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Proteínas Las macromoléculas de la célula

SITUACIÓN DE APRENDIZAJE SEMANA 5

PROTEINAS

¿Que son las proteínas?

Son las macromoléculas más abundantes de la célula, formados por repeticiones

de un número relativamente pequeño de monómeros.

¿Cómo se clasifican las proteínas?

Enzimas.

Proteínas estructurales.

Proteínas motoras.

Proteínas reguladoras.

Proteínas transportadoras.

Hormonas proteicas.

Receptores proteicos.

Proteínas de defensa.

Proteínas de almacenaje.

Realice un cuadro donde clasifique las proteínas según su función colocando un

ejemplo de cada una.

Proteína Función Ejemplo

Enzimas Sirven como catalizadores

que incrementan la tasa de

miles de reacciones

químicas, de las que

depende la vida.

Enzimas digestivas,

catalizan la hidrolisis de las

macromoléculas de los

alimentos.

Estructurales Confieren forma a la célula

y orgánulos, dándoles su

Las fibras de colágeno y

elástica forman la red de

soporte de los tejidos

apariencia característica. conjuntivos; la queratina es

la proteína de los pelos,

astas, plumas y otras

faneras tegumentarias.

Motoras Intervienen en la

contracción y en los

movimientos de las células

y estructuras intracelulares.

La actina y la miosina son

las responsables de la

contracción muscular, la

tubulina es el principal

constituyente de cilios y

flagelos.

Reguladoras Son responsables del

control y organización de

las funciones celulares,

permitiendo que las

actividades estén en

consonancia con las

necesidades celulares.

Los factores de

transcripción, proteínas que

se unen al DNA, controlan

la lectura de la información

genética.

Transportadoras Implicadas en la entrada y

salida de sustancias, tanto

en la célula como en los

orgánulos.

El transporte de glucosa y

de otras moléculas

pequeñas a través de las

membranas, esta mediado

por proteínas

transportadoras que se

residen en dichas

membranas.

Hormonas proteicas Median en la comunicación

entre célula que están

alejadas dentro de un

organismo.

La insulina segregada por

el páncreas de vertebrados

regula la concentración de

glucosa en la sangre.

Receptores proteicos Facultan a la célula para

responder a los estímulos

químicos del medio.

Los receptores de la

membrana de las neuronas

detectan señales químicas

emitidas por otras

neuronas.

Proteínas de defensa Proveen protección frente a

enfermedades.

Los anticuerpos del sistema

circulatorio de vertebrados

reconocen y destruyen a

las bacterias y a los virus.

Proteínas de almacenaje Sirven como reserva de

aminoácidos.

Las proteínas almacenadas

en las semillas, se

hidrolizan durante la

germinación, cediendo los

aminoácidos necesarios.

¿Qué son los aminoácidos?

Son los monómeros lineales que forman la proteína.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

Se clasifican por su grupo R que son:

No polares (hidrófobos).

Polares sin carga (hidrófilos).

Polares con carga (hidrófilos).

Ácidos.

Básicos

Agrupe los aminoácidos según sus características

Grupo A:

Aminoácidos no

polares (hidrófobos).

Grupo B: aminoácidos

polares sin carga

(hidrófilos)

Grupo C:

Aminoácidos

polares cargados

(hidrófilos)

Glicina. Serina. Ácidos:

Alanina. Treonina. Aspartato.

Valina. Cisteína. Glutamato.

Leucina. Tirosina. Básicos:

Isoleucina. Asparagina. Lisina.

Metionina. Glutamina. Arginina.

Fenilalanina. Histidina.

Triptófano

Prolina.

¿Qué es el enlace peptídico y como se forma?

El enlace covalente entre un grupo carboxilo y otro amino se denomina enlace

amida, si bien en este caso, en el que los dos reactivos son aminoácidos, suele

denominarse enlace peptídico.

Como se forma: los grupos –H y –OH que se eliminan en forma de agua,

provienen del grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo amino del

otro.

A que se refiere la direccionalidad de la cadena de aminoácidos

La dirección brinda tanto energía como información, pues termina con un grupo

amino en un extremo y con un grupo carboxilo en el otro. El extremo con el grupo

amino se denomina N- o (amino) terminal y el extremo con el grupo carboxilo, C-

(o carboxilo) terminal.

¿Qué tipo de interacciones estabilizan el plegamiento de las proteínas?

1) Puentes disulfuro: se forma cuando los grupos sulfhidrilo de dos residuos de cisteína reaccionan oxidativa mente, una vez formado, el puente disulfuro confiere al péptido una estabilidad considerable, dada su naturaleza covalente.

2) Puentes de hidrogeno: se forma entre un átomo de hidrogeno unido covalentemente de una molécula de agua y un par de electrones desapareados del átomo de oxígeno en la otra molécula. En el caso de un péptido, los puentes de hidrogeno son particularmente importantes en la estabilización de las hélices y las estructuras laminares.

3) Enlaces iónicos: (interacciones electrostáticas), dado que los grupos R de algunos aminoácidos están cargados positivamente y los grupos R de otros están cargados negativamente, el plegamiento del péptido viene dictado, en parte, por la tendencia de los grupos cargados a repeler a aquellos grupos de igual carga y a atraer a los que tienen carga opuesta.

4) Interacciones de van der Waals: Cuando dos moléculas que presentan estos dipolos transitorios están muy juntas y se orientan de forma apropiada, se atraen mutuamente, si bien solo mientras la distribución asimétrica de los electrones persista en ambas. Esta interacción es muy débil habitualmente de 0.1 a 0.2 kcal/mol.

