunos ácidos grasos poliinsaturados son esenciales, es decir, nuestro cuerpo no puede
sintetizarlos, dado que la maquinaria celular es incapaz de colocar dobles enlaces en dichas
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posiciones, por lo que debemos ingerirlos en la dieta. Los ácidos grasos esenciales más
conocidos son el linoleico (omega-6) y α-linolénico (omega-3), de origen vegetal; y el
araquidónico (omega-6), de origen animal, que se encuentra en la carne y huevos. Estos ácidos
grasos son importantes para la síntesis de prostaglandinas, que veremos más adelante. La
denominación en omega empieza por el final, pues omega (Ω) es la última letra del alfabeto
griego. Por ej., un ácido omega-6 es el que presenta el primer doble enlace en el carbono 6
empezando a contar por el final de la cadena hidrocarbonada.
4.3 HAY LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES
Todos los lípidos saponificables simples se forman por una reacción de esterificación de un
alcohol con un ácido graso. La unión de cada –OH del ácido carboxílico al –OH del alcohol forma
un enlace éster –O–CO– y se libera una molécula de agua.
Figura 4.9. Reacción de esterificación. Fuente: http://grupoqog6.pbworks.com/w
/page/163 03274/Q u%C3%A9%20es%20el%20Biodiesel
Los glicéridos son los lípidos más sencillos
Para formar glicéridos se esterifica la glicerina (propanotriol) con 1, 2 o 3 ácidos grasos
formándose un mono-, di- o triglicérido, respectivamente (o acilglicérido). La grasa se denomina
simple si sólo hay un tipo de ácido graso en el acilglicérido, en cambio, cuando está formada por
dos o tres ácidos grasos diferentes la grasa se denomina mixta. Los triglicéridos o triacilglicéridos
son los más abundantes y se llaman a menudo grasas neutras, porque no queda libre ningún
grupo hidroxilo de la glicerina, por tanto son apolares e insolubles en agua.
Figura 4.10. Formación de un triglicérido por esterificación
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Los glicéridos, a temperatura ambiente, pueden ser líquidas o sólidas en función del tipo de
ácido graso que contengan:
o Las líquidas son los aceites y contienen ácidos grasos insaturados. Principalmente, se
encuentran en los frutos de algunas plantas, como en las aceitunas, y en las semillas,
como en las del girasol.
o Las sólidas son los sebos y mantecas y contienen ácidos grasos saturados. Abundas en
los animales (grasas animales, mantequilla, etc.).
Las grasas son lípidos saponificables, por tanto de ellas se obtienen jabones. La reacción de
saponificación no es exclusiva de los triacilglicéridos, sino en general de todos los lípidos
saponificables, y se utiliza industrialmente para la fabricación de jabones. La reacción de
saponificación se realiza en caliente, consiste en romper el enlace éster mediante hidrólisis
alcalina al añadir una base fuerte (KOH o NaOH); el resultado es tres moléculas de jabón, que
son la sal del ácido graso, y una molécula de glicerina.
Figura 4.11. Reacción de saponificación
Como se comentó antes, los ácidos grasos no existen libres, pero si sus sales que son los jabones.
Una molécula de jabón (Fig. 4.12) es una sustancia anfipática cuya cabeza polar (representada
con un círculo) se une a otras sustancias polares como el agua y cuya cola apolar (representada
con una línea irregular) atrae sustancias apolares como las grasas. De esta manera, el jabón lava
porque las sustancias apolares son rodeadas por la parte apolar del jabón, y el agua, al arrastrar
el jabón (se une a la parte polar del jabón), se lleva la suciedad.
Figura 4.12. El jabón como molécula
anfipática.
En los animales la hidrólisis de las grasas es enzimática y se produce en el tubo digestivo
mediante las lipasas que rompen los enlaces éster del triacilglicérido obteniéndose así tres
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ácidos grasos y una molécula de glicerina, pero no se forman jabones. Esta hidrólisis sirve para
digerir las grasas ingeridas en la alimentación.
Las grasas son compuestos muy energéticos
La principal función de los acilglicéridos es la de reserva energética, que supone 9 Kcal/g. Los
animales almacenan la mayor parte de la energía en forma de grasas, que se acumulan en los
adipocitos del tejido adiposo, porque, al ser más energéticas que los glúcidos (4 Kcal/g),
acumulan en menos volumen mayor cantidad de energía. Es un almacenamiento de energía que
requiere menor aumento de peso, lo cual facilita la movilidad. Los vegetales, en cambio,
almacenan la energía tanto en forma de lípidos como en forma de glúcidos.
Otra función es la de servir de aislante térmico y protección, ya que, bajo la piel se acumula una
capa de grasa formando el panículo adiposo; en animales que viven en zonas muy frías, como
focas y pingüinos, está más desarrollado, evitando la pérdida de calor corporal al exterior.
Muchos órganos vitales, como los riñones, también se encuentran rodeados de grasa que les
protege de los golpes.
Las ceras llevan monoalcoholes de cadena larga
Las ceras son lípidos saponificables simples, formados por la unión de un ácido graso con un
monoalcohol de cadena larga, mediante enlace éster.
Al tener los dos cadenas largas apolares, la del alcohol y la del ácido, las ceras son totalmente
insolubles en agua, por lo que se encuentran recubrimiento y protegiendo las superficies
externas de los seres vivos. Es decir tienen función impermeabilizante y protectora. Se
encuentran por ejemplo en la superficie de la piel, del exoesqueleto de los artrópodos, de las
hojas de las plantas, etc…
Figura 4.13. Formación de una cera y ejemplos. Fuente: http://www.monografias.com/trabajo
s31/lipidos/lipidos.shtml y http://elmundodesaccharomyces.blogspot.com.es/2013/11/lipidos-2.html
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La cera del oído externo de los mamíferos también cumple una función protectora, retiene
partículas de polvo que podrían entrar en el oído y tapona manteniendo la humedad del
conducto auditivo interno.
Cuando se vierte petróleo al mar, se disuelve la cera de las plumas de las aves marinas, por lo
que al recoger a las aves y retirarles el petróleo, se elimina también la cera. Las glándulas
sebáceas tienen que volver a fabricar cera; cuando las plumas han perdido su protección
impermeable, absorben gran cantidad de agua por lo que el ave pesa demasiado y ello le impide
volar.
4.4. OTROS LÍPIDOS SAPONIFICABLES SON COMPLEJOS
Los fosfoglicéridos o fosfoacilglicéridos son lípidos saponificables complejos formados por la
unión de la glicerina a dos ácidos grasos y a un grupo fosfato. El alcohol del C1 de la glicerina
está esterificado con un ácido graso saturado, generalmente el ácido esteárico, el C2 con un
ácido graso insaturado, generalmente el ácido oleico y el fosfato se esterifica con el alcohol del
carbono 3. Este es el fosfolípido más sencillo y se llama ácido fosfatídico.
El resto de fosfolípidos se forman añadiendo al grupo fosfato del ácido fosfatídico, un
sustituyente polar (en la imagen se representa el sustituyente polar con una R, de radical).
Como todos los fosfolípidos son derivados del ácido fosfatídico, se nombran con el prefijo
fosfatidil más el nombre del sustituyente polar unido al grupo fosfato. Por ejemplo: si se une
colina se llama fosfatidilcolina (Fig. 4.15).
Figura 4.14. Formula general de un fosfolípido. Fuente: https://www.boundless.com/biology/
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Figura 4.15. Representación de la fosfatidilcolina en fórmula completa y simplificada. Fuente:
http://www.perkepi.com/cell-membrane/
Los fosfolípidos son componentes de las membranas
La naturaleza anfipática de los fosfolípidos les proporciona un papel fundamental en la
formación de membranas biológicas, tanto en procariotas como en eucariotas. Para formar las
membranas se disponen los grupos polares hacia el medio acuoso y las partes apolares se
orientan hacia el interior formando una bicapa lipídica.
Los fosfolípidos son anfipáticos porque poseen una zona polar y otra apolar. La cabeza polar está
formada por el grupo fosfato y el sustituyente polar (aminoalcohol) unido al fosfato, por ejemplo
la colina. Y las colas apolares son las correspondientes a los dos ácidos grasos. La parte polar se
representa mediante un círculo y la apolar mediante dos líneas.
El carácter anfipático proporciona una gran fluidez a la membrana, pudiéndose movimientos en
los lípidos que forman la bicapa lipídica de la membrana (ver Tema 9). Además de los
fosfolípidos, las membranas biológicas contienen proteínas y otros lípidos como por ejemplo
colesterol y esfingolípidos que también son anfipáticos. Todos estos lípidos se conocen en
general como lípidos de membrana.
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Figura 4.16. Membranas celulares y lípidos saponificables complejos http://www.bioquimicayfi
siologia.co m/2015/03/lipidos-trigliceridos-esteroides-fosfolipidos.html
El aminoalcohol de los esfingolípidos es la esfingosina
Los esfingolípidos son lípidos saponificables complejos similares a los fosfolípidos, que
contienen un aminoalcohol insaturado de cadena larga llamado esfingosina, en vez de la
glicerina. Por tanto sólo llevan un ácido graso, pues la segunda cadena es la del aminoalcohol.
Químicamente un esfingolípido está formados por:
Aminoalcohol de cadena larga (18 átomos de carbono), generalmente se trata de la
esfingosina o de alguno de sus derivados.
Ácido graso de cadena larga, que puede ser saturado o monoinsaturado.
Sustituyente polar, que puede ser de diferente naturaleza, por ej., fosfocolina,
monosacárido u oligosacárido.
La unión del aminoalcohol esfingosina con el ácido graso de cadena larga se realiza por el grupo
amino y el compuesto resultante es una ceramida, que como su nombre indica presenta un
enlace amida. Como se ve en la Fig. 4.17 la ceramida tiene dos cadenas apolares, como los
fosfolípidos, una correspondiente al ácido graso y otra de la propia esfingosina.
Los esfingolípidos se forman a partir de la ceramida, al unirse un sustituyente polar al grupo
hidroxilo del carbono 1 de la esfingosina (grupo X en la Fig. 4.17)
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Figura 4.17. Esquema general de una molécula de un esfingolípido
Si a la ceramida se une a un grupo fosfato que lleva acoplado un aminoalcohol, por ej., colina o
etanolamina, se forman las esfingomielinas. Las esfingomielinas son esfingofosfolípidos dado
que llevan un grupo fosfato; forman parte de las membranas de las células animales y abundan
en la vaina de mielina que envuelve las neuronas.
El resto de los esfingolípidos que no contienen un grupo fosfato son los esfingoglucolípidos,
porque tienen un glúcido como sustituyente polar. Si el glúcido es un monosacárido se
denominan cerebrósidos y si es un oligosacárido se llaman gangliósidos. Además de
desempeñar una función estructural de las membranas plasmáticas, actúan como marcadores
biológicos y lugares de reconocimiento celular, formando junto con las glucoproteínas el
glucocálix. Cumplen funciones importantes pues intervienen en la especificidad de asociación
celular en los tejidos, en la transmisión del impulso nervioso, en la especificidad del grupo
sanguíneo o funcionan como anclaje de virus, microorganismos y toxinas.
Figura 4.18. Estructura molecular y modelo de la esfingosinomielina, un lípido de las membranas
celulares, que forma vainas de mielina. Fuente: http://www.geocities.ws/batxilleratbiologia/lipids
.htm
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Figura 4.19. Cerebrosido. Fuente: http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia
/lipids.htm
En resumen, los esfingolípidos son semejantes a los fosfolípidos tanto estructural como
funcionalmente, ya que son sustancias anfipáticas y cuando se sitúan en un medio acuoso, se
disponen formando bicapas lipídicas o micelas o monocapas. Por ello, están presentes en las
membranas de células eucariotas y son muy abundantes en las membranas de tejido nervioso.
Las diferencias entre fosfolípidos y esfingolípidos son:
� En los fosfolípidos el alcohol es glicerina y en los esfingolípidos hay un aminoalcohol de
cadena larga llamado esfingosina; en los fosfolípidos los ácidos grasos se unen a la glicerina,
mientras que en los esfingolípidos se une a la esfingosina.
� Los fosfolípidos poseen dos ácidos grasos y los esfingolípidos solo uno (la otra cadena apolar
es de la esfingosina).
� En fosfolípidos, los ácidos grasos se unen a la glicerina con enlace éster y en los
esfingolípidos, el ácido graso se une a la esfingosina mediante enlace amida (grupo amino
con grupo carboxilo).
Figura 4.20. Gangliosido. Fuente: https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/2015/ 07/03
/los-esfingolipidos/
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Figura 4.21. Comparación entre lípidos saponificables. Fuente: Lehninger et al. 2º ed. Biochemistry
� En los fosfolípidos, el sustituyente polar se une al grupo fosfato y en los esfingolípidos el
sustituyente polar se une al carbono 1 de la esfingosina.
� Mientras los fosfolípidos se encuentran en todas las membranas, los esfingolípidos son más
abundantes en las membranas del sistema nervioso.
Las prostaglandinas son hormonas de efectos locales
Las prostaglandinas derivan de la ciclación de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos,
como el ácido araquidónico, pero no son moléculas realmente saponificables. Aunque fueron
descubiertas en secreciones prostáticas son producidas por casi todos los tejidos.
Las prostaglandinas actúan como hormonas de efectos locales y de corta duración en distintas
partes del organismo; sobre el sistema nervioso, el músculo liso, la sangre y el sistema
reproductor…regulando localmente el metabolismo, interviniendo en la coagulación y la
inflamación, controlando la vasodilatación o vaso constricción, etc….
Figura 4.22. Prostaglandina
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4.5 TAMBIEN HAY LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
Los terpenos derivan del isopreno
Los terpenos o isoprenoides son lípidos insaponificables, es decir, no pueden formar jabones al
carecer de ácidos grasos. Químicamente están formados por la repetición de unidades de
isopreno (2-metil-1,3- butadieno) que es una molécula de 5 carbonos con dos dobles enlaces.
Los terpenos se clasifican según las unidades de isopreno que contienen, la llamada regla del
isopreno ha permitido clasificarlos y estudiarlos (Tabla 4.2 y 4.3), pero en realidad nunca se ha
encontrado como producto natural. El verdadero precursor de los terpenos es el ácido
mevalónico derivado del acetil coenzima A (ver Tema 17).
Figura 4.23. Fórmula del isopreno, y representación espacial de la molécula de isopreno
Tabla 4.2. Terpenos más destacados
Monoterpenos (2) Limoneno, genariol
Mentol, pineno
Diterpenos (4) Fitol
Vitamina A, retinol
Vitamina E, antioxidante
Vitamina K, anticoagulante
Triterpenos (6) Lanosterol, escualeno
Tetraterpenos (8) Xantofila
Carotenos
Licopeno
Politerpenos Caucho
Los terpenos debido a su naturaleza hidrocarbonada son sustancias netamente hidrofóbicas y
por lo tanto insolubles en agua. Como presentan un sistema de dobles enlaces conjugados los
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electrones se encuentran deslocalizados y no pertenecen a un enlace determinado. Cuando un
electrón en el sistema conjugado absorbe un fotón de luz de longitud de onda adecuada, puede
ser promovido fácilmente a un nivel de energía superior. En general tienen la propiedad de
absorber luz de diferentes longitudes de onda, por lo que pueden actuar como pigmentos;
producir aromas o formar parte de cadenas de transporte de electrones.
Los terpenos son especialmente abundantes en el mundo vegetal. Entre los pigmentos vegetales
destacan los carotenoides, que son responsables del color de diferentes partes de las plantas.
Intervienen en la fotosíntesis, absorbiendo luz de distinta longitud de onda a la que capta la
clorofila. Comprenden las xantofilas de color amarillo y los carotenos de color anaranjado, como
el β-caroteno presente en la zanahoria que es un precursor de la vitamina A. Si dividimos el β-
caroteno en dos se obtiene dos moléculas de vitamina A, nuestro organismo puede fabricar la
vitamina A a partir del β-caroteno
Figura 4.24. Fórmula del β-caroteno y su relación
con la vitamina A
El fitol, un alcohol terpenoide, forma parte de la clorofila, el pigmento vegetal por excelencia.
Muchos aromas de origen vegetal, como el alcanfor, el mentol y el geraniol son de naturaleza
terpenoide, como también lo son algunos productos vegetales de interés económico como el
caucho.
