ENZIMOLOGÍA

TM. Paulina Fernández Garcés.

:Conceptos Básicos

Enzimas: Biocatalizadores de los sistemas biológicos. Son muy eficaces en catalizar diversas reacciones químicas, debido a su capacidad de unirse específicamente a una gran cantidad de moléculas.

La sustancia sobre la actúa una enzima se denomina SUSTRATO

Poseen un enorme poder catalítico, ya que aceleran las reacciones multiplicando su velocidad por un millón de veces incluso más.

Características:

1. Poder catalítico

2.Especificidad.

Ejemplo: Reacción catalizada por la anhidrasa carbónica.

Las enzimas son específicas tanto en la reacción que hacen, como en los sustratos que utilizan.

Catalizan una reacción o un grupo de reacciones

estrechamente relacionadas.

:Centros Activos

Es la región que se une al sustrato y que contiene los residuos que posee los GRUPOS CATALÍTICOS. Es generalmente un bolsillo rodeada por cadenas laterales que intervienen en la catálisis.

Aunque las enzimas varían en estructura, especificidad y modo de acción se pueden establecer algunas generalidades de los centros activos.

1. El centro activo ocupa una porción pequeña del volumen de la enzima

2. Es una entidad tridimensional

3. Los sustratos se unen a enzimas por fuerzas débiles

4. Son hoyos o hendiduras

5. La especificidad del enlace depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo.

Principios de Acción de las Enzimas

Estructura Terciaria Permite que el sitio activo se ajuste al sustrato de manera estrecha.

Explicación para la especificidad de la catálisis enzimática

Existen a lo menos 2 hipótesis que explican la unión de la enzima con el sustrato

Hipótesis Llave- Cerradura

La enzima se acomoda al sustrato del mismo modo que una llave a su cerradura..

Este modelo explica la especificidad de la enzima pero no explica más allá sobre la catálisis

Hipótesis de Encaje Inducido

Esta hipótesis implica la distorción de la enzima, así como la del sustrato . La cual puede ser local o puede comportar un cambio importante de la conformación de la enzima.

“La enzima no solamente acepta al sustrato, sino que exige que éste se distorsione”

Entonces las enzimas:

• Unen el sustrato o los sustratos

• Reducen la energía del estado de activación *

• Impulsan directamente el acontecimiento catalítico

Las enzimas forman un complejo denominado “Complejo Enzima-Sustrato”, cuyo grado de especificidad es elevado o absoluto.

S E ES+ E + P

.Formas de Regulación

1.- Control por retroalimentación negativa o Feed-back:

La enzima que cataliza la primera etapa de una vía biosintética resulta normalmente inhibida por el producto final. “Retroinhibición por feed-back”

A B C ZD

Producto Final

El aumento de la concentración de Z conduce a un descenso de su velocidad de producción.

2.- Proteínas Regulatorias

La actividad puede estar regulada por proteínas reguladoras que pueden estimular o inhibir.

La actividad de muchas enzimas está regulada por la Calmodulina.

3.- Modificación covalente.

Este tipo de modificación puede estar dado por la unión reversiblede los grupos fosforilo en los residuos específicos de “treonina y serina”

Ejemplo:

•Las quinasas generan la inserción de grupos fosforilos

•Las fosfatasas catalizan reacciones que generan la separación por hidrólisis.

4.- Activación de precursores inactivos

Algunos grupos de enzimas se forman precursor inactivo, el cual debe ser activado en el tiempo y lugar fisiológicamente adecuado.

Ejemplo:

Tripsinógeno

(inactiva)

Activación por ruptura de

enlace peptídico

Tripsina

(activa)

Coenzimas y Vitaminas

Una proteína puede requerir la ayuda de alguna otra molécula o ión pequeño para llevar a cabo alguna reacción.

Las moléculas que se unen a las enzimas con este fin se denominan COENZIMA

Éstas pueden modificarse o no durante la catálisis o incluso pueden llegar a regenerarse.

Coenzimas y sus funciones

Corresponden a estructuras orgánicas complejas, que no pueden ser sintetizadas por otros organismos.

El complejo vitamínico B , son precursores de diversas conezimas.

Ejemplo:

Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+)

Es capaz de reducirse , y por lo tanto, servir como agente oxidante.

.Diversidad de la Función Enzimática

Las enzimas se dividen en 6 grandes grupos que definen sus funciones con mayor presición.

• Oxidorreductasas: reacciones de oxidorreducción

• Transferasa: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra

• Hidrolasas: catalizan rupturas de hidrólisis

• Liasas: catalizan eliminaciones de un grupo o adiciones de un grupo a un doble enlace, u otras rupturas que implican un reordenamiento electrónico

• Isomerasas: catalizan reordenamiento intramolecular

• Ligasas: catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas.

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TM. Paulina Fernández Garcés.