2 Tipos de Hipótesis de uniones Enzima

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2 Tipos de Hipótesis de uniones Enzima-Sustrato Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil). Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas. Especificidad de la Acción de las Enzimas Propiedad de los enzimas de actuar solamente con un sustrato concreto. En el caso de las proteínas: característica que diferencia unas proteínas de otras aunque realicen la misma función. Nomenclatura de las Enzimas La nomenclatura actual de las enzimas es sumamente compleja, pero se basa en los siguientes principios generales: 1. La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en inglés la terminación en -ase (en español, -asa). 2. Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente según la reacción química que catalicen. 3. Las enzimas se dividen en grupos según el tipo de reacción catalizada, que, junto al nombre de su sustrato enzimático, se usa para formar el nombre completo de cada enzima. 4. Cuando el sustrato suele presentarse en forma de anión, no se usa para nombrar a la enzima el nombre terminado en -ic, sino el terminado en -ate (la forma recomendada, pues, no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate dehydrogenase). 5. Cada enzima dispone de una clave formada por la sigla EC (de Enzyme Commission) seguida de cuatro números separados por puntos. El primero de estos números indica a cuál de las seis “clases” o divisiones principales de la clasificación pertenece la enzima: EC 1 corresponde a las oxidoreductases u oxydoreductases (oxidorreductasas); EC 2, a lastransferases (transferasas); EC 3, a las hydrolases (hidrolasas); EC 4, a las lyases (liasas); EC 5, a las isomerases (isomerasas), y EC 6, a las ligases (ligasas). 6. Con idéntica categoría oficial, coexisten dos nomenclaturas para las enzimas: cada enzima dispone, en efecto, al menos de un recommended name o trivial name (nombre recomendado o nombre común: breve y sencillo, que suele utilizarse en todos los libros y revistas) y un systematic name (nombre sistemático: que describe la acción de la enzima del modo más preciso posible, pero es tan

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2 Tipos de Hipótesis de uniones Enzima-Sustrato

Enlace llave-cerradura: El sustrato

encaja perfectamente en el centro activo gracias

a unas complementariedades moleculares y

electrostáticas con la enzima de manera tal que

este no cambia su forma. (El sustrato seria la

llave y la enzima o centro activo la cerradura en

este símil).

Enlace inducido: El sustrato NO encaja

perfectamente en el centro activo de la enzima

pero el centro activo cambia su conformación

espacial provocando un ambiente favorable a la

unión y reacción con el sustrato de manera que

se une a este para proceder con la catálisis. En

este caso no encontramos la misma

especificidad como en el enlace de tipo llave-

cerradura, por lo que la enzima puede

reaccionar con varios sustratos de

conformaciones parecidas.

Especificidad de la Acción de las Enzimas

Propiedad de los enzimas de actuar

solamente con un sustrato concreto. En el caso

de las proteínas: característica que diferencia

unas proteínas de otras aunque realicen la

misma función.

Nomenclatura de las Enzimas

La nomenclatura actual de las

enzimas es sumamente compleja, pero se basa

en los siguientes principios generales:

1. La mayor parte de los nombres de

enzimas adoptan en inglés la terminación en -

ase (en español, -asa).

2. Las enzimas se clasifican y se

nombran generalmente según la reacción

química que catalicen.

3. Las enzimas se dividen en grupos

según el tipo de reacción catalizada, que, junto

al nombre de su sustrato enzimático, se usa

para formar el nombre completo de cada

enzima.

4. Cuando el sustrato suele presentarse

en forma de anión, no se usa para nombrar a la

enzima el nombre terminado en -ic, sino el

terminado en -ate (la forma recomendada, pues,

no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate

dehydrogenase).

5. Cada enzima dispone de una clave

formada por la sigla EC (de Enzyme

Commission) seguida de cuatro números

separados por puntos. El primero de estos

números indica a cuál de las seis “clases” o

divisiones principales de la clasificación

pertenece la enzima: EC 1 corresponde a las

oxidoreductases u oxydoreductases

(oxidorreductasas); EC 2, a lastransferases

(transferasas); EC 3, a las hydrolases

(hidrolasas); EC 4, a las lyases (liasas); EC 5, a

las isomerases (isomerasas), y EC 6, a las

ligases (ligasas).

6. Con idéntica categoría oficial,

coexisten dos nomenclaturas para las enzimas:

cada enzima dispone, en efecto, al menos de un

recommended name o trivial name (nombre

recomendado o nombre común: breve y sencillo,

que suele utilizarse en todos los libros y

revistas) y un systematic name (nombre

sistemático: que describe la acción de la enzima

del modo más preciso posible, pero es tan

complejo que no se usa apenas en la práctica,

donde suele sustituirse por el code number o

clave propia de cada enzima). Se entenderá

más claramente, creo, si echamos mano de un

ejemplo real: el nombre común aldehyde

reductase corresponde al nombre sistemático

alditol:NAD(P)+ 1-oxidoreductase y a la clave

internacional EC 1.1.1.21.

La Temperatura Óptima

La temperatura óptima de una enzima

normalmente está cerca de la temperatura

normal del organismo del que se procede.

Temperatura Ph

Es una medida de acidez o alcalinidad

de una disolución. La temperatura pH indica la

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concentración de iones hidronio [H3O+]

presentes en determinadas sustancias.

La acidez

La acidez de una sustancia es el grado

en el que es ácida. El concepto complementario

es la basicidad.

La escala más común para cuantificar la

acidez o la basicidad es el pH, que sólo es

aplicable para disolución acuosa.

Alcalinidad

La basicidad o alcalinidad es la

capacidad acidoneutralizante de una sustancia

química en solución acuosa. Esta alcalinidad de

una sustancia se expresa en equivalentes de

base por litro o en su equivalente de carbonato

cálcico.

La Pepsina

Es una enzima digestiva que se segrega

en el estómago y que hidroliza las proteínas en

el estómago.

La pepsina se produce en el estómago,

actúa sobre las proteínas degradándolas, y

proporciona péptidos y aminoácidos en un

ambiente muy ácido.

Factores que modifican la actividad enzimática

Efecto de la temperatura:

Un aumento en la temperatura provoca

un aumento de la velocidad de reacción hasta

cierta temperatura óptima, ya que después de

aproximadamente 450 C se comienza a

producir la desnaturalización térmica. Cuando

mayor es la temperatura, mayor es la velocidad

de reacción.

Concentración de sustrato:

Al principio un aumento de la

concentración de substrato produce un aumento

rápido de la velocidad de reacción, pero si se

sigue aumentando la concentración de

substrato, la velocidad de reacción comienza a

disminuir; vemos que a muy altas

concentraciones de substrato se observa que no

cambia la velocidad de reacción, se dice que los

centros activos de la enzima se encuentran

saturados.

Concentración de Enzimas

Las enzimas poseen un PH característico donde su actividad es máxima: por encima o debajo de ese PH la actividad disminuye.

República Bolivariana de VenezuelaMinisterio del P.P. para la Educación

L.B. Germán “Fleitas Beroes” Camaguán Estado Guárico

Profesora: Integrantes:

Nercis Vera Aranguren Génesis

Guevara Julieska

Ortega Génesis

Sánchez Anny

Torres Ilian

Camaguán, Noviembre del 2012