5) Interacciones hidrofobicas: los aminoácidos con grupo R hidrófobo que son esencialmente no polares, tienden a aparecer hacia el interior del poli péptido

plegado, donde interaccionan unos con otros en un medio esencialmente no acuoso, es por ello que son excluidos de la superficie acuosa de los poli péptidos.

¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas?

Nivel estructural Estructura basada en Tipos de enlaces e

interacciones implicadas

Primaria Secuencia aminoacilica Enlace covalente peptídico.

Secundaria Plegamientos en hélices

(alfa), laminas (beta) o al

azar.

Puentes de hidrogeno.

Terciaria Pliegues tridimensionales

de una cadena poli

peptídica.

Puentes disulfuro, puentes

de hidrogeno, enlaces

iónicos, fuerzas de van der

Waals, interacciones

hidrofobicas.

Cuaternaria Asociación de dos o más

poli péptidos plegados para

formar una proteína

multimérica.

El mismo que para la

estructura terciaria.

Describa en que consiste la estructura primaria de las proteínas. Escriba ejemplos

de proteínas con solo estructura primaria

Es simplemente una designación formal de la secuencia de aminoácidos de un

poli péptido, el nivel primario especifica el orden en el que aparecen los

aminoácidos desde un extremo al otro de la molécula. La estructura primaria es el

resultado inevitable del orden de los nucleótidos del DNA en el gen.

Ejemplos: cisteína, glicina, valina.

Describa en que consiste la estructura secundaria de las proteínas. Escriba

ejemplos de proteínas con estructura secundaria.

La estructura secundaria de una proteína surge de la existencia de patrones

repetitivos de una estructura local. Estos patrones son el resultado de la

existencia de puentes de hidrogeno entre los átomos implicados en el enlace

peptídico, a lo largo del esqueleto del poli péptido. Las interacciones locales son

las responsables de las dos principales conformaciones secundarias,

denominada hélice (alfa) y lamina (beta).

Hélice alfa: tiene forma de espiral, con los enlaces peptídicos formando el eje y los grupos R de los aminoácidos proyectándose hacia el exterior. Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, por lo que los enlaces peptídicos de cada cuatro aminoácidos, aparecen muy próximos entre sí.

Hélice beta: Como una lámina corrugada, con los sucesivos átomos de la cadena polipetidica ocupando las crestas y los valles, Los grupos R de los aminoácidos se proyectan, de forma alternante, a ambos lados de la lámina. La lamina beta, al igual que la hélice alfa, se caracteriza por la abundancia de puentes de hidrogeno, en ambos casos aparecen implicados todos los grupos amino y carboxilo de los enlaces peptídicos. Los puentes de hidrogeno en la lámina beta pueden ser, tanto intermoleculares (entre los segmentos yuxtapuestos de un mismo poli péptido), como intermoleculares (uniendo enlaces peptídicos de dos péptidos adyacentes).

Ejemplos: DNA, RNA

Describa en que consiste la estructura terciaria de las proteínas. Escriba ejemplos

de proteínas con solo estructura terciaria

Se forma por la variedad de aminoácidos presentes en las proteínas y diferencias

existentes entre sus grupos R. De hecho, la estructura terciaria depende

esencialmente de las interacciones entre estos grupos R, con independencia de

su posición en la estructura primaria. No es repetitiva ni predecible, como

resultado, la cadena polipetidica se plegara, enrollara y girara en su conformación

nativa, que es la forma más estable para una determinada secuencia de

aminoácidos.

Proteínas fibrilares: presentan estructuras secundarias definidas (hélice alfa o lamina beta), repetitivas y altamente ordenadas. Como ejemplo de proteínas fibrilares están la fibrina de la seda, las queratinas de la piel y la lana, colágeno (presente en los tendones y en la piel) y la elastina (propia de ligamentos y vasos sanguíneos).

Proteínas globulares: Sus cadenas polipetidica se pliegan formando estructuras compactas. La cadena polipetidica de una proteína globular se dobla, generalmente, en regiones con estructura en hélice alfa o lamina beta, que a su vez se repliegan sobre si misma dando lugar a la forma compacta y globular característica.

Describa en que consiste la estructura cuaternaria de las proteínas. Escriba

ejemplos de proteínas con solo estructura cuaternaria.

Concierne al nivel de organización que concierne a las interacciones y

ensamblaje de sus subunidades. La estructura cuaternaria solo puede aplicarse a

proteínas multimérica. En esta categoría se incluyen muchas proteínas,

principalmente aquellas cuyo peso molecular supera los 50,000.

Ejemplo: la hemoglobina, es una proteína multimérica, es decir tiene dos o más

poli péptidos diferentes.

GLOSARIO

1. Péptido: es la unión de un bajo número de aminoácidos.

2. Poli péptido: es la unión de una gran cantidad de aminoácidos mayor de 50 aminoácidos.

3. Proteína monomérica: proteína formada por un único poli péptido, y por tanto, su forma final depende de los plegamientos y enrollamientos que tiene lugar, de forma espontánea, mientras crece la cadena.

4. Proteína multimérica: Están formadas por dos o más subunidades polipetidica.

5. Proteína homomérica: Es cuando sus subunidades son idénticas. 6. Proteína heteromérica: Están formadas por dos o más subunidades diferentes. 7. Dominio: Es un territorio discreto de estructura terciaria, que a menudo contiene

regiones en hélice ἀ, y lamina β empaquetadas en forma compacta. Un dominio típico

está formado por unos 50-350 aminoácidos y tiene una función específica. Las proteínas globulares pequeñas tienden a plegarse en un único dominio.