UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO

CARRERA DE INGENIERIA BIOQUIMICAMODALIDAD PRESENCIAL

ROCIO HERNANDEZ - JUAN JOSE VILLACIS

SEXTO SEMESTRE “U”

BIOQUIMICA II

DOCENTE: ING. CECILIA CARPIO

Ambato – Ecuador

Marzo-Agosto 2012

ATP- SINTASA

Existen numerosas enzimas que hidrolizan el ATP en la célula, sin embargo, el 90% de la síntesis en condiciones aerobias lo realiza la ATP sintasa. La ATP sintasa es un complejo enzimático ampliamente distribuido en la naturaleza. Se localiza en la membrana plasmática de las bacterias, la membrana tilacoidal de los cloroplastos (de algas y plantas) y la membrana interna de las mitocondrias de animales (DOMÍNGUEZ &GÓMEZ, 2005).

La ATP sintasa de mitocondrias de bovino, tiene un alto grado de complejidad estructural pero es la mejor conocida (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005).

Este complejo se encarga de acoplar el flujo de protones a través de la membrana mitocondrial interna para la síntesis de ATP, produciendo más de 100 moléculas de ATP por segundo. Además de que provee a la célula la energía necesaria para realizar procesos vitales, aunque también puede llevar a cabo la hidrolisis de ATP. Al complejo también se lo nombra F1F0ATPasa (CANO-& GONZALES, 2011; BOYER & WALKER, s/f;),

Localización de la ATP-sintasa en la mitocondria; 2012

En una vista al microscopio electrónico, la ATP-sintasa aparece como una “piruleta” ubicada en la membrana mitocondrial interna, con su cabeza “mirando” a la matriz mitocondrial (BOYER & WALKER, s/f).PARTES

Está formada por dos segmentos definidos por su polaridad, un hidrofóbico o F0 integrado a la membrana y un segmento hidrofílico o F1,este complejo realiza dos reacciones acopladas (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005).

UNIDAD CATALITICA F1

Está compuesto por subunidades solubles y es el dominio catalítico de la enzima, es decir, el que une el ADP y el fosfato para formar el ATP. La energía de este proceso proviene de laformación de un gradiente electroquímico compuesto de iones con carga (H+) proporcionado por la cadena de transporte de electrones que bombea los H+ hacia el compartimiento contrario al que se encuentra el complejo F1 que sintetiza el ATP (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005; CANO& GONZALES, 2011).

Las subunidades de esta son cinco, 3 alfa, 3 beta, gamma, delta y épsilon.En el cual alfa y beta son miembros de la familia de NTPasas, ambas unen nucleótidos pero solo participa en la catálisis. Cada unidad adopta diferente conformación debido a su interacción con gamma (LOPEZ, 2010).

UNIDAD BOMBEADORA DE H+ F0

Esta es una unidad embebida en la membrana mitocondrial interna, es aquel que transporta los iones (protones o sodio) através de una membrana. Está formada por 10 a 14 subunidades c, dos subunidades de b y una subunidad a en la periferia del anillo (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005; LOPEZ, 2010; BOYER & WALKER, s/f).

Los protones bombeados al espacio intermembrana durante la cadena de transporte de electrones vuelven a la matriz mitocondrial a través de la unidad F0, provocando la rotación de la unidad γ dentro de la cabeza F1, lo que da lugar a la síntesis de ATP (BOYER & WALKER, s/f). La eficiencia de la enzima para sintetizar ATP depende del número de subunidades c (que es variable para cada especie). La estequiometría protón-ATP es de 3-4 protones para generar un ATP (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005; BARBERENA, s/f).

MEDIO DE CONECCION DE LAS SUBUNIDADES

Las subunidades F1 y F0 están conectadas por el tallo y por una columna externa formada por b2y . Siendo la unidad móvil el anillo c y tallo , y la unidad estática el resto de la molécula (LOPEZ, 2010).

HIDROLISIS DE ATP

Durante un ciclo de rotación de 360 grados se sintetizan 3 ATP con la rotación en el sentido de las manecillas del reloj o se hidrolizan en el sentido contrario. Se puede usar la energía liberada en la hidrólisis del ATP para bombear iones a través de la membrana (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005; BOYER & WALKER, s/f).

PRODUCCION DE ATP

El movimiento de protones a través de ATP sintasa es necesario para la liberación de ATP de F1. La distribución de la energía de fijación de nucleótidos en el sitio catalítico genera el movimiento que da origen a la rotación de la subunidad y a su vez la subunidad almacena energía que al revertir el movimiento de bisagra permite la salida de los productos y que el sitio catalítico regrese a su estado original, para un nuevo ciclo (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005; BOYER & WALKER, s/f).

Igual que cualquier proceso metabólico, la síntesis de ATP por la ATP-sintasa está sujeta a una regulación estricta. Existen reguladores externos como la disponibilidad de sustratos ADP Pi, por sus respectivos acarreadores mitocondriales y la generación del gradiente electroquímico provisto por la cadena de transporte de electrones y sus bombas de protones (DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005)

BIBLIOGRAFIA

BARBERENA, E. Mitocondria generador de energía. Universidad Autónoma Metropolitana Iztapalapa-Mexico. s/f. Disponible en: http://docencia.izt.uam.mx/acbc/documentos/pdf/diaporamas/10_mitocondria_e_cortes.pdf. (1/12/2012).

BOYER & WALKER, s/f).Formacion de ATP: La ATP-Sintasa. Disponible en: http://bacterio.uc3m.es/docencia/doctorado/sistemas_complejos/biofisica/biophys19.pdf. (1/12/2012).

CANO & GONZALES, 2011. F1 F0 –ATP-Sintasa y sus diferencias estructurales. Universidad Nacional Autónoma de México, México D.F. Disponible en: http://computo.sid.unam.mx/Bioquimica/PDF/2011/03/e_1erArticulo.pdf. (1/12/2012).

DOMÍNGUEZ; GÓMEZ, 2005. La F1 y F0 ATP-Sintasa: un complejo proteico con gran versatilidad estructural y funcional. TIP Rev.Esp.Cienc.Quím.Biol. Vol. 8, No. 1.

Disponible en: http://www.medigraphic.com/pdfs/revespciequibio/cqb-2005/cqb051c.pdf. . (1/12/2012).

LOPEZ, R. 2010. ATP-Sintasa: estructura y function. Disponible en: http://www.slideshare.net/rild27/atp-sintasa#btnNext. (1/12/2012).

http://www.youtube.com/watch?v=9kP79bTd5aA.