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Biol 3051 Moléculas Biológicas

Dr. Fernando J. Bird-Picó 2016 1

Capítulo 5: Bases Químicas de la Vida

Moléculas Biológicas

Dr. Fernando J. Bird-Picó

Departamento de BiologíaRecinto Universitario de Mayagüez

Carbohidratos

• Hidratos (H2O) de Carbono (C): CH2O• 1carbono: 2 hidrógenos: 1 oxígeno

• Monosacáridos• Azúcares simples, varían en tamaño: triosas (3-C),

tetrosas (4-C), pentosas (5-C), hexosas (6-C), etc.• glucosa, fructosa, y galactosa (hexosas), ribosa y

desoxiribosa (pentosa)

• Disacáridos• La unión por condensacón de 2 monosacáridos• Unidos por enlace glucosídico• maltosa, sucrosa, lactosa

Figure 5.3

Aldoses (Aldehyde Sugars) Ketoses (Ketone Sugars)

Trioses: 3-carbon sugars (C 3H6O3)

Glyceraldehyde Dihydroxyacetone

Pentoses: 5-carbon sugars (C 5H10O5)

Ribose Ribulose

Hexoses: 6-carbon sugars (C 6H12O6)

Glucose FructoseGalactose

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Figure 5.3b

Aldose (Aldehyde Sugar) Ketose (Ketone Sugar)

Pentoses: 5-carbon sugars (C 5H10O5)

Ribose Ribulose




Ribosa (C 5H10O5)(azúcar que encontramos en el RNA)

(b) Pentosas (azúcares de 5-carbonos)

Deoxiribosa (C 5H10O4)(azúcar que encontramos en el DNA)

Figure 5.3c

Aldose (Aldehyde Sugar) Ketose (Ketone Sugar)

Hexoses: 6-carbon sugars (C 6H12O6)

Glucose FructoseGalactose


Aldosas y Cetosas

© 2013 Lehninger Biochemistry

Figure 5.4

(b) Estructura anillada abreviada

(a) Fórmula lineal y anillada




Disacáridos: enlace glucosídicoFigure 5.5

(a) Reacción de deshidratación en la síntesis de ma ltosa

(b) Reacción de deshidratación en la síntesis de sa carosa

Glucosa Glucosa Maltosa

Glucosa Fructosa Sacarosa

Enlace 1−4glucosídico

Enlace 1−2glucosídico

H2O

H2O


Polisacáridos

• Cadenas largas de unidadesque se repiten (monómeros) de azúcar.

• Polisacáridos de almacenamiento:

• almidón en las plantas

• glucógeno en los animales

• Polisacáridos estructurales:• celulosa, en la pared celular

de las células vegetales(plantas); quitina enexoesqueleto de artrópodosy pared celular de hongos


Polisacáridos• Almidón: enlaces α

de glucosa son helicoidales

(Mostrar animación sobre almidón y celulosa)

α-glucosa y ß-glucosa



Figure 5.7

(a) Estructuras anilladas de � y � glucosa

� Glucosa � Glucosa

(b) Almidón: enlaces 1–4 de monómeros de � glucosa

(c) Celulosa: enlaces 1–4 de monómeros de � glucosa


Polímeros con enlaces ß

de glucosa son lineales y

pueden establecer

enlaces de H con fibras

adyacentes

Fig. 5-10

Estructura delMonómero dequitina.

(a) (b) (c)Quitina forma elexoesqueleto delos artrópodos.

Quitina es usada para laconfección de suturas quirúrgicas fuertesY flexibles

Quitina: polisacárido estructural en exoesqueleto de artrópodos y pared celular de

muchos hongos


Funciones de algunos polisacáridos




Carbohidratos modificados y complejos

• Algunos son derivados de monosacáridos• Glucosamina y galactosamina : el terminal de

alcohol (OH) es reemplazado por el terminal amino (NH2)

• Glucosamina se encuentra en la quitina (exoesqueleto de artrópodos)

• Galactosamina se encuentra en los cartílagos

• Glicoproteínas : mucopolisacáridos• Glicolípidos : forman parte de la membrana

celular y estructuras dentro de la célula

Derivados de hexosasimportantes en la biología


Lípidos

• Único grupo de moléculas biológicas que no forman polímeros

• Moléculas ricas en regiones que contienenmayormente hidrocarbones (C-H).

