Aminoácidos en El Organismo

UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIÓN QUÍMICA ORGÁNICA

¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los “ladrillos” con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento (“hidrólisis” o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina “circulación entero hepática“.

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan “semi indispensables”. Son estos 10 aminoácidos los que requieren

LECTURAS DOCENTE: Q.F MARLENE HILARIO PORRAS


ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.

Funciones biológicas de las Proteínas:

Biocatálisis EnzimasMecanismos de defensa. Anticuerpos.Estructura. Colágeno (tejido conectivo).Contracción. Actina y miosina (músculo esquelético).Transporte. Hemoglobina.Almacenamiento. Ferritina.Actividad hormonal. Hormonas péptidicas.Neurotransmisión. Neuropéptidos.Reconocimiento. Receptores de hormonas y neurotransmisores.Mecanismos genéticos. Nucleoproteinas.Equilibrio electrolítico. Albúmina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES:

Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

Arginina: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.

Asparagina: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido aspártico: Es muy importante para la desintoxicación del hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

Citrulina: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

Cistina: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L – Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.



Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

Glutamina: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

Acido Glutáminico: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.

Glicina: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

Histidina: En combinación con la hormona de crecimiento (GH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

Serina: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HG) en asociación con otros aminoácidos, está implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

Ornitina: Es específico para la hormona del Crecimiento (HG) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la hormona del crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la hormona del crecimiento (HG), interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante, determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.



Fenilalanina: Interviene en la producción del colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neuro-hormonas.

Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene, en la síntesis de la serotonina, neuro-hormona involucrada en la relajación y el sueño.

Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico, ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

Estructura de los Aminoácidos:

Desde el descubrimiento y caracterización, en 1806, del primer aminoácido, la asparagina, tuvieron que pasar más de ciento treinta años hasta 1938, en que le llego el turno al vigésimo, la treomina, que cerró la lista de los aminoácidos que se encuentran habitualmente en las proteínas. Todos ellos son alpha-aminoácidos, puesto que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a un mismo átomo de carbono(C2), que se encuentra en posición alpha con relación al primer carbono (C), y se diferencian entre sí por el resto de la molécula o cadena lateral R, que puede ser un radical alquilo o arilo, o un grupo heterocíclico. Los aminoácidos se denominan por nombres triviales o comunes, fruto del material donde se aislaron por primera vez (caso de la asparagina pues se descubrió en el esparrago) o de alguna propiedad característica (caso de la glicina, por su sabor dulce). Tales denominaciones han dado lugar a símbolos de tres letras integradas por una mayúscula seguida por dos minúsculas, que los identifican. Sin embargo, la caracterización de la estructura primaria de proteínas, cada vez más complejas gracias a las técnicas modernas de secuenciación, ha hecho aconsejable la anotación de los aminoácidos por una sola letra mayúscula.

Denominación trivial, abreviada y sistemática de los Alpha-aminoácidos:

Trivial 3 letras 1 letra SistemáticaAlanina Ala A Ácido 2-aminopropanoico.Arginina Arg R Ácido 2-amino-5-guanidinopentanoico.Asparagina Asn N Ácido 2-amino-3carbamilpropanoico.Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminobutanodioico.Cisteína Cys C Ácido 2-amino-3-mercatopprppannoico.Glutamina Gin Q Ácido 2-amino-4-carbanilbutanoico.Ácido glutamínico Glu E Ácido 2-aminopentanodico.Glicina Gly G Ácido aminoetanoico.Histidina His H Ácido 2-amino-3 (H-imidazol-4-il) propanoico.Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metilpentanoico.Leucina Leu L Ácido 2-amino-4-metilpentanoico.



Lisina Lys K Ácido 2- 6-diaminohexanoico.Metionina Met M Ácido 2-amino-4- (metílico) butanoico.Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico.Prolina Pro P Ácido pirrolidin-2-carboxilico.Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hdroxibutanoico.Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico.Triptófano Trp W Ácido 2-amino-3 (IH-indol-3-il) propanoico.Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3- (4-hidroxifenil) propanoico.Valina Val V Ácido 2-amino-3-metilbutanoico.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS.

Entre las diferentes clasificaciones estructurales de los aminoácidos la más extendida es la que los agrupa en familias en relación a las propiedades fisicoquímicas de su cadena lateral R. Según este criterio se ordenan del modo siguiente:

Aminoácidos de grupo R no polar hidrofóbico:

Glicina, alamina, prolina, valina, leucina, isoleucina, fenilalamina, triptófano y metionina.

Aminoácidos de grupo R polar:

Se subdividen a su vez en tres tipos:

Cadena R lateral hidrófila neutra: Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina y tirosina.

Cadena lateral R hidrófila básica: Lisina, arginina e histidina.

Otra clasificación atiende a la característica estructural de tener el grupo R ramificado (valina, leucina e isoleucina). O aminoácidos con grupo R aromático (fenilalanina, tirosina, triptófano e histidina). Una excepción lo constituye la prolina, pues según su estructura aparece como un iminoácido. Cuando se hidroliza completamente una proteína (mediante ácidos o bases enérgicas a elevadas temperaturas o por tratamiento enzimático con proteasas), se destruyen los enlaces peptídicos y se liberan los aminoácidos que la integran. Además de los 22 aminoácidos fundamentales ya descritos, es relativamente frecuente encontrar en las estructuras proteicas algunos derivados sustituidos, como la hidroxiprolina o la hidroxilisina, o dímeros oxidados, como la cistina. Tales aminoácidos modificados no son codificados por ningún triplete de bases de la clave genética, sino que son producto de transformaciones estructurales de las proteínas una vez que han sido sintetizadas sobre el molde de Mrna. Además en la célula se encuentran multitud de moléculas con estructura de aminoácido que no forman parte de las proteínas y que desempeñan importantes papeles en el metabolismo intermediario, por ejemplo, como hormonas o como neurotransmisores.

Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan en realidad a nivel celular:

Cantidades en gramos:

Almendras (1 taza) 1.00 gr.



Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr. Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr. Cebada (1 taza) 0.90 gr. Guisantes (1 taza) 0.27 gr. Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr. Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr. Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr. Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr. Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.

Productos animales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan en realidad a nivel celular.

Cantidades en gramos:

Leche (1 taza) 0.29 gr. Una clara de huevo 1.63 gr. Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr. Pescado (1/4 libra) 0.21 gr. Hígado (1/4 libra) 0.78 gr. Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr. Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr. Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr. Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr. Pollo (1/4 libra) 0.95 gr. Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.

Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el peso corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %.

La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450 gramos y luego los divide por 1000 da el peso en kilos.

Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos es igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.

146 x 450 = 65.700 gramos

65.700 – 1000 = 65.70 kilos.

Valor biológico de las proteínas.

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.



Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que, el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

Necesidades diarias de proteínas.