Tabla 4.3. Tipos de terpenos ordenados según su función
Olor y sabor Color Transporte de energía
Mentol Caroteno (zanahoria) Plastoquinona
Limonero Fitol (verde clorofila) CoA
Vainillina Licopeno (rojo tomate) Plastocianina
Xantofilia (hojas otoño) Vitamina K
Vitamina E
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Figura 4.25. Moléculas que incluyen en su fórmula
isoprenos
Otra posibilidad, al tener dobles enlaces conjugados, es participar en las cadenas de transporte
de electrones y de energía, en este apartado se incluyen las vitaminas E y K, la E es un potente
antioxidante y la K interviene en la coagulación sanguínea, así como plastocianina y
plastiquinona que actúan en las membranas de los tilacoides en la fase clara de la fotosíntesis.
Los esteroides tienen anillos rígidos
Los esteroides son lípidos insaponificables que derivan de un compuesto cíclico llamado
esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno, cuya estructura está compuesta por un
ciclopentano unido al fenentreno. El fenetreno perhidrogenado está formado por tres
ciclohexanos. Los esteroides se diferencian entre sí por la posición de los dobles enlaces, el tipo
de grupo funcional del anillo A y la cadena final de la posición 17.
Los esteroides incluyen a los esteroles y a las hormonas esteroideas
Los esteroles llevan un grupo alcohol (posición 3 del anillo A) y un doble enlace (posición C6 del
anillo B). El más importantes es el colesterol, que además es precursor de los demás: vitamina
D, ácidos biliares y hormonas esteroideas.
La molécula del colesterol es rígida, con un grupo polar muy reducido (un OH en el C3) frente a
los voluminosos anillos. Es una molécula anfipática que se forma parte de las membranas,
particularmente en las células animales, por tanto, tiene función estructural. Se sitúa entre los
fosfolípidos y reduce su movilidad, por lo que disminuye la fluidez de la membrana.
El colesterol se transporta en el plasma sanguíneo unido a lipoproteínas (ver Anexo 1). Si se
encuentra en exceso en el torrente sanguíneo, se deposita en forma de placas en las paredes de
las arterias, y origina lo que se conoce como arteriosclerosis. Se puede ingerir en la dieta, pero
también se sintetiza en el hígado.
Figura 4.26. Fenentreno y esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno
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Anexo 1. Las formas de transportar colesterol en la sangre
Hay dos fuentes de colesterol en el cuerpo:
Exógeno: en alimentos ingeridos
Endógeno: formado por el hígado.
HDL LDL VLDL quilomicrón
más proteínas,
menos lípidos, mayor
densidad
menos proteínas,
más lípidos, menor
densidad
Las lipoproteínas son partículas con un
centro apolar, que incluye
triacilgliceridos y ésteres de colesterol,
y un revestimiento anfipático formado
por fosfolípidos, colesterol no
esterificado y las apolipoproteínas, que
son lípidos asociados de forma no
covalente con proteínas.
En los análisis de sangre para conocer el riesgo de sufrir un ataque coronario se realiza un perfil
de lípidos que incluye:
o Colesterol total
o Lipoproteína de baja densidad (colesterol LDL)
o Lipoproteína de alta densidad (colesterol HDL)
o Triglicéridos
o Lipoproteína de muy baja densidad (colesterol VLDL)
Lipoproteína de muy baja densidad (VLDL) contiene la mayor cantidad de triglicéridos. El VLDL
se considera un tipo de colesterol malo puesto que ayuda a que el colesterol se acumule en las
paredes de las arterias. Son las partículas que llevan los excesos de carbohidratos transformados
en triglicéridos hacia el hígado
Lipoproteínas de baja densidad o LDL, que también se conocen como colesterol malo. Las LDL
llevan colesterol a los tejidos que lo necesitan para sus membranas (incluidas arterias) o para la
síntesis de hormonas esteroideas. La mayor parte del colesterol en sangre es colesterol LDL (c-
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[NOMBRE DEL AUTOR] 95
LDL). Cuanto mayor sea el nivel de colesterol LDL en sangre, mayor es el riesgo de enfermedad
cardiovascular.
Lipoproteínas de alta densidad, o HDL, también conocidas como colesterol bueno, recogen el
colesterol no utilizado y lo devuelve al hígado para su almacenamiento o excreción al exterior a
través de la bilis. Un nivel bajo de colesterol HDL (c-HDL) aumenta el riesgo de enfermedad
cardiovascular.)
Aterosclerosis es la formación de placas de ateroma en el interior de las arterias, esta placa de
ateroma contiene colesterol y otras grasas, supone un aumento del gasto cardiaco que a su vez
puede dar lugar a hipoxia y trombos. Los trombos son pequeños coágulos de sangre que taponan
los vasos y pueden dejar sin riego regiones del cuerpo. Si el trombo llega al corazón se produce
una situación en la que el miocardio se ve privado de oxígeno, lo que provoca a menudo un gran
dolor pectoral denominado angina de pecho.
Se produce un infarto de miocardio si una parte del miocardio se queda totalmente sin riego,
generalmente por un trombo en la arteria coronaria. Es la causa principal de muerte en países
desarrollados (70.000 personas al año en España)
Figura 4.27. Colesterol y moléculas derivadas: hormonas y vitamina D
- La vitamina D deriva del colesterol, se encarga de regular el metabolismo del calcio y del
fósforo y su absorción intestinal, estos minerales son indispensables para la formación del
hueso. La falta de esta vitamina produce raquitismo en niños y osteomalacia en adultos.
- Los ácidos biliares se forman en el hígado a partir del colesterol, y se almacenan en la bilis
como sales biliares. Ayudan a la digestión de las grasas, puesto que las sales biliares actúan
como un jabón emulsionando las grasas y dispersándolas en gotas más pequeñas, que podrán
ser atacadas más fácilmente por las enzimas.
Las hormonas esteroideas: También derivan del colesterol, pero la molécula presenta ligeras
diferencias estructurales respecto a los esteroles. Llevan un grupo carbonilo (posición 3 del anillo
A) y un doble enlace (posición C4 del anillo A). Las principales hormonas esteroideas son las
adrenocorticales y las sexuales. Por ej., el cortisol, que interviene en el metabolismo de los
carbohidratos, la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos (voz grave,
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Figura 4.28. Colesterol, su estructura molecular y su posición en las membranas celulares
más masa muscular, barba…) y los estrógenos y la progesterona que intervienen en el ciclo
menstrual y producen los caracteres sexuales femeninos.
4.6 LOS LÍPIDOS REALIZAN DIVERSAS FUNCIONES
Entre las funciones de los lípidos destacan:
- Estructural, dado que los lípidos son los componentes fundamentales de las membranas
celulares. Entre los lípidos de membrana se encuentran fosfolípidos, esfingolípidos y colesterol.
- Energética, pues algunos lípidos, como los acilglicéridos, son eficientes reservas de energía.
Los lípidos se almacenan deshidratados, ocupando menos volumen y aportando más energía, 9
kcal/g., que los glúcidos.
- Biocatalizadora, cuando posibilitan o favorecen reacciones químicas que se producen en los
seres vivos. Cumplen esta función las prostaglandinas, vitaminas y hormonas. Las vitaminas A,
D, E y K son lípidos al igual que algunas hormonas, como las adrenocorticales y las sexuales
(testosterona, estrógeno y progesterona).
CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. Cita un ej. de lípido saponificable y otro de no saponificable e indica su principal función
biológica ¿Qué diferencias significativas existen respecto a su estructura molecular entre un
lípido saponificable y otro que no lo es?
2. ¿Por qué han sido seleccionadas las grasas a lo largo de la evolución como principal
reservorio de energía?
3. La trioleina es un triacilglicérido que deriva del ácido oléico, y la triestearina del ácido
esteárico. Razona en qué estado se encontrarán cada una de ellas a Tª ambiente.
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4. La mayoría de los vegetales acumulan glúcidos como fuente de energía. ¿Por qué las
pequeñas semillas de gramíneas - que se diseminan al viento – acumulan generalmente lípidos?
5. Razona si es V o F “El punto de fusión de los ácidos grasos es tanto más bajo cuanto
mayor es el número de instauraciones que contiene, y también cuanto mayor sea el número de
átomos de C que posee”
6. Ordena de forma razonable los siguientes lípidos por su grado de polaridad: colesterol,
triglicéridos, esfingolípidos, ácidos grasos, terpenos y ceras
7. Explica las principales diferencias en estructura y función de los acilglicéridos y las ceras.
8. ¿Cómo se llama la reacción opuesta a la esterificación? ¿Qué diferencias hay entre
hidrólisis y saponificación?
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5
Las proteínas
1. LAS PROTEÍNAS ESTÁN FORMADAS POR
AMINOÁCIDOS
En las proteínas sólo hay α- aminoácidos
Los aminoácidos se diferencian por sus radicales
Los aminoácidos tienen actividad óptica y son anfóteros
2. LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN POR ENLACES
PEPTÍDICOS.
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace
3. HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES
Los radicales intervienen en el nivel 3º y 4º
Los dominios son módulos conservados
4. LAS PROTEÍNAS PRESENTAN VARIAS
PROPIEDADES
Las proteínas desnaturalizadas no son funcionales
5. HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR
LAS PROTEÍNAS
Las holoproteínas son proteínas simples
Las heteroproteínas son proteínas conjugadas
6. LAS PROTEÍNAS TIENEN FUNCIONES MUY
DIVERSAS
Modelo 3D de una proteína. Ver http://www.turbosquid.com/3d-models/
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Alberts, B. et al. 2002. Molecular Biology of the Cell. 4th edition.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/box/A393/?report=objectonly
• Partida, A. 2015. Apuntes bioquímica
http://dnangelica.com/dnangelica/index.php/publicaciones/
� Noticias curiosas
• Relación entre proteínas y cáncer. En la neurofibromatosis, cuando las células se están
transformando en malignas, la cantidad de una proteína de membrana llamada interina,
aumenta. Se puede frenar la metástasis controlando esta proteína
http://elpais.com/elpais/2016/10/12/ciencia/1476280760_094992.html
• Los polifenoles de la uva ayudan a controlar la obesidad. La leptina o proteína OB, es una
hormona proteica que producen los adipocitos y controla la sensación de hambre. En
personas obesas una disfunción del cerebro impide este control. Los polifenoles del vino
ayudan a las neuronas cerebrales a recuperen la sensibilidad a la leptina.
http://noticiasdelaciencia.com/not/22107/lospolifenolesdelauvaayudanacontrolarelpesoe
ncasosdeobesidad/
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OBJETIVOS
1. Comprender la estructura de las proteínas como polímeros de aminoácidos.
2. Situar los grupos funcionales de los aminoácidos respecto al carbono alfa.
3. Reconocer grupos de aminoácidos en función de su radical.
4. Explicar las propiedades de estereoisomería y actividad óptica de los aminoácidos
5. Entender el comportamiento de un aminoácido al variar el pH del medio en el que se
encuentra.
6. Unir aminoácidos por enlaces peptídicos para formar péptidos.
7. Conocer la relación que existe entre los diferentes niveles estructurales, el tipo y la
función de la proteína.
8. Explicar las principales propiedades de las proteínas en relación a los radicales de los
aminoácidos que presentan.
9. Reconocer los dos tipos proteínas que existen, holo- y heteroproteínas, con sus
ejemplos correspondientes.
10. Enumerar las funciones de las proteínas y conocer algún ejemplo de las mismas.
CONCEPTOS CLAVE
actina, 21
albúmina, 21
aminoácido, 4
anfótero, 6
carbono alfa, 4
colágeno, 19
cromoproteína, 22
desnaturalización, 17
dextrógiro, 6
elastina, 20
enlace peptídico, 8
enzima, 4
especificidad, 17
estereoisomería, 6
fibrina, 20
fosfoproteína, 21
globulina, 20
glucoproteína, 21
grupo prostético, 18
hélice alfa, 12
heteroproteína, 18
histona, 21
holoproteína, 18
lámina beta, 12
levógiro, 6
lipoproteína, 21
nucleoproteína, 21
oligopéptido, 10
péptido, 4
porfirina, 22
proteína fibrosa, 13
proteína globular, 13
protómero, 14
queratina, 20
renaturalización, 17
5.1 LAS PROTEÍNAS ESTAN FORMADAS POR AMINOÁCIDOS
Las proteínas o prótidos son biomoléculas orgánicas lineales, compuestas de C, O, H y N; en
menor proporción por S y P. El nombre de proteína alude al dios griego Proteus, que significa el
primero y tenía la facultad de cambiar de forma a su voluntad. Las proteínas son las primeras
en el sentido de que son las moléculas orgánicas más abundantes, pues representan alrededor
del 50% del peso seco de la materia viva. Como Proteus, presentan formas muy diversas y
desempeñan gran variedad de funciones. Los enzimas constituyen el grupo más numeroso e
importante de proteínas, pues son moléculas dotadas de actividad catalítica, imprescindibles en
todas y cada una de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas. Un péptido es un compuesto
de dos o más aminoácidos. Los oligopéptidos tienen diez o menos aminoácidos. Los polipéptidos
son cadenas de más de diez aminoácidos, cuando los péptidos contienen más de 50 aminoácidos
se definen ya como proteínas.
En las proteínas sólo hay α- aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos, los monómeros o ladrillos con los que se
construyen las proteínas. Hay veinte aminoácidos diferentes que forman las proteínas, los
mismos para todos los seres vivos. La fórmula general de un aminoácido aparece en la Fig. 5.1,
consta de un carbono central, llamado carbono alfa (Cα) al que se une un H, un grupo carboxilo
(-COOH), un grupo amino (-NH2) y un radical, que es distinto en cada aminoácido.
Prácticamente todos los aminoácidos son α aminoácidos, es decir el grupo amino está unido al
carbono adyacente al grupo carboxílico. Aunque con menor frecuencia, en los seres vivos
podemos encontrar también β-aminoácidos que forman parte de algunos péptidos y γ-
aminoácidos en otras situaciones.
Figura 5.1. Fórmula general desarrollada de un aminoácido
Los aminoácidos se clasifican por sus radicales
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Los aminoácidos se clasifican en función de la polaridad de la cadena lateral (radical R). Los
radicales no intervienen en la polimerización de los aminoácidos pero interaccionan entre ellos
y determinan la configuración y propiedades de las proteínas. Hay que tener en cuenta que los
aminoácidos del mismo grupo van a mostrar la misma reactividad, en el Tema 15 lo veremos
con más detalle al discutir el efecto de las mutaciones.
En la Tabla 5.1 aparecen los 20 aminoácidos ordenados por grupo, los nombres que se utilizan
son los nombres comunes, generalmente aluden al producto biológico de donde se aislaron por
primera vez; así, la asparagina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico
se aisló del gluten de trigo, la tirosina fue identificada en el queso (del griego tyros = queso), y la
glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).
Aminoácidos neutros apolares, si el R es hidrófobo, lo que disminuye su solubilidad en
agua. Presentan cadenas de naturaleza alifática (lineal) o con anillos aromáticos tipo
benceno.
Aminoácidos neutros polares, si R es hidrófilo, con grupos polares, sin carga (-OH, -HS…),
lo que les permite formar puentes de hidrógeno con el agua, lo que aumenta su
solubilidad.
Aminoácidos ácidos, son los que tienen en R un grupo carboxilo, que puede ceder
hidrogeniones y cargarse negativamente, según el pH del medio.
Aminoácidos básicos, son los que tienen en R un grupo amino, que puede aceptar
hidrogeniones y cargarse positivamente, según el pH del medio.
Los aminoácidos esenciales son los que nuestro cuerpo no puede sintetizar y por lo tanto, hay
que ingerirlos en la dieta. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos
esenciales, se dice que son proteínas (o alimentos) de alta o de buena calidad. La lista incluye
hasta 10 aminoácidos: fenilalanina (Phe), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina
(Met), treonina (Thr), triptófano (Trp), valina (Val), histidina (His) (en animales) y arginina (Arg)
condicionalmente, pues puede ser esencial en los niños muy pequeños ya que sus
requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido.
Los aminoácidos presentan actividad óptica y son anfóteros
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos solubles en agua debido al grupo
carboxílico y amino que llevan, cristalizables, incoloros y con un punto de fusión elevado, por lo
que a Tª ambiente son sólidos.
