Teje tu herida Título del trabajo

Aracne

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Ciencias de la salud Área

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Desarrollo Tecnológico Modalidad

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IDENTIFICACIÒN DE SUSTANCIAS QUÌMICAS DE LA TELARAÑA

Resumen

En el presente trabajo, se realizó una investigación en la cual se presentan las

diferentes propiedades químicas como la identificación de carbohidratos, proteínas,

almidones y potencial de hidrógeno que se mantienen presentes en la telaraña.

También se exponen los resultados y las evidencias de diferentes pruebas

cualitativas, a las que se sometieron algunas muestras de telaraña, para así poder

determinar las propiedades anteriormente mencionadas y con los resultados de

estas hemos podido fomentar el proceso de coagulación por medio de la

identificación en tiempos de coagulación que tiene la sangre al entrar en contacto

con la telaraña, también se hace una comparación de entre la coagulación de

manera natural y de la que posee la telaraña como la sustancia experimental.

Dicho esto, y analizando lo anterior se finaliza con la propuesta para elaborar un

parche que facilite el proceso de coagulación de la sangre en heridas pequeñas y

que este pueda ser utilizado para la cicatrización de heridas, así como se darán

algunas indicaciones de calidad del parche como se explicarán los métodos que se

llevaron a cabo y la justificación del material utilizado.

Introducción

Este trabajo podrás encontrar cómo algunos de los métodos cualitativos, que se

podrán usar para identificar las propiedades químicas que posee la telaraña,

también realizamos pruebas utilizando la telaraña en tiempo de coagulación de

muestras de sangre donde decidimos graficar los resultados para la mejora

apreciación de ello, el proceso que utilizamos para elaborar parches, que favorezca

la coagulación de heridas superficiales en la piel.

Nosotros pretendemos con este trabajo poder realizar un producto que ayude a la

comunidad en general, sin importar, edad o género, con materiales que se

encuentran fácilmente en cualquier parte, que sea económico y con fundamento

científicos

2

Marco teórico.

❏ TELARAÑA:

La telaraña es un prodigio de Ingeniería que no deja de sorprendernos a medida

que profundizamos en su estudio. Es una estructura optimizada para muchas

funciones; para repartir eficazmente las fuerzas que debe soportar, para atrapar a

las presas y para ser tolerante al daño. Son fabricadas por seda que las mismas

arañas producen.

La seda es un material fibroso que algunos artrópodos (insectos, arácnidos y

ácaros) secretan a través de glándulas especiales.

Las arañas poseen varios tipos de glándulas que segregan distintos tipos de sedas.

La glándula mayor es la que segrega la seda llamada de seguridad y que ha sido la

más estudiada; es la utilizada como cordón de seguridad para la araña, para fabricar

los amarres, el marco y los radios de la telaraña. Está compuesta, básicamente, por

dos proteínas de las que se conoce parcialmente la secuencia del DNA que las

genera.

La estructura primaria de las proteínas de la seda de las glándulas mayor, menor y

flageliforme, se conoce parcialmente; hay secuencias de An, GA, GGX y GPG(X)n

(donde A, G, P y X representan; alanina, glicina, prolina y X otros aminoácidos). Las

estructuras secundaria y terciaria son menos conocidas, pero se cree que las

secuencias (A)n y (GA)n forman nanocristales con estructura de hojas-, y que los

motivos (GGX) y GPG(x)n forman probablemente estructuras helicoidales.

Aun así, se observó que la araña es capaz de hilar fibras con distintas

características mecánicas, y como no hay razones para pensar que la composición

química varía de una fibra a otra hay que suponer que las diferencias observadas se

deben a la distinta estructura interna producida durante el hilado.

La materia prima inicial que las arañas usan para el tejido de la tela en una solución

líquido-cristalina que contiene proteínas, y que fluye fácilmente por los túbulos

(hilanderas) presente en el abdomen de la araña. La solución contiene un 50% de

proteínas, concentraciones que causan una altísima viscosidad haciendo que el

proceso de tejer la tela no sea visible

En general la seda de araña tiene estructura globular interna con un recubrimiento

viscoso resultado de un conjunto de fibras hiladas formadas a partir de una

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Imagen 2: TANGLED WEB

disolución proteica, cuya proteína principal se llama fibroína y está conformada por

dos proteínas espidroína I y II

Un hilo común de seda de araña puede extenderse hasta 70 kilómetros bajo su

propio peso, y se puede estirar hasta 30 o 40% más allá de su longitud inicial (sin

romperse)

Las fibras de seda que hilan las arañas poseen unas extraordinarias propiedades

mecánicas, todavía no superadas por las fibras artificiales. Para entender su

comportamiento y poder diseñar fibras con mejores prestaciones es preciso tener

más información sobre la física y la química de estos polímeros.

La resistencia de las telas de araña se debe a dos factores, la primera es la alta

resistencia de los hilos que la componen, los cuales combinan una alta tensión de

rotura y con una ductilidad y la segunda a la arquitectura de las telas, que forma una

optimizada estructura para absorber los impactos de las presas eficazmente

Tipos de telarañas:

La arquitectura de las telas puede ser muy variada y

estar orientada tanto vertical como horizontal u oblicua,

y se clasifican de la siguiente manera:

● Orb webs: telas definidas por hilos espirales e

hilo radiales

● Tangled webs o cobwebs:

telas con un aparente desorden pero muy eficaces en la

captura

● Funnel webs: planas y horizontales con un túnel

en el centro en el cual se aloja la araña

Imagen 3: FUNEL WEB

Imagen 1: ORB WEB

4

Imagen 6: Comparación de la seda de una araña y un gusano de seda

● Tubular webs: con forma de tubo suelen encontrarse

en las bases de los árboles o en el suelo

● Sheet webs: presentes entre la

vegetación con forma de hoja plana.