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan, como reflejan la tabla de necesidades mínimas de proteínas.

Datos a tener en cuenta:

Las raciones, expresadas como ingestas diarias a lo largo del tiempo, están destinadas a cubrir las variaciones individuales entre la mayoría de las personas normales, que viven en Estados Unidos en condiciones de estrés ambiental habitual. La composición de aminoácidos tenida en cuenta para estos cálculos es la típica de la dieta media de los Estados Unidos, que puede ser igualmente aplicable a la dieta de los españoles.

El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne.

¿Proteínas de origen vegetal o animal?.



Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:

Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.

La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

Referencias y Bibliografía:

Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary on Discovery], Universidad de Utah

Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15 Síntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste. Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4 Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas Leninhger, 2000. Principios de bioquímica, Omega, Barcelona Pato Pino, 2008. Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires



HISTORIA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos orgánicos biológicamente importantes hechos de grupos funcionales amina y ácido carboxílico, junto con una cadena lateral específica para cada aminoácido. Los elementos clave de un aminoácido son carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque otros elementos se encuentran en las cadenas laterales de algunos aminoácidos. Acerca de 500 aminoácidos son conocidos y se pueden clasificar de muchas maneras. Estructuralmente se pueden clasificar de acuerdo a las ubicaciones de los grupos funcionales "como alfa-, beta-, gamma-o delta-amino ácidos; otras categorías se relacionan con la polaridad, nivel de pH, y la cadena de tipo de grupo lateral. En la forma de proteínas, aminoácidos comprenden el segundo componente más grande de los músculos humanos, células y otros tejidos. Fuera de proteínas, aminoácidos desempeñan papeles críticos en procesos tales como el transporte y la biosíntesis de neurotransmisores.

Los aminoácidos que tienen tanto la amina y grupos de ácido carboxílico unido al primer átomo de carbono tienen una importancia particular en la bioquímica. Se les conoce como 2 -, alfa-, o ácidos-aminoácidos, a menudo el término "aminoácido" se utiliza para referirse específicamente a estos. Se incluyen los 23 aminoácidos proteinogénicos que se combinan en las cadenas de péptidos para formar los componentes básicos de una amplia gama de proteínas. Estos son todos los estereoisómeros L-aunque unos pocos D-aminoácidos se producen en sobres bacterianas y algunos antibióticos. 20 de los 23 aminoácidos proteinógenos se codifican directamente por los codones de triplete en el código genético y son conocidos como aminoácidos "estándar". Los otros tres son pyrrolysine, selenocysteine y N-Formilmetionina. Por ejemplo, 25 proteínas humanas incluyen selenocysteine en su estructura primaria, y las enzimas estructuralmente caracterizados emplean Sec como la fracción catalítica en sus sitios activos. Pyrollysine y selenocisteína se codifican a través de los codones de variantes, por ejemplo, selenocisteína es codificada por el codón de parada y el elemento SECIS. Combinaciones Codón-tRNA que no se encuentran en la naturaleza también



se pueden utilizar para "ampliar" el código genético y crear nuevas proteínas conocidas como alloproteins que incorporan aminoácidos no proteinógenos.

Muchos aminoácidos proteinogénicos y no proteinogénico importantes también desempeñan papeles críticos no proteicos dentro del cuerpo. Por ejemplo: en el cerebro humano, glutamato y ácido gamma-amino-butírico son, respectivamente, los principales neurotransmisores excitatorios e inhibitorios; hidroxiprolina se sintetiza a partir de prolina; el estándar aminoácido glicina se utiliza para sintetizar porfirinas utilizados en las células rojas de la sangre, y la no carnitina se usa en el transporte de lípidos.

9 de los 20 aminoácidos estándar son llamados "esenciales" de los seres humanos debido a que no se pueden crear a partir de otros compuestos por el cuerpo humano, y así deben ser tomadas en como alimento. Otros pueden ser condicionalmente esencial para ciertas edades o condiciones médicas. Los aminoácidos esenciales también pueden diferir entre especies.

Debido a su importancia biológica, los aminoácidos son importantes en la nutrición y se utilizan comúnmente en los suplementos nutricionales, los fertilizantes, y tecnología de los alimentos. Usos industriales incluyen la producción de medicamentos, plásticos biodegradables y catalizadores quirales.

Historia

Los primeros aminoácidos fueron descubiertos en el siglo 19. En 1806, químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Jean Pierre Robiquet aislaron un compuesto en los espárragos que posteriormente fue nombrado asparagina, el primer aminoácido a ser descubiertos. Cistina fue descubierto en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina fueron descubiertos en 1820. Uso del término de aminoácidos en el idioma Inglés es de 1898. Se encontraron proteínas para producir aminoácidos después de la digestión enzimática o hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, en una estructura lineal que Fischer denomina péptido.

Estructura general

En la estructura mostrada en la parte superior de la página, R representa una cadena lateral específica para cada aminoácido. El átomo de carbono próximo al grupo carboxilo se llama el carbono y aminoácidos con una cadena lateral unida a este carbono se conocen como alfa-aminoácidos. Estas son la forma más común que se encuentra en la naturaleza. En los alfa aminoácidos, el carbono es un átomo de carbono quiral, con la excepción de la glicina. En los aminoácidos que tienen una cadena de carbono unido al un-carbono, los átomos de carbono están etiquetados con el fin como,,?, D, y así sucesivamente. En algunos aminoácidos, el grupo amina está unido a la o?-Carbono, y por lo tanto estos se conocen como los aminoácidos beta o gamma.

Los aminoácidos se clasifican generalmente por las propiedades de su cadena lateral en cuatro grupos. La cadena lateral puede hacer que un aminoácido un ácido débil o una base débil, y un hidrófilo si la cadena lateral es polar o un hidrófobo si es no polar. Las estructuras químicas de los aminoácidos estándar 22, junto con sus propiedades químicas, se describen con más detalle en el artículo sobre estos aminoácidos proteinogénicos.



La frase "aminoácidos de cadena ramificada" o BCAA se refiere a los aminoácidos que tienen alifáticos cadenas laterales que no son lineales, los cuales son la leucina, isoleucina, y valina. Prolina es el único aminoácido proteinogénico cuyo lado-grupo de enlaces con el grupo a-amino y, por lo tanto, también es el aminoácido proteinogénico sólo contiene una amina secundaria en esta posición. En términos químicos, prolina es, por lo tanto, un ácido imino, ya que carece de un grupo amino primario, aunque todavía se clasifica como un aminoácido en la nomenclatura bioquímica actual, y también puede ser llamado un "ácido alfa-amino N-alquilado ".