Estereoisomería: Dado que el Cα es asimétrico (es decir, que sus cuatro radicales son diferentes
entre ellos) los aminoácidos presentan isomería espacial o estereoisomería. Cada aminoácido
tiene dos estereoisómeros, con distinta configuración espacial, D (si el grupo amino se encuentra
a la derecha) y L (si el grupo amino se encuentra a la izquierda). En la naturaleza, los aminoácidos
tienen configuración L.
El único aminoácido que no presenta estereoisomería es la glicina porque su radical es el H.
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Tabla 5.1. Los 20 aminoácidos clasificados de acuerdo con sus características químicas
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Figura 5.2. Estereoisomería de los aminoácidos. Fuente:
Dado que el carbono alfa es asimétrico, todos los aminoácidos, excepto la glicina presentan
actividad óptica. Como se vio en el Tema 3, si se hace pasar un rayo de luz polarizada a través
de una disolución de aminoácidos, estos pueden desviar el plano de polarización hacia la
derecha, dextrógiros (+) o hacia la izquierda levógiros (-). Que sean dextrógiros o levógiros no
tiene nada que ver con que presente configuración espacial D o L.
Los aminoácidos presentan comportamiento anfótero , es decir se puede comportar de dos
maneras, es como si tuviera dos caras (Fig. 5.4.). Así, cuando están en disolución acuosa se
pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH de la
Figura 5.3. Las dos caras de Juno y el comportamiento anfotero. Fuente: http://fuegodeprome
teoblogspot.com.es/2015/09/jano-el-dios-de-las-dos-caras.html. Figura 5.4. Cambios de carga neta de
la histidina a distintos pH. Fuente:
disolución debido a que tienen un grupo carboxilo y otro amino. En disoluciones acuosas neutras
Los aminoácidos se encuentran ionizados, son iones dipolares o híbrido (se llama también
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[NOMBRE DEL AUTOR] 106
zwitterión) pues el grupo carboxilo pierde un protón y se carga negativamente y el grupo amino
gana un protón y se carga positivamente.
Si el medio acidifica, aumentará la concentración de protones y disminuye el pH. El aminoácido
es una sustancia tampón (ver Tema 2) que actuará amortiguando el cambio de pH. Por tanto, el
grupo COO- capta un protón y pierde su carga negativa. El aminoácido queda cargado
positivamente y se comporta como una base.
Pr el contrario, si el medio se hace básico disminuirá la concentración de protones y aumenta el
pH. En el aminoácido entonces el grupo NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva, por
tanto, el aminoácido queda cargado negativamente y actuará como ácido.
En la Fig. 5.5 se observa cómo va cambiando la carga del aminoácido disuelto según cambia el
pH de la disolución. Además del grupo carboxílico y el amino, también el radical puede adquirir
carga neta. Se denomina punto isoeléctrico al pH al cual un aminoácido presenta una carga
global neutra, al igualarse el número de cargas positivas y negativas. En este punto es un ión
dipolar neutro. Esta propiedad de los aminoácidos ayuda a separar los aminoácidos (o péptidos)
de una mezcla e identificarlos cuando se hace una electroforesis.
5.2 LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN POR ENLACES PEPTÍDICOS.
Los aminoácidos se unen mediante enlace peptídico (Fig. 5.6) entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, con pérdida de una molécula de agua.
El enlace se puede romper mediante hidrólisis.
Figura 5.5. Comportamiento anfótero de los aminoácidos. Fuente:
https://lamiachemist.wordpress.com/2015/07/08/aminoacidos-introduccion-y-clasificacion/
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Figura 5.6. Formación del enlace peptídico. Fuente:
Por convenio, la molécula de aminoácido se representa en el plano con el grupo amino a la
izquierda y el carboxílico a la derecha. El enlace peptídico es una unión "cabeza-cola" (grupo
amino con grupo carboxilo) de forma que el dipéptido conserva siempre un grupo amino libre,
que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que
puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido (Fig. 5.6). Esta circunstancia permite
que mediante enlaces peptídicos se puedan enlazar un número elevado de aminoácidos
formando largas cadenas que siempre tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo
amino-terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal).
Aunque la formación del enlace peptídico en sí mismo sea sencillo, la formación de estas
cadenas es un proceso bastante complejo que tiene lugar en los ribosomas (ver Temas 10 y 14)
e implica un amplio número de enzimas y de intermediarios.
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace
El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida. Tiene carácter de doble enlace como se
ve en la Fig. 5.7, lo que impide girar libremente. Esto implica que los átomos del enlace peptídico
(C=O y H-N) se sitúen en un mismo plano y el esqueleto del péptido se asemeja a una sucesión
de placas articuladas (ver Fig. 5.8) por los carbonos alfa, que es donde hay libertad de giro.
Dado que los cuatro átomos del enlace se sitúan en el mismo plano son posibles dos
configuraciones, cis y trans. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino normalmente están
en lados opuestos del enlace, es decir, en configuración trans, que se ve favorecida para evitar
interacciones entre los átomos. De la misma forma los radicales también se sitúan en lados
alternos.
Figura 5.7. Posibilidades del
enlace peptídico. Fuente:
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Figura 5.8. Capacidad de giro en los enlaces de la cadena peptídica. Fuente: http://dnang
elica.com/dnangelica/index.php/category/divulgacion/page/2/
Aunque en lo sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por
centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos
presentan actividades biológicas importantes.
Los oligopéptido pueden ser definidos como pequeñas proteínas, resultan de la unión de 2 a 10
aminoácidos. Entre los ej., más destacados se encuentran varias hormonas como la insulina, el
glucagón, la oxitocina, la vasopresina y la β-endorfina. Los venenos extremadamente tóxicos
producidos por algunas setas como Amanita phaloides también son péptidos, al igual que
muchos antibióticos.
La insulina es una hormona de 51 aminoácidos, producida y secretada por las
células β de los islotes de Langerhans del páncreas, interviene en el aprovechamiento
metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos.
El glucagón, de 29 aminoácidos, actúa en el metabolismo del glucógeno
liberando glucosas. Es sintetizado por las células α de los islotes de Langerhans del
páncreas. Tienen un mecanismo de actuación antagónico a la insulina, cuando el nivel
de glucosa disminuye es liberado a la sangre.
La oxitocina (del griego ὀξύς oxys "rápido" y τόκος tokos "nacimiento") y
vasopresina son hormonas del hipotálamo liberadas a la circulación a través de la
neurohipófisis. Ambas actúan sobre la musculatura lisa, la primera provoca la
contracción del útero en el parto y segunda disminuye la luz de los vasos sanguíneos.
Las endorfinas son péptidos opioides endógenos que funcionan como
neurotransmisores. Son producidas por la glándula pituitaria y el hipotálamo en
vertebrados durante el ejercicio físico (también por excitación, el dolor, el consumo de
alimentos picantes o de chocolate, el enamoramiento y el orgasmo) y son similares a los
opiáceos en su efecto analgésico y en la sensación de bienestar que producen.
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[NOMBRE DEL AUTOR] 109
Figura 5.9. Niveles de organización de las proteínas. Fuente:
hhttp://www.trec cani.it/enciclopedia/ proteína_(Dizionario-di-Medicina)/
5.3 HAY CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES
Las proteínas se pliegan espontáneamente para conseguir la configuración espacial más estable.
En esta estructura tridimensional de las proteínas se pueden describir hasta 4 niveles de
organización distintos con complejidad creciente, cada uno de los cuáles se forma a partir del
anterior. De esta disposición en el espacio depende la función de la proteína.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos que la integra, es decir, indica los
aminoácidos que forman la proteína y el orden en que se encuentran unidos. Esta estructura
viene determinada genéticamente. Las diferentes proteínas se diferencian por el número,
naturaleza y orden de sus aminoácidos y este nivel es importante porque determina el resto de
los niveles y por tanto determina la función de la proteína.
La estructura secundaria es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos.
Se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces del Cα de cada aminoácido
Figura 5.10. A la
izqda.,
estructura
primaria de las
proteínas; a la
drcha., la
estructura
plegada
correspondiente
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Figura 5.11. Nivel
secundario en las
proteínas.
Comparación de la
hélice alfa y la lámina
beta.
Los radicales no actúan, pues se sitúan hacia el exterior de las estructuras. Las formas más
frecuentes de estructuras secundarias son la hélice alfa, la lámina beta y la triple hélice:
La hélice alfa se origina al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, en
sentido dextrógiro, cada 3-4 aminoácidos, por eso se representa como una hélice (Fig. 5.11). Los
giros son al nivel del Cα de cada aminoácido y la estructura de la hélice se mantienen gracias a
enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios entre grupos NH y CO de enlaces peptídicos
de diferentes aminoácidos que quedan enfrentados.
En la lámina plegada o lámina beta la cadena polipeptídica presenta los aminoácidos dispuestos
en zig-zag y se establecen uniones por puentes de hidrógeno con tramos adyacentes de la misma
cadena o de cadenas diferentes. Estos tramos adyacentes pueden discurrir en el mismo sentido
(disposición paralela) o hacerlo en sentido contrario
Figura 5.11. Nivel
secundario en las
proteínas, detalle de la
hélice alfa. Fuente
Lehninger Bioquímica
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Figura 5.13. Disposición de la cadena peptídica en la lámina beta Fuente:
(disposición antiparalela), quedando enfrentados los aminoácidos entre sí y unidos por puente
de H entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O de otro.
La triple hélice de colágeno es una molécula con forma de varilla rígida larga y muy estrecha
(1'5 Å de diámetro), que tiene una composición absolutamente inusual en la que dominan tres
aminoácidos la prolina, la glicina y la hidroxiprolina. Esto origina una estructura constituida por
tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de modo similar a una hélice alfa pero más
distendida y levógira. La unión entre las tres hebras se hace a través de puentes de hidrógeno
de NH con los CO peptídicos entre las hebras.
Los radicales intervienen en el nivel 3º y 4º
La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio,
adoptando una configuración tridimensional o conformación, que en la mayor parte de los casos
es ya la definitiva. Los responsables de la estructura terciaria son los radicales que interaccionan
entre sí, aunque pueden estar separados por muchos aminoácidos, pero que gracias al
plegamiento de la cadena se encuentran próximos, dando así estabilidad a la estructura. El
resultado son proteínas de formas globulares o filamentosas
� En las proteínas globulares la estructura secundaria se pliega y adopta una forma
tridimensional compacta más o menos esférica. Las proteínas globulares son solubles
en agua y desempeñan funciones dinámicas, como la mioglobina.
� En las proteínas filamentosas o fibrosas la estructura secundaria no se pliega, por
tanto, la proteína tiene forma alargada. Son insolubles y realizan funciones
estructurales, como la fibroina de la seda o el colágeno.
Los tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria son las interacciones iónicas,
atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes fuertes como puentes
disulfuro. En la Fig. 5. 15 vemos las características de cada uno de ellos (ver también Tema 2). El
puente disulfuro (Fig. 5. 16) se forman entre radicales de la cisteína cuando dos grupos sulfhidrilo
(SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o puente S-S desprendiendo una molécula de
H2.
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[NOMBRE DEL AUTOR] 112
Figura 5.14. Nivel secundario de las proteínas. Triple hélice de colágeno
En algunas proteínas hay una estructura cuaternaria, formadas por la asociación de dos o más
moléculas con estructuras terciarias, que reciben el nombre de subunidades o protómeros. Para
unirse entre sí usan los mismos tipos de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos que
aparecen en la estructura terciaria: atracciones
Figura 5.15. Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.
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[NOMBRE DEL AUTOR] 113
Figura 5.16. Formación del puente
disulfuro entre dos cisteínas. Fuente
Lehninger Bioquímica
Figura 5.17. Dos formas de estructura terciaria de las
proteínas http://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-
molecular-biology/24-proteins/protein-structure.html
electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y puentes disulfuro. Por
ejemplo, las dos cadenas ligeras y las dos pesadas de los anticuerpos, se mantienen unidas
mediante enlaces disulfuro. Otro ejemplo es la hemoglobina, donde las cuatro subunidades son
prácticamente iguales.
Una ventaja selectiva de las subunidades de estructura cuaternaria es que se auto-ensamblan,
por ej., los complejos enzimáticos (ver Tema 6), los microtúbulos y microfilamentos del
citoesqueleto (ver Tema 10), las subunidades del ribosoma (ver Tema 10), o las partes de un
virus (ver Tema 20). Una vez formados los monómeros, no se necesita gasto de energía ni
reacción metabólica adicional, por si solos forman estructuras de orden superior.
Figura 5.18. Estructura cuaternaria de las proteínas. A la izqda., inmunoglobulina con subunidades
distintas; a la drcha., hemoglobina con subunidades casi iguales.
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Figura 5.19. Ejemplos de dominios con
determinadas formas:
https://en.wikipedia.org/wiki/S olenoid_prot
ein_domain
Figura 5.20. Desnaturalización y
renaturalización de las proteínas
Los dominios son módulos conservados
En los años setentas con la aparición de la cristalografía de rayos x, se descubrió que había ciertas
secuencias de aminoácidos que siempre se pliegan de la misma forma y que se encontraban en
proteínas diferentes. Estos fragmentos, llamados dominios, se consideran unidades funcionales
y / o estructurales en una proteína. Por lo general, son responsables de una función o una
interacción particular, contribuyendo a la función global de una proteína. Es interesante
comprobar que estos módulos o unidades independientes de plegamiento se conservan a lo
largo de la evolución, y aparecen en distintas proteínas de diferentes seres vivos mostrando la
misma secuencia.
Aparentemente son usados una y otra vez para generar nuevas secuencias. Como son estables
de forma independiente del resto de la proteína se pueden intercambiar usando ingeniería
genética para construir proteínas quiméricas, proteínas híbridas en las que se han combinado
secciones de diferentes proteínas y que se estudia para entender cómo funcionan.
5.4 LAS PROTEÍNAS PRESENTAN VARIAS PROPIEDADES
Las propiedades de las proteínas dependen principalmente de sus radicales
La solubilidad de las proteínas depende de los radicales (-R) que han quedado libres y que, al
ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Por
tanto, Las proteínas globulares con R polares o con cargas netas son solubles en agua. Cuando
una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se una a otras moléculas lo cual provocaría su precipitación por
exceso de peso (insolubilización). No hay que olvidar, que, debido a su elevado peso molecular,
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las proteínas no forman disoluciones verdaderas sino dispersiones coloidales. Esta propiedad es
la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Las proteínas fibrosas son insolubles, tienden a unirse entre sí y cumplen funciones
estructurales.
Las proteínas tienen capacidad amortiguadora. Las proteínas, al igual que los aminoácidos que
la forman, tienen un comportamiento anfótero que las hace capaces de neutralizar o amortiguar
las variaciones de pH del medio, ya que dependiendo de los radicales que queden libres, pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio
donde se encuentran.
Las proteínas son específicas en su función. Esta especificidad se refiere a que cada una lleva a
cabo una determinada función gracias a una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
También se puede referir a la especificidad propia de cada especie de ser vivo e incluso de cada
individuo. No todas las proteínas son iguales entre los miembros de una misma especie, cada
individuo posee proteínas específicas propias que se ponen de manifiesto en los procesos de
rechazo de órganos trasplantados y transfusiones sanguíneas o alergias, por ejemplo. A nivel de
especies la semejanza entre proteínas indica el grado de parentesco entre ellas, pues secuencias
semejantes indican mayor similitud genética, por lo que se utilizan para la construcción de
árboles filogenéticos.
Las proteínas desnaturalizadas no son funcionales
La compleja estructura de las proteínas puede verse afectada por diversos factores. La
desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces débiles que mantenían
su configuración tridimensional, es decir, las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservándose solamente los enlaces más fuertes, que son los enlaces covalentes de la
estructura primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. (Fig. 5.20 y
21)
Figura 5.21. La desnaturalización puede en casos ser irreversible. Fuente: https://chelseaharripe
rsad.wordpress.com/2013/04/11/denaturing-proteins-o/
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Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc...
El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles
y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50
y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La
desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) si el cambio no ha sido muy acusado,
por ej., un episodio de fiebre, pero en muchos casos es irreversible.
