Efecto homotropico
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EFECTO HOMOTRÓPICO, EFECTO HETEROTRÓPICO; SISTEMA K, V Las enzimas alostéricas se dividen en dos clases, en función de si la influencia del efector alostérico se produce sobre la K m o sobre la V m . CLASE O SISTEMA K: El efector altera la K m pero no la V m . Estas enzimas dan gráficos de dobles recíprocos similares a las obtenidas con inhibidores competitivos CLASE O SISTEMA V: el efector altera la V m pero no la K m .Estas enzimas dan gráficos de dobles recíprocos similares a los de los inhibidores no competitivos. En estas enzimas los modificadores alostéricos positivos y negativos incrementan o disminuyen la velocidad de descomposición del complejo E-S en productos. Existen unos pocos enzimas en los que se afectan tanto el K m como la V max. No es adecuado utilizar los términos competitivo y no competitivo con sistemas enzimáticos alostéricos ya que el mecanismo del efecto de un inhibidor alostérico sobre una enzima V o K es completamente diferente del mecanismo de un inhibidor competitivo o no competitivo no sencillo .por ejemplo en la clase K la fijación de un efector negativo a un centro alostérico afecta la afinidad del centro de fijación de sustrato hacia el sustrato ;mientras que en la inhibición competitiva sencilla el inhibidor compite directamente con el sustrato por el centro de fijación de sustrato .
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La mayoría de los enzimas alostéricos son oligoméricos ,es decir , que constan de varias subunidades .las subunidades idénticas se denominan protómeros y cada protómero consta de una o más cadenas polipeptídicas .como consecuencia de la naturaleza oligomérica de las enzimas alostéricas ,la fijación del ligando a un protómero puede afectar a la fijación del ligando sobre los otros protómeros del oligómero .estos efectos de los ligandos se denominan interacciones homotrópicas.EFECTOS HETEROTRÓPICOS:Es el efecto de un ligando sobre la fijación de un ligando diferente .por ejemplo, la influencia de un efector negativo sobre la fijación del sustrato o sobre la fijación de un activador alostérico son interacciones heterotrópicas pueden ser positivas o negativas, y pueden tener lugar en enzimas alostéricas monoméricos .en enzimas oligoméricas, tanto los efectos heterotrópicos como los homotrópicos están mediados por la cooperatividad entre subunidades. (1)Por lo tanto estas interacciones cooperativas se producen cuando la fijación de un ligando en un sitio especifico está influida por la fijación de otro ligando ,conocido como fijador o modulador ,en un sitio diferente (alostérico) sobre la proteína .si los ligandos son idénticos ,esto se conoce como efecto homotrópico mientras que si son diferentes se describe como efecto heterotrópico .estos efectos se denominan positivos o negativos ;lo que depende de que el efector aumente o disminuya la afinidad de fijación del ligando de la proteína.La hemoglobina ;como se observó ,muestra tanto efectos homotropicos como heterotropicos .la fijación del oxígeno a la hemoglobina conduce a un efecto homotropico positivo ,dado que aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno .por el contrario ,el BPG ,el CO2 ,los H+ y el Cl- son efectores heterotrópicos negativos de la fijación del oxígeno a la hemoglobina por que disminuyen su afinidad por el oxígeno (negativo) y tienen una estructura química diferente de la del oxígeno (heterotrópica) .la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno ,como se indico depende de su estructura cuaternaria .en general los efectos alostéricos son resultado de interacciones entre subunidades de proteínas oligomericas .(2)
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EFECTO HOMOTRÓPICO, EFECTO HETEROTRÓPICO; SISTEMA K, V
Las enzimas alostéricas se dividen en dos clases, en función de si la influencia del efector alostérico se produce sobre la Km o sobre la Vm .
CLASE O SISTEMA K: El efector altera la Km pero no la Vm .Estas enzimas dan gráficos de dobles recíprocos similares a las obtenidas con inhibidores competitivos
CLASE O SISTEMA V: el efector altera la Vm pero no la Km .Estas enzimas dan gráficos de dobles recíprocos similares a los de los inhibidores no competitivos.