Isomerismo

De los ácidos-aminoácidos estándar, pero todo glicina puede existir en cualquiera de los dos enantiómeros, llamados aminoácidos L o D, que son imágenes especulares entre sí. Mientras que los L-aminoácidos representan todos los aminoácidos encontrados en las proteínas durante la traducción en los ribosomas, los ácidos D-aminoácidos se encuentran en algunas proteínas producidas por modificaciones posteriores a la traducción de enzimas después de la traducción y translocación al retículo endoplásmico, como en los organismos que viven en el mar exóticos tales como los caracoles cono. También son componentes abundantes de las paredes celulares de peptidoglicano de bacterias, y D-serina pueden actuar como un neurotransmisor en el cerebro. La L y D para la convención de configuración de aminoácidos no se refiere a la actividad óptica del propio ácido amino, sino más bien a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir de la cual puede ser, en teoría, ser sintetizado ese aminoácido. De manera alternativa, los designadores y se utilizan para indicar la estereoquímica absoluta. Casi la totalidad de los aminoácidos en las proteínas se encuentran en el carbono, con la cisteína siendo y glicina no quiral. La cisteína es inusual, ya que tiene un átomo de azufre en la segunda posición en su cadena lateral, que tiene una masa atómica más grande que los grupos unidos a la primera de carbono, que está unido a la a-carbono en los otros aminoácidos estándar, por lo tanto el lugar de.

Zwitteriones

Los grupos funcionales amina y ácido carboxílico que se encuentran en los aminoácidos permitir que tengan propiedades anfipróticas. Los grupos ácido carboxílico pueden ser desprotonados para convertirse en carboxilatos negativos, y los grupos a-amino se puede protonar para convertirse en un grupos-amonio positivos. A valores de pH mayores que el pKa del grupo ácido carboxílico, el ion carboxilato negativo predomina. A valores de pH más bajos que el pKa del grupo a-amonio, el nitrógeno es predominantemente protonado como un grupo a-amonio cargado positivamente. Por lo tanto, a un pH de entre 2,2 y 9,4, la forma predominante adoptado por ácidos a-amino contiene un carboxilato negativo y un grupo amonio-un positivo, como se muestra en la estructura a la derecha, por lo que tiene carga neta cero. Este estado molecular se conoce como un zwitterión, desde el Zwitter alemana que significa hermafrodita o híbrido. Por debajo de pH 2,2, la forma predominante tendrá un grupo de ácido carboxílico neutro y un ion de amonio-un positivo, y por encima de pH 9,4, un grupo a-amino y carboxilato neutral negativa. La forma completamente neutral es una especie muy menores en solución acuosa en todo el rango de pH. Los aminoácidos también existen como iones híbridos en la fase sólida, y se cristalizan con propiedades como sal-a diferencia de los ácidos o aminas orgánicas típicas.

Punto isoeléctrico

A valores de pH entre los dos valores de pKa, el zwitterión predomina, pero coexiste en equilibrio dinámico con pequeñas cantidades de iones positivos y negativos netos neta. En el punto medio exacto entre los dos valores de pKa, la cantidad de trazas de neta negativa y trazas de iones



positivos netos equilibrio exactamente, de modo que la carga neta promedio de todas las formas presentes es cero. Este pH se conoce como el pI punto isoeléctrico, pI = tan. Los aminoácidos individuales tienen ligeramente diferentes valores de pKa, por lo que tienen diferentes puntos isoeléctricos. Para los aminoácidos con carga cadenas laterales, el pKa de la cadena lateral está involucrado. Así, por Asp, Glu con cadenas laterales negativos, pI =, donde pKaR es el pKa de cadena lateral. La cisteína también tiene potencialmente negativo de la cadena lateral con pKaR = 8,14, por lo pI debe calcularse como para Asp y Glu, a pesar de que la cadena lateral no está cargada de manera significativa a pH neutro. Para His, Lys y Arg con cadenas laterales positivos, pI =. Los aminoácidos tienen cero la movilidad en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento está por lo general más explotada para los péptidos y proteínas que los aminoácidos individuales. Zwitteriones tienen una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico y algunos aminoácidos pueden ser aislados por precipitación a partir de agua ajustando el pH al punto isoeléctrico requerida.

Ocurrencia y las funciones de la bioquímica

Aminoácidos estándar

Los aminoácidos son las unidades estructurales que forman las proteínas. Que se unen para formar cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas largas llamadas tanto polipéptidos o proteínas. Estos polímeros son lineales y no ramificados, con cada aminoácido dentro de la cadena unida a dos aminoácidos vecinos. El proceso de fabricación de las proteínas se denomina traducción e implica la adición paso a paso de los aminoácidos a una cadena creciente de proteína por una ribozima que se llama un ribosoma. El orden en que se añaden los aminoácidos se lee a través del código genético a partir de una plantilla de ARNm, que es una copia de ARN de uno de los genes del organismo.

Veintidós aminoácidos se incorporan naturalmente en los polipéptidos y se llaman aminoácidos proteinogénicos o natural. De éstos, 20 son codificados por el código genético universal. El restante 2, selenocisteína y pirrolisina, se incorporan en las proteínas por mecanismos sintéticos únicos. Selenocisteína se incorpora cuando el ARNm de ser traducido incluye un elemento SECIS, que hace que el codón UGA para codificar selenocisteína en lugar de un codón de parada. Pyrrolysine es utilizado por algunas arqueas metanogénicas en las enzimas que utilizan para producir metano. Se codifica para con el codón UAG, que normalmente es un codón de parada en otros organismos. Este codón UAG es seguido por una secuencia aguas abajo PYLIS.

Los aminoácidos no estándar

Aparte de los 22 aminoácidos estándar, hay muchos otros aminoácidos que se llaman no proteinogénico o no estándar. Aquellos o bien no se encuentran en las proteínas, o no se producen directa y aisladamente por la maquinaria celular estándar.

Los aminoácidos no estándar que se encuentran en las proteínas se forman por modificación post-traduccional, que es la modificación después de la traducción durante la síntesis proteica. Estas modificaciones son a menudo esencial para la función o el control de una proteína, por ejemplo, la carboxilación de glutamato permite una mejor unión de cationes de calcio, y la hidroxilación de la prolina es esencial para el mantenimiento de los tejidos conectivos. Otro ejemplo es la formación de hipusina en el factor de iniciación de la traducción eIF5A, a través de la modificación de un residuo de lisina. Tales modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína, por



ejemplo, la adición de grupos hidrófobos largos puede causar una proteína para unirse a una membrana de fosfolípidos.

Algunos aminoácidos no estándar no se encuentran en las proteínas. Los ejemplos incluyen lantionina, ácido 2-aminoisobutírico, deshidroalanina, y el ácido gamma-aminobutírico de neurotransmisores. Aminoácidos no estándar a menudo se producen como intermedios en las vías metabólicas para los aminoácidos estándar - por ejemplo, ornitina y citrulina se producen en el ciclo de la urea, parte de catabolismo de los aminoácidos. Una rara excepción a la dominancia de los ácidos a-amino de la biología es el amino ácido beta-alanina, que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico, un componente de la coenzima A.