❏ Propiedades de la telaraña:

La seda de araña encierra una variedad de propiedades físicas,

químicas, biológicas entre otras, las cuales al ser investigadas nos revelan una serie

de informaciones interesantes que nos permiten entender cómo con estas

propiedades la araña construye una red.

A diferencia del gusano de seda (Bombyx mori, una larva de mariposa) que

únicamente produce un tipo de seda, una araña es capaz de producir diferentes

clases con distinta elasticidad, resistencia, flexibilidad, grosor, adhesividad, afinidad

o repelencia al agua, entre otras características. Además, pueden mezclar varias

clases de seda y producir nuevos materiales. La gran variedad de usos de la seda

es un hecho clave en la diversidad de las arañas (más de 40 000 especies) y su

colonización de numerosos hábitats terrestres.

La seda de araña tiene un peso molecular de 300,000 Daltons y que compuesta

principalmente por Glicina (42%) y Alanina (25%), además de otros aminoácidos

como Arginina, Glutamina, Leucina, Prolina, Serina, Tirosina y Valina. En general,

Imagen 4: TUBULAR WEBS.

Imagen 5: SHEET WEB

5

estas moléculas con dos grupos funcionales diferenciados (el carboxilo y el amino),

se combinan de muchas maneras para formar proteínas, tanto animales como

vegetales. A pesar del enorme número de proteínas que existen, casi todas están

formadas exclusivamente de 20 aminoácidos. Hay un número muy pequeño

de aminoácidos “exóticos”, que ocasionalmente aparecen dentro de la proteína. Con

excepción de la prolina, la estructura de los aminoácidos consiste en un átomo de

carbono central (conocido como carbono alfa), que está unido al grupo amino, al

grupo carboxilo y a un átomo de hidrógeno. Al pH normal de la célula los

aminoácidos existen como iones dipolares, dado que el grupo carboxílico es ácido

(dona un protón al grupo amino, que es básico), formando las especies (-NH3 +) y (-

COO-).

Un estudio publicado en la Revista Internacional de Investigación Biomédica y

Biológica se refiere a ellas.

"La seda tiene grandes cantidades de vitamina K (utilizada por el cuerpo para

coagular la sangre) y puede estimular el sistema inmunitario. También tiene nitrato

de potasio, que ayuda en la prevención del crecimiento de hongos y bacterias"

❏ Vitamina K.

La vitamina K es una vitamina liposoluble. Originalmente identificada por su papel

en el proceso de la formación de coágulos sanguíneos (la "K" se deriva de la

palabra alemana "koagulation"), la vitamina K es esencial para el funcionamiento de

varias proteínas involucrada en los procesos fisiológicos que abarca, pero no se

limitan a la regulación de coágulos sanguíneos Las formas de la vitamina K que se

originan de forma natural incluyen un cierto número de vitámeros conocidos como

vitamina K1 y vitamina K2. La vitamina K2 incluye un rango de formas de la

vitamina K colectivamente referidas como menaquinonas.

Imagen 7: Estructuras químicas

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❏ Glicina (C2H5NO2):

Es un aminoácido que desempeña un papel importante en la estructura de ciertas

proteínas y actuar en varias funciones celulares como

un modificador biológico. Los residuos de glicina

pueden acomodarse en el interior hidrofóbico de las

proteínas; esto le confiere flexibilidad en el pliegue de

las proteínas con tendencia a formar hélices y permite

versatilidad en la estructura de los receptores.

Retarda la degeneración muscular, mejora el

almacenamiento del glucógeno, liberando así la glucosa para

las necesidades de energía. es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados,

ayudando a su curación.

❏ Alanina (C3H7NO2):

La alanina es el nombre común para el ácido 2-

aminopropanoico o ácido α-aminopropiónico. El

grupo variable unido al carbono α, que distingue a un

aminoácido de otro, es un grupo metilo en este caso.

Este grupo proporciona un carácter hidrófobo a la

alanina, por lo que se clasifica como un aminoácido

alifático. Por la misma razón, estructuralmente es

uno de los aminoácidos más simples.

Uno de los veinte aminoácidos de origen natural codificados por el código genético,

siendo por tanto uno de los componentes básicos de las proteínas de los seres

vivos. Es un polvo blanco soluble en agua.

La L-alanina se crea en las células musculares a partir del glutamato, en un proceso

llamado trasnominación.

Cuando forma parte de una proteína, la alanina no es un aminoácido muy reactivo

debido a la limitada reactividad del grupo metilo en condiciones fisiológicas. Por eso

es una opción al hacer estudios de mutagénesis dirigida, que se usan para revelar la

función de un aminoácido más reactivo (la sustitución de éste por alanina permite la

Imagen 8: Estructura de la glicina

Imagen 9: Estructura de la alanina

7

existencia de un aminoácido en la cadena polipeptídica pero sin función de

reacción).