5.5 HAY DISTINTOS CRITERIOS PARA CLASIFICAR LAS PROTEÍNAS
La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a criterios físicos
(según su solubilidad), estructurales (visto anteriormente, globulares y fibrosas), funcionales o
químicos.
Desde un punto de vista químico las proteínas se clasifican en holoproteínas que son proteínas
simples, constituidas únicamente por aminoácidos y heteroproteínas que son proteínas
conjugadas porque para ser funcionales además de aminoácidos necesitan otros compuestos no
proteicos, que reciben el nombre de grupo prostético como un azúcar, un lípido, un ácido
nucleico o simplemente un ión inorgánico.
Las holoproteínas son proteínas simples
Se dividen en dos grandes grupos, como vimos antes, atendiendo a su estructura: globulares y
fibrosas.
Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua y de forma alargada, ya que generalmente los
polipéptidos de estas proteínas están enrollados formando fibras paralelas. Destacan:
El colágeno es la proteína más abundante en vertebrados, llegando a un 25-35% del total de
proteínas en mamíferos. Es una proteína extracelular que está organizada en fibras insolubles,
con estructura de triple hélice. Ello es adecuado para la función del colágeno como componente
que soporta la tensión en los tejidos conectivos o conjuntivos, tales como los huesos, los dientes,
los cartílagos, los tendones, los ligamentos y las matrices fibrosas de la piel y de los vasos
sanguíneos.
La elastina como su nombre indica es una proteína dotada de gran elasticidad, que le permite
recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Se encuentra en órganos sometidos a
deformaciones reversibles como los pulmones, vasos sanguíneos y la dermis de la piel.
La queratina es una proteína que presenta un mayor porcentaje de cisteínas que otras
proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros lo que da mayor rigidez. Aparece
formando parte del cabello, la lana, la piel, uñas...
La fibroína es la proteína que forma la seda de los insectos, arañas, etc., es tremendamente
elástica y muy resistente.
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La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético; es una proteína fibrosa, cuyos
filamentos al unirse a la actina, permiten la contracción de los músculos. También interviene en
la división celular y en el transporte de vesículas en la célula.
Figura 5.22. Clasificación de las proteínas. Fuente: https://sites.g oogle.com/site/214
moleculasorganicas/actividad/proteínas/funcion-y-clasifi cacion-de-proteínas
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Figura 5.25. Filamentos de fibrina
uniendo glóbulos rojos para formar un
coágulo
La fibrina: interviene en la coagulación sanguínea al unirse con las células sanguíneas formando
una red o entramado insoluble. Esta proteína se obtiene a partir del fibrinógeno, una proteína
sanguínea globular por la acción de una enzima llamada trombina se transforma en fibrina, que
tiene efectos coagulantes.
Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua, tienen una estructura compleja con
múltiples plegamientos que le confieren una forma más o menos esferoidal. Entre ellas
destacan:
Las globulinas son las proteínas globulares de mayor tamaño de forma esférica. Hay muchos
ejemplos importantes de globulinas (ver en heteroproteínas), como las α y β-globulinas de la
hemoglobina, con función transportadora y las γ-globulinas o inmunoglobulinas que forman los
anticuerpos, de función defensiva. Destacan como componentes importantes del plasma
sanguíneo.
Las albúminas tienen funciones de reserva de aminoácidos como la lactoalbúmina de la leche,
la ovoalbúmina del huevo. También pueden ser transportadoras, como la seroalbúmina de la
sangre, que ayuda a controlar la presión osmótica. Bajas concentraciones de seroalbumina
indican malnutrición, inflamación, y enfermedades graves de hígado o riñón.
Las histonas son proteínas que se asocian con el ADN formando la cromatina y los cromosomas,
tienen un importante papel en la regulación genética.
La actina junto con la miosina es responsable de la contracción muscular. Los microfilamentos
de actina forman parte del citoesqueleto de las células eucariotas.
Las heteroproteínas son proteínas conjugadas
La mayor parte de las proteínas cuando son funcionales no son homoproteínas sino
heteroproteínas. Se clasifican según su grupo prostético o parte no proteica en:
Las glucoproteínas, llevan un glúcido como grupo prostético, como ej., destacan las
glucoproteínas de la membrana con función de reconocimiento, el fibrinógeno, las γ-globulinas
o inmunoglobulinas y las mucoproteínas o proteoglucanos (ver Tema 3).
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Figura 5.24. Fibras de elastina.
Fuente: Garland Science 2008
Las lipoproteínas llevan un lípido como grupo prostético, los más conocidos son las
lipoproteínas transportadoras de la sangre como HDL y LDL (ver Tema 4).
Las nucleoproteínas son complejos entre ácidos nucleicos y proteínas básicas como la unión
histonas - ADN vistas más arriba (ver Tema 7).
Las fosfoproteínas cuyo grupo prostético es un grupo fosfato, se caracterizan por ser proteínas
de alta calidad, por ejemplo, la caseína de la leche o la vitelina de la yema de huevo.
Las cromoproteínas llevan en su grupo prostético un pigmento. Se clasifican en dos grupos
según posean o no en su estructura la porfirina.
Figura 5.26. Porfirina y ejemplo de cromoproteínas porfirínicas con sus funciones.
Fuente: chemystry usf. edu
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Figura 5.27. Estructura tridimensional de un citocromo, con el anillo tetrapirrólico
conteniendo el ión Fe. https://en.wikipedia.org/ wiki /Cytochrome_c
La porfirina es un anillo tetrapirrólico (ver Fig. 5.26), es decir con cuatro grupos pirrol formando
una estructura cerrada, en cuyo centro hay un catión metálico (letra M). Si el catión es el ión
ferroso (Fe+2), la porfirina se llama grupo hemo.
Entre las cromoproteínas porfirínicas destacan la hemoglobina que trasporta oxígeno en la
sangre, la mioglobina que transporta oxígeno en el músculo, los citocromos (ver Tema 18) y el
anillo de la clorofila (ver Tema 19) que lleva Mg+2 en vez de Fe+2.
Hay otras cromoproteínas de naturaleza no porfirínica, por ejemplo, la hemocianina que es un
pigmento azulado que lleva cobre y transporta oxígeno en algunos invertebrados; y la rodopsina
presente en las células de la retina, esta proteína es imprescindible para realizar el proceso visual
ya que es una molécula que capta luz.
Figura 5.28. Ejemplo del grupo prostético de la hemocianina, y a la drcha., modelo en 3D de la proteína.
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Tabla 5.2. Funciones de las proteínas
Estructural, sobre todo las proteínas
fibrosas forman parte de estructuras celulares u orgánicas
• Nivel celular
Glucoproteínas: membranas plasmáticas
Tubulina: microtúbulos del citoesqueleto
Histonas: fibra de cromatina
• Nivel orgánico
Colágeno: matriz del tejido conectivo
Queratina: dermis, uñas, pelo...
Elastina: tendones y ligamentos
De reserva, como fuente de aminoácidos • Caseína: leche
• Ovoalbúminas: huevo, en el desarrollo del embrión
Transporte: van unidas a moléculas que
transportan o regulan el paso de sustancias • Permeasas y bombas: membrana celular
• Citocromos: electrones en mitocondria y
cloroplastos
• Hemoglobina: O2 en sangre
• Mioglobina: O2 en músculos
• Seroalbúmina: ácidos grasos
• Lipoproteínas HDL y LDL: colesterol
Defensiva y protectora, a distintos
niveles en el organismo • Inmunoglobulinas o anticuerpos: respuesta
inmune específica
• Trombina y fibrinógeno: coagulación
• Proteoglucanos: recubren mucosas
Hormonal, regulando procesos fisiológicos • Insulina: control de glucosa en sangre
• Oxitocina: contracción músculo liso
Motora o contráctil, permite
desplazamientos o cambios de forma • Actina y miosina: contracción muscular
• Dineína: movimiento de cilios y flagelos
Catalítica (ver Tema 6) • Amilasa, peptidasa, etc., enzimas en las reacciones
metabólicas
Homeostática, ayudan a mantener el
equilibrio del medio interno y regular el pH La mayoría de las proteínas, dado su carácter
anfótero
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5.6 LAS PROTEÍNAS TIENEN FUNCIONES MUY DIVERSAS
La estructura final, 3ª o 4ª de la proteína, es responsable de su actividad. La gran variedad de
plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de
funciones que realizan las proteínas. Generalmente, la actividad se produce por unión selectiva
a otras moléculas, encajando entre sí, lo cual es muy evidente por ej., en la unión anticuerpos
con antígenos, mioglobina con O2 o enzima con sustrato.
Entre las funciones más importantes están: (ver Tabla 5.2)
o Función estructural
o Función de reserva (de aminoácidos)
o Función transportadora
o Función defensiva
o Función hormonal
o Función contráctil
o Función enzimática
o Función homeostática,
Además, hay otras funciones que se pueden citar, por ejemplo, receptores de la membrana
celular, reguladoras, etc.
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CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. Utilizando como ejemplo la fórmula del aminoácido alanina, indica:
a) ¿Qué es un carbono asimétrico?
b) ¿Cuántos y qué C asimétricos tiene la molécula de la figura?
c) ¿Qué propiedades poseen las moléculas que tienen C asimétricos?
2. Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6, indicar la carga y estructura química de este
aminoácido a pH 6, pH 2 y pH 9.
3. Se dispone de una disolución acuosa de alanina y treonina cuyos puntos isoeléctricos
son 6,02 y 6,6 respectivamente. Explica razonadamente qué aminoácido se dirigirá hacia el
ánodo y cuál hacia el cátodo si el pH de la solución es 6,3. Razona la respuesta.
4. Escribe la fórmula desarrollada del siguiente péptido:
NH2, Phe, Ser, Cis, Lys, COOH
5. Rellena la siguiente tabla sobre los niveles estructurales de las proteínas
Niveles de
estructuras
Enlaces que
estabilizan
Dibujo o esquema ejemplo
primario
alfa hélice
lámina beta
triple hélice
terciario
cuaternario
6. Explicar por qué las proteínas son específicas de cada ser vivo, mientras que los lípidos
y glúcidos son comunes a todos ellos
7. ¿De qué depende la actividad biológica y la especificidad de una proteína?
8. ¿Qué enlaces se rompen al someter a una proteína a una temperatura elevada? ¿Cómo
se denomina este proceso? ¿Qué repercusión tiene en la funcionalidad de la proteína?
9. ¿Cuál es la causa de que las proteínas filamentosas sean insolubles en agua?
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10.
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6
Los enzimas
1. LAS VIDA NO ES POSIBLE SIN ENZIMAS
El enzima como catalizador
El enzima como biocatalizador
2. LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS
Los ribozimas como catalizadores no proteicos
3. El MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Se forma un complejo enzima-sustrato
El enzima encaja con el sustrato en el centro activo
El modelo de ajuste inducido es el más aceptado
Hay distintos grados de especificidad
4. HAY DISTINTOS FACTORES QUE REGULAN
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas modifican la velocidad de reacción
Hay moléculas que inhiben la acción del enzima
Las interacciones alostéricas modulan la acción
enzimática
5. HAY SEIS CLASES PRINCIPALES DE ENZIMAS
Imagen tomada de http://pharmafactz.com/medicinal-chemistry-understanding-enzyme-kinetics/
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Roberts, K.J. Prince George’s College. Microbiology 201
http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/enzymes.html
• UNAD. Tema 19 Nomenclatura y clasificación de enzimas
http://datateca.unad.edu.co/contenidos/211619/Contenido_en_linea_eXe/leccin_19_no
menclatura_y_clasificacin.html
� Noticias curiosas
• Nivel de enzimas enzimas (AGPS) y cáncer. La enzima fosfato sintasa alquilglicerona, o
AGPS, es conocida por ser crítica para la formación de los lípidos de las membranas en
células cancerosas. El control de este enzima ayudará a frenar el cáncer.
http://www.abc.es/salud/noticias/20130827/abci-lipidos-claves-tratamiento-cancer-
201311291149.html
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OBJETIVOS
1. Describir las propiedades de los catalizadores y los enzimas.
2. Explicar porque los enzimas son específicos y cómo transcurre la reacción enzimática
3. Diferenciar claramente los conceptos de apoenzima, coenzima, grupo prostético y
cofactor
4. Comprender los efectos del pH, Tª y otros factores que regulan la actividad enzimática
(inhibidores).
5. Identificas las principales clases de enzimas
6. Explicar el concepto de vitamina y la función de las principales vitaminas
CONCEPTOS CLAVE
actividad catalítica, 7
alozima, 8
apoenzima, 8
avitaminosis, 17
biocatalizadores, 4
catalizadores, 4
centro activo, 10
coenzima, 9
cofactor, 8
complejo enzima-sustrato, 11
constante de Michaelis-Menten, 13
efector alostérico, 16
energía de activación, 4
enzima alósterico, 7
etapa de transición, 4
hidrolasa, 9
hipervitaminosis, 17
hipovitaminosis, 17
holoenzimas, 8
inhibición competitiva, 15
inhibición irreversible, 15
Inhibición no competitiva, 15
inhibición reversible, 15
inhibidor enzimático, 15
isomerasa, 9
liasa, 9
ligasa, 9
modulador, 16
oxirreductasa, 9
producto, 4
provitamina, 17
reactivo, 4
ribozima, 8
sintetasa, 9
sitio alostérico, 16
transferasa, 9
vitamina hidrosoluble, 17
vitamina liposoluble, 17
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6.1 LA VIDA NO ES POSIBLE SIN ENZIMAS
En los seres vivos ocurren numerosas reacciones químicas que en conjunto constituyen el
metabolismo (ver Tema 16). De hecho, el concepto de ser vivo está ligado al de dinamismo y
actividad celular. Por otro lado, sabemos que las moléculas orgánicas tienen enlaces covalentes
estables (ver Tema 2) ¿Cómo es posible que transcurran tantas reacciones de forma rápida y
precisa a la vez? Hay dos métodos para acelerar la velocidad de una reacción química. Uno
consiste en la elevar la temperatura, de modo que al incrementar el movimiento térmico de las
moléculas que reaccionan se favorece dicha reacción, pero este método no es factible en los
seres vivos porque las células viven a Tº ambiente, el calor desnaturaliza las proteínas (ver Tema
5). El otro método consiste en usar un catalizador, es decir una sustancia que se combina de un
modo transitorio con los reactivos y ayuda a realizar la reacción.
Por ej., si la reacción es: CO2 + H2O = H2CO3, sin catalizador se tarda 1 hora/1 molécula y con
catalizador en 1 segundo se transforman 105 moléculas
Los enzimas son biocatalizadores autógenos de acción específica; esto significa que son
catalizadores biológicos, por tanto biomoléculas orgánicas, mayoritariamente proteínas, que
fabrica la propia célula y actúa cada uno en una reacción determinada,
Figura 6.1. Sin enzimas no sería posible el metabolismo celular, en este caso reacción inicial
de la glucolisis. Fuente:
http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/enzymes.html
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rompiendo y reorganizando los enlaces covalentes de forma controlada. Dado que hay cientos
de reacciones en una célula, es fácil deducir que los enzimas constituyen un abundante e
importante tipo de moléculas.
El enzima como catalizador
Los enzimas tienen las mismas características que cualquier otro catalizador, como son:
� Son compuestos químicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran las reacciones
químicas pero no desplazan el equilibrio.
� Se encuentran en pequeña cantidad
� No se alteran en la reacción y cuando ésta termina quedan libres y pueden volver a
utilizarse de nuevo.
El enzima como biocatalizador
Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas tienen otras características:
o Gran actividad catalítica, porque suelen ser más activos que un catalizador químico
inorgánico, ya que elevan la velocidad de reacción entre 106 y 1014 veces.
o Su actividad es regulable por medio de estímulos intracelulares o extracelulares. En el
metabolismo celular hay grupos de enzimas que actúan secuencialmente para llevar a cabo un
proceso metabólico. En esas cadenas, denominadas rutas metabólicas, el producto de la
reacción del primer enzima se convierte en el sustrato de la siguiente, y así sucesivamente.
o Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura, pues al tratarse de proteínas,
cualquier modificación de pH y temperatura que supere unos valores límite las desnaturaliza.
Eso hace que pierdan su funcionalidad.
o Especificidad, dado que cada enzima actúan sobre uno o muy pocos sustratos.