En la nutrición humana

Cuando recogió en el cuerpo humano de la dieta, los aminoácidos estándar 22 o bien se utilizan para sintetizar las proteínas y otras biomoléculas o son oxidados a urea y dióxido de carbono como fuente de energía. La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa, el grupo amino se introduce en el ciclo de la urea. El otro producto de transamidación es un cetoácido que entra en el ciclo del ácido cítrico. Aminoácidos glucogénicos también se pueden convertir en glucosa, a través de la gluconeogénesis.

Rasgo Pyrrolysine está restringido a varios microbios, y sólo un organismo tiene tanto Pyl y Sec.. De los 22 aminoácidos estándar, 9 son los llamados aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizar a partir de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de los alimentos. Además, cisteína, taurina, tirosina, arginina y se consideran aminoácidos semiesencial en niños, debido a que las vías metabólicas que sintetizan estos aminoácidos no están completamente desarrollados. Las cantidades necesarias también dependerá de la edad y la salud del individuo, por lo que es difícil hacer afirmaciones generales sobre la necesidad dietética de algunos aminoácidos.

Clasificación de los aminoácidos

Aunque hay muchas formas de clasificar los aminoácidos, estas moléculas se pueden clasificar en seis grupos principales, sobre la base de su estructura y las características químicas generales de sus grupos R.

Las funciones no-proteína

En los seres humanos, los aminoácidos no proteicos también tienen un papel importante como intermediarios metabólicos, tales como en la biosíntesis del ácido gamma-aminobutírico de neurotransmisores. Muchos aminoácidos se utilizan para sintetizar otras moléculas, por ejemplo:

Triptófano es un precursor del neurotransmisor serotonina. La tirosina son precursores de los neurotransmisores catecolaminas dopamina, epinefrina y

norepinefrina. La glicina es un precursor de porfirinas tales como hemo. La arginina es un precursor de óxido nítrico. Ornitina y S-adenosilmetionina son precursores de poliaminas. Aspartato, glicina, glutamina y son precursores de nucleótidos.



La fenilalanina es un precursor de diversos fenilpropanoides, que son importantes en el metabolismo de la planta.

Sin embargo, no todas las funciones de otros abundantes aminoácidos no estándar son conocidos.

Algunos aminoácidos no estándar se utilizan como defensas contra los herbívoros en plantas. Por ejemplo canavanina es un análogo de arginina que se encuentra en muchas leguminosas, y en particular grandes cantidades en Canavalia gladiata. Este aminoácido protege a las plantas de los depredadores como insectos y puede causar enfermedades en las personas si algunos tipos de legumbres se consumen sin procesamiento. La mimosina aminoácido no proteico se encuentra en otras especies de leguminosa en particular Leucaena leucocephala. Este compuesto es un análogo de la tirosina y puede envenenar a los animales que se alimentan de estas plantas.

Usos de la tecnología

Los aminoácidos se utilizan para una variedad de aplicaciones en la industria, pero su uso principal es como aditivos para la alimentación animal. Esto es necesario, ya que muchos de los componentes a granel de estos alimentos, como la soja, o bien tienen niveles bajos o carecen de algunos de los aminoácidos esenciales: lisina, metionina, treonina y triptófano son más importantes en la producción de estos alimentos. En esta industria, los aminoácidos también se utilizan para quelar cationes metálicos con el fin de mejorar la absorción de minerales de suplementos, que pueden ser necesarios para mejorar la salud o la producción de estos animales.

La industria de la alimentación es también un gran consumidor de aminoácidos, en particular, el ácido glutámico, que se utiliza como un potenciador del sabor, y aspartamo como edulcorante bajo en calorías artificial. Una tecnología similar a la utilizada para la alimentación animal se emplea en la industria de la nutrición humana para aliviar los síntomas de deficiencias de minerales, tales como anemia, mediante la mejora de la absorción de minerales y reducir los efectos secundarios negativos de la suplementación mineral inorgánico.

La capacidad quelante de aminoácidos se ha utilizado en los fertilizantes para la agricultura para facilitar el suministro de minerales a las plantas con el fin de corregir las deficiencias de minerales, tales como clorosis férrica. Estos fertilizantes también se utilizan para evitar que se produzcan deficiencias y la mejora de la salud general de las plantas. El resto de la producción de aminoácidos se utiliza en la síntesis de fármacos y cosméticos.

Código genético Ampliado

Desde 2001, 40 aminoácidos no naturales se han añadido en la proteína mediante la creación de un codón único y un ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - tRNA-sintetasa par para codificar con diversas propiedades físico-químicas y biológicas con el fin de ser utilizado como una herramienta para explorar la estructura y la función de la proteína o para crear nuevas proteínas o mejorada.

Bloques de construcción químicos

Los aminoácidos son importantes como materias primas de bajo costo. Estos compuestos se utilizan en la síntesis de la piscina como bloques de construcción quiral enantioméricamente puros.



Los aminoácidos han sido investigados como precursores de los catalizadores quirales, por ejemplo, para reacciones de hidrogenación asimétrica, aunque no existen aplicaciones comerciales.

Los plásticos biodegradables

Los aminoácidos están en desarrollo como componentes de una variedad de polímeros biodegradables. Estos materiales tienen aplicaciones como envases respetuosos con el medio ambiente y en la medicina en la administración de fármacos y la construcción de los implantes prostéticos. Estos polímeros incluyen polipéptidos, poliamidas, poliésteres, polisulfuros, poliuretanos y con aminoácidos o bien forman parte de su cadena principal o unidos como cadenas laterales. Estas modificaciones alteran las propiedades físicas y reactividades de los polímeros. Un ejemplo interesante de este tipo de materiales es poliaspartato, un polímero biodegradable, soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y la agricultura. Debido a su solubilidad y la capacidad de quelar iones metálicos, poliaspartato también está siendo utilizado como un agente anti-escalamiento biodegradable y un inhibidor de la corrosión. Además, la tirosina aminoácido aromático está siendo desarrollado como un posible sustituto de fenoles tóxicos tales como bisfenol A en la fabricación de policarbonatos.

Reacciones

Como los aminoácidos tienen tanto un grupo amino primario y un grupo carboxilo primario, estos productos químicos pueden someterse a la mayoría de las reacciones asociadas con estos grupos funcionales. Estos incluyen la adición nucleófila, formación de enlace amida y formación de la imina para el grupo amina y esterificación, la formación del enlace amida y descarboxilación para el grupo de ácido carboxílico. La combinación de estos grupos funcionales permite que los aminoácidos sean ligandos polidentados eficaces para el ácido de metal-amino quelatos. Los múltiples cadenas laterales de aminoácidos también pueden someterse a reacciones químicas. Los tipos de estas reacciones son determinadas por los grupos sobre estas cadenas laterales y son, por tanto, diferente entre los diversos tipos de aminoácidos.

