Aminas, Aminoacidos, Proteinas y Enzimas CLASE 2011

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• Las aminas pueden considerarse como compuestos derivados

del amoníaco (NH3 ).

• Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a

enlazado al átomo de nitrógeno uno, dos o los tres grupos

alquílicos o aromáticos. De acuerdo con esto se clasifican

como:

Aminas primarias (un grupo alquilo o arilico).

Secundarias (dos grupo alquilo o arilico).

Terciarias (tres grupo alquilo o arilico).

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Común: Se nombran añadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el

sufijo "amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se

repite se utilizan los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se

nombran en orden alfabético.

: grupo alquilo + amina

: Alcanamina

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N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no

forma parte de la cadena principal se nombra como sustituyente de

la cadena carbonada con su correspondiente número localizador y

el prefijo “amino”.

Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos

directamente al nitrógeno llevan el localizador N.

Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N’

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Las aminas comprenden algunos de los

compuestos biológicos más importantes

que se conocen.

Funciones en los organismos vivos como:

Biorreguladores

Neurotransmisores en mecanismos

de defensa

En muchas otras funciones.

Debido a su alto grado de actividad

biológica muchas aminas se emplean

como medicamentos.

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La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas

Secretadas en la médula de la glándula adrenal.

Liberadas en el torrente sanguíneo cuando un animal se siente en peligro.

La adrenalina

Causa un aumento de la presión arterial y de las palpitaciones, lo que prepara al animal para la lucha.

La noradrenalina

Causa un incremento de la presión arterial y está implicada en la transmisión de los impulsos nerviosos.

La dopamina y la serotonina son neurotransmisores.

Se encuentran en el cerebro. Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos

desórdenes.

Psiquiátricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson.

La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.

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La acetilcolina es una molécula pequeña e iónica y por tanto

altamente soluble en agua.

– Son liberadas por la membrana pre-sináptica en grupos de

104 moléculas.

– Se difunden en la región de contacto entre las prolongaciones

nerviosas de dos neuronas adyacentes y dando lugar a la

transmisión del impulso nervioso de una célula nerviosa a

otra.

Los alcaloides son un grupo importante de aminas biológicamente

activas.

Son biosintetizadas por algunas plantas para protegerse de

insectos y otros animales depredadores.

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Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides,

principalmente como analgésicos.

Todos son tóxicos.

Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades.

El filósofo griego Sócrates fue envenenado con coniina (cicuta).

Los casos benignos de intoxicación por alcaloides pueden

producir.

Alucinaciones

Efectos psicológicos que se asemejan a la tranquilidad o a

la euforia.

El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que

habitan en la selva amazónica colombiana.

Provoca la muerte por parálisis de los músculos

respiratorios.

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• El átomo de nitrógeno de la molécula de amoniaco contiene un

par de electrones libres, de manera que la forma de esta molécula, considerando en ella al par de electrones no enlazantes, es tetraédrica ligeramente distorsionada (piramidal).

• El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los vértices del tetraedro. El ángulo del enlace H-N-H del amoniaco es de 107 (y tanto la forma de la molécula como el valor anterior se pueden explicar admitiendo una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.

• El par electrónico libre provoca una compresión del ángulo que forman entre sí los orbitales híbridos sp3, reduciéndolo de 109(a 107(grados).

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• En las aminas, como la trimetilamina ((CH3)3 N:), el ángulo del enlace

C-N-C no está tan comprimido como en el amoniaco porque los grupos

alquilo, más voluminosos que los átomos de hidrógeno, abren

ligeramente el ángulo (efecto estérico).

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Las aminas alifáticas. Una geometría piramidal.

Con una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.

Ángulo de enlace de 108º, ocupando el par de electrones sin compartir uno de los orbitales sp3.

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Las aminas, al igual que el amoníaco.

Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se suma a los momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .

Forman puentes de hidrógeno entre sus moléculas.

Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H,

Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.

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• Todas las aminas, incluso las aminas terciarias, forman

puentes de hidrógeno con el agua y los alcoholes. Por esta

razón, las aminas de baja masa molecular (hasta 6 átomos de

carbono) son relativamente solubles en agua y en alcoholes.