• Pocos átomos de oxígeno (en grupos polares o iónicos)

• De consistencia grasosa o aceitosa• Relativamente insolubles en agua

• Todos los lípidos comparten entre sí la poca o ninguna afinidad con el agua

• Grasas neutrales, aceites, fosfolípidos, carotenoides, esteroides y ceras

Grasas• Triacilglicerol

• Principal grasa de almacenaje • glicerol + 3 ácidos grasos

• Monoacilgliceroles y diacilgliceroles• 1 o 2 ácidos grasos

• Ácidos grasos saturados o no saturados• Saturados: # máximo de átomos de hidrógenos en la

cadena de carbonos.• No saturados: enlaces dobles entre carbonos; forman

aceites a temperatura ambiente.

• Algunos ácidos grasos son nutrientes esenciales (el cuerpo no los fabrica) en las dietas: ácido linoleico y linolénico; araquidónico



Ácido graso(ácido palmítico)

Glicerol(a) Rx de deshidratación en la síntesis de una gras a

Enlace éster

(b) Molécula de grasa (triacilglicerol)

Figure 5.9

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Figure 5.10

(a) Saturated fat (b) Unsaturated fat

Structuralformulaof a saturatedfat molecule

Space-fillingmodel ofstearic acid,a saturatedfatty acid

Structuralformula of anunsaturatedfat molecule

Space-fillingmodel of oleicacid, anunsaturatedfatty acid Cis double

bond causesbending.

Composición de ácidos grasos en trestipos de lípidos en los alimentos


Fosfolípidos

• Estructura• glicerol• 2 ácidos grasos• Un grupo fosfato

• Función• Componente de membranas celulares

• Características;• Es una molécula anfipátida



Figure 5.11

Choline

Phosphate

Glycerol

Fatty acids

Kink due to cisdouble bond

Hyd

roph

ilic

head

Hyd

roph

obic

tails

(a) Structural formula (b) Space-filling model (d) Ph ospholipid bilayer

(c) Phospholipid symbol

Hydrophilichead

Hydrophobictails


Esteroides

• Moléculas compuestas de átomos de carbono en estructura de 4 anillos

• colesterol, sales biliares, algunas hormonas

Figure 5.12


Esteroides

• En las membranas de células vegetales encontramos fitosterol

Otros esteroides

• Siguiendo la rutade síntesis del colesterol, loshongos producenergosterol y las plantasestigmasterol(sitosterol)




Carotenoides

• Insoluble en agua y tienen consistencia aceitosa.• Isopreno : subunidades de 5-C• Caroteno : si se rompe produce 2 moléculas de retinol

(vitamina A)• Retinol : moluscos, insectos e invertebrados tienen el

mismo compuesto en los ojos pero no están relacionados

ß- caroteno

licopene

Proteínas

• Polipéptidos• Polímeros largos y lineales de amino ácidos• 20 amino ácidos (monómeros) naturales• Unidos por enlaces péptidos

• Las proteínas tienen diferentes funciones:• enzimas• Componentes estructurales• Reguladores del metabolismo celular

Figure 5.13a

Enzymatic proteinsFunction: Selective acceleration ofchemical reactionsExample: Digestive enzymes catalyze thehydrolysis of bonds in food molecules.

Enzyme

Storage proteinsFunction: Storage of amino acidsExamples: Casein, the protein of milk, is themajor source of amino acids for babymammals. Plants have storage proteins in their seeds. Ovalbumin is the protein of eggwhite, used as an amino acid source for thedeveloping embryo.

Ovalbumin Amino acidsfor embryo

Defensive proteinsFunction: Protection against diseaseExample: Antibodies inactivate and helpdestroy viruses and bacteria.

Virus

Antibodies

Bacterium

Transport proteinsFunction: Transport of substancesExamples: Hemoglobin, the iron-containingprotein of vertebrate blood, transportsoxygen from the lungs to other parts of thebody. Other proteins transport moleculesacross membranes, as shown here.

Transportprotein

Cell membrane

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Figure 5.13b

Function: Coordination of an organism’sactivitiesExample: Insulin, a hormone secreted by thepancreas, causes other tissues to take upglucose, thus regulating blood sugar,concentration.

Highblood sugar

Insulinsecreted

Hormonal proteins

Normalblood sugar

Function: Response of cell to chemicalstimuliExample: Receptors built into themembrane of a nerve cell detectsignaling molecules released by othernerve cells.

Receptor proteins

Signalingmolecules

Receptorprotein

Function: MovementExamples: Motor proteins are responsiblefor the undulations of cilia and flagella.Actin and myosin proteins are responsiblefor the contraction of muscles.

Contractile and motor proteinsFunction: SupportExamples: Keratin is the protein of hair,horns, feathers, and other skinappendages. Insects and spiders use silkfibers to make their cocoons and webs,respectively. Collagen and elastin proteinsprovide a fibrous framework in animalconnective tissues.

