RASPADO Y ALISAO SUBGINGIVAL CUREAJE CERRADO

UNIVERSIDAD TCNICA DE MANABFACULTAD DE CIENCIAS MATEMTICAS, FSICAS Y QUMICAS.CARRERA DE ING. QUMICACTEDRA DE BIOTECNOLOGA NIVEL: 8vo ETEMA:CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS POR SUS GRUPOS R

AUTOR:CEDEO FRANCO JORGE FERNANDO.

CATEDRTICO:Ing. Ernesto Rosero

OBJETIVOSObjetivo General: Identificar los aminocidos y su clasificacin de acuerdo a su grupo R.Objetivos Especficos: Determinar los aminocidos conocidos y al grupo que pertenecen. Analizar las propiedades y caractersticas de los aminocidos. Conocer sobre el PKA (constante de disociacin de los aminocidos) y el punto isoelctrico de los aminocidos.

INTRODUCCINSe considera que la funcin de mayor importancia de los aminocidos es la de ser la unidad estructural bsica que conforma las protenas; sin embargo, pueden cumplir otras funciones, por ejemplo, la de ser neurotransmisores (sustancias que, en el sistema nervioso, transportan la informacin de una clula a la siguiente).En la naturaleza, se han descrito ms de cien aminocidos (LFFLER y PETRIDES, 1998); de ellos, solo veinte participan en la sntesis de todas las protenas que se conocen. En el siguiente apartado se seala el nombre, la estructura, la clasificacin y algunas propiedades de esos aminocidos.Los estudios iniciales de las protenas se centraron, naturalmente, en los aminocidos libres procedentes de las mismas. El primer aminocido descubierto en las protenas fue la asparagina (1806), encontrada por primera vez en el esprrago, y el ltimo en descubrirse fue la treonina (1938). El tipo de aminocido, el orden en que se unen y su relacin espacial mutua dictan las estructuras tridimensionales y propiedades biolgicas de las protenas simples, y son determinantes importantes de la estructura y funcin de protenas complejas, que contienen adems de aminocidos, carbohidratos, lpidos, cidos nucleicos, etc. Todos los aminocidos poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono en posicin alfa, diferencindose por la composicin de su cadena lateral R, clasificndose en base a la polaridad de sus grupos R. LOS AMINOCIDOS Todos los aminocidos tienen en comn el poseer un grupo amino (-NH2) y un carboxilo (-COOH) unidos a un mismo carbono central, el cual se denomina carbn alfa. A este carbn tambin se encuentra unido un hidrogeno y un grupo R. FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)Los aminocidos se diferencian entre s por el grupo R, tambin llamado grupo sustituyente. Las caractersticas estructurales y qumicas de los grupos R son las que se adjudican diferentes propiedades a cada uno de los aminocidos y, por lo tanto, determinan su funcin dentro de una protena ya constituida.Como se mencion, de todos los aminocidos que se conocen en la naturaleza, nicamente veinte forman parte de las protenas. Transcurri ms de una siglo, a partir del inicio de su estudio, antes de que se conocieran las estructuras de todos ellos: en 1806, se descubri, en el esprrago, el primer aminocido que, por ende, recibi el nombre de asparragina; hace relativamente pocos aos, en 1938, fue descubierto el ltimo de los veinte, la treonina, un aminocido polar sin carga (NELSON y COX, 2000).Algunos de estos aminocidos son esenciales; esto significa que no son sintetizados por el organismo del todo o en cantidades suficientes para poder cumplir con los requisitos celulares. La cualidad de esencial de un aminocido vara segn la especie y la etapa del desarrollo en la que se encuentre el organismo. (J. Fornaguera, G. Gmez, 2004, p. 36-37)Clasificacin de los aminocidosLos aminocidos se pueden agrupar segn las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biolgico. La polaridad de los grupos R vara enormemente desde totalmente apolar o hidrofbico a altamente polar o hidroflico. Existen 5 clases principales de aminocidos: Con grupos R apolares y alifticos Con grupos R aromticos (generalmente apolares) Con grupos polares sin carga Con grupos cargados negativamente Con grupos cargados positivamente

Grupos R apolares alifticosLos grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promocin de interacciones hidrofbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura ms sencilla) impone el mnimo impedimento estrico, lo que le permite ms flexibilidad estructural que cualquier otro aminocido. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las protenas.

Grupos R aromticosLa fenilalanina, tirosina y el triptfano con sus cadenas laterales aromticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofbicas, las cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo OH de la tirosina puede formar puentes de H y acta como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptfaano son significativamente ms polares que la fenilalanina (grupo OH y el N del anillo indlico del triptfano). El triptfano y la tirosina, y en menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la caracterstica absorbancia fuerte de luz por parte de las protenas a una longitud de onda de 280 nm.

Grupos R polares sin cargaLos grupos R de estos aminocidos son ms solubles en agua, o hidroflicos, que los aminocidos apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aqu se incluyen la serina, treonina, cistena, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cistena y metionina de su tomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 aminocidos (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fcilmente por cido o base. La cistena tiene un grupo tiol, que es aprox. Tan cido como el grupo OH de la tirosina. La cistena requiere mencin especial, porque se oxida fcilmente formando un aminocido dimrico unido covalentemente llamado cistina, en la que estn unidas 2 molculas de cistena mediante un puente disulfuro. Los puentes disulfuros de este tipo se encuentran en muchas protenas estabilizando sus estructuras.