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• Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace N-H está menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto, las aminas primarias y secundarias forman puentes de hidrógeno más débiles que los alcoholes de masas molares semejantes y por tanto tienen puntos de ebullición menores que los de los alcoholes análogos.

• Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de

hidrógeno, tienen temperaturas de ebullición más bajos que los de las aminas primarias o secundarias de masas molares semejantes.

• No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullición mayores que las de los hidrocarburos de masa molar semejante ya que estos últimos son apolares y las fuerzas de interacción intermoleculares son muy débiles.

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Comparan los puntos de ebullición de aminas, alcoholes y éteres de masas molares semejantes.

Compuesto Tipo Masa molar

g/mol p. eb ºC

(CH3)3N: amina terciaria 59 3

CH3-O-CH2CH3 éter 60 8

CH3-NH-CH2CH3 amina secundaria 59 37

CH3CH2CH2-NH2 amina primaria 59 48

CH3CH2CH2-OH alcohol 60 97

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La propiedad más característica de las aminas es su olor a pescado

descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y

sus nombres comunes describen correctamente sus olores.

Olor

Está relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la

descomposición de los aminoácidos en organismos vivos y muertos.

La putrescina es producida en pequeñas cantidades por las células

vivas gracias a la acción de la ornitina-descarboxilasa

La cadaverina (C5H14N2), también conocida como 1,5-diaminopentano,

pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biogénica

que se obtiene por la descomposición del aminoácido lisina. Se

encuentra principalmente en la materia orgánica muerta, y es

responsable en parte del fuerte olor a putrefacción.

La putrescina o putresceína (NH2(CH2)4NH2), más exactamente 1,4-

diaminobutano, es una diamina que se crea al podrirse la carne,

dándole además su olor característico.

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• Al igual que el amoníaco, las aminas actúan como bases

débiles (pKb=3-4) y

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• La estabilidad de dicho catión depende de los efectos inductivos

que se ponen de manifiesto del grupo radical el cual induce

electrones hacia el nitrógeno, dispersando la deficiencia electrónica

y haciendo a éste más estable.

Según lo anterior se esperaria que al pasar a la dimetilamina a la

trimetilamina la basicidad debería aumentar progresiva y

regularmente:

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Amina NH3 CH3NH2 (CH3)2NH (CH3)3N

pKb 4,8 3,4 3,3 4,2

Los pKb de las aminas alifáticas indican que son bases más fuertes que

el amoníaco.

Un menor valor de pKb indica una mayor basicidad

• Sin embargo, esto no es cierto. La dimetilamina es sólo muy ligeramente más básica

que la metilamina. El incremento de basicidad de la metil a la dimetilamina es muy

inferior al observado entre el amoníaco y la metilamina, a pesar de que en ambos

casos se añade un grupo metilo.

• Además se observa en la trimetilamina y la dimetilamina una disminución de la

basicidad. ¿Es que falla la teoría de que los grupos alquilo estabilizan las cargas

positivas adyacentes? La respuesta es no, porque hay un factor que no se ha

considerado sobre la estabilidad del catión amonio: la solvatación. La medida de los

valores de pKb se hace en agua.

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Así que tenemos dos fenómenos en contraposición:

El aumento de la estabilidad del catión (estructurales, electrónicos)

La dificultad de ser solvatado por el agua al aumentar el número de restos alquilo alrededor del catión.

El balance de estos dos factores marca la basicidad de la serie estudiada.