Figura 6.2. Los enzimas son específicos para cada sustrato. Fuente:
http://www.bbc.co.uk/educati on/gu ides/zb739j6/revision/3
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o Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan un peso
molecular bastante más elevado.
6.2 LA NATURALEZA QUÍMICA DE LOS ENZIMAS
Los enzimas son, mayoritariamente, proteínas; pero también existen otros tipos de moléculas
que desarrollan actividad catalítica, que no vemos en este tema, como son los ribozimas que
son moléculas de ARN con función catalítica (ver Tema 7).
La mayoría de las enzimas son heteroproteínas, que necesitan estar unidas a una sustancia no
proteica para funcionar, denomina cofactor. Estas enzimas reciben el nombre de holoenzimas
siendo la parte proteica el apoenzima, de modo que:
Holoenzima = apoenzima + cofactor
Tanto el apoenzima como el cofactor son inactivos por sí mismas, han de estar unidos para que
el holoenzima sea activo. Generalmente, el apoenzima determina la especificidad de la reacción,
es decir, el sustrato sobre el que puede actuar mientras que el cofactor colabora en la
transformación de dicho sustrato.
Hay distintos tipos de cofactores, la mayoría son moléculas orgánicas. Estos cofactores orgánicos
se denominan grupos prostéticos (ver Tema 5) si se unen mediante enlaces covalente y de forma
permanente al apoenzima (como el grupo hemo del citocromo c). En los casos en las uniones
son débiles y tras la catálisis se separan, reciben el nombre de coenzimas, por ej., el coenzima
A, el NAD+/NADH, etc. (ver Temas 7 y 16). También hay cofactores que son inorgánicos, como
los cationes metálicos, Fe+2, Mg+2, Cu+2, que actúan de forma similar al coenzima.
Los ribozimas como catalizadores no proteicos
Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término ribozima es una contracción de las
palabras ácido ribonucleico y enzima. Los sustratos sobre los que actúan las ribozimas son con
frecuencia los ARN. Hay ribozimas en todos los reinos de seres vivos, su descubrimiento ha
Figura 6.3. Holoenzima y sus componentes. Fuente:
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supuesto una revolución en biología
molecular, con profundas implicaciones
funcionales y evolutivas.
El descubrimiento de las ribozimas favorece
la teoría del mundo de RNA que propone
que, en los inicios de la vida, la evolución
basada en la auto-replicación del RNA
precedió a la aparición del ADN como
molécula que porta la información genética
y a la síntesis proteica
Es posible modificar los ribozimas y
utilizarlas como herramienta biotecnológica
(ver Tema 19) para degradar ARN específicos
y silenciar genes. Las ribozimas, al actuar
como "tijeras moleculares", permiten
manipular el ARN fácilmente.
Figura 6.4. Un ejemplo de ribozima. Fuente: https://en.wikipedia.org/wiki/ Ribozyme
Anexo 1. Las vitaminas
Son compuestos orgánicos de composición variada, que son indispensables en cantidades muy
pequeñas (mg o µg diarios) para el correcto funcionamiento del organismo. El concepto es
similar al de ácido graso esencial o aminoácido esencial. Algunas actúan como coenzimas o
forman parte de ellas, y otras intervienen en funciones especializadas. Se destruyen fácilmente
por el calor, la luz, las variaciones de pH, el almacenamiento prolongado, etc.
Las vitaminas son sintetizadas por vegetales y microorganismos, pero salvo algunas excepciones,
no por los animales -las aves sintetizan vitamina C-, por ello hay que ingerirlas en la dieta; bien
como tales vitaminas o en forma de provitaminas, por ej., el β-caroteno (ver Tema 4) es una
provitamina que se disocia en dos moléculas de vitamina A.
Tanto su déficit como su exceso originan trastornos metabólicos más o menos graves para el
organismo. La avitaminosis (ausencia total de una vitamina) y la hipovitaminosis (déficit de
alguna vitamina) son estados carenciales, mientras que la hipervitaminosis se produce cuando
hay exceso; en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su dificultad
para ser eliminadas.
Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos:
Las vitaminas liposolubles son de naturaleza lipídica, las vit. A, K y E son diterpenos y la vit. D un
esteroide, (ver Tema 4) y por lo tanto no son solubles en agua y sí en disolventes orgánicos. Se
pueden almacenar junto con las grasas, por lo que es muy raro la hipovitaminosis, aunque es
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más probable la hipervitaminosis, por su dificultad para ser eliminadas. La vitamina A o retinol
necesaria para la vista, la vitamina D o calciferol necesaria para los huesos, la vitamina K o
antihemorrágica necesaria para la coagulación sanguínea y la vitamina E o tocoferol que es un
potente antioxidante.
Las vitaminas hidrosolubles son moléculas polares y por lo tanto solubles en agua, lo que
permite eliminar el exceso fácilmente por la orina. Así es muy rara la hipervitaminosis, aunque
es necesario ingerirlas diariamente debido a que no se almacenan, lo que hace más probable la
hipovitaminosis. Son la vitamina C o ácido ascórbico, con poder antioxidante, y las vitaminas del
complejo B que son un amplio grupo que actúan como coenzimas o forman parte de ellos. El
complejo comprende la vit. B1 o tiamina, la B2 o riboflavina, la B3 o niacina o nicotinamida, la
B5 o ácido pantoténico, la B6 o piridoxina, la B8 o biotina, la B9 o ácido fólico y la B12 o
cianocobalamina, todas ellas imprescindibles para el normal funcionamiento del metabolismo.
Destacamos la riboflavina (B2) que forma parte del FAD y la nicotinamida (vit. B3) que forma
parte del NAD y NADP, coenzimas que transportan hidrógenos en reacciones redox, por su parte
el ácido pantoténico (B5) forma parte del coenzima A, que transfiere grupos acetil de unos
sustratos a otros.
6.3 El MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
La razón por la que los enzimas catalizan las reacciones, es decir las facilitan y aceleran, es
porque disminuyen la energía de activación.
En una reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales o reactivos
que en el caso de una reacción catalizada por enzimas se llama sustrato, y las convierte en
productos. Este paso se realiza a través de una etapa intermedia, denominada etapa de
transición, que es un estado inestable y altamente energético que dura muy poco tiempo, en el
que los reactivos se activan
Figura 6.5. Reducción de la
energía de activación
producida por un enzima.
http://roahsbiology
.pbworks.com/w/page/43
21008/Enzymes
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debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo su ruptura y la formación de otros nuevos.
Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y la reacción se lleve a cabo es necesario
suministrarles una cierta cantidad de energía, a esta energía se la denomina energía de
activación. Como vemos en la Fig. 6.5 si hay enzimas no es necesaria tanta energía de activación.
El hecho de que la cantidad de energía total liberada sea la misma con o sin enzima, indica que
el enzima no interviene como reactivo en la reacción, sólo facilita la reacción.
Se forma un complejo enzima-sustrato
La unión del sustrato/s con el enzima forma el llamado complejo enzima-sustrato gracias a un
reconocimiento esteárico, es decir, relacionado con la forma y el volumen de ambas moléculas.
Al realizar la unión, se debiliten ciertos enlaces a la vez que se van formando otros nuevos, pues
los enzimas inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen produciendo
ruptura, formación o redistribución de sus enlaces, o bien, introducción o pérdida de un grupo
funcional.
Tras estas modificaciones los sustratos se transforman en productos. Una vez producida la
acción enzimática, el complejo enzima-sustrato (complejo E-S) se desintegra quedando libre por
un lado el enzima, el cual podrá volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado se libera el
producto.
Figura 6.6. Modelo de actividad enzimática.
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El enzima encaja con el sustrato en el centro activo
El enzima y el sustrato se unen por numerosos enlaces débiles (ej.: puentes de hidrógeno fuerzas
de Van der Waals), para que esto sea posibles, han de tener superficies complementarias. La
unión se produce en una zona del enzima llamada centro activo.
El centro activo está constituido por un número reducido de aminoácidos, suele tener una
oquedad o hendidura, de modo que su estructura tridimensional se complementa o adapta a la
forma de la molécula del sustrato. En él se localizan dos tipos de aminoácidos:
- de unión o fijación: poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles
(puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de
la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en
la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.
-catalíticos, que constituyen el verdadero centro de acción del enzima pues tienen unas
peculiaridades químicas que los capacitan para desarrollar la función catalítica.
El resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, que no forman parte del
centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función; pero esto no
es cierto; dado que tienen la importante misión estructural. Estos aminoácidos se encargan de
mantener la conformación tridimensional del enzima; sin ella no existiría centro activo y el
enzima no podría interactuar con su sustrato.
El modelo de ajuste inducido es el más aceptado
Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un sustrato o un grupo
muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre
el sustrato y el centro activo del enzima. Para explicar la especificidad enzimática se han
propuesto varios modelos:
Figura 6.7. Unión enzima-sustrato en el centro activo. Fuente: http://www.bbc.co.uk/bitesize/in
termediate2/biology/living_cells/enzyme_action/revision/3/
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Figura 6.8. Dos modelos de complementariedad enzima-sustrato. Fuente: http://www.assig
nmenthelp.net/enzymes
El modelo de la llave y la cerradura propone que el centro activo tiene una forma tridimensional
determinada y el sustrato debe ser complementario a él y encajar perfectamente.
El modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante, más aceptado en la actualidad, propone
que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura,
sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión. Dice que la especificidad radica en
los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles
con el sustrato. Realizada la fijación, el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse
al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado.
También se piensa que puede existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato
como la enzima modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).
Un mismo sustrato puede ser catalizado por distintos enzimas con mayor o menor efectividad,
cada uno producirá una reacción diferente. Por ej., un monosacárido puede oxidarse, o activarse
al unirse a un grupo fosfato. Son reacciones diferentes que demandan enzimas distintos
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Hay distintos grados de especificidad
Las características del centro activo y la complementariedad del sustrato determinan la elevada
especificidad que se establece en varios niveles, siendo de menor a mayor:
� De clase, si el enzima actúa sobre un grupo molecular que reconoce, por ej. la fosfatasa
reconoce todas las moléculas que llevan un grupo fosfato.
� De enlace o de grupo, si el enzima transforma sustratos que presentan un determinado
tipo de enlace, por ej., la α-glucosidasa, solo reconoce los enlaces O-glucosídicos en
posición alfa.
� Absoluta, si el enzima actúa sólo sobre una molécula o isómero molecular: ej. la ureasa
actúa únicamente sobre la urea, la D- fructosa-6 fosfo-transferasa distingue el isómero
D del L, etc.
6.4 HAY DISTINTOS FACTORES QUE REGULAN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Hay diversos factores que afectan a la actividad enzimática. El pH es uno de los factores más
importantes, porque las variaciones de pH influyen en los radicales de los aminoácidos que
forman la proteína enzimática. Pequeñas variaciones de pH provocan el descenso brusco de la
actividad cuando se alteran las cargas del centro activo y el sustrato. Cada enzima realiza su
acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo
donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH mínimo o por encima del pH
máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza, dejando de ser funcional.
Otro factor fundamental es la temperatura. Al incrementar la temperatura aumenta la velocidad
de las reacciones químicas, dado que el incremento de Tª induce mayor movimiento de las
moléculas e incrementa las probabilidades de encuentro entre el enzima y el sustrato. En
general, la actividad se duplica por cada 10ºC de incremento, hasta alcanzar un valor máximo
en torno a los 40º, que sería en este ejemplo la temperatura óptima.
Figura 6.9. Actividad enzimática de diferentes enzimas en función del pH.
http://www.bbc.co.uk/e ducation/guides/zb739j6/revision/5
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Figura 6.10. Actividad enzimática en función de la temperatura. Fuente: http://w
ww.bbc.co.uk/bitesize/intermediate2/biology/livingcells/enzymeaction/revision/4/
Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática
debido a que la enzima se desnaturaliza, y al desnaturalizarse pierde su estructura terciaria o
cuaternaria, por lo que pierde su función. Cada enzima posee un rango de Tª óptima, en las
enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC.
Los enzimas modifican la velocidad de reacción
Siendo la concentración del enzima constante, si aumenta la concentración del sustrato, la
velocidad de la reacción también aumenta progresivamente. Este aumento se debe a que al
haber más moléculas de sustrato es más probable un encuentro con el enzima y la consiguiente
formación del complejo E-S. Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas
de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta un cierto valor, a
partir del cual, aunque aumente la concentración del sustrato, no aumenta la velocidad de la
reacción. Esto es debido a que llega un momento en que todas las moléculas del enzima están
unidas al sustrato, se dice que el enzima está saturado de sustrato. En ese punto la reacción ha
alcanzado la velocidad máxima.
Figura 6.12. Número de complejos E-S según la concentración del sustrato.
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Anexo 2. Diagnóstico clínico basado en las enzimas de la sangre
Hay varias pruebas de diagnóstico con sangre que controlan enzimas marcadores o indicadores
de situaciones patológicas. En estas pruebas se miden los niveles de enzimas de la sangre para
diagnosticar daños en órganos como el hígado o el corazón, los niveles altos de enzimas son
indicativos del daño que están sufriendo estos órganos del cuerpo.
Una de las pruebas más comunes es medir la concentración de transaminasas en sangre para
detectar una enfermedad hepática. Las transaminasas son enzimas transferasas, que catalizan
la transferencia del grupo amino desde un metabolito a otro, generalmente aminoácidos. Si el
hígado está dañado, por ejemplo tras una infección viral, la permeabilidad de la membrana
celular aumenta y estas enzimas son liberadas a la sangre en grandes cantidades.
De la misma forma, el aumento de las enzimas cardíacas en la sangre es una evidencia de la
muerte de las células musculares cardíacas. Durante el infarto se produce una necrosis y las
células afectadas liberan enzimas. Medir el nivel de las enzimas cardíacas en la sangre permite
confirmar el diagnóstico del infarto de miocardio y determinar la extensión del daño sufrido.
Los análisis de sangre sucesivos permiten seguir la evolución del infarto. Un resultado negativo
de los marcadores enzimáticos realizado a las 12 horas del inicio de los síntomas excluye el
infarto de miocardio.
Figura 6.11. Evolución
de la concentración de
enzimas marcadores
cardíacos tras un
infarto de miocardio.
Fuente:
https://urgenciasbidas
oa.wordpress.com/
Una de estas enzimas es una la creatinina quinasa (CK o CPK), que se encuentra
fundamentalmente en los músculos y el cerebro, y que regula la disponibilidad de energía en las
células musculares. En el miocardio se halla una forma llamada CK-MB. Cuando se produce la
muerte de células miocárdicas tras un infarto, sube la concentración de la enzima cardiaca CK-
MB en sangre debido a que el miocardio la libera en mayor cantidad. Se eleva entre las 6 y las 8
horas tras el infarto y se normaliza entre 24 y 48 horas después. Otras enzimas que se miden
son la lactato deshidrogenasa (LDH) que interviene en el metabolismo anaeróbico de la glucosa
o las Troponina I y Troponina T.
El estudio de la cinética de los enzimas liberados por el miocardio permite conocer cuando tuvo
lugar el infarto, su intensidad, en qué fase se encuentra, y valorar mejor el tratamiento.
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La variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración del
sustrato viene dada por la ecuación de Michaelis - Menten.
Donde:
� v es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato [S].
� Vmax es la velocidad máxima de la reacción
� Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, característica de
cada enzima.
Si en la ecuación hacemos V =½ Vmax y despejamos Km obtenemos lo siguiente:
Por tanto, Km, que representa la concentración de sustrato cuando la velocidad de la reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
• Si el valor de Km es pequeño, se necesita menor cantidad de sustrato para alcanzar la
mitad de la velocidad máxima, ello nos indica que el enzima tiene gran afinidad por el
sustrato.
Figura 6.13. Velocidad de la reacción enzimática en función de la concentración de sustrato.
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• Si el valor de Km es alto, se necesita una elevada concentración de sustrato para alcanzar
la mitad de la velocidad máxima, indicando que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato.
Hay moléculas que inhiben la acción del enzima
Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de
los enzimas. Estas sustancias pueden ser de distintos tipos, como iones o moléculas orgánicas.