Structural proteins

Muscletissue

30 µm

Actin MyosinActin

60 µmConnectivetissue

Collagen



Grupo R

GrupoCarboxilo

Grupo Amino Enlace Péptido

Glicilalanina (dipéptido)AlaninaGlicina

Grupo R

Enlace Péptido

• Enlace péptido es plano, no rota sobre sí

• Importante en la orientación de los amino ácidos

Amino Ácidos

• Amino y carboxilo: ambos grupos en la misma molécula

• Cadenas laterales o residuales:• Determinan propiedades químicas de cada

amino ácido• Ej.: no-polar, polar, acídico, o básico

• Funcionan como iones dipolares a pH celular: amortigüadores de importancia biológica

Estructura generalizada de un amino ácido

• Carbono α (alfa) unidoa un grupo amino (NH3), un grupocarboxilo (COOH), un protón (H) y un gruporesidual (R) que puede ser tan pequeño como un protón (H) o de variosátomos

Forma Ionizada

Ión dipolar (zwitterion)



Figure 5.14Nonpolar side chains; hydrophobic

Side chain (R group)

Glycine(Gly or G)

Alanine(Ala or A)

Valine(Val or V)

Leucine(Leu or L)

Isoleucine(Ile or I)

Proline(Pro or P)

Tryptophan(Trp or W)

Phenylalanine(Phe or F)

Methionine(Met or M)

Polar side chains; hydrophilic

Electrically charged side chains; hydrophilic

Aspartic acid(Asp or D)

Glutamic acid(Glu or E)

Lysine(Lys or K)

Arginine(Arg or R)

Histidine(His or H)

Glutamine(Gln or Q)

Acidic (negatively charged)

Basic (positively charged)

Asparagine(Asn or N)

Tyrosine(Tyr or Y)

Cysteine(Cys or C)

Threonine(Thr or T)

Serine(Ser or S)


• Secuencia u orden lineal de los amino ácidos enuna cadenade polipéptidos

Figure 5.18a

Aminoacids

Amino end

Primary structure of transthyretin

1 5 10

30 25 20 15

35 40 45 50

55606570

7580 85 90

95

100105110115

120 125Carboxyl end

EstructuraPrimaria


Enlaces de hidrógenomantienen vueltasde la hélice

(a)

• Formas en la cual la estructura primaria puede asociarse consigo misma

• α-hélice o β-plegada• Mantenida por los enlaces de

hidrógeno entre amino ácidos no adyacentes

Estructura secundaria

Enlaces dehidrógenomantienen hileras adyacentesunidas

(b)

ß-plegada



Fig. 5-21c

Estructura Secundaria

ß plegada

Ejemplos de Subunidades deamino ácidos

α hélice

Estructura Terciaria• Forma de la

cadena de polipéptidos cuando su estructura secundaria interacciona consigo misma

• Mantenida por interacción química de las cadenas laterales o residiales de los amino ácidos no adyacentes

(b) ColágenoAnillo de porfirina

o HemeCadena Alfa( -globina)α

Cadena Beta( -globina)β

Cadena Alfa( -globina)α

Cadena Beta( -globina)β

(a) Hemoglobina: proteína globular, que consiste de 4 cadenas de polipéptidos, cada una unida a un anillo de porfirina que contiene hierro (Fe) el grupo hemo (porfirina)

Estructura cuaternaria Figure 5.19

PrimaryStructure

Secondaryand TertiaryStructures

QuaternaryStructure

Function Red Blood CellShape

5 µm

Proteins do not associatewith one another; eachcarries oxygen.

Proteins aggregate into afiber; capacity tocarry oxygenis reduced.

5 µm

Normalhemoglobin

Normal �subunit

�

� �

�

�

�

�

�

Sickle-cellhemoglobin

Sickle-cell �subunit

Sic

kle-

cell

Nor

mal

1234567

1234567




Proteínas: Estructuras

Fig. 5-16

Enzima(sucrasa o sacarasa)

Substrato(sucrosa o sacarosa)

Fructosa

Glucosa

OH

HO

H2O

Fig. 5-20

Proteina de anticuerpo Proteina del virus del flu

Estructura de una Proteína

• Además de la estructura primaria, hay condiciones físicas y químicas que afectan la estructura

• Alteraciones en pH, concentración de sales, temperatura, y otros factores ambientales pueden ocasionar el que una proteína pierda su estructura

• La pérdida de la estructura natural de una proteína es la desnaturalización

• Una proteína desnaturalizada pierde su actividad biológica




Estructura proteica en la Célula

• Es difícil predecir la estructura de una proteína sobre la base de su estructura primaria

• La mayor parte de las proteínas probablemente sufren varias transformaciones en su estructura hasta alcanzar la estructura estable y con actividad biológica

• Chaperoninas (chaperonas) son moléculas de proteínas que asisten en la tarea de doblar y contorsionar de manera correcta la estructura de otras proteínas:• Enfermedades como Alzheimer, Parkinson y

mal de vacas locas (BSD).© 2014 Pearson Education, Inc.