Efecto de solvatación

• Los grupos alquilo adicionales alrededor de los iones amonio de las aminas 2ª y 3ª hacen que el número de moléculas de agua que solvatan a los iones disminuya. Estas tendencias opuestas(estabilización inductiva e impedimento estérico a la solvatación) se suele anular entre ellas en la mayoría de los casos, por lo que las aminas 1ª, 2ª y 3ª muestran rangos de basicidad parecidas

Alifáticas > NH3

Factores que afectan la basicidad de las aminas alifáticas

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La basicidad más baja de las aminas aromáticas con respecto a las

alifáticas se debe, a la deslocalización por resonancia del par de electrones

no enlazantes desestabilizando la carga positiva en el nitrógeno

Los efectos de hibridación también juegan un papel en la basicidad de las aminas

Cuanto mayor es el carácter s de un orbital mayor es la atracción que ejerce el

núcleo sobre los electrones

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Alifáticas > NH3 > Armáticas

Aromáticas: A. F>A.M>A.D>ANILINA>D.D>D.M>D.F

G=dona e- aumenta basicidad: dispersa la carga positiva, estabiliza el ion anilonio

desplaza el equilibrio a la derecha.

G=atra e- disminuye basicidad: intensifica la carga positiva, desestabiliza el ion

anilonio desplaza el equilibrio a la izquierda.

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Formación de sales: Basicidad

Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

R3-N

R-NH3 Cl-

R2-NH2 Cl-

R3-NH Cl-

Sal de aminaSoluble en agua

H-X = HCl

HNO3

H2SO4

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HNO3

H2SO4

(CH3)3-N HCl

(CH3)3-NH Cl-

(CH3)3-NH HSO4-

(CH3)3-NH NO3-

Cloruro de trimetilamonioNitarto de trimetilamonio

Sulfato ácido de trimetilamonio

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Formación de Amidas

Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

R-NHCOR

R2-NCOR

+ R-COCl

HCl

HCl

+

+

Formación de sulfonamidas

Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

R-NHSO2R

R2-NSO2R

+

R-SO2OH

R-SO2Cl

á. sulfonico ócloruro de sulfonilo Sulfonamida

Molécula natural, sintética o semisintética capaz de inducir la

muerte o detener el crecimiento de una población bacteriana.

Antibiótico

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Drogas: SULFAS O SULFONAMIDAS

Son análogos sintéticos.

H2N SO3 NH

S

N

H2N SO3 NH

H2N SO3 NH C

N

N

NH

NH2

Sulfatiazol

Sulfadiazina

Sulfaguanidina HC

NH

NH2

formamidine

Tiazol

Pirimidina

H2N S OH

O

O

+ NH3 H2N S NH2

O

O

+ H2O

Ácido-SulfanilicoÁcido-p-aminobencensulfonico

Sulfanilamida

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Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteína.

Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula,

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas, que cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.

Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α) a

excepción de prolina e hidroxiprolina).

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Estructura general de los aminoácidos

El alfa aminoácido mas sencillo es la glicina

20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.

Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida y presentan la estructura general siguiente

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Aminoácidos.

Los aminoácidos son la base de las proteínas. Nuestras

necesidades diarias de proteínas son realmente de aminoácidos.

Clasificación

Esenciales

No esenciales

Los aminoácidos esenciales: no pueden ser fabricados por el

organismo y deben ser aportados en la dieta o en el caso contrario

pueden producirse trastornos en la salud

Arginina

Histidina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Triptófano

valina

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Introducción

De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS

ESENCIALES

AMINOACIDOS

NO

ESENCIALES

Fenilalanina

Isoleucina

Lisina

Metionina

Treonina

Valina

Triptófano

Arginina

Histidina

Glisina

Serina

Asparagina

Tirosina

Cistina

Acido aspártico

Acido glutámico

Citrulina

Ornitina

Prolina

Alanina

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• El ser humano puede sintetizar, a partir de otros aminoácidos, 11 de los 20 aminoácidos que forman las proteínas.

• Los otros 9 se llaman aminoácidos esenciales y deben ser obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.

Los aminoácidos esenciales y sus fuentes vegetales

Triptófano

Metionina

Valina

Histidina

Treonina

Fenilalanina

Leucina

Isoleucina

Lisina

Maíz y otros cereales

Leguminosas y cereales

Frijoles y otras leguminosas

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Los aminoácidos no esenciales son también imprescindibles para

la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los

aminoácidos esenciales.

• Un consumo inferior al óptimo de aminoácidos esenciales aumenta

las necesidades del organismo de aminoácidos no esenciales.