Según el modo de acción se distinguen dos tipos de inhibidores:
Los inhibidores irreversibles impiden totalmente la actividad enzimática, actúan de forma
permanente, bien porque se unen con un fuerte enlace covalente o bien porque alteran su
estructura. Estos inhibidores son toxinas, venenos como pesticidas o herbicidas, o fármacos, por
ej., la penicilina, que impide trabajar a las enzimas que sintetizan la pared bacteriana.
En cambio la inhibición reversible tiene un efecto temporal, porque el inhibidor solo se une por
enlaces débiles al enzima y no lo destruye. Según la forma de actuación se reconocen dos tipos
de inhibidores reversibles:
Competitivos, si la estructura molecular del inhibidor es similar a la del sustrato, y se
puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir,
ambos compiten por el centro activo; en este caso la acción del inhibidor puede
contrarrestarse aumentando la concentración del sustrato.
No competitivos, si el inhibidor se une al enzima por un sitio diferente del que se une el
sustrato, alterando su conformación, de modo que impide el acceso del sustrato. Un
aumento de la concentración del sustrato no conduce a la recuperación de la actividad.
Figura 6.14. Un inhibidor
irreversible
http://www.chem4kids.com/f
iles/bio_enzymes2.html
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Figura 6.15. A la izqda., efecto comparativo de la inhibición reversible competitiva y no competitiva
sobre las enzimas y a la drcha., efectos de la inhibición reversible competitiva Fuente: https://bioche
manics.wordpress.com/tag/inhibitors/ y http://academic.pgcc.du /~kroberts/Lecture/Chapter %205/enz
ymes.ht ml
Las interacciones alostéricas modulan la acción enzimática
Se llaman enzimas alostericos a aquellos cuya actividad está regulada por la unión de una
molécula, que actúa como moduladora; este modulador se une de forma no covalente en un
sitio distinto del centro activo, denominado sitio alostérico. Al igual que el centro activo, el sitio
alostérico es específico para cada modulador. Estos enzimas adoptan dos configuraciones,
inactiva y activa; el paso de una a otra se consigue por la unión o separación del modulador.
Figura 6.16.
Tipos de
enzimas
alostéricos.
Fuente:
http://academi
c.pgcc.edu/~kro
berts/Lecture/C
hapter%205/en
zym es.html
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Figura 6.17. Regulación de vías metabólicas Fuente: http://philschatz.com/biology-
book/conte nts/m44429.html
Estos moduladores pueden ser negativos o inhibidores, como en la Fig. 6.17 donde el aumento
de concentración del producto final actúa impidiendo la unión del enzima con el sustrato, o bien
positivos o activadores, si incrementan la afinidad del enzima por otro sustrato.
En las vías metabólicas de la célula hay reguladores o moduladores alostericos que controlan la
velocidad de la secuencia de reacciones que van a tener lugar, y suelen actuar por medio de
feed-back negativo en la primera reacción de la secuencia. De esta manera la célula regula la
síntesis de los productos que necesita en cada momento, en las cantidades y velocidad
adecuada, evitando el desperdicio de energía y materias primas.
6.5 HAY SEIS CLASES PRINCIPALES DE ENZIMAS
Hay seis clases principales de enzimas que se corresponden con los seis tipos más importantes
de reacciones metabólicas, que son:
Oxirreductasa: Catalizan reacciones redox de los sustratos con pérdida o
ganancia de electrones; son reacciones cuyo objetivo es obtener energía a partir de los
carburantes metabólicos. Las más características son las deshidrogenasas, que actúan en
reacciones aeróbicas ayudados por coenzimas que son los nucleótidos FAD, NAD+ o NADP+.
Transferasa: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a
otro. Por ejemplo las transaminasas transfieren grupos amino; las transmetilasas
transfieren grupos metilo; las transglucosidasas transfieren monosacáridos, etc.
Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrólisis en las que serompen diferentes
tipos de enlaces con ayuda de agua. Por ejemplo, enlaces éster (lipasas), enlaces
glucosídicos (sacarasa, amilasa,..) o enlaces peptídicos (peptidasa) entre otros.
Liasa: Catalizan la adición de grupos funcionales a moléculas que poseen un
doble enlace que desaparece al quedar unido el grupo a la molécula, y a la inversa. Por ej.,
las desaminasas.
Isomerasa: Catalizan reacciones de isomerización que producen reordenaciones
dentro de la molécula o transferencias de radicales de una parte a otra de la molécula.
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Sintetasa o ligasa: Catalizan la síntesis de nuevas moléculas al formar enlaces
entre dos o más moléculas o grupos funcionales usando como fuente de energía ATP (ver
Tema 7). El término sintasa puede ser aplicado a cualquier enzima que catalice una
síntesis, sin necesidad de utilizar ATP.
Figura 6.18. Clasificación de las enzimas. Fuente: http://www.namrata.co/classification-of-
enzymes/
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Tradicionalmente el nombre de las enzimas está relacionado con el sustrato sobre el que
actuaban, añadiéndole la terminación -asa, por ejemplo la amilasa es un enzima que
rompe el almidón, la peptidasa rompe enlaces peptídicos, etc. Aunque algunos nombres
tradicionales de enzimas no se corresponden ni con el sustrato ni el tipo de reacción que
catalizan, como la tripsina o la renina. Este tipo de terminología es confusa y desordenada,
de modo que la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB)
estableció, de acuerdo con las normas de la IUPAC (Unión Internacional de Química Pura y
Aplicada) los criterios y reglas para la clasificación y nomenclatura de los enzimas.
A cada enzima se le asigna un nombre que consiste en las dos letras EC (Enzyma
Commision) seguidas por 4 números separados por puntos. Estos números representan
una clasificación progresivamente más específica. Por ejemplo, la enzima tripéptido-
aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:
3 por hidrolasa (enzima que para cataliza reacciones donde interviene el agua).
3.4 por hidrolasa que rompe enlaces peptídicos (peptidasa).
3.4.11 por aquellas peptidasas que actúan sobre el terminal amino de un péptido.
3.4.11.4 por aquellas peptidasas que actúan sobre el terminal amino final de un
tripéptido.
Figura 6.19. Quinasa, una enzima que transporta grupos fosfato. Fuente: https://bioc
hemistryquestions.wordpress.com/category/enzymes-q/
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CUESTIONES Y EJERCICIOS
1. ¿Por qué la carencia de vitaminas y minerales no permite el normal funcionamiento del
cuerpo?
2. ¿Cómo se puede aumentar la velocidad de cualquier reacción y cómo se realiza en los seres
vivos?
3. Estas dos gráficas pertenecen a enzimas distintos ¿cuál de las enzimas tiene mayor afinidad
por el sustrato? (aunque en la concentración del sustrato no aparece las unidades de
concentración, suponemos que usen la misma escala)
4. ¿Cuál de las imágenes corresponde a un inhibidor competitivo y cuál a un inhibidor no
competitivo? ¿por qué?
5. Esta gráfica representa la velocidad de reacción enzimática en función de la temperatura.
Coméntala
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7 Ácidos nucleicos
1. LOS ÁCIDOS NUCLEICOS SON POLINUCLEÓTIDOS
Los nucleósidos constan de un azúcar unido a una base
nitrogenada
Los nucleótidos pueden llevar de 1 a 3 grupos fosfato
Los nucleótidos desempeñan importantes funciones
2. HAY DOS TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS
Hay diferencias significativas entre el ADN y el ARN
Se definen tres niveles de estructura en los ácidos nucleicos
3. LA MOLÉCULA DE ADN ES UNA DOBLE HÉLICE
La molécula de ADN se encuentra empaquetada en el núcleo
El ADN se desnaturaliza y renaturaliza
La función del ADN se basa en la complementariedad de las
bases
4. HAY VARIOS TIPOS DE ARN
El ARN mensajero copia el mensaje del ADN
El ARN transportador lleva aminoácidos hasta el ribosoma
El ARN ribosómico, junto con proteínas, forma los ribosomas
Imagen basada en la doble hélice de ADN. Ver: http://www.wired.com/tag/biotechnology/
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DÓNDE BUSCAR INFORMACIÓN
� Bibliografía y páginas web
• Página del Profe Pere. Biología Batxillerat.
http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/nucleics.htm
• Sancho López, P. Universidad de Alcalá. Fac. Farmacia. Bioquímica. Tema 14.
Ácidos nucleicos.
http://www2.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-
nucleicos.pdf
� Noticias curiosas
• Los tardígrados son los únicos animales capaces de sobrevivir en el espacio,
además son los que mayor porcentaje de ADN foráneo tienen, pues contienen genes
de otras especies. Se estudia la relación entre ambos fenómenos
http://pijamasurf.com/2016/02/los-unicos-animales-que-sobreviven-en-el-espacio-
tienen-tambien-el-adn-mas-raro/
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OBJETIVOS
30. Diferenciar y analizar los diferentes tipos de ácidos nucleicos de acuerdo con su
composición, estructura, localización y función.
31. Describir el enlace fosfodiéster como característico de los polinucleótidos.
32. Describir la estructura y composición de nucleósidos y nucleótidos.
33. Explicar las diversas funciones de los nucleótidos.
34. Describir estructura primaria y secundaria (doble hélice) del ADN.
35. Conocer los niveles de empaquetamiento del ADN en eucariotas (cromatina y
cromosomas).
36. Explicar los procesos de desnaturalización y renaturalización del ADN.
37. Conocer los distintos tipos de ácidos ribonucleicos (ARN) y su estructura general.
CONCEPTOS CLAVE
adenina 6
ADP 11
AMPc 12
ARNm 22
ARNr 22
ARNt 22
ATP 11
base nitrogenada 5
bases pirimidínicas 6
bases púricas 6
caperuza 22
citosina 6
Coenzima A 11
cola de poli A 23
collar de perlas 17
complementariedad 16
desnaturalización 19
desoxirribonucleótidos 5
doble hélice 15
enlace éster 8
enlace fosfodiéster 14
exones 22
extremo 3' 14
extremo 5' 14
flavín nucleótidos 10
guanina 6
histonas 17
intrones 22
nucleosoma 17
nucleótidos 8
plásmidos 20
plectonémico 16
renaturalización 19
ribonucleasas 23
ribonucleótidos 5
RNA nucleolar 25
timina 6
traducción 21
transcripción 21
uracilo 6
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7.1 LOS ÁCIDOS NUCLEICOS SON POLINUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos son moléculas orgánicas complejas que resultan de la unión de un grupo
fosfato, una pentosa y una base nitrogenada. Los nucleótidos contienen C, O, H, N y P, y según
se combinen las subunidades pueden formar nucleótidos sencillos (mono- o di-nucleótidos) o
largos polímeros llamados ácidos nucleicos.
Los nucleótidos sencillos realizan diversas funciones biológicas de naturaleza energética o
coenzimática. Por su parte los ácidos nucleicos son moléculas esenciales para todas las formas
de vida porque codifican, expresan y transmiten la información genética. El tipo y orden de
nucleótidos que forman los ácidos nucleicos es la clave para la síntesis de proteínas. Hay dos
tipos de ácidos nucleicos, ADN y ARN.
Figura 7.1. Componentes de un nucleótido.
Fuente: http://www.ehu.eus/biomoleculas/an/a
n 2.htm
Las pentosas que forman los ácidos nucleicos son aldopentosas; en el ARN aparece la ß-D-
ribofuranosa y los nucleótidos que forman se llaman ribonucleótidos y en el ADN aparece la ß-
D-desoxirribofuranosa y los nucleótidos que forman se llaman desoxirribonucleótidos. Los
carbonos se numeran de C1’ a C5’.
El grupo fosfato es el ácido ortofosfórico (H3PO4), que se encuentra ionizado a pH fisiológico. Las
bases nitrogenadas son estructuras cíclicas con carácter básico, que contienen átomos de
carbono y nitrógeno. Todas ellas se obtienen por adición de diferentes grupos funcionales en
distintas posiciones de los anillos de la purina o de la pirimidina. Las características químicas de
estos grupos funcionales les permiten participar en la formación de puentes de hidrógeno, lo
que resulta crucial para la función biológica de los ácidos nucleicos.
Figura 7.2. Molécula de ß-D-ribofuranosa a la izquierda, ß-D-desoxirribofuranosa a la derecha
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[NOMBRE DEL AUTOR] 151
Figura 7.3. Bases nitrogenadas presentes en los ácidos nucleicos. Fuente: http://html.rincondel
vago.com/acidos-nucleicos_8.html
Las bases púricas derivan de la purina por lo que presentan una estructura formada por dos
anillos, uno hexagonal y otro pentagonal. Las más importantes son la adenina (A) y la guanina
(G). Las bases pirimidínicas derivan de la pirimidina por lo que presentan un solo anillo
hexagonal. Las más importantes son la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U).
En el ADN están presenta todas las bases nitrogenadas menos el uracilo, mientras que el ARN
presenta todas las bases excepto la timina. Para evitar confusiones con la pentosa, los átomos
de las bases nitrogenadas se numeran con la serie 1, 2, 3, 4, etc.
Los nucleósidos constan de un azúcar unido a una base nitrogenada
Para formar un nucleótido primero se une la pentosa a la base nitrogenada dando lugar a un
compuesto denominado nucleósido. Los nucleósidos en estado libre sólo se encuentran en
cantidades mínimas en las células, generalmente como productos intermediarios en el
metabolismo de los nucleótidos.
Figura 7.4. Nucleósido y nucleótido. Fuente: http://www.asturnatur a.com/arti
culos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/un cleosidos-nucleotidos.php
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Figura 7.5. Formación del enlace N-glucosídico y del enlace éster. Fuente:
El enlace entre la pentosa y la base nitrogenada es un enlace N-glucosídico, que se forma entre
el OH del C1' de la pentosa y un NH de la base que será el N1 si esta es pirimidínica, o el N9 si es
púrica. Al formarse este enlace (C- N) se desprende una molécula de agua, a partir del OH del
C1' de la pentosa y de un hidrógeno del HN de la base nitrogenada.
Hay dos tipos de nucleósidos: los ribonucleósidos y los desoxirribonucleósidos, según su
pentosa sea ribosa o desoxirribosa, respectivamente. Los nucleósidos se nombran con el
nombre de la base y cambiando su terminación por el sufijo -osina si la base es púrica o -idina si
la base es pirimidínica. Si la pentosa es la desoxirribosa se añade el prefijo desoxi-. Ver los
ejemplos en la Tabla 7.1, adenosina y desoxiadenosina, etc. En la Fig. 7.6 aparecen todas las
combinaciones posibles.
Tabla 7.1. Nucleósidos
ARN ADN
Adenina Adenosina Desoxiadenosina
Guanina Guanosina Desoxiguanosina
Citosina Citidina Desoxicitidina
Timina
Desoxitimidina
Uracilo Uridina
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Figura 7.6. Diferentes tipos de nucleósidos. Fuente: http://www2.uah.es/bioquimica/
Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-nucleicos.pdf
Los nucleótidos pueden llevar de 1 a 3 grupos fosfato
Los nucleótidos se forman al unirse una molécula de ácido fosfórico al nucleósido, Fig. 7.5. La
unión se realiza mediante un enlace éster, entre un OH del ácido fosfórico con un OH libre de la
pentosa, generalmente en la posición C5', liberándose una molécula de agua. Los nucleótidos
son, por consiguiente, ésteres fosfóricos de nucleósidos o nucleósidos fosforilados, su carácter
ácido se debe al grupo fosfato.
En la Fig. 7.7 aparecen los ribonucleótidos en forma anionica y en la Tabla 7.2 se indica la forma
de nombrarlos. A partir del nucleósido del que proceden se añade la posición y el nº de grupos
fosfatos añadidos, por ej., 5’-monofosfato si se ha unido un grupo fosfato en la posición 5’ o bien
poniendo el nombre del ácido primero; aunque generalmente se usan las siglas, donde la
primera letra indica la base nitrogenada y la segunda nº grupos fosfatos añadido
Figura 7.7. Ribonucleótidos. Fuente: http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/11nuc
leotidos/nomenclatura3.JPG
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Tabla 7.2. Nombres de los mononucleótidos de los ácidos nucleicos
Base Nucleósido 5’
monofosfato Ácido 5’ monofosfato NMP/dNMP
adenina Adenosin-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato adenílico AMP
Desoxiadenosin-5’ monofosfato
ác. 5’ monofosfato desoxiadenílico
dAMP
guanina Guanosin-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato guanilico GMP
Desoxiguanosin-5’ monofosfato
ác. 5’ monofosfato desoxiguanilico
dGMP
citosina Citidin-5’monofosfato ác. 5’ monofosfato citidílico CMP
Desoxicitidin-5’ monofosfato
ác. 5’ monofosfato desoxicitidílico
dCMP
uracilo Uridín-5’ monofosfato ác. 5’ monofosfato uridílico UMP
timina Desoxitimidín-5’
monofosfato
ác. 5’ monofosfato
desoxitimidílico dTMP
Hay nucleótidos con uno -adenosin 5’monofosfato-, dos -adenosin 5’ difosfato- y hasta tres
grupos fosfato -adenosin 5’ trifosfato-, unidos por un fuerte enlace covalente en la misma
posición, cuyas siglas son AMP, ADT y ATP. Los enlaces entre los grupos fosfato son covalentes,
por tanto fuertes y ricos en energía, por eso se representan con el símbolo ~ en vez del típico
enlace lineal.