Grupos R cargados negativamente (acdicos)Los 2 aminocidos que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

Grupos R cargados positivamente (bsicos)Los aminocidos en los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posicin e de su cadena aliftica; arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina, que tiene un grupo imidazol. La histidina es el nico aminocido estndar que tiene una cadena lateral con un pKa prximo a la neutralidad. FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Las clulas tambin contienen aminocidos no estndarAdems de los 20 aminocidos estndar que son comunes a todas las protenas, se han encontrado otros aminocidos como componentes de slo ciertos tipos de protenas. Cada uno de stos deriva de uno de los 20 aminocidos estndar mediante una reaccin de modificacin que tiene lugar una vez que se ha incorporado el aminocido estndar a la protena. Entre los aminocidos no estndar estn la 4-hidroxiprolina, que es un derivado de la prolina, y la 5-hidroxilisina; la primera se encuentra en protenas de la pared celular de plantas, mientras que ambas se encuentran en la protena fibrosa colgeno del tejido conjuntivo. La N-metil-lisina se encuentra en la miosina, que es una protena contrctil del msculo. Otro aminocido no estndar importante es el g -carboxiglutamato, que se encuentra en la protena protrombina, que interviene en la coagulacin sangunea. Ms complicado es el aminocido no estndar desmosina, que es un derivado de 4 residuos diferentes de lisina, y que se encuentra en la protena fibrosa elastina.Se han encontrado alrededor de 300 aminocidos que tienen una diversidad de funciones en las clulas, pero que no forman parte de protenas. La ornitina y citrulina merecen mencin especial, porque son intermediarios claves en la sntesis de la arginina y en el ciclo de la urea.Aminocidos esenciales (hombre): arginina*, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, valina. (Recuperado de: http://acemucsc.galeon.com/articulos/Bioquimica/aminoacidos.htm)

La estructura de los aminocidos Los aminocidos se presentan en dos formas isomricas que son imgenes especulares, no superponibles; de acuerdo con la posicin del grupo alfa amino, los ismeros de la serie L son los que poseen este grupo a la izquierda, y los de la serie D son los que lo poseen a la derecha, como se muestra a continuacin. FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)Los aminocidos que se encuentran en las protenas son de la serie L y, por lo tanto, son estos los que tienen una mayor participacin en el metabolismo celular. Los de la serie D se hallan en pequeos pptidos de las paredes celulares de las bacterias y en algunos antibiticos peptdicos.Por sus caractersticas estructurales, los aminocidos se ionizan en solucin acuosa, de manera que pueden funcionar como cidos y como base (son anfolitos). Los aminocidos que poseen nicamente un grupo amino y un grupo carboxilo, como la glicina, la leucina, la isoleucina, etctera, se convierten en iones dipolares, llamados tambin zwitteriones (del alemn, que significa dos iones). Estos iones, en soluciones acuosa, son elctricamente neutros y, por lo tanto, no migran si se someten a un campo elctrico (NELSON y COX, 2000)La titulacin de los aminocidos En los aminocidos, los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se pueden protonar y desprotonar. Esta caracterstica y la estructura determinada de cada aminocido hacen que cada uno de ellos posea una curva de titulacin especfica.En la titulacin de algunos aminocidos, se debe recordar que el pH y la pKa se relacionan con la concentracin de protones y la constante de equilibrio para la ionizacin de una molcula, respectivamente. La ionizacin de una molcula de aminocido se representa por medio de la siguiente ecuacin: FUENTE: Adaptado de Nelson y Cox (2000)

Otro punto importante de reconocer en una curva de titulacin lo constituye el punto isoelctrico (pI) que, como su nombre lo indica, es el valor en el cual el aminocido se encuentra en su forma elctricamente neutra (es decir, la suma de las cargas de los grupos protonables o desprotonables carga neta es igual a 0). En el punto isoelctrico, cualquier cambio de carga (variacin del nmero de equivalentes de OH- O H+) cambia de propiedades acido-base del aminocido, y provoca un cambio brusco de pH; dicho de otro modo, es el punto de menor capacidad amortiguadora del aminocido. (J. Fornaguera, G. Gmez, 2004, p. 40-42)

CONCLUSINExisten 20 aminocidos diferentes que forman parte de las protenas. Todos constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrgeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a, y se clasifican en: grupos R apolares y alifticos, grupos R aromticos (generalmente apolares), grupos polares sin carga, grupos cargados negativamente y grupos cargados positivamente.Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.El punto isoeltrico (pI) se define como el pH en el que los aminocidos naturales o cualquier otra especie anftera que tienen carga 0 y para hallar el punto isoelctrico de un aminocido hay que calcular sus pKa.PKa es la fuerza que tienen las molculas de disociarse (es el logaritmo negativo de la constante de disociacin cida de un cido dbil).

BIBLIOGRAFA Fornaguera J., y Gmez G., (2004). Bioqumica: la ciencia de la vida. 1 Edicin, Ed Universidad Estatal a Distancia. Voet, D., Voet, J.G. y Pratt, C.W., (2007).Fundamentos de Bioqumica. 2 Edicin, Ed. Panamericana. Boyer, R., (2004). Conceptos de Bioqumica. 2 Edicin, Ed. Thomson. Berg, J.M., Tymoczko, J.L. y Stryer, L., (2008). Bioqumica, 6 Edicin, Ed. Revert. Urdiles J. (2005). Aminocidos y Pptidos Recuperado de: http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat2.html Annimo. Aminocidos Recuperado de: http://acemucsc.galeon.com/articulos/Bioquimica/aminoacidos.htm