Funciones de ambos: intervienen en la formación

Hormonas

Enzimas

Neurotransmisores (mensajeros químicos)

Anticuerpos

Transportadores de nutrientes.

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.

Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro

cuerpo solo sintetiza 16, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando

las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las

proteínas dentro del propio cuerpo.

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Estudios recientes han demostrado que los

aminoácidos son efectivos en la lucha contra

La diabetes

Depresión

Osteoporosis

Infartos de miocardio

Los trastornos metabólicos en lípidos

La impotencia

Inmunodeficiencia

Pero también en el combate contra el

envejecimiento (Anti-edad)

La caída del cabello.

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Clasificación de los aminoácidos: por el número de grupos carboxilo o amino que tengan en su estructura:

1-Aminoácidos ácidos2-Aminoácidos neutros3-Aminoácidos básicos

Los aminoácidos ácidos : Son aquellos que poseen dos o más grupos carboxixlosejemplo. ácido aspártico

Los aminoácidos neutros: Poseen igual número de grupos carboxilicos y aminos.Ejemplo. La valina.

Los aminoácidos básicos: Poseen dos o más grupos amino en sus estructuras.Ejemplo: La Lisina.

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Grupo Variable

Aminoácido estructura gral.

Le da propiedades únicas

a cada aminoácido

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Alanina Glicina

Abundancia: 7.10

Símbolo: G, Gly

Abundancia: 7.49

Símbolo: A, Ala

CH3

H

pK1=2,34

pK2=9,60

pI=5,97

R hidrófobo

pK1=2,34

pK2=9,69

pI=6,00

R =H

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

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Asparragina

Abundancia: 5.22

Símbolo: R, Arg

Abundancia: 4.53

Símbolo: N, Asn

Arginina

C NH2

NH

NH

CH2 CH2

CH2

C NH2

CH2

O

pK1=2,02

pK2=8,80

pI=5,41

pK1=2,17

pK2=9,04

pK3=12,48

pI=10,76

R polar R polar (+) a pH=7

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

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Cisteina

Abundancia: 5.22

Símbolo: D, Asp

Abundancia: 1.82

Símbolo: C, Cys

Ácido aspártico

SH

CH2COOH

CH2

pK1=1,96

pK2=8,18

pK3=10,28

pI=5,07

pK1=1,88

pK2=3,65

pK3=9,60

pI=2,77

R polar (-) a pH=5 R polar (-)

a pH=7

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

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Ácido glutámico

Abundancia: 4.11

Símbolo: Q, Gln

Abundancia: 6.26

Símbolo: E, Glu

Glutamina

C OH

CH2

O

CH2

C NH2

CH2

O

CH2

pK1=2,19

pK2=4,25

pK3=9,67

pI=3,22

pK1=2,17

pK2=9,13

pI=5,65

R polar R polar(-) a pH=7

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

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Isoleucina

Abundancia: 2.23

Símbolo: H, His

Abundancia: 5.45

Símbolo: I, Ile

Histidina

CH3

CH2

CH CH3N

NH

pK1=2,36

pK2=9,68

pI=6,

pK1=1,82

pK2=6,00

pK3=9,17

pI=7,59

R polar (+)

a pH=7

R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

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Lisina

Abundancia: 9,06

Símbolo: L, Leu

Abundancia: 5.82

Símbolo: K, Lys

Leucina

CH3

CH CH3

CH2

NH2

CH2 CH2

CH2CH2

pK1=2,18

pK2=8,95

pK3=10,53

pI=9,74

pK1=2,36

pK2=9,60

pI=5,98

R hidrófobo R polar (+)