A pesar de su baja reactividad química, la alanina puede tener funciones de

reconocimiento de sustratos o reguladores alostéricos en sitios activos o de

regulación de enzimas.

Los estudios en animales han demostrado que la alanina tiene un efecto reductor

del colesterol.

❏ Arginina (C6H14N4O2):

La arginina juega un papel de aminoácido

precursor de óxido nítrico, una molécula

producida en muchos tejidos a partir de la

arginina, por medio del óxido nítrico sintetasa.

La arginina es un aminoácido semiesencial,

con importantes funciones fisiológicas. En el

endotelio vascular el óxido nítrico funciona

como vasodilatador, es un agente anti

aterogénico y antiagregante plaquetario.

La l-arginina realiza una serie de funciones que dependen

de sus productos finales: producción de hidroxiprolina y síntesis de óxido nítrico.

A pesar de que en pacientes traumatizados, quemados y quirúrgicos no sépticos ha

demostrado su utilidad, en pacientes críticamente enfermos no quirúrgicos y en los

que padecen sepsis, la ventaja de la administración de la arginina sigue en

entredicho. En los procesos de inflamación y en la activación del sistema

inmunitario, la participación de la arginina se conforma al estimular a la mayor parte

de las células inmunológicas, sobre todo macrófagos

En resumen, las bajas concentraciones de arginina en los pacientes con sepsis

provocan: disfunción endotelial, catabolismo importante, problemas en la

cicatrización de heridas y mala evolución. Sin embargo, en algunos estudios la

administración de arginina a pacientes sépticos ha incrementado la mortalidad.

Imagen 10: Estructura de la alanina

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❏ Glutamina (C5H10N2O3):

La L-glutamina es un aminoácido que se encuentra

en las proteínas de todas las formas de vida. Es

considerada un aminoácido condicionalmente

esencial, lo cual significa que bajo determinadas

circunstancias el organismo puede sintetizar

suficiente L-glutamina para cubrir la demanda

fisiológica. Recientes investigaciones confirmaron que la L-glutamina es

considerada uno de los aminoácidos más importantes cuando el cuerpo está

sometido a situaciones de estrés metabólico, en el caso de traumatismos,

cáncer, sepsis y quemaduras. Ayuda a construir y mantener el tejido

muscular

❏ Leucina (C6H13NO2 ):

La leucina es un aminoácido de cadena corta que juega un

papel importante en la síntesis de las proteínas musculares.

El tejido muscular forma un porcentaje considerable del

peso corporal total y tiene una posición clave en el

mantenimiento de la salud en general.

Esta interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para

promover la cicatrización de los tejidos musculares, la piel y

los huesos. este aminoácido reduce los niveles de azúcar

en la sangre y ayuda a aumentar la producción de hormonas

del crecimiento.

❏ Prolina: (C5H9NO2):

Este aminoácido mejora la textura de la piel, ayudando a la

producción de colágeno y reduce la pérdida de colágeno a

través del proceso de envejecimiento. Además, ayuda a la

cicatrización de cartílago y el fortalecimiento de las

articulaciones, los tendones y músculos del corazón

Imagen 11: Estructura de la glutamina

Imagen 12: Estructura de la leucina

Imagen 13: Estructura de la prolina

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❏ Tirosina (C9H11NO3):

Es un aminoácido importante para el

metabolismo general. Es un precursor de

la adrenalina y la dopamina que regulan el

estado de ánimo. Estimula el metabolismo

y el sistema nervioso suprime el apetito y

ayuda a reducir la grasa corporal. Ayuda

en la producción de alanina y las funciones de

las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria

❏ Valina (C5H11NO2):

Es necesaria para el metabolismo muscular y la

coordinación, la reparación de tejidos y el

mantenimiento equilibrado de nitrógeno en el

cuerpo, que se utiliza como fuente de energía

por el tejido muscular. este aminoácido es útil

en el tratamiento de enfermedades del hígado y

la vesícula biliar

❏ Glúcidos:

También conocidos como hidratos de carbono o carbohidratos, son sustancias

orgánicas muy conocidas por su importancia de nutrición, ya que entre ellos se

encuentran los azúcares, la fécula vegetal y glucógeno de la carne y del hígado.

Están asociados siempre a un gran contenido energético, pero muchos realizan

funciones plásticas dentro de las células y en algunos casos participan en el

reconocimiento de la identidad de los diferentes tipos de células.

❏ Calcio:

El calcio es el macro elemento mineral más abundante del cuerpo humano junto al

fósforo. La mayor parte de él reside en los huesos y los dientes, conformando más

del 99 por ciento de su estructura, pero también puede encontrarse en la sangre, los

músculos y el líquido entre las células. Entre sus funciones, además de dotar de

estructura y rigidez a los huesos, permite la contractilidad de los músculos, la

transmisión desde los nervios cerebrales al resto del cuerpo, la circulación de la

sangre o la producción de hormonas y enzimas para distintas funciones del cuerpo.

Imagen 14: Estructura de la tirosina

Imagen 15: Estructura de la valina

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❏ Lípidos:

Son un grupo heterogéneo de compuestos orgánicos. Dentro de ellos se encuentran

las grasas, que se dividen en saturadas e insaturadas. Su estructura química varía y

sus propiedades y funciones también dependiendo de los ácidos que contengan.

