Aminoacidos

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AMINOACIDOS UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL “FRANCISCO DE MIRANDA” APRENDIZAJE DIALOGICO INTERACTIVO MORFOFISIOLOGIA I AMINOACIDOS Dra. CASTRO YANKA

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AMINOACIDOS

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL“FRANCISCO DE MIRANDA”

APRENDIZAJE DIALOGICO INTERACTIVOMORFOFISIOLOGIA I

AMINOACIDOS

Dra. CASTRO YANKA

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AMINOACIDOS

DEFINICION

“COMPUESTOS ORGÁNICOS FORMADOS POR CARBONO, NITRÓGENO, OXÍGENO E HIDRÓGENO.”

“COMPUESTO ORGÁNICO NITROGENADO QUE CONSTITUYE EL COMPONENTE ESENCIAL DE LA MOLÉCULA DE PROTEÍNA.”

AMINOACIDOS

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AMINOACIDOS

ESTRUCTURA QUIMICA

                                                                  

AMINOACIDOS

ESTRUCTURA QUIMICA

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AMINOACIDOS

GLUTAMINA GLICINA

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AMINOACIDOS

FUNCIONES:

1.- BLOQUES DE CONSTRUCCION DE LAS PROTEINAS.

2.- BIOSINTESIS DE PURINAS, PIRIMIDINAS Y PORFIRINAS.

3.- LOS POLIMEROS CORTOS DE AMINOACIDOS ACTUAN EN SISTEMA NEUROENDOCRINO, FACTORES DE LIBERACION HORMONAL Y NEUROMODULADORES.

4.- ACTUAN COMO COMBUSTIBLES Y PRECURSORES

METABOLICOS.

5.- INTERVIENEN EN EL EQUILIBRIO ACIDO - BASE.

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

PARTICIPACION EN PROTEINAS:

• AMINOACIDOS PROTEICOS

• AMINOACIDOS NO PROTEICOS: ORNITINA, CITRULINA Y ACIDO GAMMA BUTIRICO

COMUNES(20aa)

RAROS: HIDROSILISINA E HIDROXIPROLINA.

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AMINOACIDOS

DE ACDE ACUERDO A LA

CLASIFICACION

DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R

AMINOACIDO ESTRUCTURA

GLICINA

SERINA

CISTEINA

AMINOACIDOS CON GRUPOS R SIN

CARGA

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R

AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE

AMINOACIDO ESTRUCTURA

ACIDO ASPARTICO

                                            

       

ACIDO GLUTAMICO

                                           

        

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO RAMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE

AMINOACIDO ESTRUCTURA

LISINA

                                                       

ARGININA

                                                    

HISTIDINA

                                                                 

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R

AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO

POLARESAMINOACIDO ESTRUCTURA

ALANINA

VALINA

FENILALANINA

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AMINOACIDOS

CLASIFICACION

SEGÚN LA CAPACIDAD DE SINTESIS POR EL ORGANISMO

1.- ESENCIALES: SON AMINOÁCIDOS QUE DEBEN SER INCORPORADOS AL ORGANISMO POR MEDIO DE LA DIETA.

ARGININA, FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA, LISINA, METIONINA, TREONINA, TRIPTOFANO Y VALINA.

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AMINOACIDOS

CLASIFICACION

SEGÚN LA CAPACIDAD DE SINTESIS POR EL ORGANISMO

2.- NO ESENCIALES: SON LOS AMINOÁCIDOS QUE NUESTRO ORGANISMO SINTETIZA A PARTIR DIFERENTES PRODUCTOS DEL METABOLISMO INTERMEDIARIO.

ALANINA, ASPARRAGINA, ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO GLUTÁMICO, CISTEÍNA, GLUTAMINA, GLICINA, CISTINA, SERINA Y PROLINA.

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AMINOACIDOS

CLASIFICACION

SEGUN LA ESTEREOISOMERIA

ESTEREOISOMEROS O ENANTIOMEROS: AQUELLOS COMPUESTOS QUE TIENEN IGUAL FÓRMULA MOLECULAR PERO QUE PUEDEN EXISTIR EN DOS FORMAS EN LAS QUE SUS ESTRUCTURAS SON IMÁGENES ESPECULARES UNA DE LA OTRA, NO SUPERPONIBLES.

