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ENZIMAS

Enzimas funcionales y no funcionales

Las enzimas son biocatalizadores químicos de naturaleza proteica, que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en: 

La sangre Los líquidos intestinales La boca (saliva) El estómago (jugo gástrico) 

Las enzimas funcionales.-

Las enzimas funcionales son aquellas que tienen una función definida y especifica en la catalización de una reacción. Como se sabe las enzimas se pueden encontrar en muchas de las partes de nuestro cuerpo una de ellas, son las enzimas que se encuentran en el plasma sanguíneo este constituye su sitio normal de acción, y su concentración plasmática esequivalente o mayor que la del tejido donde se producen. A este grupo pertenecen laSeudocolinesterasa, así como las enzimas que intervienen en la coagulación. La determinación de la actividad de estas enzimas tiene interés clínico en la evaluación tanto de la función propia de la enzima como en el estudio como de la función del tejido que la sintetiza.

Las Enzimas No funcionales.-

Las enzimas no funcionales son aquellas que no tienen una función conocidaya sea porque no dispone de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores.En el plasma sanguíneo estas enzimas no funcionales se encuentran presentes normalmente a niveles muy bajos de concentración y no llevan a cabo función alguna conocida en la sangre. Actúan en el interior de la célula o tejidos.

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Isoenzimas de interés diagnóstico

Isoenzimas de la Creatinfosfoquinasa

La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido muscular tanto esquelético como cardíaco y en menor concentración en otros tejidos. Se puede dividir en tres Isoenzimas: MM, MB, y BB, y se la emplea tanto en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa sérica, de igual modo que determinadas patologías sistémicas. En primer lugar, corresponde considerar si este hallazgo de laboratorio se halla acompañado de síntomas como las mialgias, que nos orienten hacia una patología en particular. En segundo término, cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles séricos de creatinfosfoquinasa. En pacientes asintomáticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente controles periódicos que permitan descartar otras patologías. La asociación de miopatía con el uso de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con múltiples beneficios.La medición de la creatinfosfoquinasa es una determinación de laboratorio inespecífica pero sumamente útil para el diagnóstico y el seguimiento de miopatías. El problema surge con pacientes asintomáticos o mínimamente sintomáticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnóstico.

Isoenzimas de la Lactato Deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa o deshidrogenasa del ácido láctico (LDH) es una enzima presente en múltiples tejidos orgánicos, se libera al plasma como consecuencia de la destrucción celular (fisiológica o patológica) y es un marcador de destrucción celular sensible aunque poco específico.Es posible distinguir 5 isoenzimas de la LDH, que permiten diferenciar hasta cierto punto el órgano u órganos de procedencia. Así, la LDH-1 procede en el 60% del músculo cardíaco, mientras que la LDH-5 procede mayoritariamente del hígado y la piel.Sin embargo, la determinación de isoenzimas está siendo abandonada de forma progresiva por ser sólo relativamente específicas y disponer hoy día de otros marcadores más eficaces (así p. ej., en el diagnóstico de la necrosis miocárdica resulta más útil la determinación de troponinas que la determinación de LDH-1 ya que ésta es sólo relativamente específica del corazón y su elevación es más tardía).

Entonces la lactato deshidrogenasa tiene 5 Isoenzimas, propias de distintas partes del cuerpo:

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LDH-1: en el corazón, músculos y eritrocitos.LDH-2: en el sistema retículo endotelial y leucocitos.LDH-3: en los pulmones.LDH-4: en los riñones, placenta y páncreas.LDH-5: en el hígado y músculo esquelético

Si bien la LDH es abundante en las células de los tejidos, los niveles en la sangre son, por lo general, bajos. Sin embargo, cuando los tejidos se dañan a causa de una lesión o una enfermedad, liberan más LDH en el torrente sanguíneo. Las afecciones que suelen causar este aumento en la cantidad de LDH en el torrente sanguíneo son las siguientes: enfermedades del hígado, ataques cardiacos, anemia, trauma muscular, fracturas óseas, cáncer, infecciones tales como la meningitis, la encefalitis o el VIH.

Isoenzimas de la amilasa

Las isoenzimas de la -amilasa se clasifican en dos grupos principales: las isoenzimas αtipo-P (P2, P3, P4, P5 y P6), específicas del páncreas, que representan el 35-45% de laactividad plasmática total de la -amilasa y las isoenzimas tipo-S (S2, S3, S4, S5 y S6), αde origen extra pancreático, producidas principalmente por las glándulas salivales pero también por otros tejidos como el ovario, pulmón, próstata, hígado, intestino delgado, riñón, etc. Las isoenzimas salivales son la forma sérica predominante, lo que condiciona que una parte importante de las hiperamilasemias tengan un origen no pancreático y sean debidas a procesos patológicos que afecten a los órganos productores de las isoenzimas de la -amilasatipo-S.α

Cinética enzimática y sus aplicaciones clínicas

La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición cuantitativa de los índices de las reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemático de factores que afectan estos índices. El análisis científico puede revelar el número y orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos y productos. La cinética enzimática aplicada representa el principal recurso mediante el cual los científicos identifican y caracterizan agentes terapéuticos que inhiben de manera selectiva los índices de procesos catalizados por enzimas específicos.

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BIBLIOGRAFIA

http://www.villavicencio.org.ar/pdf08/156.pdfhttp://zeus.colsanitas.com/manual_referencia/parametros_referencia2.php?prueba=413http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/ez-clinico.pdf

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