La síntesis química

Existen varios métodos para sintetizar aminoácidos. Uno de los métodos más antiguos comienza con la bromación en el carbono de un ácido carboxílico. Sustitución nucleófila con amoniaco a continuación, convierte la bromuro de alquilo para el aminoácido. De manera alternativa, la síntesis de aminoácidos de Strecker implica el tratamiento de un aldehído con cianuro de potasio y amoníaco, esto produce un nitrilo a-amino como un intermedio. La hidrólisis del nitrilo en el ácido a continuación, se obtiene un ácido a-amino. Uso de sales de amonio o de amonio en esta reacción da aminoácidos no sustituidos, mientras que la sustitución de aminas primarias y secundarias rendirá aminoácidos sustituidos. Asimismo, el uso de cetonas en vez de aldehídos, da a, los aminoácidos a-disustituidos. La síntesis clásica da mezclas racémicas de ácidos-aminoácidos como productos, pero varios procedimientos alternativos utilizando auxiliares asimétricos o catalizadores asimétricos se han desarrollado.

En el momento actual, el método más-adoptada es una síntesis automatizada en un soporte sólido, el uso de grupos protectores y grupos activantes.

Formación del enlace peptídico



Como tanto la amina y los grupos de ácido carboxílico de aminoácidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de ácido amino puede reaccionar con otro y convertirse unido a través de un enlace amida. Esta polimerización de aminoácidos es lo que crea proteínas. Esta reacción de condensación se obtiene el enlace peptídico recién formado y una molécula de agua. En las células, esta reacción no se produce directamente, sino que el aminoácido se activa primero por unión a una molécula de ARN de transferencia a través de un enlace éster. Este aminoacil-ARNt se produce en una reacción dependiente de ATP llevado a cabo por una aminoacil ARNt sintetasa. Este aminoacil-ARNt es entonces un sustrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena de proteína de alargamiento sobre el enlace éster. Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan a partir de su extremo N-terminal y en movimiento hacia su extremo C-terminal.

Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta manera. En unos pocos casos, los péptidos se sintetizan por enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión es una parte esencial de las defensas de las células contra el estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos de aminoácidos libres. En el primer paso sintetasa gamma-glutamilcisteína condensa cisteína y ácido glutámico a través de un enlace peptídico formado entre el carboxilo de la cadena lateral del glutamato y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido se condensa a continuación con glicina por el glutatión sintetasa para formar glutatión.

En química, los péptidos son sintetizados por una variedad de reacciones. Uno de los más usados en la síntesis de péptidos en fase sólida utiliza los derivados de oximas aromáticas de aminoácidos como las unidades activadas. Estos se añaden en secuencia en la cadena de péptido en crecimiento, que está unido a un soporte de resina sólida. La capacidad de sintetizar fácilmente un gran número de diferentes péptidos mediante la variación de los tipos y el orden de los aminoácidos ha hecho la síntesis de péptidos particularmente importante en la creación de bibliotecas de péptidos para su uso en el descubrimiento de fármacos a través de cribado de alto rendimiento.

Biosíntesis

En las plantas, el nitrógeno se asimila primero en compuestos orgánicos en forma de glutamato, formados a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Con el fin de formar otros aminoácidos, la planta utiliza transaminasas para mover el grupo amino de otro ácido carboxílico alfa-ceto. Por ejemplo, aspartato aminotransferasa convierte glutamato y oxalacetato a alfa-cetoglutarato y aspartato. Otros organismos utilizan las transaminasas para la síntesis de aminoácidos, también.

Aminoácidos no estándar se forman habitualmente a través de modificaciones de aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteína se forma a través de la ruta de transulfuración o mediante la desmetilación de la metionina a través del metabolito intermedio S-adenosil metionina, hidroxiprolina, mientras se hace mediante una modificación postraduccional de la prolina.

Los microorganismos y plantas pueden sintetizar muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios producen ácido 2-aminoisobutírico y lantionina, que es un derivado de sulfuro de puente de alanina. Ambos de estos aminoácidos se encuentran en lantibióticos peptídicos tales como alameticina. Mientras que en las plantas, el ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un pequeño disustituido aminoácido cíclico que es un intermedio clave en la producción de la hormona etileno de la planta.



Catabolismo

La degradación de un aminoácido a menudo implica la desaminación moviendo su grupo amino al alfa-cetoglutarato, formando glutamato. Este proceso implica las transaminasas, a menudo los mismos que los utilizados en la aminación durante la síntesis. En muchos vertebrados, el grupo amino se elimina luego a través del ciclo de la urea y se excreta en forma de urea. Sin embargo, la degradación de aminoácidos puede producir ácido úrico o amoniaco en lugar. Por ejemplo, serina deshidratasa convierte serina en piruvato y amoniaco. Después de la eliminación de uno o más grupos amino, el resto de la molécula a veces se puede utilizar para sintetizar nuevos aminoácidos, o que puede ser utilizado para la energía mediante la introducción de la glucólisis o el ciclo del ácido cítrico, tal como se detalla en la imagen de la derecha.

Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos

Los 20 aminoácidos codificados directamente por el código genético se pueden dividir en varios grupos basados en sus propiedades. Los factores importantes son de carga, hidrofilicidad o hidrofobicidad, tamaño, y grupos funcionales. Estas propiedades son importantes para la estructura de la proteína y las interacciones proteína-proteína. Las proteínas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidrófobos enterrados en el centro de la proteína, mientras que las cadenas laterales hidrofílicas están expuestas al disolvente acuoso. Las proteínas integrales de membrana tienden a tener anillos exteriores de aminoácidos hidrófobos expuestos que las sujetan en la bicapa lipídica. En el caso parte de camino entre estos dos extremos, algunas proteínas de membrana periféricas tienen un parche de aminoácidos hidrófobos en su superficie que se bloquea en la membrana. De manera similar, las proteínas que tienen de unirse a moléculas cargadas positivamente tener superficies ricas en aminoácidos cargados negativamente como glutamato y aspartato, mientras que las proteínas de unión a las moléculas cargadas negativamente tienen superficies ricas con cadenas cargados positivamente como lisina y arginina. Hay diferentes escalas de hidrofobicidad de los residuos de aminoácidos.

Algunos aminoácidos tienen propiedades especiales, tales como la cisteína que pueden formar enlaces covalentes disulfuro con otros residuos de cisteína, prolina que forma un ciclo a la cadena principal del polipéptido, y glicina, que es más flexible que otros aminoácidos.