En estas enzimas los modificadores alostéricos positivos y negativos incrementan o disminuyen la velocidad de descomposición del complejo E-S en productos.
Existen unos pocos enzimas en los que se afectan tanto el Km como la Vmax.
No es adecuado utilizar los términos competitivo y no competitivo con sistemas enzimáticos alostéricos ya que el mecanismo del efecto de un inhibidor alostérico sobre una enzima V o K es completamente diferente del mecanismo de un inhibidor competitivo o no competitivo no sencillo .por ejemplo en la clase K la fijación de un efector negativo a un centro alostérico afecta la afinidad del centro de fijación de sustrato hacia el sustrato ;mientras que en la inhibición competitiva sencilla el inhibidor compite directamente con el sustrato por el centro de fijación de sustrato .
Teóricamente un enzima monomérico puede experimentar una transición alostérica en respuesta a un ligando modulador .en la práctica, solo se han encontrado dos enzimas alostéricos monoméricos la ribonucleósido difosfato reductasa y la piruvato –UDP-N-acetilglucosamina transferasa .
La mayoría de los enzimas alostéricos son oligoméricos ,es decir , que constan de varias subunidades .las subunidades idénticas se denominan protómeros y cada protómero consta de una o más cadenas polipeptídicas .como consecuencia de la naturaleza oligomérica de las enzimas alostéricas ,la fijación del ligando a un protómero puede afectar a la fijación del ligando sobre los otros protómeros del oligómero .estos efectos de los ligandos se denominan interacciones homotrópicas.
EFECTOS HOMOTRÓPICOS:
La transmisión de los efectos homotrópicos entre protómeros es un aspecto de la cooperatividad que se considera más adelante .
Las influencias del sustrato sobre la fijación del sustrato, del activador sobre activador o del inhibidor sobre inhibidor son interacciones homotrópicas .las interacciones homotrópicas son casi siempre positivas.
EFECTOS HETEROTRÓPICOS:
Es el efecto de un ligando sobre la fijación de un ligando diferente .por ejemplo, la influencia de un efector negativo sobre la fijación del sustrato o sobre la fijación de un activador alostérico son interacciones heterotrópicas pueden ser positivas o negativas, y pueden tener lugar en enzimas alostéricas monoméricos .en enzimas oligoméricas, tanto los efectos heterotrópicos como los homotrópicos están mediados por la cooperatividad entre subunidades. (1)
Por lo tanto estas interacciones cooperativas se producen cuando la fijación de un ligando en un sitio especifico está influida por la fijación de otro ligando ,conocido como fijador o modulador ,en un sitio diferente (alostérico) sobre la proteína .si los ligandos son idénticos ,esto se conoce como efecto homotrópico mientras que si son diferentes se describe como efecto heterotrópico .estos efectos se denominan positivos o negativos ;lo que depende de que el efector aumente o disminuya la afinidad de fijación del ligando de la proteína.
La hemoglobina ;como se observó ,muestra tanto efectos homotropicos como heterotropicos .la fijación del oxígeno a la hemoglobina conduce a un efecto homotropico positivo ,dado que aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno .por el contrario ,el BPG ,el CO2 ,los H+ y el Cl- son efectores heterotrópicos negativos de la fijación del oxígeno a la hemoglobina por que disminuyen su afinidad por el oxígeno (negativo) y tienen una estructura química diferente de la del oxígeno (heterotrópica) .la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno ,como se indico depende de su estructura cuaternaria .en general los efectos alostéricos son resultado de interacciones entre subunidades de proteínas oligomericas .(2)
Referencias bibliográficas:
1.-THOMAS, D (2006) Bioquímica libro de aplicaciones clínicas (4°ed) editorial REVERTÉ ESPAÑA:P.437
2.- VOET,D(2006) Bioquímica (3°ed) editorial medica panamericana .argentina pp:359-360
