efecto termico

8/16/2019 efecto termico

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Efecto térmico en las

proteínas

1


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TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS

Las alteraciones térmicas son variadas y dependen de lasusceptibilidad de los diferentes aminoácidos.

Uno de los principales cambios se da en valor de la relación deeciencia proteica (PER)

INTENSIDAD DELTRATAMIENTO TERMICO

P

E

R

A B C

El PER se incrementa !astaalcan"ar un má#imo($)% endonde permanece por untiempo (&) y posteriormente

se reduce (').

Las principales reacciones queocurren en los lados A y C son:


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PRE*+$

PRE*+$

R$$,*E+ E'+L-*'

R$$,*E+ E'+L-*'

PREE+'*$ /E R',P+E+E /EL

$L*,E+

PREE+'*$ /E R',P+E+E /EL

$L*,E+'$LR% p0% $LE% E'........

'$LR% p0% $LE% E'........ R$$,*E+ 1U2,*'

3 $/**4

R$$,*E+ 1U2,*' 3 $/**4

R$$,*E+ P' E4ER

R$$,*E+ P' E4ER R$$,*E+ E4ER

R$$,*E+ E4ER

,/*5*'$'*+ /EL$ '+5R,$'*+

,/*5*'$'*+ /EL$ '+5R,$'*+

,/*5*'$'*+ /E L$ERU'UR$ PR*,$R*$

,/*5*'$'*+ /E L$ERU'UR$ PR*,$R*$

/*-E*&*L*/$/ 3 PRP*E/$/E5U+'*+$LE

,/*5*'$/$

/*-E*&*L*/$/ 3 PRP*E/$/E5U+'*+$LE

,/*5*'$/$

/*-E*&*L*/$/ /*,*+U*/$$&R'*+ ,/*5*'$/$

/EE1U*L*&R* 'U$L*$*4/ER*4$/ 6*'

/*-E*&*L*/$/ /*,*+U*/$$&R'*+ ,/*5*'$/$

/EE1U*L*&R* 'U$L*$*4/ER*4$/ 6*'

*+5LUE+'*$ /EL R$$,*E+ E'+L-*'

PR*+'*P$L *+'*/E+'*$ 5U+'*+$L

PR*+'*P$L *+'*/E+'*$ 5U+'*+$L


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4

Por qué procesamos alimentos?

• Preservación

• Mejorar la calidad alimenticia

• Brindar un producto conveniente al consumidor

• El producto procesado:

satisfactorio

nutritivo

económico

se!uro

conveniente


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"

Procesamiento #ermico

• $occión

• Escaldado

• Pasteuri%ación• Esterili%ación

• Efectos

preservación palati&ilidad

inactivacion de en%imas


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'

Efecto del Procesamiento #ermico

en Proteínas

• (eacción de Maillard

!rupos car&onil de a%)cares reductores

!rupo de amino*cidos li&res

• Puede ocurrir a temperatura am&iente o

menores+ pero son las temperaturas

elevadas las que tienen un marcado

efecto en su activación

• ,i!- 1


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.


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/

• Efectos &eneficos de las r0ns Maillard

mejoramiento del sa&or color • Efectos perjudiciales

reducción de la calidad nutricional de las

proteínas a partir de• perdida de amino*cidos como lisina o disminución

de su &iodisponi&ilidad

• reducción de la di!esti&ilidad de proteínas

• formación de compuestos in2i&itorios delcrecimiento

• formación de compuestos tó0icos o muta!énicos


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3

Productos Maillard in2i&idores del

$recimiento

solo de interes académico7


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1

5esnaturali%ación de proteínas por

calor

• 5esnaturali%ación por calor ocurre cuando

se rompen:

Puentes de 2idró!eno

Enlaces iónicos

,uer%as de van der 6alls

• 7e pierde la estructura secundaria o

terciaria de la proteína nativa


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11

Esta&ilida térmica

• $antidad de a!ua asociada a la proteína

depende de :

7ales inor!*nicas

,uer%a iónica

p8

tipo de solvente

• moléculas de tropocola!eno #d9.;$

• fi&ras de cola!eno #d9';$


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1<

=!re!ación+ precipitación+ !elación

de!radación

• Un alimento tiene diferentes tipo de proteínas y

el tratamiento térmico causa entoces

co-agregación entre proteínas

interacciones proteína-proteína• Después de la agregación de proteínas, puede

ocurrir la precipitación y/o gelación.

• Cuando ocurre la precipitación:

disminución de la capidad de retención de

agua

reducción de las propiedades funcionales


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1

• $uando ocurre la !elación:

aumento de la capacidad de retención de a!ua

• 5espués de la precipitación o !elación+ unamaor ener!ía térmica ocasiona la de!radación

de la proteína+ destrucción de amino*cidos+

2idrólisis de enlaces peptídicos otras

reacciones

• 5urante la cocción pueden ocurrir complejas

reacciones que disminuen la di!esti&ilidad de

proteínas


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14

>tras reacciones de proteinas

inducidas por el tratamiento térmico

• >tras r0ns pueden ocurrir de&ido a

desdo&lamiento de la proteína

modificación de las cadenas laterales de la pt

• formación de enlaces disulfuro• li&eración de sulfuro de 2idró!eno

• formación de isopéptidos

• racemi%ación de amino*cidos confi!uración @ a5A

• alteración de actividades en%im*ticas


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1"

Enlaces disulfuro sulfuro de

2idró!eno

∀ -lactoglobulina es termicamente inestable, y la

estabilidad de todas las proteínas de la leche se en

afectadas por esta proteína

• !ormación de enlaces disulfuro en proteínas

c"rnicas se presenta entre #$-%&$'C, con la

disminución del numero de -(). *elacionado con

cambios de te+tura.

• argos períodos de calentamiento a $'C, produce la

perdida de -() y -(-(-, el "cido cisteco se o+ida o seproduce (&.


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1'

,ormación de isopéptidos

• 7e forma por enlace entre cru%ado de las

cadenas pepticas aumenta con la

temperatura+ produciendo:

lisinoalanina+ lamt2ionina ornit2ioanalina

• Estos peptidos reducen la 2a&ilidad de las

en%imas proteolíticas de romper proteínas

reducir la a&sorción de al!unos otros

amino*cidos-


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1.

(acemi%ación de residuos de

amino*cidos

• (acemi%ación ocurre cuando 2a

calentamiento o un tratamiento en un

medio altamente alcalino

• (educe el valor nutricional+ al disminuir la

di!estión por proteasas


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1/

(eacciones en%im*ticas

• En%imas pueden ser activadas

e0poniendo al alimento a temperaturas

cerca a las temperatura fisioló!icas

• @as en%imas pueden destruirse al elevar

la temperatura 2asta el punto de su

desnaturali%ación irreversi&le

• >tros factores: p8+ concentraciones de

iones e in2i&idores


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13

• En los musculos 2a en%imas proteolíticas

que favorecen la suavidad de las carnes

• 7e pueden activar e0poniendo a las

carcasas a altas temperaturas despues

del período postmorterm

• 5urante la cocción se desnaturali%an

estas en%imas


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