a pH=7

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

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Fenilalanina

Abundancia: 2,27

Símbolo: M, Met

Abundancia: 3,91

Símbolo: eF, Phe

Metionina

S

CH3

CH2

CH2 CH2

pK1=1,83

pK2=9,13

pI=5,48

pK1=2,28

pK2=9,21

pI=5,74

R hidrófobo R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

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Serina

Abundancia: 5,12

Símbolo: P, Pro

Abundancia: 7,34

Símbolo: S, Ser

Prolina

C H

C

O H

O

N H

CH2

OH

CH2 CH2

pK1=2,21

pK2=9,15

pI=5,68

pK1=1,99

pK2=10,60

pI=6,30

R hidrófobo R polar

CH

C

OH

O

NH2

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Triptofano

Abundancia: 5,96

Símbolo: T, Thr

Abundancia: 1.32

Símbolo: W, Trp

Treonina

CH3

CH OH

NH

pK1=2,83

pK2=9,39

pI=5,89

pK1=2,09

pK2=9,10

pI=5,60

R polar R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

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Valina

Abundancia: 3.25

Símbolo: Y, Tyr

Abundancia: 6.48

Símbolo: V, Val

Tirosina

OHCH3

CHCH3pK1=2,32

pK2=9,62

pI=5,96

pK1=2,20

pK2=9,11

pK3=10,07

pI=5,66

R hidrófobo R polar (-) a pH=5

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

CH2

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Propiedades Fiscas

Punto isoeléctrico

pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)

H3O

HOHO

H3O

H2N CH COO

R

H3N CH COO

R

H3N CH COOH

R

H3O

HOHO

H3OH2N CH COO

COO

(CH2)3

H3N CH COO

COOH

(CH2)3

H3N CH COOH

(CH2)3

COOH

HO

H3OH3N CH COO

COO

(CH2)3

Catión Zuitterion Anión

Su estructura real es iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato y el grupo amino se protona para dar un ion amonio.

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La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades poco usuales, como las siguientes:

Puntos de fusión arriba de 200°C

Son solubles en agua.

Propiedades Físicas

Son sustancias cristalinas

Casi siempre de sabor dulce

Tienen carácter ácido como propiedad básica

Actividad óptica

Configuración relativa “L”

Momentos dipolares mucho mayores que los ácidos o las aminas simples.

Son menos ácidos que los ácidos simples y menos básicos que las aminas simples.

Son anfóteros (pueden actuar como ácidos y como bases), la forma predominante del

aminoácido dependerá del pH de la solución

En solución básica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino

libre. En solución ácida, el grupo carboxílico se protonará para formar un grupo

carboxilo libre.

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H2N CH2 COOHCuCO3

HCl

NaOH

O

Cl H2N CH2 COO-

H2N CH2 COO-Na+

H3N CH2 COOH

HN CH2 COOH2

Cu2+ + CO2

+ H2O

+ Cl-

O

Reacciones de los aminoácidos

Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter ácido.

Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter básico.

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Reacción de Identificación de aminoácidos

Método de la ninhidrina

HO

O

N

O

O

Los aminoácidos dan color azul-violeta con la ninhidrina

Cualquier aminoácido da el producto azul violeta

+ CO2 + RCHO

Piridina

Reducción

Aminoácido +

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Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Péptidos

CH CO NH CH

R3

COOH

R2

NHCOCH

R1

NHH CH CO NH CH

R3

COOH

R2

NH2

Page 54: Aminas, Aminoacidos, Proteinas y Enzimas CLASE 2011

• Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 a.a)

• Dipéptido: 2 aa

• Tripéptido: 3 aa

• Tetrapéptido: 4 aa

• Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena

Péptidos

ejemplo

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NOMENCLATURA

• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

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PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Ejemplos:

GLUTATIÓN:

– glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.

– Tripéptido esencial para el funcionamiento de los glóbulos rojos

VASOPRESINA

OXITOCINA Ambos son nonapeptidos.

Sintetizadas en el hipotálamo y secretadas por la neurohipófisis a la

circulación general.

Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a proteínas transportadoras

específicas:

- Neurofisinas

- Oxitocina:

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Péptido formado de nueve aminoácidos cuya función principal esta relacionada con

las contracciones uterinas (coito, parto)

Lactancia (reflejo succión -contracción de las c.mioepiteliales-salida leche)

Vasopresina (ADH): Hormona

Péptido que produce contracciones de los vasos sanguíneos periféricos y

un aumento de la presión arterial

VASOPRESINA

OXITOCINA

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Las proteínas son moléculas muy grandes compuestas

de cadenas largas de aminoácidos, conocidas como

cadenas polipeptídicas. A partir de sólo veinte

aminoácidos diferentes se puede sintetizar una inmensa

variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas,

cada una de las cuales cumple una función altamente

específica en los sistemas vivos.