Muchas proteínas se someten a una serie de modificaciones posteriores a la traducción, cuando los grupos químicos adicionales están unidos a los aminoácidos en las proteínas. Algunas modificaciones pueden producir las lipoproteínas hidrófobas, o glicoproteínas hidrófilos. Este tipo de modificación permite la orientación reversible de una proteína a una membrana. Por ejemplo, la adición y la eliminación del ácido palmítico ácido graso a residuos de cisteína en algunas proteínas de señalización hace que las proteínas para unir y luego separar de las membranas celulares.

ALBÚMINA Y GLOBULINA



Proteinograma

Es un examen que mide aproximadamente los tipos de proteína en la parte líquida (suero) de una muestra de sangre.

Razones por las que se realiza el examen

Las proteínas están compuestas de aminoácidos y son componentes importantes de todas las células y los tejidos. Existen muchas clases de proteínas en el cuerpo, con muchas funciones diferentes. Los ejemplos de proteínas son: las enzimas, algunas hormonas, la hemoglobina que trasporta el oxígeno, la LDL que trasporta el colesterol, el fibrinógeno utilizado en la coagulación sanguínea, el colágeno que interviene en la estructura del hueso y del cartílago y las inmunoglobulinas (anticuerpos).

Las proteínas séricas están separadas aproximadamente en albúminas y globulinas; en otras palabras, la proteína total = albúmina + globulina. La albúmina es la proteína de mayor concentración en el suero que sirve para trasportar muchas moléculas pequeñas, pero también juega un papel decisivo para impedir que el líquido se filtre a los tejidos (presión oncótica de la sangre).

Las globulinas se dividen en globulinas alfa-1, alfa-2, beta y gammaglobulinas, las cuales se pueden separar y cuantificar en el laboratorio mediante exámenes llamados electroforesis y densitometría.

La porción (fracción) alfa-1 de globulinas incluye la alfa-1 antitripsina (ver Alpha-1 antitripsina) y la globulina fijadora de tiroxina (ver Análisis de T3, Análisis de T4, RT3U). La fracción alfa-2 contiene la haptoglobina, ceruloplasmina, HDL y alfa-2 macroglobulina.

En general, los niveles de proteínas alfa-1 y alfa-2 aumentan cuando hay inflamación. La fracción beta incluye la transferrina (ver hierro sérico), el plasminógeno (ver análisis del factor VIII) y las beta lipoproteínas (ver LDL). La fracción gamma incluye los diferentes tipos de anticuerpos (inmunoglobulinas M, G y A).

Valores normales

Proteína total: 6.4 a 8.3 g/dL Albúmina: 3.5 a 5.0 g/dL Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dL

Nota: g/dL= gramos por decilitro

Significado de los resultados anormales

La disminución de la proteína total puede indicar:

Desnutrición Síndrome nefrótico


http://www.clinicadam.com/salud/5/000490.html

















http://www.grupoprevenir.es/analisis_clinicos/proteinograma.html


Enteropatía por pérdida de proteínas gastrointestinal

El aumento de las proteínas alpha-1 globulina puede indicar:

Enfermedad inflamatoria crónica (por ejemplo artritis reumatoidea, LES) Enfermedad inflamatoria aguda Malignidad

La disminución de las proteínas alfa-1 globulinas pueden indicar:

Deficiencia de alfa-1 antitripsina

El aumento de las proteínas alfa-2 globulinas puede indicar:

Inflamación aguda Inflamación crónica

La disminución de las proteínas alfa-2 globulinas puede indicar:

Hemólisis

El aumento de las proteínas beta globulinas puede indicar:

Hiperlipoproteinemia (por ejemplo, hipercolesterolemia familiar) Terapia de estrógenos

La disminución de las proteínas beta globulinas puede indicar:

Trastorno de coagulación congénito Coagulopatía de consumo Coagulación intravascular diseminada

El aumento de las proteínas gama globulinas puede indicar:

Mieloma múltiple Enfermedad inflamatoria crónica (por ejemplo artritis reumatoidea, Lupus eritematoso

sistémico - LES) Hiperinmunización Infección aguda Macroglobulinemia de Waldenstrom Enfermedad hepática crónica

Proteínas séricas en enfermedades hematológicas. Dr. Hildebrando Romero Sandoval Se encuentran cinco tipos de inmunoglobulinas a saber: inmunoglobulina A, inmunoglobulina D, inmunoglobulina E, inmunoglobulina G y inmunoglobulina M. Mediante la electroforesis de las proteínas plasmáticas y la inmunoelectroforesis de las proteínas






















séricas y urinarias se pueden establecer diagnósticos de un grupo de enfermedades; igualmente la determinación de anticuerpos específicos es de gran valor para el diagnóstico de las enfermedades que tienen un trasfondo autoinmune.Los actuales progresos científicos y tecnológicos han permitido identificar innumerables proteínas en el plasma, líquidos y tejidos del organismo. El valor total de las proteínas plasmáticas es de 6 a 8 g%: la albúmina 3.3 a 5.5 g/dl y las globulinas 2 a 3.5 g/dl ml. Dentro de las gammaglobulinas (globulinas La composición de las proteínas es muy heterogénea, la electroforesis permite distinguir, por lo menos cinco bandas bien definidas y gracias al uso de sistemas de integración óptica se obtienen trazos electroforéticos compuestos por desniveles fácilmente discernibles. Dentro de estas bandas, la más rápida y densa (de acuerdo a la velocidad de migración) es, en condiciones normales la albúmina; seguida por las agrupaciones de globulinas alfa1, alfa2, beta y gamma. Las proteínas plasmáticas pueden incrementarse o disminuir en un grupo heterogéneo de enfermedades; así se tiene: HIPERPROTEINEMIA 1. Gammapatías: Policlonales: enfermedades inflamatorias crónicas, enfermedades hepáticas (cirrosis), Enfermedades autoinmunes (lupus eritematoso sistémico (LES)), infecciones parasitarias (Kala-Azar) y enfermedades malignas.Monoclonales: mieloma múltiple, Macroglobulinemia de Waldenström, gammapatías monoclonales de significado indeterminado y amiloidosis primaria 2. Hemoconcentración (deshidratación)3. Pseudo-hiperproteinemia (desecación parcial de muestras de suero conservadas en tubos insuficientemente tapados) HIPOPROTEINEMIA. Disminución en la ingesta de proteínasAbsorción intestinal deficienteDisminución en la síntesis proteica (enfermedades hepáticas)Pérdidas renales y gastrointestinalesGammapatías de cadenas ligeras (mieloma de Bence-Jones) que cursa con hipogammaglobulinemia.