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AMINOACIDOS

LOS ESTEREOISÓMEROS O ENANTIÓMEROS TIENEN LA CAPACIDAD DE DESVIAR EL PLANO DE LUZ POLARIZADA HACIA LA DERECHA O HACIA LA IZQUIERDA CUANDO UN HAZ DE LUZ ATRAVIESA UNA SOLUCIÓN DEL COMPUESTO, POR ESO SE DICE QUE TIENE ACTIVIDAD ÓPTICA Y SE LES LLAMA TAMBIÉN ISOMEROS OPTICOS.

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AMINOACIDOS

LAS ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS SON ÓPTICAMENTE ACTIVAS. ENTRE ELLOS SE DISTINGUEN:

1.- AMINOACIDOS LEVORROTATORIOS, LEVÓGIROS O L.

2.- AMINOACIDOS DEXTRORROTATORIOS, DEXTRÓGIROS O D.

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AMINOACIDOS

PROPIEDADES ACIDO-BASICA:- POSEEN 2 GRUPOS IONIZABLES (R -NH2 y el R -COOH )

                                                                                                                   

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AMINOACIDOS

EL MEDIO ES MÁS ÁCIDO QUE EL GRUPO -COOH Y EL GRUPO -NH2 POR LO TANTO, AMBOS SE COMPORTARÁN COMO BASES ACEPTANDO UN PROTÓN DEL MEDIO.

                                                                                                      

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AMINOACIDOS

SI EL MEDIO ES ALCALINO EL GRUPO -COOH Y QUE EL GRUPO -NH2 POR LO TANTO, AMBOS SE COMPORTARÁN COMO ÁCIDOS CEDIENDO PROTONES AL MEDIO.

                                                                                          

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AMINOACIDOS

EL PH 7 ES MAYOR QUE EL PKA DEL GRUPO -COOH Y POR LO TANTO ESTE SE COMPORTARÁ COMO UN ÁCIDO FRENTE AL MEDIO CEDIÉNDOLE SU PROTÓN. POR OTRA PARTE, ESTE PH ES MENOR QUE EL PKA DEL GRUPO -NH2, POR LO TANTO ESTE SE COMPORTARÁ COMO UNA BASE, ACEPTANDO UN PROTÓN DEL MEDIO.

                                                                                                  

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AMINOACIDOS

PUNTO ISOELECTRICO: ES EL PH DE VALOR MEDIO ENTRE LOS VALORES DE PKA EN CUALQUIER LADO DE LA ESPECIE ISOELECTRICA.

ESPECIE ISOELECTRICA : FORMA DE UNA MOLÉCULA QUE POSEE UNA CANTIDAD IGUAL DE CARGAS NEGATIVAS Y POSITIVAS.

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PROTEINAS

MACROMOLÉCULAS COMPLEJAS DE ELEVADO

PESO MOLECULAR, FORMADAS

FUNDAMENTALMENTE POR AMINOÁCIDOS UNIDOS

ENTRE SI POR ENLACES PEPTÍDICOS.

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PROTEINAS

IMPORTANCIA BIOMEDICA

1.- CONFORMAN EL CITOESQUELETO.

2.- FORMAN LA MAQUINARIA CONTRACTIL ( ACTINA Y

MIOSINA)

3.- TRANSPORTE DE OXIGENO.

4.- ATACAN A LOS INVASORES ( ANTICUERPOS)

5.- CATALIZAN REACCIONES QUIMICAS.

6.- PERMITEN A LAS CELULAS RESPONDER Y DETECTAR

HORMONAS Y OTRAS SEÑALES DEL ENTORNO.

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PROTEINAS

CLASIFICACION

1.- SEGÚN SU FUNCION.

