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Triple hélice de

tropocolágeno.

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El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estasse encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivocomo los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundantede la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

Índice

1 Características físico-químicas

2 Síntesis del colágeno

3 Formación del colágeno

4 Función5 Tipos de colágeno

6 Estructura tridimensional

7 Defectos en la síntesis de colágeno

8 El colágeno en las artes plásticas9 Véase también

10 Referencias

11 Enlaces externos

Características físico-químicas

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto derotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varioscientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado unpequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, seconvierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

Síntesis del colágeno

La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándemformando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógenointramoleculares.

Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. Lahidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno,dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina queforma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).

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Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma detriple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro.Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan yse fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 decada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidosespecíficos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen laconsolidación de las fibrillas de colágeno.

En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzadosformando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación ymaduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración noconsiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características

mecánicas de cada tejido conjuntivo.1

Formación del colágeno

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículoendoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α),presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico losresiduos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece serque estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a laestabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasasconvirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas decolágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno aautoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamientoescalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

Función

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidoses muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre,lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en hacesparalelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponenen láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capasadyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notablesefectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se hansecretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

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Tipos de colágeno

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadaspero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Sepresenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas

mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difierenligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa comocadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su

función principal es la de resistencia al estiramiento.Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea

embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago formafibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes,

indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un únicotipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.

Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermisde la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50

nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única decadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén delos órganos expandibles.

Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágenoque no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a

proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las célulasepiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su

entorno. Se asocia con el tipo I.Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos.

Interactúa con los tipos I y III.Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular.

Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.

Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia

fibrillas colágenas tipo I.Colágeno tipo XVII: Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática

de las células.

Colágeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.

Colágeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hígado.

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Colágeno tipo XX: Presente en la cornea, en el cartílago esternal y en los tendones.

Colágeno tipo XXI: Hallado en encías, musculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas

de colágeno tipo I.

Estructura tridimensional

El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con αhélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. En cuanto a la estructura terciaria, trescadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.

Defectos en la síntesis de colágeno

Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen aalteraciones en su estructura.

Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en comúnsíntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de

la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.2

Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples

que dan lugar a deformaciones óseas.2

Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en ladieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere

ácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno

que estabilizan la triple hélice de colágeno.2

Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a

defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la

adolescencia de cuernos occipitales óseos.2

El colágeno en las artes plásticas

Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista germano-estadounidense Julian

Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la estructura del colágeno y de otras proteínas.3 En Desenredar el

Colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.4

5

Véase también

Tinción de Van Gieson

Referencias

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Escultura de Julian Voss-Andreae

Desenredar el colágeno (Unravelling

Collagen) (2005) de acero inoxidable

y 3,4 metros de altura.

1. ↑ Obtenido del libro "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill porAndrzej Pilat

2. ↑ a b c d Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté,Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

3. ↑

«[ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/doc/newsletters/rcsb_pdb/news32_jan07.pdf PDB Community Focus: Julian Voss-Andreae, Protein Sculptor]». Protein Data Bank Newsletter (32). Winter 2007.ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/doc/newsletters/rcsb_pdb/news32_jan07.pdf.

4. ↑ Ward, Barbara (April 2006). «'Unraveling Collagen' structure to be installed in Orange Memorial Park Sculpture

Garden (http://www.future-drugs.com/doi/pdf/10.1586/14789450.3.2.169) ». Expert Rev. Proteomics 3 (2) (2): pp. 174. doi:10.1586/14789450.3.2.169 (http://dx.doi.org/10.1586%2F14789450.3.2.169) . http://www.future-drugs.com/doi/pdf/10.1586/14789450.3.2.169.

5. ↑ Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine(http://seedmagazine.com/news/2006/05/seeing_below_the_surface.php)

Enlaces externos

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