SEMIOLOGÍA DE LAS ALTERACIONES ELECTROFORÉTICAS DEL SUERO ALBÚMINA SÉRICA. Es la proteína que produce el hígado en mayor cantidad, representa el 50% de las proteínas plasmáticas y contribuye en 2/3 de la presión coloidosmótica del plasma. La albúmina tiene un peso molecular de 68.000 D, consta de 584 aminoácidos y es extremadamente hidrosoluble. El hígado sintetiza de 10 a 15 g de albúmina diariamente, su vida media es de 16 horas, pasa del plasma a los sitios de almacenamiento como son el



espacio intersticial de la piel, músculos y vísceras donde tiene una vida media de 20 días. La mayoría de las enfermedades conducen a una disminución de los niveles de la albúmina sérica. Cuando es muy marcada se debe pensar en enfermedad hepática, renal o sistémica significante. En líneas generales, la hipoalbuminemia puede ser por disminución de la síntesis como en las hepatopatías crónicas, alcoholismo, desnutrición (por falta de aminoácidos), infecciones graves y, por pérdida excesiva como en el síndrome nefrótico, quemaduras, malabsorción intestinal y enteropatías perdedoras de proteínas. GLOBULINAS SÉRICAS. Estas proteínas están formadas por las globulinas alfa y beta producidas por los hepatocitos y, por las globulinas gamma (inmunoglobulinas) producidas por los linfocitos B y plasmocitos. Se analizarán las globulinas más útiles en la práctica diaria. Globulinas alfa1 (valores normales= 0.2-0.4 g/dl). En este grupo de proteínas se encuentra la antitripsina alfa1, la glucoproteína ácida, lipoproteínas de alta densidad, alfa-fetoproteínas y algunas proteínas transportadoras de hormonas (cortisol y tiroxina). Hipoglobulinemia alfa1: deficiencia hereditaria de alfa1-antitripsina, deficiencia no hereditaria de alfa1 antitripsina, síndrome de membrana hialina y síndrome nefrótico. La antitripsina alfa1 (valores normales= 85-213 mg/dl), representa el 70% de la fracción de la alfa1 y, su función es la de inhibir la tripsina; valores bajos están relacionados con el enfisema pulmonar y la cirrosis hepática. Hiperglobulinemia alfa1: neoplasias malignas, procesos inflamatorios, obstrucciones biliares, embarazo y medicamentos (estrógenos). La glicoproteína ácida alfa1 representa el 30% de la fracción alfa1, se encuentra elevada en las enfermedades inflamatorias crónicas y degenerativas y, muy elevadas en las enfermedades malignas. Globulinas alfa2 (valores normales= 0.5-1 g/dl). En este grupo se encuentran la ceruloplasmina, la haptoglobina y la alfa2-macroglobulina y en menor proporción la eritropoyetina. Hipoglobulinemia alfa2 Hipoceluroplasminemia. Adquiridas: síndrome de Menke, síndrome nefrótico, síndrome de malabsorción y hepatopatías. Hereditarias: enfermedad de Wilson. Hipohaptoglobulinemia. es una proteína de fase aguda por lo que se eleva en presencia de inflamación aguda, necrosis o destrucción tisular; es muy importante para el diagnóstico de las crisis de las anemias hemolíticas, situación que hace disminuir sus niveles séricos.Anemia hemolítica autoinmune, anemia microangiopáticas, reacciones post- transfusionales, paludismo y hemoglobinuria paroxística nocturna. La haptoglobina (valores normales= 16-199 mg/100 ml), representa el 25% de la alfa2 Hiperglobulinemia alfa2

Hiperceluroplasminemia: neoplasias, infecciones, embarazo y anticonceptivos orales y estrógenos.



Hiperhaptoglobulinemia: neoplasias, infecciones, traumatismos y terapia androgénicaHipermacroglobulinemia alfa2. Representa el 25% del valor de la globulina alfa2, se eleva en el síndrome nefrótico, enteropatía perdedora de proteínas, cirrosis hepática, diabetes mellitus, mieloma múltiple y linfoma no Hodgkin Globulinas beta (valores normales= 0.6-1.2 g/dl). Tienen un contenido proteico del 25% y transportan la mayor parte de los lípidos séricos. En este grupo de proteínas se encuentran la transferrina, varias fracciones del complemento (C2, C3, C4, C6, C7), la hemopexina y la proteína C reactiva. La transferrina (valores normales= 230-390 mg/100 ml), normalmente representa el 60% de las beta1 y es importante para el transporte del hierro. La ferritina (valores normales= Hombres: 30 a 284 ng/ml; Mujeres: 6 a 186 ng/ml), es la proteína que almacena el hierro, razón por lo que funciona como la reserva de hierro del organismo; su disminución orienta al diagnóstico de anemia ferropriva y su elevación a anemias de las enfermedades crónicas (neoplasias, infecciones)

Hipoglobulinemia beta Hipotransferrinemia. Congénita: atransferrinemia. Adquiridas: desnutrición, hepatopatías crónicas, infecciones crónicas, neoplasias renales, enteropatías con pérdida de proteínas, síndrome nefrótico y quemaduras. Hipohemopexinemia: procesos hemolíticos, síndrome nefrótico, hepatopatías y lupus eritematoso sistémico. Hiperglobulinemia beta Hipertransferrinemia: anemias por deficiencia de hierro.Hiperhemopexinemia: sales de hierro (endovenoso), hiperliproteinemia, hipercolesterolemia primaria y la secundaria a síndrome nefrótico.Otras: diabetes mellitus, mixedema, ictericia obstructiva, xantomatosis, arterioesclerosis, hipertensión maligna y periarteritis nudosa.

Gammaglobulinas (valores normales= 0.7-1.7 g/dl). Dentro de este grupo se encuentran cinco tipos de inmunoglobulinas: inmunoglobulina G (615-300 mg/dl), inmunoglobulina A (60-300 mg/dl), inmunoglobulina M (50-350 mg/dl), inmunoglobulina D (0-14 mg/dl) y E (10-180 mg/d). Su elevación puede ser en forma de una espiga (monoclonal) o amplia (policlonal). La elevación monoclonal de las gammaglobulinas se observa en enfermedades como: mieloma múltiple, Macroglobulinemia de Waldenström y enfermedad de cadenas pesadas y, la elevación policlonal, en la cirrosis, artritis reumatoide e infecciones crónicas (tuberculosis).



GELATINA Y QUERATINA

¿Qué es la gelatina?

La gelatina es parte del gran grupo de los hidrocoloides.

Los hidrocoloides son sustancias que se producen de sustancias proteínicas vegetales o animales o azúcares múltiples. Tienen la capacidad de hincharse y ligar el agua. Los hidrocoloides se utilizan para espesar, gelificar y estabilizar los alimentos.

Aunque no todos los hidrocoloides reúnen todas estas propiedades, la gelatina si las tiene..

Además de la gelatina, existen hidrocoloides tales como la pectina, alga marina, agar-agar, alginatos, goma de xantano, guar, almidón y celulosa.

La gelatina es muy fácil de digerir y aunque sea 100 % proteína su valor nutritivo es incompleto al ser deficiente en ciertos aminoácidos esenciales.