Figura 7.8. Nucleótidos con uno, dos y tres grupos fosfato. Fuente: http://www
2.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-
nucleicos.pdf
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Los nucleótidos desempeñan importantes funciones
No todos los nucleótidos forman ácidos nucleicos, algunos se encuentran libres en las células y
constituyen compuestos de importancia biológica, desempeñando diferentes funciones en el
metabolismo, como coenzimas, mensajeros intracelulares, transportadores de energía, etc.
En la tabla 7.3 aparecen desglosados con su nombre y función los nucleótidos que actúan como
coenzimas (ver Tema 16 y 17). Podemos observar que hay varios que participan en reacciones
de deshidrogenación, captando protones y electrones de moléculas que se oxidan y quedando
el coenzima en su forma reducida, como NADH, NADPH y FADH2 respectivamente.
Tabla 7.3. Nucleótidos como coenzimas
FAD/FADH2 Flavin adenin dinucleótido transporta H+ en reacciones catabólicas
NAD+/NADH Nicotin adenin dinucleótido transporta H+ en reacciones catabólicas
NADP+/NADPH Nicotin adenin dinucleótido fosfato
transporta H+ en reacciones anabólicas
Co A Coenzima A transporta radical acetil
Entre los flavín nucleótidos destaca el FAD (flavín - adenín – dinucleótido, que lleva dos bases
nitrogenadas, adenina y flavina)
Figura 7.9. Flavín adenin dinucleótidos. Fuente:
http://gsdl.bvs.sld.cu/greenstone/collect/prelicin/i
ndex/assoc/HASH1446.dir/fig19.2.png
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NAD (Nicotín - adenín – dinucleótido) y NADP (Nicotín - adenín - dinucleótido fosfato) son
también dinucleótidos, en este caso las dos bases nitrogenadas son la adenina y la nicotina. En
la Fig. 7. 10 se observa el lugar donde se sitúa el H cuando se reduce el coenzima.
Figura 7.10. NAD y NADP. Fuente:
http://www.keyword-
suggestions.com/bmFkaCBhbmQgb
mFk/
Por su parte el coenzima A es un mononucleótido derivado del ADP, que contiene un radical con
ácido pantoténico (vitamina B5, ver Tema 6) y un grupo –SH terminal. Se encarga de transportar
el grupo acetil, que se une al grupo SH con liberación de agua mediante un enlace covalente
fuerte, rico en energía; el compuesto resultante es CH3-CO~SCoA.
Figura 7.11.
Coenzima A. Fuente:
http://www.c
oenzima.com/media
/Coenzima-A.png
El ADP, adenosín difosfato y el ATP, adenosín trifosfato son nucleótidos energéticos, conocidos
como la moneda de energía celular. Los enlaces éster de sus fosfatos son enlaces de alta
energía, que se utilizan para almacenan energía producida en reacciones de combustión de
Figura 7.12.
Nucleótidos
energéticos:
ATP y ADP.
Fuente:
Pearson Educ.
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azúcares y grasas. Esta energía la puede utilizar la célula cuando la necesite para procesos como
transporte activo, trabajo mecánico, transferencia de grupos P, activación de moléculas, aporta
de energía a las reacciones anabólicas, etc.
Por su parte los mononucleótidos que se incorporan a las cadenas de ácidos nucleicos lo hacen
como NTP, es decir como nucleótidos activados con tres grupos fosfatos. Al incorporarse a la
cadena polinucleótidos se libera un grupo difosfato inorgánico y la energía obtenida en dicha
liberación se utiliza para formar el enlace entre la cadena del polinucleótido.
El adenosín monofosfato cíclico (AMPc) tiene un enlace interno, el grupo fosfato se esterifica a
la vez en el C3’ y C5’; este nucleótido actúa como segundo mensajero, es decir, traslada los
mensajes (primer mensaje) que llegan a la membrana externa hasta el interior de la célula.
Figura 7.13. AMPc. Fuente:
https://upload.wikimedia.o
rg/wikipedia/commons/thumb/a/a2/CA
MP.svg/220px-CAMP.svg.png
7.2 HAY DOS TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS
Todos los seres vivos celulares contienen dos tipos de ácidos nucleicos, ácido
desoxirribonucleico o ADN, y ácido ribonucleico o ARN. Los virus, que son estructuras acelulares,
sólo tienen un tipo de ácido nucleico, bien ADN o ARN.
Hay diferencias significativas entre el ADN y el ARN
Aunque ambos ácidos son muy similares, hay dos diferencias en su composición. El ARN lleva
ribosa y el ADN desoxirribosa, esto significa que en la posición C2' del anillo del azúcar del ARN
hay un grupo hidroxilo (OH) libre (Fig. 7. 14) y en el C2’ del ADN hay sólo un H. La otra diferencia
significativa es relativa a las bases nitrogenadas, el ADN lleva timina y el ARN lleva uracilo.
Dado que el grupo hidroxilo es un grupo polar y tiene afinidad por el agua, el ARN es más
inestable que el ADN, y en una disolución acuosa se va a degradar o hidrolizar con más facilidad.
Además, el ADN está formado por una doble cadena, por lo que si se daña una cadena, la otra
que es complementaria, como veremos más adelante, permite la reparación y sirve como copia
de seguridad.
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Figura 7.14. Diferentes entre ADN a la izquierda y ARN a la derecha, en la base
nitrogenada y la pentosa. Fuente: http://cybe
rbridge.mcb.harvard.edu/dna_3.html
Esto determina que el ADN, que es más estable, sea el encargado de conservar la información
genética, y se encuentra a resguardo en el núcleo y en otros orgánulos de doble membrana,
como las mitocondrias y los cloroplastos. El ARN, por su parte, es el encargado de ejecutar las
órdenes contenidas en el ADN y sintetizar las proteínas. Se encuentra disperso por toda la célula,
sale del núcleo al citoplasma y forma los ribosomas.
Se definen tres niveles de estructura en los ácidos nucleicos
Al estudiar la molécula de los ácidos nucleicos se reconocen tres niveles estructurales. La
estructura primaria que es cadena lineal polinucleótida, es común en ambos y vamos a verla en
detalle.
El polímero se forma por la unión de nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster.
Figura 7.15. Polímero lineal en el ARN y ADN, con uniones fosfodiester y representación simplificada a la
derecha. Fuente: http://iespoetaclaudio.centros.educa.jcyl.es/sitio/upload/img/polinucleotido.gif
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Figura 7.16. Formación del enlace fosodiéster. Fuente: http://www.bio.miam
i.edu/dana/pix/pho sphodiester.jpg
La unión se produce mediante un enlace éster, que se forma entre un OH del grupo fosfato
situado en el C5’ de un nucleótido y el OH del C3' del siguiente nucleótido. Por tanto cada
molécula de fosfórico forma dos enlaces éster: uno con el C5’ de la pentosa de un nucleótido y
el otro con el C3’ de la pentosa del siguiente nucleótido, por eso se conoce como enlace
fosfodiéster
En estas cadenas de nucleótidos siempre tenemos un extremo inicial que posee el grupo fosfato
libre unido al C5' y se llama extremo 5' y otro extremo que posee el OH del C3' libre y se
denomina extremo 3'. Las cadenas polinucleótidas crecen añadiendo nucleótidos en las
posiciones 3´ libre, por lo que el sentido es siempre 5'→ 3', debido a la dirección en que trabaja
el enzima encargado de unir los nucleótidos (ver Tema 14)
Se establecen así largas cadenas lineales en las que las bases nitrogenadas quedan colgando
lateralmente de las pentosas; el esqueleto de los polinucleótidos lo constituyen los grupos
alternantes de pentosas y fosfatos que son siempre iguales, mientras que la secuencia de bases
nitrogenadas es la que determina la información genética y proporcionará la especificidad a la
cadena polipeptídica que se forme.
La estructura secundaria y terciaria que son espaciales, ya son distintas en el ADN y en el ARN,
se ven a continuación. El ADN forma nucleoproteínas al empaquetarse con histonas formando
estructuras complejas (cromatina) y el ARN es una molécula bastante versátil que adopta
diferentes estructuras y funciones.
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7.3 LA MOLÉCULA DE ADN ES UNA DOBLE HÉLICE
Miescher (1869) descubrió que en el núcleo de las células eucariotas se encontraban una
sustancia de gran masa molecular en cuya composición química había C, H, O, N y P. A estas
sustancias se las llamó sustancias nucleicas o nucleínas, y como tenían carácter ácido, y se las
designó finalmente como ácidos nucleicos. Avery y su equipo (1944) descubrieron que el ácido
nucleico del núcleo o ADN es la molécula portadora de la herencia genética y Watson y Crick
(1953) finalmente desvelaron su estructura secundaria.
La publicación de estructura de la doble hélice marcó un hito en la biología molecular del s. XX,
supuso una auténtica revolución que dio lugar al nacimiento de la biología molecular, área del
conocimiento que tuvo un gran desarrollo en las décadas siguientes y que ha contribuido de
forma decisiva a nuestra comprensión actual del funcionamiento de los sistemas vivos.
El trabajo de Watson y Crick se basó en los trabajos previos de otros investigadores, como E.
Chargaff, que estudió la equivalencia de las bases (A/T = 1 y C/G = 1) y sobre todo de R. Franklin
y M. Wilkins, que investigaban la estructura del ADN con difracción de rayos X. Watson, Crick y
Wilkins obtuvieron el premio Nobel en 1962 por su modelo de la doble hélice que permitía
comprender el funcionamiento del ADN en la transmisión de la información genética.
Las características más relevantes de la estructura del ADN son:
Existe una equivalencia de bases, de manera que en una molécula de ADN el
contenido en bases púricas es igual al de pirimidínicas o, lo que es lo mismo, la proporción
de adenina es igual a la de timina y la de citosina igual a la de guanina (regla de Chargaff).
Figura 7.17.
Rosalind Franklin,
autora de la foto
51 del ADN que
obtuvo por
difracción de
rayos X y que
permitió
descubrir a
Watson y Crick la
estructura de la
doble hélice.
Fuente: Mac
Graw Hill Educ.
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Las bases son complementarias, hay una correspondencia entre las bases
nitrogenadas, ya que siempre que en una cadena haya una T en la otra habrá una A, que es
su complementaria, lo mismo ocurre con la G que se enfrenta siempre con la C. La
complementariedad entre las bases se establece por puentes de H, así entre la A y T se
establecen 2 enlaces por puente de H y entre las bases G y C tres enlaces de H.
Las dos cadenas son antiparalelas, es decir, están orientadas en sentido
opuesto, una tiene sentido 5'→ 3' y la otra 3'→5', esto permite abrir la doble hélice y hacer
copias
Las dos cadenas están enrolladas alrededor de un eje imaginario. Las bases
nitrogenadas se orientan hacia el interior, mientras que las desoxirribosas y los grupos
fosfatos forman el esqueleto externo.
Los planos de los anillos de las bases nitrogenadas son paralelos entre sí y
perpendiculares al eje de la doble hélice. Esta estructura recuerda a una escalera de caracol
en la que los peldaños son las bases nitrogenadas y los pasamanos las cadenas formadas por
la pentosa y el grupo fosfato.
El enrollamiento de la doble hélice es dextrógiro (gira hacia la derecha) y
plectonémico, es decir, que para que las dos cadenas se separen es necesario que se
desenrollen.
Como datos adicionales sabemos que cada pareja de nucleótidos está separada de la siguiente
0,34 nm y cada vuelta de la doble hélice está formada por 10 pares de nucleótidos, esto supone
una longitud de 3,4 nm por vuelta de hélice, la hélice tiene 2 nm de diámetro. La relación espacial
entre las dos cadenas da lugar a la formación de un surco mayor y un surco menor de la doble
hélice.
Figura 7.18. Puentes de hidrógeno dobles y triples entre bases complementarias.
Fuente: http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/nucleics.htm
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y
Figura 7.19. Modelo resultante de la imagen de la difracción de rayos X del ADN. Fuente:
http://www.asturnatura.com/articulos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/doble-helice-dna.jpg
La molécula de ADN se encuentra empaquetada en el núcleo
La estructura terciaria del ADN es el resultado del superenrollamiento y de la asociación con
proteínas básicas tipo histona dando lugar a la fibra de cromatina o a los cromosomas.
En el núcleo celular el ADN forma las fibras de cromatina, nombre que alude a la afinidad de
esta molécula por los colorantes. La doble hélice del ADN se asocia a proteínas básicas llamadas
histonas. Hay otras proteínas no histónicas que suelen corresponder a enzimas implicadas en la
replicación, la transcripción y la regulación del ADN, pero que no están implicadas en el
empaquetamiento del ADN. La unión del ADN con las histonas formando la fibra de cromatina,
permite empaquetar el ADN para que quepa en el núcleo, pues todo el ADN desenrollado mide
más de 2 metros, pero el núcleo sólo mide unas 10 micras. Las histonas tienen un papel
importante en la organización y regulación de la expresión génica.
Hay cinco tipos de histonas: H2A, H2B, H3, H4 y H1, las cuatro primeras forman el nucleosoma,
que es el primer nivel de empaquetamiento del ADN, formado por un octámero de histonas (dos
H2A, dos H2B, dos H3 y dos H4), alrededor del cual se enrolla el ADN dando dos vueltas. Las
histonas de todos los seres vivos son muy semejantes y son esenciales para conservar el ADN de
forma inerte, resistente a las alteraciones que pueda sufrir a lo largo del ciclo celular.
Entre dos nucleosomas adyacentes se encuentran unos 50 pares de bases ADN libre, ADN
espaciador. Esta estructura repetida adquiere una forma que, por su valor simbólico, se llama
collar de perlas donde cada perla equivale a un nucleosoma, y entre cada dos nucleosomas está
el fragmento de ADN libre que correspondería al hilo del collar. Este primer nivel de
empaquetamiento o collar de perlas es la unidad elemental de cromatina o fibra de cromatina
de 10 nm, siendo 10nm el grosor del nucleosoma.
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Figura 7.20. A la izqda., detalle de un nucleosoma; a la drcha., collar de perlas. Fuente: http://www.ed
icionesmedicas.com.ar/var/edicio nesmedicas_com_ar/storage/images/media/images/nucleosoma
En condiciones fisiológicas, la fibra de cromatina de 10 nm sufre un segundo grado de
enrollamiento sobre sí misma para dar lugar a una estructura en forma de solenoide, con 6
nucleosomas por vuelta. Esta configuración constituye la fibra de 30 nm, en la que el grado de
empaquetamiento del ADN es unas 40 veces mayor. Gracias a la histona H1 que se une al
extremo de cada nucleosoma, la fibra de cromatina se enrolla sobre sí misma en hélice,
quedando las histonas H1 localizadas en la cara interna del solenoide y los 6 nucleosomas unidos
quedan orientados hacia el exterior.
También se pueden encontrar grados superiores de empaquetamiento. Cuando la célula se va a
dividir toda la cromatina sufre plegamientos dando estructuras superenrolladas de mayor grosor
(300nm, 700 nm,..) hasta que se produce el máximo grado de empaquetamiento formando los
cromosomas.
Figura 7.21. Los nucleosomas se empaquetan formando un solenoide. Fuente:
http://pendientedemigracion .ucm. es/info/genetica/grupod/Cromoeuc/NUCLEOS3.BMP
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Figura 7.22. Niveles sucesivos de empaquetamiento del ADN. Fuente: http://www.biologiacelul
arb.com.ar
Por lo tanto, en el núcleo interfásico, cuando la célula no se divide, el ADN aparece formando
las fibras de cromatina y en el núcleo en división se condensa al máximo como cromosomas
cuando la membrana nuclear ha desaparecido (ver Tema 12).