Compuestos orgánicos, constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno

principalmente, y en ocasiones por azufre, nitrógeno y fósforo. En los alimentos

existen fundamentalmente tres tipos de lípidos

● Grasas o aceites

● Fosfolípidos

● Ésteres de colesterol

❏ Técnicas de análisis:

Para determinar la estructura de la seda de araña, los investigadores de Nexia y de

Du Pont utilizan técnicas de marcado o trazado por isótopos de C-13, N-15 y

deuterio (2 H). La técnica consiste en reemplazar un átomo de la molécula con otro

átomo equivalente, pero de mayor masa, que es el isótopo. Éste puede ser o no

radiactivo (los utilizados en este estudio no lo son). Esto permite a los químicos

hacer un seguimiento del átomo que participa en las reacciones químicas o en otros

procesos. Cuando el átomo reemplazado no es radiactivo, los técnicos lo pueden

localizar por medio de la espectrometría de masas o por otras técnicas que detectan

las diferencias de masas de varios constituyentes del sistema de reacción.

❏ Cascada de coagulación:

La coagulación de la sangre es un proceso dinámico y complejo en el que participan

numerosas proteínas plasmáticas conocidas como factores y cofactores de la

coagulación.

Se consideró hace más de medio siglo que las reacciones de coagulación se

llevaban a cabo de manera secuencial, en donde cada factor era una proenzima que

al ser activada se transformaba en una enzima capaz de activar a otro factor. De

esta teoría nació la definición de “cascada de la coagulación” que tenía como

principal función generar la activación de la protrombina (FII) a trombina (IIa), que es

la enzima llave de todo el proceso. A través de la formación de concentraciones

necesarias de trombina (Ila) se llegaba al evento final que era la transformación de

fibrinógeno en fibrina, que consolidaba el trombo plaquetario previamente formado

en el proceso de hemostasia primaria

11

El proceso de coagulación que lleva a la hemostasia consiste en un conjunto

complejo de reacciones de proteasas en el que participan aproximadamente 30

proteínas diferentes. Estas reacciones convierten fibrinógeno, una proteína soluble,

en filamentos insolubles de fibrina, que, con las plaquetas, forman un trombo

estable.

Se han propuesto varios modelos de cascada de coagulación, incluyendo el modelo

de la vía intrínseca y extrínseca, y el más reciente modelo celular de la coagulación.

❏ Vía intrínseca y extrínseca

El modelo de la vía intrínseca y extrínseca. La vía extrínseca se considera que es la

responsable de la generación inicial del factor X activado (factor Xa), mientras que la

vía intrínseca lleva a la amplificación de la generación del factor Xa. El factor Xa

desempeña un papel central en la cascada de coagulación debido a que ocupa un

punto en el que convergen la vía intrínseca y la extrínseca.

❏ Modelo celular de coagulación:

El modelo celular de la coagulación explica mejor el mecanismo de la hemostasia en

vivo e incluye las importantes interacciones entre las células directamente

implicadas en la hemostasia (esto es, células portadoras de factor tisular [FT] y

plaquetas) y los factores de coagulación. Este modelo representa con mayor

precisión la interacción entre la actividad celular y las proteínas de la coagulación

que conduce a la formación de trombos y a la hemostasia.

Imagen 16: Cascadas de coagulación

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Pruebas cualitativas:

Las pruebas serán realizadas en telaraña del tipo cobweb

❏ Identificación de vitaminas.

❏ La vitamina K (4-amino-2-metil-1-naftol, que puede simbolizar como K RED y

cuyo P.M. = 257 g/mol) es un alcohol que puede oxidarse a la cetona

correspondiente (2-metil-1,4-naftoquinona, que puede simbolizar como KOX).

Al par KOH/KRED se le puede asociar un potencial Eº = -0.

❏ Identificación de aminoácidos y proteínas

❏ Reacción con la ninhidrina: El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma

complejos coloreados con la ninhidrina: violeta azulado en la mayoría de los

aminoácidos cuyo grupo amino es primario, amarillo para la prolina e

hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene un grupo amino en la cadena

lateral. Esta reacción también identifica los grupos alfa-amino libres presentes

en péptidos y proteínas.

❏ Reacción Xantoproteica: Los anillos aromáticos presentes en algunos

aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado formando nitroderivados

de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reacción permite reconocer la

presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.

Identificación de carbohidratos:

❏ Reacción de identificación con Fehling: Fehling I consiste de 7 g sulfato de

cobre(II) hidratado disuelto en 100 mL de agua destilada.

Fehling II se hace disolviendo 35 g de tartrato doble de sodio y potasio y 10 g

de hidróxido de sodio en 100 mL agua destilada.

Reactivo de Fehling: se mezcla volúmenes iguales de la solución de Fehling I y

Fehling II para formar una solución azul intenso, si cambia a rojo se dice que la

muestra es positiva Se usa para la identificación de azúcares reductores

❏ Reacción de identificación con Benedict Reactivo de Benedict carbonato de

sodio + citrato de sodio + sulfato de cobre (II) Los azúcares reductores cambian

de color a una coloración más oscura debido a que poseen un grupo carbonilo

libre.

Los azúcares no reductores tienen a su grupo carbonilo tiene enlace glucosilado

por lo que su coloración no varía

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❏ Reacción de identificación con Lugol El lugol está formado por yodo y yoduro

de potasio, cuando se agrega en una muestra la coloración es negra debido a

que los azúcares atrapan al yodo haciendo que este color característico se

concentre, si lo sometemos a temperatura estamos deshaciendo la hélice que

contiene el yodo y nos da una coloración transparente.

