Clase Nº3
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“ Doctrina que estudia el mecanismo de una reacción catalizada por enzimas, midiendo la velocidad de la
reacción y la forma en que se modifica”
[Sustrato]Factor clave que afecta
la velocidad de la Rx
Para evaluar la catálisis se mide velocidad inicial, Vo, cuando la [sustrato] > [enzima]
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Hipérbola rectangular característica
• A [sustrato], muy bajas, la Rx es de primer
orden, Vo= K[S]
• A [sustrato], muy altas, Vo tiene una Vmáx, y la Rx es de
orden cero,Vo= K
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Expresión matemática de la hipérbola
rectangular:ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN
Vo = Vmáx[S]Km + [S]
Nota: esta ecuación no hace NINGUNA consideración
sobre el mecanismo de la Rxenzimática
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ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vo = Vmáx[S]Km + [S]
Vmáx
Km
Velocidad inicial máxima de la reaccióncatalizada por una encima y es el valor límite alque se aproxima Vo cuando la [S] → ∞
Constante de Michaelis. Se puede definir soloen términos experimentalees y es igual al valorde [S] en que Vo = ½ Vmáx
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ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
• [sustrato] < Km, la Vodepende de la [S]
• [sustrato] > Km, la Vose hace máxima (Vmáx)
• [sustrato] = Km, la Vo = ½ Vmáx
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Linealización de la Ecuación de Michaelis - Menten
Ecuación de Lineweaver-Burk
1 = Km . 1 + 1 oVo Vmáx[S] Vmáx
Y = mx + b
Ecuación de una línea recta
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Vo = Vmáx[S]Km + [S]/
Vmáx
Km
A una [S] elevada, la Vmáx reflejará la cantidad de enzima activa presente
Se suele asociar con la AFINIDAD de la enzima por el sustrato. A menor Km
mayor afinidad.
Tips con respecto a la Ecuación de Michaelis
- Menten
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Dos tipos principales de inhibición:
Inhibición Reversible
Inhibición Irreversible
Unión NO covalente de la enzima con el inhibidor que siempre puede
revertirse. La inhibición es progresiva
Unión covalente muy estable de la enzima con el inhibidor . La
actividad enzimática no puede ser restaurada
E + I ↔ EI
E + I → EI
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Inhibición reversible competitiva:
“La Inhibición ocurre en el sitio activo, pues el inhibidor es un análogo estructural del sustrato”
“Se puede eliminar la inhibición mediante la adición de cantidades
progresivas de sustrato”
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Inhibición reversible competitiva:
El valor de Km aumenta pero la Vmáx es la misma
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Inhibición reversible no competitiva:
“La Inhibición ocurre en una porción distinta al sitio activo. El inhibidor no muestra analogía
estructural con el sustrato”
“Puesto que el sustrato e inhibidor se pueden
combinar en diferentes sitios, es posible la formación de
complejos EI y EIS”
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Inhibición reversible no- competitiva:
El valor de Vmáx disminuye pero el valor de Km es el mismo
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Inhibición reversible acompetitiva o mixta:
“El inhibidor solo se une al complejo ES y no a la enzima libre”
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Inhibición reversible acompetitiva o mixta:
Tanto el valor de Vmáx como el valor de Km disminuyen
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Inhibición Irreversible:
“La Inhibición ocurre mediante la combinación del inhibidor con un grupo de la enzima que esencial para
su actividad o lo destruyen”
Iones metales pesados (Pb, Hg)
Yodactamida
Agentes oxidantes
Insecticidas
REDUCEN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA