17. 2 enzimas

Bioquímica 1Unidad 5. Enzimas

Briseño

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Unidad 5. Enzimas

5.2 Factores que influyen en la velocidad de la reacción enzima-sustrato

> Temperatura> pH y fuerza iónica> Concentración del sustrato> Concentración de la enzima

Briseño

3Briseño

> Una reacción catalizada por una E puede escribirse como:

> El S se une a un lugar específico en la superficie de la E, conocido como sitio activo.

> La reacción ocurre sobre la superficie de la E, después, el P y la E son liberados.

> La E puede entonces unirse a otra molécula de S.

Las variables

La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática, que se evalúa a través de la velocidad de la reacción catalizada.

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del S en P.

La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes:Briseño

Cinética enzimática

4

5


Briseño

Te

mp

eratu

ra

pH

Conce

ntración del su

strato

Conce

ntración de la enzima

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Briseño

> Un incremento de temperatura aumentará la energía cinética de las moléculas en una reacción química favoreciendo un mayor número de choques entre ellas, lo que aumentará la probabilidad de formación de P.

Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.Capítulo 8. Enzimas: cinética: 64 y 66.

Cinética del griego κίνησις kinesis

movimiento o el acto de

mover

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Briseño

> Todas las enzimas tienen una temperatura óptima para su actividad máxima (entre 25 y 40°C, algunas hasta 70°C).

> Por cada incremento de 10°C la velocidad de reacción se duplica.

Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.

Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. 2ª Edición. 1991. Ediciones Omega

Parte 1 Componentes moleculares de las células. Capítulo 8 Enzimas: cinética e inhibición:195.

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Briseño

> Las células básicamente son isotérmicas.

> El efecto de los cambios de temperatura (fiebre o hipotermia) en los índices de reacción de las E tienen importancia fisiológica (patogenia).


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Briseño

> Si una enzima se calienta por arriba de su temperatura óptima, se inactiva...

> …los enlaces se rompen…> …esto significa que la proteína

pierde su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria (se desnaturaliza).

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Briseño

> La mayoría de las enzimas necesitan un pH óptimo para tener actividad máxima (entre 5 y 9, la mayoría entre 6.5 y 7.5)

> Por encima o debajo de este pH, la actividad enzimática disminuye.

> Pues las E presentarán modificación en su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aa, ergo la actividad enzimática.


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> O sea: la relación entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento ácido-base de la E y del comportamiento ácido-base del S.

> Pues la ganancia o pérdida de grupos cargados (ionizados) cruciales afecta de manera adversa la unión a S y, así, retrasará o suprimirá la catálisis.


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Briseño

> Antes de hablar de concentración del S y de concentración de la E, vamos hablando de velocidad inicial de la reacción (como empieza todo)…

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Briseño

> La velocidad inicial de la reacción (Vi ) es el índice de reacción hacia adelante (principio de la reacción),(ciertos autores la consideran como V0).

> Vi es proporcional a la concentración de E.

> Ergo, la medición de la Vi permite estimar la cantidad de E presente.

Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial PanamericanaCapítulo 8. Enzimas y catálisis: 141.


Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial PanamericanaCapítulo 8. Enzimas y catálisis: 141.Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.Capítulo 8. Enzimas: cinética: 67.Bioquímica. Rawn. 1a edición. 1989. Editorial Mc. Graw Hill. Volumen 1. Parte 2. Conformación y función de las proteínas. Capítulo 7. Catálisis enzimática y cinética enzimática: 168.

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> Consideraremos que las reacciones E tienen un S único y un P único.

> Para una E típica, a medida que la concentración del S aumenta, la Vi se incrementa hasta que alcanza un valor máximo Vmáx

> Hablamos de saturación de la E, cuando al aumentar más S, la Vi no aumenta, pues todos los sitios activos de la E están ocupados.

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Briseño

> El equilibrio es un estado dinámico donde el índice de S (índice1) y el índice de P (índice_1) se mantienen constantes:

índice1 = índice_1

k1 k_1 > Entonces la proporción de k1 a k_1

es la Keq > La expresión Keq es una proporción

de constantes de índice.Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.

Capítulo 8. Enzimas: cinética: 64 y65.

En este caso, índice se refiere a cantidad,

expresada en la unidad de

concentración µmoles

16Briseño


> A cualquier constante dada, sólo las moléculas de S que se combinan con la E como un complejo ES pueden transformarse en P.

> La Keq para la formación del complejo ES no es infinitamente grande.


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Briseño

Efecto de la concentración del S sobre lavelocidad de la reacción.> A concentraciones bajas de S, la

velocidad será proporcional a la concentración de S.

> A concentraciones altas de S, todas la E estarán saturadas formando el complejo ES.

Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial PanamericanaCapítulo 8. Enzimas y catálisis: 142 y 143.

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Briseño

Efecto de la concentración de la E sobre lavelocidad de la reacción.> La velocidad de una reacción es

proporcional a la concentración de la E.> A concentraciones altas de E, no toda la

E estará formando el complejo ES.> A concentraciones bajas de E, todas la E

estarán saturadas formando el complejo ES.

Enzima Enzima

Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial PanamericanaCapítulo 8. Enzimas y catálisis: 142 y 143.

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Bibliografía > Bioquímica Ilustrada.

Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill. Capítulo 8. Enzimas: cinética: 62-

74.

> Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial Panamericana Capítulo 8. Enzimas y catálisis:

131-157Briseño

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Bibliografía

> Bioquímica. Rawn. 1a edición. 1989. Editorial Mc. Graw Hill. Volumen 1. Parte 2. Conformación

y función de las proteínas. Capítulo 7. Catálisis enzimática y cinética enzimática: 149-193.

Briseño

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Bibliografía

> Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. 2ª Edición. 1991. Ediciones Omega Parte 1 Componentes moleculares

de las células. Capítulo 8 Enzimas: cinética e

inhibición:189-222.Briseño

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Bibliografía

> Apuntes de la QFB María Elena Blásquez Gutiérrez Profesora Tiempo Completo de la

Academia de Bioquímica. Facultad de Medicina de la Benemérita Universidad Autónoma de Puebla. Mayo del 2012.

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