Espectrometría

Es la técnica espectroscópica utilizada para determinar la concentración de una

sustancia. Es la CUANTIFICACIÓN de la cantidad de energía radiante absorbida

por las moléculas de una muestra en función de las longitudes de onda específicas.

Ley de Lambert-Beer Establece que hay una relación lineal entre la absorción de luz

a través de una sustancia y la concentración de la sustancia. A = ε· l · c Donde: A =

absorbancia = Coeficiente de extinción molar (M-1 cm-1 ) l = longitud de la celda

(cm).

Imagen 17: instrumentación de un espectrofotómetro

Imagen 18: Grafica para curva patrón

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PARCHES TRANSDÉRMICOS

Los parches transdérmicos son preparaciones farmacéuticas flexibles de tamaño

variable, que contienen uno o más principios activos. Están destinados a ser

aplicados en la piel intacta para suministrar el principio o principios activos a la

circulación sistémica después de atravesar la barrera cutánea. Los parches

transdérmicos se componen normalmente de una cubierta externa que sirve de

soporte a una preparación que contiene el principio o principios activos. Los parches

transdérmicos están recubiertos en la cara que corresponde a la superficie de

liberación de la preparación con una tira protectora, que se retira antes de aplicar el

parche a la piel. La cubierta externa es una lámina de soporte impermeable al

principio o principios activos, y normalmente al agua, destinada a soportar y

proteger la preparación. La cubierta externa puede tener las mismas dimensiones

que la preparación o ser mayor que ésta. En el último caso, la parte de la cubierta

externa que sobresale está recubierta de un adhesivo sensible a la presión, que

asegura la adherencia del parche a la piel. La preparación contiene el principio o

principios activos junto con excipientes, tales como estabilizantes, solubilizantes o

sustancias destinadas a modificar la velocidad de liberación o a mejorar la absorción

transdérmica. Puede tratarse de una matriz sólida o semisólida en una o varias

capas. En este último caso, la composición y estructura de la matriz determinan el

perfil de difusión del principio o principios activos hacia la piel. La matriz puede

contener adhesivos sensibles a la presión que aseguren la adherencia de la

preparación a la piel. La preparación puede tener forma de depósito semisólido, una

de cuyas caras es una membrana que puede controlar la liberación y difusión del

principio o principios activos. En este caso, las sustancias adhesivas sensibles a la

presión pueden estar aplicadas en algunas o en todas las partes de la membrana, o

bien sólo en los bordes de la membrana de la cubierta externa. Cuando se aplica

sobre la piel intacta, limpia y seca, el parche transdérmico se adhiere firmemente a

la piel al ejercer una presión suave con la mano o con los dedos y puede retirarse

sin causar daño apreciable en la piel y sin arrastrar la preparación. El parche no

debe ser irritante ni sensibilizar la piel, incluso tras aplicaciones repetidas. La tira

protectora consiste generalmente en una lámina de material plástico o metálico.

Cuando se retira, no arrastra la preparación (matriz o depósito) ni el adhesivo. Los

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parches transdérmicos están normalmente acondicionados en sobres individuales

sellados.

Problema:

¿Cuáles son las propiedades físicas y químicas de la telaraña?

Objetivo:

● Identificar por métodos cualitativos, las propiedades químicas que posee la

telaraña.

● Realizar pruebas utilizando la telaraña de tiempo de coagulación en muestras

de sangre.

● Elaborar parches funcionales con la telaraña, que favorezca la coagulación

de heridas superficiales en la piel.

Hipótesis:

La telaraña tiene propiedades físicas y químicas (como carbohidratos, proteínas y

almidón) útiles para realizar un producto.

Procedimiento:

Pruebas cualitativas para aminoácidos y proteínas

Materiales:

❖ Gradillas para tubos de ensayo.

❖ Tubos de ensayo.

❖ Pipetas graduadas de 1, 2 y 5 ml.

❖ 10 ml de Reactivo de ninhidrina.

❖ Mechero.

Procedimiento (reacción con):

Ninhidrina:

❖ En un tubo de ensayo colocar:

❖ Ninhidrina: (Hidrato de tricetohidrindeno al 0.1 %).

❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 mL.

❖ Reactivo ninhidrina 1 mL.

❖ Calentar hasta ebullición por 1 min.

❖ Deje enfriar y observe.

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Xantoproteica

❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 ml.

❖ Ácido nítrico concentrado (HNO3) 0.5 ml.

❖ Mezclar bien.

❖ Calentar en baño maría y observar.

Pruebas cualitativas para carbohidratos:

Materiales

❖ Gradilla con tubos de ensayo

❖ Pipeta de 5ml

❖ Baño María

❖ 1ml de reactivo de lugol

❖ 1ml de reactivo de Benedic

❖ 1ml de reactivo de Feling

Procedimiento (reacción con):

Lugol

❖ Colocar en un tubo de

ensaye la sustancia

problema (1 ml).

❖ Colocar tres gotas de lugol.

❖ Mezclar bien.

❖ Calentar a la llama y observar.

Benedic

❖ Colocar en un tubo de ensaye la

sustancia problema (1 ml).