Figure 5.21

Hollowcylinder

Cap

Chaperonin(fullyassembled)

Polypeptide

1 An unfoldedpolypeptideenters thecylinderfromone end.

2 Cap attachmentcauses thecylinder tochange shape,creating ahydrophilicenvironmentfor polypeptidefolding.

3 The capcomes off,and theproperlyfoldedprotein isreleased.

Correctly foldedprotein

El Rol de los Ácidos Nucleicos

• Hay dos tipos de ácidos nucleicos:– Ácido Deoxiribonucleico (DNA)– Ácido Ribonucleico (RNA)

• El DNA provee los mecanismos para su propia duplicación

• El DNA dirige la síntesis del RNA mensajero (mRNA) y, a través del mRNA, controla la síntesis de proteínas

• Esta síntesis de proteínas se lleva a cabo en los ribosomas

Copyright © 2008 Pearson Education, Inc., publishing as Pearson Benjamin Cummings

Fig. 5-26-1

mRNA

Sintesis demRNA en elnúcleo

DNA

NÚCLEO

CITOPLASMA

1



Fig. 5-26-2

mRNA

Sintesis demRNA en elnúcleo

DNA

NÚCLEO

mRNA

CITOPLASMA

Movimiento de mRNA al Citoplasma víaPoros nucleares

1

2

Fig. 5-26-3

mRNA

Síntesis demRNA en elnúcleo

DNA

NÚCLEO

mRNA

CITOPLASMA

Movimiento de mRNA al Citoplasma víaPoros nucleares

Ribosoma

AminoácidosPolipéptidos

Síntesis deproteínas

1

2

3


Ácidos nucléicos: nucleótidos

• Ácidos nicléicos: polímero de polinucleótidos

• Formados de bases nitrogenadas• Anillo doble en purinas o sencillo en

pirimidinas

• Azúcar de cinco carbones• ribosa (RNA) o deoxiribosa (DNA)

• Uno o más grupos fosfato• Nucleósido : la porción de un nucleótido

sin el grupo fosfato



(a) Pirimidinas: Las tres bases nitrogenadas de pir imidinas que encontramos en los nucleótidos son citosina, timina (solamente en DNA), y citosina y uracilo(solamente en RNA).

Citosina (C) Uracilo (U)Timina (T)

(b) Purinas. Las dos bases nitrogenadas que encontramos en los nucleótidos son adenina y guanina.

Adenina (A) Guanina (G)

Nucleótidos

• ATP (adenosina trifosfatada)• Moneda casi universal para transacciones

energéticas en el metabolismo

• NAD+

• Receptor de electrones en reacciones de oxidación-reducción en sistemas biológicos

Nucleótidos relacionados

• GTP: en la síntesis de proteínas• UTP: uridina; en la síntesis de glucógeno• CTP: citidina; síntesis de grasas y

fosfolípidos• ATP, GTP, CTP, TTP: síntesis de DNA• ATP: convertido a monofosfato cíclico por

enzima ciclasa � cAMP mediadores de efectos hormonales y mensajero secundario



Nucleótido

• AMP cíclico (cAMP)

Adenosina trifosfatada (ATP)

Ácidos Nucléicos

• DNA y RNA• Cadenas largas (polímeros) de nucleótidos

• Función es almacenar y transferir información sobre:

• secuencia de amino ácidos en las proteínas• estructura y función del organismo

Ácido ribonucleico

(ARN)

• Cadena sencilla• Ribosa es el

azúcar (pentosa) que encontramos

• A y G = purinas• C y U = pirimidinas

Nucleótido

Ribosa

Ribosa

Ribosa

Ribosa

Uracilo

Adenina

Citosina

Guanina

enlacefosfodiester



Figure 5.25

5′ 3′

3′ 5′

(a) DNA

Base pair joinedby hydrogen bonding

(b) Transfer RNA

Sugar-phosphatebackbonesHydrogen bonds

Base pair joinedby hydrogenbonding


Ácido desoxi-ribonuleico

(ADN)

• Doble hebra, antiparalela y complementarias

• Desoxiribosa es el azúcar (pentosa) que encontramos

• A y G = purinas• C y T = pirimidinas

Ácido desoxiribonucleico (ADN)



Grado de compactación y

empaquetamiento de los ácidos

nucleicos en los cromosomas

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