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1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?

Las proteínas son biomóleculas

formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Conservan su actividad biológica

solamente en un intervalo relativamente

limitado de pH y de temperatura.

Las unidades monoméricas son los

aminoácidos y el tipo de unión que se

establece entre ellos se conoce como

enlace peptídico.

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1. El estómago (pepsina) 2. La luz del intestino delgado (proteasas pancreáticas) 3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de

membrana) 4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas

citosólicas)

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Como ejemplo de proteínas fibrosas tenemos :

FIBROSAS

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Ejemplos de proteínas globulares.

GLOBULARES

Se pliegan en forma esférica o globular

Solubles en agua Menores pesos moleculares

Poseen varios tipos de estructura secundaria

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holoproteínas

heteroproteínas

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-Las Albúminas -Las Globulinas -Las Escleroproteínas -Las Protaminas -Las Histonas

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HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES

* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

* Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche)

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina

* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y

otras.

Page 69: Aminas, Aminoacidos, Proteinas y Enzimas CLASE 2011

-Las Lipoproteínas -Las Glucoproteínas -Las Nucleoproteínas -Las Metaloproteínas -Las Fosfoproteínas -Las Cromoproteínas

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Tipos

Ejemplos

Localización o

función

Enzimas

Ácido-graso-

sintetosa

Cataliza la síntesis de

ácidos grasos.

Reserva

Ovoalbúmina

Clara de huevo.

Transportadoras

Hemoglobina

Transporta el oxígeno en la

sangre.

Protectoras en

la sangre

Anticuerpos

Bloquean a sustancias

extrañas.

Hormonas

Insulina

Regula el metabolismo de

la glucosa.

Estructurales

Colágeno

Tendones, cartílagos,

pelos.

Contráctiles

Miosina

Constituyente de las

fibras musculares

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• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

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ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Interacciones entre aa que se encuentran próximos en la cadena.

• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

• Los aa interaccionan por puentes H.

• Tipos de estructuras secundarias:

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1. HELICE ALFA • Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.

• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.

• Hay 3.6 aa por vuelta.

• Ej: queratina.

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2. HOJA PLEGADA BETA • Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.

• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.

• Ej. Fibroína (seda)

3. Espiral al Azar

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ESTRUCTURA TERCIARIA • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción

en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.

• Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.

• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.

• Ej: mioglobina

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ESTRUCTURA TERCIARIA

Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de

las cadenas laterales de los aminoácidos

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ESTRUCTURA CUATERNARIA • Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.

• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

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RESUMEN

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• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: • Fracción proteica: globina

• Fracción no proteica (grupo prostético) – Porción orgánica: grupo HEM

– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.

• Función: transporte de O2 en el músculo

MIOGLOBINA

Ejemplos

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HEMOGLOBINA • Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.

• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) – 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

– 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.

• Formas: – Oxihemoglobina

– Carboxihemoglobina

– Metahemoglobina: Fe+3

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INMUNOGLOBULINAS

PROTEINAS DEL PLASMA

transporta ac. grasos.

: prot. que interviene en la coagulación.

a1, a2, b1, b2 y g

: Ig A, Ig M,Ig E,Ig G,Ig D.

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Desnaturalización de proteínas

83

• Agentes:

Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos

Radiaciones soluc. de urea conc.

Grandes presiones sales

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma

conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente

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Desnaturalización-Hidrólisis

• Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo).

• Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).

Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con

puentes disulfuros reducidos y sin actividad

enzimática

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A 60°C se desnaturaliza y se destruyen las estructuras secundarias y terciarias de la enzima. A 0°C la enzima se desactiva.

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. Una pequeña variación en este puede llegar a inhibirlas.

Efecto del pH

pH optimo

6-8 Líquidos corporales.

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