❖ Colocar el reactivo de Benedic (1ml).

❖ Mezclar bien.

❖ Calentar en baño maría y observar.

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Feling

❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 ml.

❖ Reactivo de feling (1 ml).

❖ Mezclar bien.

❖ Calentar en baño maría y observar.

MEDICIÓN DEL TIEMPO DE COAGULACIÓN

Se realizó de la siguiente manera:

❖ Inmediatamente ingresada la sangre al tubo de ensayo se procedió a moverlo

para homogeneizar la muestra y se colocó en baño María de 37°C.

❖ Cada tubo se inclinó 45 º aproximadamente cada 15 segundos, para

comprobar que la sangre ha coagulado.

❖ El intervalo de tiempo comprendido entre el ingreso de sangre a la jeringa y el

cambio de un estado fluido a otro coloidal se ha interpretado como el “Tiempo

de coagulación”.

❖ El mismo método se aplicó en la medición del tiempo de coagulación en

todos tubos.

Propuesta para realizar el parche

Materiales:

1. Papel contac decorado.

2. Gasa.

3. Telaraña.

4. Tijeras.

Procedimiento

1. Limpiar la telaraña con agua destilada.

2. Cortar el papel contact decorado en forma de rectángulo de 2cm X 6cm

aproximadamente.

3. Hacer un cuadrado con la gasa de 0.5cm x 0.5cm aproximadamente.

4. Envolver con la gasa la telaraña limpia, y pegarla en el centro de la tira de

papel contact.

5. Poner un protector al papel contact (mismo que ya viene incluido)

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Resultados

Fecha Carbohidratos (Almidón)

Carbohidratos (monosacáridos)

Proteínas (biuret)

Aminoácidos (anhidrita)

pH (potenciómetro)

noviembre Positivo Positivo Positivo Positivo 6.7

11/01/2019 Positivo Negativo Positivo Positivo 6.8

18/01/2019 Negativo Negativo Negativo Negativo 6.4

25/01/2019

Negativo Negativo Positivo Positivo 6.6

22/02/2019 Negativo Positivo Positivo Positivo 6.51

Tiempos de coagulación Muestra Muestra con telaraña

1/Febrero/2019 8 minutos 7 minutos

8/Febrero/2019 8 minutos 6 minutos

22/febrero/2019 5 minutos 3 minutos

22/febrero/2019 5 minutos 3 minutos

Espectrofotometría

1 2 3 4 5 6 7

0 0.6 0.73 0.86 0.91 0.94 1.03

0 0.69 0.87 0.89 0.95 0.91 1.1

Promedio 0.645 0.8 0.875 0.93 0.925 1.065

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Para hacer la curva patrón hicimos 8 soluciones con diferentes cantidades de

reactivo

No. de tubo 1 2 3 4 5 6 7 8

ml de albúmina 0 0.1 0.2 0.4 0.6 0.8 1

ml de agua 9 8.9 8.8 8.6 8.4 8.2 8 8

ml de muestra problema

1

ml de reactivo de biuret

1 1 1 1 1 1 1 1

Y cada una se analizó en el espectrofotómetro, se registraron los resultados de

absorbancia de cada uno.

En la gráfica podemos apreciar que el eje de las Y representa la absorbancia y el

eje de las X representa la concentración que tenía cada muestra para hacer la curva

patrón de nuestra sustancia problema.

Así es como obtuvimos el factor de cómo fue aumentando la cantidad de proteínas

en las soluciones.

En las siguientes imágenes representamos algunas de las pruebas cualitativas que

se practicaron a la muestra para ver su reacción en cuanto a la detección de

propiedades químicas

y = 0.097x + 0.475R² = 0.9707

0

0.2

0.4

0.6

0.8

1

1.2

0 1 2 3 4 5 6 7

AB

SOR

BA

NC

IA

CONCENTRACON (MG/ML)

Series1 Lineal (Series1)Proteínas Factor de crecimiento

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En la imagen “A” muestra la reacción de Fehling que sirve para la identificación de

carbohidratos antes de entrar al baño maría, en las siguientes dos imágenes se

muestra la reacción que sucedió después de 1 minuto en el baño, vemos que la

muestra presenta una coloración verdosa y en la imagen “B” se alcanza a ver la

presencia de una acumulación de cambio color amarillo

Imagen A Imagen B Imagen C

En la siguiente prueba se representa la reacción de la ninhidrina que sirve para la

identificación de proteínas, en la muestra de la imagen “D” se presenta la prueba

antes de entrar al baño maría, y la imagen “E” la podemos observar después de un

minuto en el baño, notamos que la prueba tuvo una coloración amarillenta lo que

nos indica una reacción positiva pues en un principio la muestra lucia incolora.

Imagen D Imagen E

En la imagen “F” podemos ver dos tubos de ensaye en uno está la reacción de la

ninhidrina que se explicó anteriormente y en el otro la reacción de benedict la cual

explicaremos ahora, esta presenta una coloración azul claro antes de entrar al baño

maría, en la imagen “G” se muestra la prueba un minuto después de haber estado

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en el baño maría, podemos notar una coloración azul claro, no notamos cambio

alguno por lo que afirmamos la prueba es negativa

Imagen F Imagen “G”

En las siguientes imágenes mostramos la técnica con la que nosotros usamos el

potenciómetro para medir el pH de la telaraña como evidencia de la prueba.