El ADN se desnaturaliza y renaturaliza
La doble hélice del ADN es muy estable en condiciones normales debido a los numerosos
puentes de hidrógeno que unen entre sí a las dos cadenas. Ahora bien, si se calienta, o se somete
a cambios de pH o a cambios en las condiciones iónicas del medio, los puentes de hidrógeno se
rompen y las dos cadenas se separan, este proceso es la desnaturalización. Se llama
temperatura de fusión a aquella Tª en la que el 50% de la doble hélice está separada. Su valor
depende de la composición de bases del ADN. Las moléculas de ADN ricas en pares C-G tienen
una Tª de fusión más elevada que las que tienen más pares de puentes de hidrógeno A-T.
El proceso de desnaturalización es reversible, es decir, si se recuperan las condiciones iniciales
las dos cadenas se vuelven a unir restableciéndose la doble hélice, a este proceso se le llama
renaturalización. La renaturalización permite que se produzca la hibridación, es decir que se
puedan unir dos hebras de distinta procedencia y formar una
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Figura 7.23. Desnaturalización y
renaturalización del ADN. Fuente:
http://www.um.es/molecula/
gran/adn05.gif
molécula híbrida, siempre que entre ambas hebras exista una secuencia complementaria.
Cuanto más relacionados están los ADN mayor porcentaje de renaturalización se producirá. La
hibridación se utiliza con distintas finalidades, por ejemplo, estudios de parentesco evolutivo
entre diferentes especies, detectar enfermedades genéticas o investigación criminal. También
se producen cadenas hibridas ADN-ARN, como se verá en el Tema 19.
La función del ADN se basa en la complementariedad de las bases
En eucariotas, en el núcleo hay varias moléculas de ADN, lineal y bicatenario, asociado a
histonas, formando las fibras de cromatina y los cromosomas; en procariotas el ADN se
encuentra libre en el citoplasma, circular y bicatenario, formando un único cromosoma
bacteriano. Además de este cromosoma bacteriano principal, es frecuente encontrar otros
fragmentos de ADN de menor tamaño llamados plásmidos. El ADN de mitocondrias (en la
matriz) y cloroplastos (en el estroma) es similar al de los procariotas (circular y bicatenario),
aunque de menor tamaño.
Los virus poseen solamente un tipo de ácido nucleico, bien ADN o ARN. En virus con ADN se
pueden encontrar todas las posibilidades, virus con ADN circular o lineal, bicatenario o
monocatenario (ver Tema 20)
Las funciones del ADN son almacenar, codificar y transmitir la información genética, de forma
que:
Almacena la información genética, lo que significa que en la molécula de ADN está las
instrucciones para el crecimiento y desarrollo de un ser vivo, con las características
típicas de su especie. Estas instrucciones permiten sintetizar proteínas para llevar a
cabo la construcción de ese ser vivo.
Transmite la información genética en cada generación, copiándose exactamente antes
de que la célula se divida, mediante el proceso de replicación o duplicación del ADN.
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Sabemos que la información genética que lleva el ADN se pone de manifiesto con la formación
de proteínas (muchas de ellas enzimas) que producirán los caracteres del individuo (color del
pelo, altura, forma de la nariz,…). Sin embargo, estos compuestos orgánicos se forman en el
citoplasma (ribosomas) y el ADN no participa directamente en la síntesis, permanece guardado
en el núcleo en las células eucariotas.
El ARN actúa como intermediario del ADN. La síntesis de ARN a partir del ADN se llama
transcripción y la formación de proteínas con ayuda de 3 tipos de ARN (mensajero, de
transferencia y ribosómico) se llama traducción (ver Tema 14)
Ambos procesos, ver Fig. 7. 24 se basan en la complementariedad de las bases nitrogenadas,
entre ADN y ARNm por un lado y entre ARNm y ARNt por otro.
7.4 HAY VARIOS TIPOS DE ARN
El ARN es una macromolécula formada por ribonucleótidos con bases nitrogenadas de adenina,
guanina, citosina y uracilo, que se unen mediante enlaces fosfodiéster en la dirección 5´→3´. En
algunos ARN aparecen otras bases diferentes en menor proporción, que suelen derivar de las
primeras, así la metilguanina, metilcitosina etc.
Figura 7.24. Procesos de transcripción y traducción celular. Fuente: Mac Graw Hill Educ/
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Figura 7.25. Bucles y apareamientos entre cadenas de ARN. Fuente:
http://cyberbridge.mcb.harva rd.edu/dna_3.html
El ARN es monocatenario, una sola cadena de ribonucleótidos (excepto en algunos virus en los
que es bicatenario), pero en algunos tipos de ARN hay zonas en que las bases son
complementarias, formando en esas zonas una estructura secundaria de doble hélice y dejando
zonas intermedias no complementarias, que reciben el nombre de bucles.
El ARN es el ácido nucleico más abundante en la célula, una célula típica contiene 10 veces más
ARN que ADN. En general, los ARN se forman tomando una cadena de ADN como molde; por
eso, las dos cadenas (ADN molde-ARN transcripto) son complementarias. Los ARN de eucariotas
se sintetizan en el núcleo y posteriormente van al citoplasma donde ejercen su función
Hay 3 tipos principales de ARN: el mensajero (ARNm), el ribosómico (ARNr) y el de transferencia
(ARNt). Además, existen ARN precursores, como el nucleolar (ARNn), del que deriva el
ribosómico y el heterogéneo nuclear (ARNhn), que es el pre-ARMm.
El ARN mensajero copia el mensaje del ADN
ARNm forma el 3 a 5% del ARN total y su tamaño es bastante variable y carece de estructura
tridimensional definida. Su función es copiar la información genética del ADN (transcripción) y
existe un ARN mensajero distinto para cada tipo de proteína que se produce en la célula pues
cada molécula de ARN mensajero recoge la información de un solo gen, y en general incluye la
información para una única proteína.
En los eucariotas se forma primero un pre-ARNm o ARNhn, con fragmentos que llevan
información para la síntesis de proteínas (codifican aminoácidos), llamados exones e
intercalados con ellos hay otros que no contienen información llamados intrones. Tras un
proceso de maduración se eliminan los intrones y se unen entre sí los exones.
Para preparar la molécula de ARNm definitiva, antes de salir del núcleo se añade en el extremo
5' un nucleótido de guanina metilado formando la llamada caperuza y en el
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[NOMBRE DEL AUTOR] 168
extremo 3' una cola formada por un
fragmento de unos 200 nucleótidos de
adenina llamada cola de poli A.
En los procariotas carece de caperuza y de
cola poli-A, igualmente no presenta intrones,
por ello, no necesita periodo de maduración
(ver Tema 14).
Una vez maduro la molécula de ARNm sale
del núcleo a través de los poros de la
membrana nuclear y lleva dicha información
hasta los ribosomas del citoplasma para que
se sinteticen las proteínas, por eso se llama
mensajero. Cada grupo de 3 nucleótidos del
ARNm se denomina codón y codifica un
aminoácido.
Los ARNm tienen una vida muy corta (en
procariotas muy breve y en eucariotas unas
10h) y se degrada rápidamente por acción de
unas enzimas llamadas ribonucleasas, si no
fuese así el proceso de síntesis proteica
continuaría indefinidamente. Figura 7.26. ARN mensajero en distintos
organismos.
El ARN transportador lleva aminoácidos hasta el ribosoma
Las moléculas de ARNt son los ARN de menor tamaño, constan de 75 a 100 nucleótidos. Y
representan el 15% del ARN total. Un 10% de las bases que lo forman son derivadas de las bases
normales (A, G, C y U).
Presentan algunas zonas con bases complementarias que forman estructuras secundarias en
doble hélice y la aparición de 3 bucles o brazos, dando la imagen de una hoja de trébol si se
dispone en un plano, aunque en realidad forma una estructura tridimensional más compleja con
forma de L invertida o “boomerang”. Cada brazo tiene una función:
� El brazo aceptor contiene los extremos de la molécula, en el extremo 3´ que
siempre lleva la secuencia CCA se une al aminoácido específico que transporta, por el -OH
del nucleótido de A final.
� El brazo T, azul en la Fig. 7.27, es donde se une al ribosoma durante la traducción.
� El brazo D, violeta en la Fig. 7.27, es la zona por donde se une al enzima
aminoacil-ARNt sintetasa, que cataliza la unión del ARNt con el aminoácido específico que
va a transportar.
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[NOMBRE DEL AUTOR] 169
Figura 7.27. ARN transferente. Modelo de la estructura 2º y 3º. Fuente:
http://bio2bach10.blogspot.com.es/2010/11/arnt.ht ml y
http://www.discoveryandinnovation.com/BIOL202/notes/lecture13.html
� El brazo A o brazo del anticodón contiene 3 bases nitrogenadas llamadas
anticodón (triplete), diferente para cada ARNt en función del aminoácido transportado, y
es complementario del correspondiente codón del ARNm.
Existen unos 60 tipos diferentes de ARNt que se sintetizan en el núcleo por la transcripción de
zonas concretas del ADN y tras madurar, salen al citoplasma donde realiza su función que
consiste, precisamente, en transferir aminoácidos a la cadena de proteína en formación, de
acuerdo con la secuencia del ARN mensajero que se lee en cada momento.
Para realizar su función reconocen los codones del ARNm y transfieren el aminoácido específico
para ese codón. Cada anticodón del ARNt es específico para cada aminoácido, de forma que
cada ARNt transporta un aminoácido específico.
El ARN ribosómico, junto con proteínas, forma los ribosomas
Los ribosomas son macro-estructuras nucleoprotéicas que leen el mensaje genético. Están
formadas por una combinación de proteínas y ácidos ribonucleicos ribosómicos y constan de
dos subunidades que pueden unirse o separarse en función de su actividad. Cada una de estas
subunidades tiene varios tipos de proteínas y varias moléculas distintas de ácido ribonucleico.
Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de
sedimentación en unidades Svedberg, la velocidad con la que sedimentan en una
centrifugadora. El valor S aumenta con el peso molecular de la partícula en sedimentación, pero
no es directamente proporcional, porque la forma de la partícula también afecta a la velocidad
de sedimentación. El tamaño total de los ribosomas es diferente entre los procariotas y los
eucariotas, siendo 70S y 80S, respectivamente. Un ribosoma de Escherichia coli suele tener un
coeficiente de sedimentación de 70S, disociándose en una subunidad menor de 30S y una mayor
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[NOMBRE DEL AUTOR] 170
de 50S. En cambio, los ribosomas eucarióticos tienen un coeficiente de sedimentación de 80S, y
las subunidades mayor y menor son 60S y 40S, respectivamente.
El ARNr es el ARN más abundante de todos, supone el 80% del total. Se fabrica en el nucléolo a
partir de un ARN de gran tamaño llamado ARN nucleolar que se fragmenta, en eucariotas en 4
fragmentos y en procariotas en 3 tipos, dando los diferentes ARNr que se unen a proteínas
formando las subunidades ribosómicas. Esto ocurre por un proceso de auto-ensamblaje que no
requiere energía, finalmente las subunidades salen del núcleo hacia el citoplasma.
Figura 7.28. Ribosomas de eucariotas y procariotas y ARN ribosómico que los constituye.
http://html.rincondelvago.com/000880677.jpg
Anexo 1. Otros tipos de ARN
Hay una buena parte del DNA que se transcribe pero no se traduce en proteínas, hemos hablado
de los intrones pero también hay otras tipos de ARNs activos, con distintas funciones, entre los
que destacan los ARN reguladores y los ribozimas:
Como ejemplo de ARN reguladores tenemos los ARN sin sentido y los ARNi
ARN antisentido. Un ARN antisentido es la hebra complementaria y no codificadora de un hebra
ARNm. Si en una célula se transcribiese, además de la hebra codificante de ADN que sirve como
molde, una cadena de ARN que resultara complementaria o antisentido del ARNm
correspondiente, éstos podrían interceptar al ARNm transcripto al formarse un ARN de doble
cadena. El apareamiento de las dos hebras de ARN da lugar a una molécula de doble cadena que
no puede traducirse y es degradada enzimáticamente. En los laboratorios de biología molecular
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y biotecnología, se utiliza esta propiedad del ARN para bloquear la expresión de un gen de
interés.
ARN de interferencia. Los ARN interferentes (ARNi) son moléculas de ARN que suprimen la
expresión de genes específicos mediante diversos mecanismos. Los ARN interferentes son
moléculas pequeñas de 20 a 25 nucleótidos que se generan por fragmentación de precursores
más largos, entre ellos destacan los microARN (miARN) y los ARN interferentes pequeños
(ARNip). En células animales reprimen la expresión génica al menos de cuatro formas diferentes:
o degradación de la proteína durante la traducción
o inhibición de la elongación de la traducción
o terminación prematura de la traducción (disgregación de los ribosomas)
o inhibición de la iniciación de la traducción
Por otro lado, se están utilizando los nuevos conocimientos en el mecanismo de silenciamiento
génico post transcripcional para silenciar genes. Este fenómeno puede ser utilizado como
herramienta para identificar genes “blanco” para el desarrollo de nuevas drogas, eliminar la
función de un gen en particular y hasta eliminar, potencialmente, la expresión de genes
responsables de ciertas enfermedades. El sistema CRISPR/Cas9 que se verá en el Tema 19
también se vale de una guía de ARN, para encontrar el gen ADN de interés.
Otra función del ARN es como biocatalizador o ribozima. Unos llevan a cabo reacciones de
automodificación, como eliminación de intrones o autocorte, mientras que los otros actúan
sobre substratos distintos. Actualmente sabemos que el ARN ribosómico de mayor tamaño (28S
en eucariotas y 23S en procariotas) tiene actividad de ribozima al catalizar la formación del
enlace peptídico durante la síntesis de proteínas.
El descubrimiento de la función catalítica de las ribozimas ha llevado a una revolución en el área
de la biología molecular. Las ribozimas podrían ser sintetizadas y modificadas, y serán una
potente herramienta biotecnológica para degradar ARN específicos. Por ejemplo se podría
utilizar para proteger organismos contra virus, bacterias u hongos patógenos eliminando
específicamente sus ARN
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CUESTIONESYEJERCICIOS
1. Ácidos nucleicos:
a) Nombra las unidades estructurales que los forman y los enlaces que las unen.
b) Explica las diferencias químicas y estructurales de los dos tipos de ácidos nucleicos.
c) Menciona al menos una localización de cada tipo de ácido nucleico.
2. ¿Qué diferencia existe entre un nucleósido y un nucleótido?
3. Dibuja el trinucleótido dAMP-dTMP-dCMP y señala todos los enlaces de tipo éster que
hay. Para facilitar el dibujo, simboliza las bases nitrogenadas con las letras A, T y C.
Dibuja de la misma forma la hebra complementaria. Recuerda que son antiparalelas.
4. Indica a qué tipo de ácido nucleico corresponden las siguientes secuencias de bases
nitrogenadas:
a) 5´...CCGATC...3´
b) 3´...GGATCC...5´
c) 3´...UACCGA...5´
d) 5´...ACCGGC...3´
5. En un ADN bicatenario se ha hallado que en el total de bases nitrogenadas hay un 23 %
de adenina. ¿Cuáles son los porcentajes de las demás bases?
6. En un ácido nucleico se ha encontrado el siguiente porcentaje de bases nitrogenadas:
Adenina 22%; Guanina 19%; Citosina 26%; Uracilo 33%; ¿Se trata de ADN o ARN? ¿Es de
una sola hebra o de doble hebra?
7. ¿Cuál es la secuencia de ADN complementaria de 5´ TACCTCAT....3¨?
8. Un método permite medir la cantidad de ADN y ARNm presente en los núcleos de varias células diferentes de un mismo organismo:
Célula Volumen Cantidad de ADN Cantidad de ARNm
Linfocito 12 μm 10 -12 g 10 -14 g
Epidérmica 9 μm ? ?
Neurona 15 μm ? ?
¿Cómo serán las cantidades de ADN en blanco: iguales o distintas? ¿por qué? ¿y de ARNm?
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