2.- SEGÚN EL PRODUCTO DE HIDROLISIS

1.- SIMPLES

2.- CONJUGADAS

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PROTEINAS

CLASIFICACION

SEGÚN LA ESTRUCTURA:

1.- PRIMARIA: SECUENCIA LINEAL, UNIDIMENSIONAL DE

RESIDUOS AMINOÁCIDOS, UNIDOS ENTRE SÍ POR ENLACES

PEPTÍDICOS.

2.- SECUNDARIA: CORRESPONDE AL ARREGLO GEOMÉTRICO

REPETITIVO QUE ADOPTAN LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS ALREDEDOR

DE UN SOLO EJE EN EL ESPACIO ( PIEL, CABELLO, UÑAS, COLAGENO DE

TEJIDO CONJUNTIVO)

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PROTEINAS

CLASIFICACIONSEGÚN LA ESTRUCTURA:

3.- TERCIARIA: LA CADENA POLIPEPTÍDICA SE PLIEGA

SOBRE SI MISMA ADOPTANDO UNA CONFORMACIÓN

COMPACTA, CASI ESFÉRICA ( MIOGLOBINA).

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PROTEINAS

MIOGLOBINA

PROTEINA MONOMERICA DEL MUSCULO ROJO QUE POSEE EN SU ESTRUCTURA EL GRUPO HEMO (TETRAPIRROL CICLICO) EL CUAL LE PROPORCIONA LA CAPACIDAD DE ALMACENAR OXIGENO EN LA MUSCULATURA PARA QUE SEA LIBERADO DURANTE LA FALTA DE OXIGENO ( EJERCICIO INTENSO) Y UTILIZADO A NIVEL MITOCONDRIAL PARA LA SINTESIS AEROBICA DE ATP.

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PROTEINAS

CLASIFICACIONSEGÚN LA ESTRUCTURA:

4.- CUATERNARIA: LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS DE LAS

PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS (POSEEN MÁS DE UNA CADENA

POLIPEPTÍDICA) ENCAJAN UNASCON OTRAS PARA FORMAR

ESTRUCTURAS GLOBULARES.

HEMOGLOBINA

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PROTEINASHEMOGLOBINA

PROTEINA TETRAMERICA (2 CADENAS ALFA Y 2

CADENAS BETA) DE LOS ERITROCITOS,

TRANSPORTA OXIGENO A LOS TEJIDOS Y

DEVUELVE EL CO2 Y LOS PROTONES (H+) A LOS

PULMONES.

TIPOS PRINCIPALES:

HbA: HEMOGLOBINA ADULTA NORMAL

HbF: FETAL

HbS: FALCIFORME

HbA2: ADULTA MENOR

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DESNATURALIZACIÓN PROTEICA: SE REFIERE A LA

PÉRDIDA DE LA CONFORMACIÓN NATIVA DE UNA PROTEÍNA CON LA

CONSIGUIENTE PÉRDIDA DE SU ACTIVIDAD BIOLÓGICA.

FACTORES QUE CAUSAN LA DESNATURALIZACION

PROTEICA

1.- ELEVACIÓN DE LA TEMPERATURA

2.- CAMBIOS DE PH

3.- AGENTES QUÍMICOS DESNATURALIZANTES:

PROTEINAS

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CONSECUENCIAS DEL DEFICIT PROTEICO

LA ESCASEZ DE ESTAS SUSTANCIAS PUEDE PRODUCIR EN EL

ORGANISMO GRAVES DIFICULTADES DE SALUD. EN FUNCIÓN DE

LA CARENCIA DE LOS DIFERENTES TIPOS DE AMINOÁCIDOS SE

PUEDEN DESARROLLAR DIVERSOS TIPOS DE DESNUTRICIÓN.

EN LOS NIÑOS Y ADOLESCENTES OCASIONA EL RETRASO DEL CRECIMIENTO. EN LOS ADULTOS FLOJEDAD DE LOS MÚSCULOS, FATIGA, DESEQUILIBRIO ENTRE LAS HORMONAS INSULINA Y GLUCAGÓN.

PROTEINAS

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BIBLIOGRAFIA

1.- MURRAY R. y COL. HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA.16ª EDICION. 2004

2.- www.wikipedia.org. AMINOACIDOS.

3.- www.monografias.com. AMINOACIDOS