Imágenes en representación de la medición de pH

En las siguientes imágenes se representa la diferencia de la coagulación, en la

imagen “H” encontramos que la muestra se presenta totalmente coagulada, lo que

es una evidencia del efecto que provoca la telaraña, pues en esta imagen se utilizó

la sustancia experimental, y en el caso de la imagen “I” se representa nuestra

muestra control, incluso se llega a percibir que esta no se encuentra totalmente

coagulada y se cabe recalcar que las fotos fueron tomadas, en un intervalo de

tiempo igual, con se presentó algún cambio de temperatura, presión, o alguna otra

intervención que pudiesen afectar su resultado, la prueba se realizó bajo las mismas

condiciones y con la misma cantidad de muestra sanguínea

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Imagen H imagen I

En la siguiente gráfica podemos ver la diferencia en de tiempos en el proceso de

coagulación, de color azul representamos una muestra control, que se llevó a cabo

solo con la sangre sin ningún elemento, que afecta las condiciones para el proceso

natural de la coagulación y con el color rosa representamos muestras bajo las

mismas condiciones pero con nuestra sustancia experimental (telaraña), analizando

estos resultados se observa claramente que la telaraña acelera el proceso de la

coagulación constantemente, se refleja un beneficio que se intenta comprobar, de

igual manera quedar resaltar que en todas las ocasiones se utilizó el mismo tipo de

muestra sanguínea para el control y la prueba a realizar.

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Análisis de Resultados

Con las muestras realizadas, analizamos que la telaraña, tiene proteínas que

ayudan a la coagulación, ya que podemos observar que los tiempos de coagulación

de la sangre en las pruebas practicadas, se ven alteradas desde uno hasta tres

minutos de diferencia, también podemos observar que en algunas pruebas salieron

positivos los carbohidratos y en otras no, creemos que esto se debe a que la

telaraña recolectada fueron de diferentes áreas del CCH y encontramos que la

telaraña recolectada de espacios abiertos como jardines, jardineras, áreas verdes o

árboles presentan la prueba de carbohidratos positivas, por otro lado las muestras

recolectadas de áreas cerradas, como salones y laboratorios la presentan negativa,

También afirmamos que no tiene almidones pues no se detectaron en las pruebas

realizadas múltiples ocasiones.

El pH de la telaraña se encuentra ligeramente ácido, pues el promedio de las

pruebas realizadas indicaron que está entre 6.6 la muestra ácida es tan mínima

que la podríamos considerar neutra, sin embargo para la realización del parche

´podemos hablar que, las condiciones en las que fue realizada es debido

cuestiones de naturaleza misma de la telaraña, el esterilizar la muestra en el

autoclave está manifiesta una desnaturalización de proteínas, mismas que son el

fundamento de la coagulación de la sangres, por lo que optamos ,simplemente por

lavar con cuidado la muestra con agua destilada para no afectar las propiedades de

la misma, en cuanto al material utilizado para la realización del parche se decidió

que fuera de esa manera, debido a que es un material, poco costoso y factible para

conseguir.

Conclusiones

Para finalizar concluimos en que aceptamos nuestra hipótesis, ya que

efectivamente, con las pruebas cualitativas que practicamos en la telaraña, se

lograron identificar sustancias químicas como proteínas y aminoácidos esenciales,

que ayudan al proceso de coagulación entonces se elaboró un parche que permite

agilizar la coagulación de la sangre en una muestra, sin embargo el uso de este es

sólo en heridas no muy graves y pequeñas, como cortadas o heridas superficiales,

en caso de ser una herida un poco más profunda se podrá usar para calmar la

hemorragia, no obstante se recomienda que visite a su médico para que este le

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realicen la asepsia y las curaciones pertinentes, se tiene que entender que este

parche no pretende suplantar al médico, más bien su objetivo principal es ayudar al

instante a la interrupción del sangrado para evitar, la pérdida de sangre o que se

disminuya su pérdida.

Fuentes de consulta 19/10/2018

● ALENCASTRE J. . (2015 ). CARACTERÍSTICAS DE LAS PROPIEDADES DINÁMICAS DE LA SEDA DE

ARAÑA . 2018, de UNIVERSIDAD POLITÉCNICA DE MANDRIL Sitio web:

http://oa.upm.es/39341/1/JORGE_HERNAN_ALENCASTRE_MIRANDA.pdf

● BBC. (ENERO, 5, 2017). 3 sorprendentes usos médicos de la seda de tela de araña. OCTUBRE 19,

2018, de BBC Sitio web: https://www.bbc.com/mundo/noticias-38521614

● CATALÁ R.(2008, JUNIO ). GUÍA DEL MAESTRO . ¿CÓMO VES?, 115, p.10

http://www.comoves.unam.mx/assets/revista/115/guiadelmaestro_115.pdf.

● COMPOSICION QUÍMICA DE ALIMENTOS EN NUTRICIÓN

(http://www.fao.org/3/Ah833s19.htm). América Latina y el Caribe: FAO.Vargas, R. .