Al poner la gelatina en contacto con un líquido lo absorbe y se hincha. Al calentar el líquido se forma un sistema coloidal fluido con el líquido como dispersante. A medida que se enfría el sistema, la viscosidad del fluido aumenta y acaba solidificando formando un gel.

Entre los hidrocoloides se distinguen dos tipos diferentes de gelificación. Los geles termorreversibles se forman enfriándose una solución caliente. El gel puede fundirse de nuevo en cualquier momento. El otro grupo de hidrocoloides es soluble en agua fría o caliente y requiere la adición de sales o ácidos para que se pueda formar un gel. Estos geles no pueden fundirse de nuevo.

La gelatina puede formar una espuma que actúa como emulsionante y estabilizante. De esta forma se usa en alimentos preparados como mermeladas, postres y sopas. También se usa como estabilizante para emulsiones de helados y en mezclas en que intervienen aceites y agua.

En la industria farmacéutica y la cosmética se emplea gelatina como excipiente para fármacos que hay que tomar en pequeñas cápsulas

A diferencia de la gelatina, el alga marina forma un gel frágil y poco elástico. Los geles de pectina no tienen propiedades elásticas y, por ello, no son estables de forma. Los alginatos forman geles claros, elásticos, pero su punto de fundición es mucho más alto que el de la gelatina. Se reduce la liberación de aromas lo que conduce a un perfil de sabores completamente diferente y reducido. Los almidones y almidones modificados pueden conducir a texturas desagradables ya que se requiere una cantidad considerable de ellos.

Muchos de los sucedáneos de la gelatina requieren un proceso de producción alimentaria más costoso y, por ello, son más caros y, al mismo tiempo, ofrecen una calidad peor del producto.

Aplicaciones de la gelatina

La gelatina tiene aplicaciones muy diversas, entre ellas:

Gelatina para la Industria alimentaria

La gelatina es una proteína de primera calidad que reúne, como alimento, numerosas propiedades positivas necesarias para una alimentación sana.

Gracias a su singular poder gelificante, es imposible imaginarse la cocina moderna sin la gelatina.

Gelatina para la Industria farmacéutica

La gelatina recubre y protege los medicamentos. Se utiliza en las cápsulas en las que normalmente se presentan los medicamentos.

Gelatina para la Industria fotográfica

Gracias a la gelatina pueden fabricarse las películas para aficionados, papel de color, películas gráficas y películas de rayos X en cantidades industriales.



Gracias a su singular poder gelificante la gelatina actualmente forma parte en la composición de un sinnúmero de productos. Con sus múltiples propiedades ofrece, además, un considerable potencial para crear productos innovadores en todas las áreas de la vida.

Nuevas aplicaciones de la gelatina

La gelatina puede usarse para crear nuevos productos alimenticios de comida funcional. Los alimentos con gelatina, sean de sabor dulce o fuerte, son una fuente óptima de proteínas. Contienen los aminoácidos glicina y prolina en alta concentración que ejercen un efecto positivo sobre los huesos y las articulaciones. Adicionalmente la gelatina fortalece el tejido conjuntivo, proporciona brillo al cabello y fortalece las uñas. Además, mejora la hidratación cutánea y disminuye la profundidad de las arrugas.

La gelatina en la terapia con células madre

La implantación de células madre en el cuerpo humano es una oportunidad para eliminar las causas de enfermedades y de recuperar la salud. Cuando se cultivan células madre, siempre requerirán una superficie en la que puedan adherirse. Muchas veces se utilizan partículas de látex, poliestireno e incluso de vidrio. Las células madre se implantan junto con el material soporte adherente. Puesto que estos materiales no son biodegradables, pueden producirse efectos secundarios no deseados. La gelatina, siendo una materia auxiliar importante, puede emplearse para desarrollar la terapia de células madre. Es especialmente apropiada ya que su compatibilidad biológica es excelente y se degrada completamente en el cuerpo. Este nuevo método con gelatina es considerado un esencial progreso en la terapia de células madre. Los primeros éxitos se han visto ya en el tratamiento de pacientes de Parkinson.

¿Qué es la queratina?La queratina es una proteína con una estructura fibrosa que la hace muy resistente. Tiene un alto

contenido en azufre y forma parte de la capa más externa de la epidermis y del cabello, uñas,

dientes, etc. En los animales forma parte las garras, cuerno, pico, pezuñas, escamas, etc.

La queratina es una proteína de gran dureza y en su construcción participan los aminoácidos cistina,

metionina y cisteína.

Beneficios de la queratina

El principal beneficio que se obtiene de la queratina es la protección. Las proteínas de la queratina

crean una barrera fuertes que evita el paso de elementos contaminantes en el organismo.

Forma parte del esmalte de los dientes protegiéndolos y evitando la proliferación de las caries.

Propiedades de la queratina relacionadas con el cabello

La propiedades de la queratina más interesantes relacionadas con el pelo son:



Durabilidad: no es fácil que la queratina se desintegre y conserva todas las sustancias que le

proporciona la sangre a los queratinocitos.

Elasticidad: la queratina es muy elástica. Un cabello rizado podemos estirarlo y al soltarlo

recuperará sin ningún esfuerzo su rizo habitual.

Permeabilidad: es sensible a la humedad y puede retener hasta un 40% de su peso en agua.

Resistencia: es extremadamente resistente. La única biomolécula con una dureza y

resistencia similar a la de la queratina es la quitina.

Color: los melanocitos sintetizan la melanina y la transmites a los queratinocitos que colorean

la queratina. Estos pigmentos desaparecen con la edad y es la razón de la aparición de las

canas.

Plasticidad: la queratina permite que podamos cambiar la forma de nuestro cabello, sólo

recitamos aguan, calor y un cepillo. Existen otros métodos más agresivos cambiar la forma de

nuestro pelo pero hemos de ser muy cuidadosas ya que podemos dañar el pelo gravemente.

Brillo: si la queratina de nuestro cabello es saludable nuestro pelo brillará con luz propia, si no

es así tendremos un pelo deslucido y sin brillo.

¿Qué puede hacer que la calidad de la queratina no sea la deseable?

Hay factores que pueden influir en la calidad de la queratina y si la queratina se resiente eso puede

repercutir en la salud de nuestras uñas o de nuestro pelo.

Los factores que pueden influir sobre la queratina son:

La dieta que debe ser completa y equilibrada conteniendo zinc, hierro ácidos grasos

esenciales, y vitaminas A, B y E.

Las hormonas que rigen su crecimiento.

El estrés que puede influir en su resistencia.

Las personas vegetarianas deben prestar especial atención a la dieta y tomar suplementos, en caso

de necesidad, como la levadura de cerveza o la espirulina.

También las personas con escasez de hierro deben tomar suplementos de este mineral para

conseguir que la queratina no pierda su calidad.


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