01 BIOQUÍMICA - Enzimas

8/18/2019 01 BIOQUÍMICA - Enzimas

1/30

BIOQUÍMICIntroducció

EnzimasBrendy Santiago


2/30

Contenido

1. Enzimas

2. Estructura enzimática

3. Cinética enzimática

4. Actividad enzimática

5. Clasificacion enzimática

6. Catálisis

7. Regulación de la actividad enzimática8. Localización enzimática

9. Enzimas en la practica clínica

10.Isoenzimas


3/30

1. Enzimas

Deriva del griego

“En” – “Zim” = en la levadura

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica yestructural que catalizan reacciones químicas

Son altamente específicos y están regulados

Catalizar

•Proceso por el cual se aumentala velocidad de una reacciónquímica mediante un

catalizador

Reacción química

•Proceso termodinámico en elcual una o más sustancias setransforman en otras sustancias

llamadas productos.


4/30

1. Enzimas

VÍAS METABÓLICASsecuencia de reacciones paSíntesis o de degradación d

un compuesto

Reacciones químicas = Procesos o Vías metabólicas


5/30

ENZIMA

(CATALIZADOR)

1. Enzimas

A + B + C + … P + Q + R + S …

SUSTRATOS PRODUCTOS

ESPECÍFICASPara cada Rx catalizada

Permite que AL MISMO TIEMPO se de una ampliadiversidad de procesos químicos


6/30

2. Estructura enzimática

HOLOENZIMA

Enzima Completa


7/30

2. Estructura enzimática ENZIMA

1. GRUPOSPROSTÉTICOS

2. COFACTOR 3. COENZIM

Fuerzas covalentes o

no covalentes

Metales (máscomunes)METALOPROTEINAS

Co, Cu, Mg, Mn y ZnNAD+/NADH + H+NADP+/NADPH + H+FAD/FADH2

Enlace disociable y

transitorio

Presentes en elmedio que rodea laenzima

Iones metálicos(más comunes)

De naturaleza org

Unión débil

Transportan sustra

Se unen a la enz(Estabilizan sustra

Vitaminas(generalmente)

Orgánico o inorgánico

Unión reversible y débil

Orgánico

Unión estable


8/30

Cofactores más comunes


9/30

3. ENZIMAS: CINÉTICA

CINÉTICAENZIMÁTICA Determinación CUANTITATIVA delas velocidades de las Rx

enzimáticas

Factores que afectan dichasvelocidades

A + B P + Q

A + B P + Q

FUNCIONALMENTE IRREVERSIBLE ENCONDICIONES FISIOLÓGICAS

Estudio de cómo las enzimas seunen a sus sustratos y lostransforman en productos.


10/30

3. Factores que modifican la rxnenzimática

Concentración del sust

Temperatura del medio El pH del medio

Concentración de laenzima

CINÉTICAENZIMÁTICA


11/30

3.1.Temperatura

Cangrejos del polo

Pepsina de cerdo

Bacterias de aguas termales

Q10

incremento de actividadpor cada 10°C deaumento de temperatura

Q10 = 2

10°C 2V


12/30

3.2. pH

pH 0 14

enzimas intracelulares(5 – 9)

H+H+H+

H+ H+H+

H+

H+ H+H+

H+H+

H+

H+

Alcalino

Ácido


13/30

3.3. Concentración de sustrato y enzima

Depende de la AFINIDAD


14/30


P E ES S E

21 Cof P E ES Cof S E

1

2


15/30


Se mide de 3 maneras:

1 Katar = 1 mol/UI = 1mmol/m

1UI = 16,7 Kata

Sustrato (T)

Producto (C)

Cofactor (M)

Efectividad

de Rx Enz


16/30

5. Clasificación

NOMENCLATURA

ANTIGUA

Sustancia catalizada ------ ASA

Úrea ------ ASA

Clase de enzima Tipo de reacción catalizada

OxidoreductasasReacciones que transfieren electrona otro.Óxido reducción

TransferasasTransfieren un grupo funcional de unGrupos como metilos, acilos, fosfat

HidrolasasRompen enlaces entre carbonos u ocon la adición de una molécula de a

LiasasRompen enlaces C-C, C-S, C-N sin molécula de agua.

IsomerasasTransforman un isómero en otro tranfuncional de una posición a otra.

LigasasForman enlaces C-C, C-N, C-O y Cmoléculas con gasto de energía.

NOMENCLATURA

NUEVA


17/30

6. Catálisis

cadenas laterales de 4 a 5amino-ácidos específicos

Sitio activo

ENZIMAS : Son aminoácidos


18/30

6. Catálisis

Modelo rígido : llave y cerradura

Modelo inducido: mano y guante


19/30

6. Mecanismos para la catálisis

•Hay reaccióncuando hay roturade enlacecovalente.

•la formación de unenlace covalenteentre la enzima y elsustrato

•La enzima o elsustrato uno ácido yel otro base.

•Las moléculasdeben estarpróximas

•A mayor n° enzimaso sustrato mayorproximidad

Porproximi

dad

Acido-básica

Covalente

Portensión


20/30

7. Regulación de la actividadenzimática

Cantidad deenzima

presente

Cantidad delproducto

Eficacia dela actividadenzimática

Catabolitos

Proenzimas

Disminenzimá

Enzimacatalít


21/30

7. Regulación de la actividadenzimática

Enzimas alostéricas

Reguladas mediante la presencia deefectores en un sitio alostérico

Curva sigmoidea

Sucede un fenómeno cooperativo endonde al principio la reacción esmuy lenta y luego nuevamente sesatura.


22/30

8. Localización enzimática

Células Plasma y LCR

Eliminan


23/30


Necrosis

Destruccióncélular

Enzimas se liberan

Permeabilidad

Enzimas se liberan

Sobreproducción

Mayormetabolismo en

un tejido

Neoplasias

Menoreliminación

No se eliminannormalmente

Obstrucción biliar

A

Aumento de enzimas en la sangre:


24/30


Enzimas Ejemplos

Específicas del plasma

Protrombina, plasminógeno,ceruloplasmina,

Lipasa Lipoproteica,colinoesterasa

Secretadas Amilasas, fosfatasa prostática, pepsinógeno

Del metabolismo celular

Láctico deshidrogenasa, aldolasa, aspartato y

alanina transferasa.

Aumento de enzimas en la sangre:


25/30


Se usan para el dx:


26/30

Ej: Infarto miocardio

Aspartato

aminotransferasa


27/30

10. Isoenzimas

Enzimas que hacen la misma función pero difieren en su estructuraquímica y propiedades cinéticas.

A. LDH

La LDH tiene 5 isoformas.

Varían dependiendo del órgano La LDH es un oligómero con cuatro

protómeros (tetrámero) de los tipos H y M

Peso molecular de 34000.


28/30

10. Isoenzimas


A. LDH

La LDH tiene 5 isoformas.

Varían dependiendo del órgano La LDH es un oligómero con cuatro

protómeros (tetrámero) de los tipos H y M

Peso molecular de 34000.

Isoenzima Subunidades TejidoLDH1 HHHH corazóLDH2 HHHM corazó

LDH3 HHMM riñón,LDH4 HMMM hígadLDH5 MMMM hígad


29/30

10. Isoenzimas


B. CK

Es un dímero formado por lascombinaciones de protómeros M y B

Cada dímero representa a un tejido enparticular.

Isoenzima Subunidades Tejido pCK1 BB CerebroCk2 MB Múscul

CK3 MM Múscul


30/30

GRACIAS

01 BIOQUÍMICA - Enzimas

Documents

Transcript of 01 BIOQUÍMICA - Enzimas