● DUARTE, J. & ESPINOZA, F. . (2008). Óxido nítrico: metabolismo e implicaciones

clínicas. AGOSTO, 2018 , de Medicina Interna de México Sitio web:

https://www.cmim.org/boletin/pdf2008/MedIntContenido06_07.pdf

● ELICES D.(18 DE FEBRERO DE 2009). LAS ARAÑAS Y SUS TELAS UN PARADIGMA

MULTIDISCIPLINAR. 24 DE AGOSTO DE 2018, de REAL ACADEMIA DE DOCTORES DE ESPAÑA Sitio

web: http://www.rac.es/ficheros/doc/00803.pdf

● ELICES, M.PEREZ, J. & PLAZA, G. . (AGOSTO 2011). USOS MÉDICOS DE LA SEDA . AGOSTO

2018 , de UNIVERSIDAD POLITÉCNICA DE MANDRIL Sitio web:

https://www.investigacionyciencia.es/files/7373.pdf

● Farmacia, P. (2015). Parches Medicamentosos. Noviembre 11, 2018 , de ELSERVIER Sitio web:

http://www.elsevier.es/es-revista-farmacia-profesional-3-articulo-parches-medicamentosos-

X0213932415390826

● FRANCO, D. & SÁNCHEZ. E. . (S/F). Ejercicios para clase Equilibrios REDOX. NOVIEMBRE

21, 2018 , de FACULTAD DE QUÍMICA UNAM Sitio web:

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Ejercicios_REDOX_para_clase_6980.pdf

● Gomez. (S/F). METODOS CUANTITATIVOS PARA LA IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS Y

PROTEINAS. FEBRERO 17, 20019, de Unam Sitio web:

http://webdelprofesor.ula.ve/farmacia/gmendez/manuales%20PDF/EXPERIMENTO%202%20IDENT%20AA

%2006-04.pdf

GOMEZ, R. & Murillo, R. (s/f). Espectroscopia infrarroja. Sitio web:

http://sistemas.fciencias.unam.mx/~fam/Infrarroja.pdf

● Ibarra G.(2018, DICIEMBRE 30 ). Seda de araña. ¿CÓMO VES?, 242,

http://www.comoves.unam.mx/numeros/articulo/115/seda-de-arana.

● KA, A. (FEBRERO 12, 2016). Lista de aminoácidos y sus funciones. SEPTIEMBRE 18, 2018,

de SCRIBD Sitio web:

http://www.rinconeducativo.com/datos/Cosmetolog%C3%ADa/Documentaci%C3%B3n/lista%20de%20amino

%C3%A1cidos%20y%20sus%20funciones.pdf

● LOZANO, G.(S/F). ENSAYOS PARA RECONOCIMIENTO DE AMINOÁCIDOS. OCTUBRE 19, 2018, de

UNIVERSIDAD DE BOGOTÁ Sitio web:

http://avalon.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoacidos.pdf

● MANRÍQUEZ A. (2005 ). ANÁLISIS DE LA ARACNOFAUNA CONSTRUCTORA DE REDES (ARANEAE)

PRESENTE EN UN BOSQUE NATIVO Y UNA PLANTACIÓN DE EUCALIPTO (Eucalyptus nitens), X

REGIÓN, CHILE. AGOSTO 24, 2018, de UNIVERSIDAD AUSTRAL DE CHILE Sitio web:

http://cybertesis.uach.cl/tesis/uach/2005/fcm285a/doc/fcm285a.pdf

● Martinuzzo M. (Agosto 2017). Sistema de coagulación. HEMATOLOGÍA, 21, pp. 31-42

http://www.sah.org.ar/revista/numeros/vol21/extra/08-Vol%2021-extra.pdf.

● Matilla, B.Mauriz, J., Culebras, M., GonzáleZ, J. & González, P.. (FEBRERO 12, 2002).

La glicina: un nutriente antioxidante protector celular. AGOSTO 24, 2018 , de NUTRICIÓN

HOSPITALARIA Sitio web: http://www.nutricionhospitalaria.com/pdf/3277.pdf

25

● Mondragon, C. (julio, 2017). Espectroscopia de infrarrojo para todos. Sitio web:

https://ciatej.mx/files/divulgacion/divulgacion_5a43b7c09fdc1.pdf

●

● National institutes of health. (Febrero 17, 2016). Datos sobre la vitamina K. Sitio Web:

https://ods.od.nih.gov/pdf/factsheets/VitaminK-DatosEnEspanol.pdf

● PUYCAN, F. & LAVADO, E. . (2012). EFECTO DE LA TELARAÑA DE LOXOSCELES LAETA EN LA

COAGULACIÓN SANGUÍNEA IN VITRO Y SU IDENTIFICACIÓN DE CALCIO . AGOSTO, 2018 ,

de CREATIVE COMMONS Sitio web:

http://dspace.unitru.edu.pe/bitstream/handle/UNITRU/1866/Fernandez%20Puycan%20Manuel%20Arturo.pdf

?sequence=1&isAllowed=y

● Real Farmacopea Española. (Enero, 2008). Parches transdérmicos. Sitio web:

http://www.ugr.es/~adolfina/asignaturas/TF3/Parches.pdf

● S/A. (2013). LABORATORIO DE ALIMENTOS I. PROCEDIMIENTOS. Enero 25, 2019 , de UNAM FAC.

QUÍMICA Sitio web: http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/PROCEDIMIENTOS13-I_20566.pdf

● Vargas, A. (julio 2, 2016). El fibrinógeno: su fisiología e interacciones en el sistema

de la coagulación.. Sitio web: http://www.medigraphic.com/pdfs/rma/cma-2016/cmas162g.pdf

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