Enzimas
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Toda reacción química, biológica o inorgánica, Toda reacción química, biológica o inorgánica,
es un proceso en el que una o varias moléculas es un proceso en el que una o varias moléculas
interactúan entre sí para transformarse en otras interactúan entre sí para transformarse en otras
moléculas siguiendo una dirección determinada por moléculas siguiendo una dirección determinada por
las leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta las leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta
llegar a un estado de equilibriollegar a un estado de equilibrio
ENZIMASENZIMAS
En los sistemas biológicos, la catálisis es En los sistemas biológicos, la catálisis es
necesaria, porque en las condiciones en que necesaria, porque en las condiciones en que
se desarrollan las reacciones químicas del se desarrollan las reacciones químicas del
cuerpo humano, estas no ocurrirían a la tasa cuerpo humano, estas no ocurrirían a la tasa
suficiente para apoyar suficiente para apoyar la actividad muscular, la actividad muscular,
la generación del impulso nervioso y todos la generación del impulso nervioso y todos
aquellos procesos requeridos para la vidaaquellos procesos requeridos para la vida..
ENZIMASENZIMAS
Las enzimas son moléculas producidas por las Las enzimas son moléculas producidas por las
células de los organismos vivos con la función células de los organismos vivos con la función
específica de catalizar reacciones químicas, las que específica de catalizar reacciones químicas, las que
sin ellas, ocurrirían muy lentamente.sin ellas, ocurrirían muy lentamente.
Esencialmente, todas las reacciones Esencialmente, todas las reacciones
bioquímicas son catalizadas por enzimas, las cuales bioquímicas son catalizadas por enzimas, las cuales
en su mayoría son catalizadores de origen proteico. en su mayoría son catalizadores de origen proteico.
ENZIMASENZIMAS
Los Los catalizadorescatalizadores tienen la capacidad de tienen la capacidad de
acelerar las reacciones químicas sin alterarse al acelerar las reacciones químicas sin alterarse al
final de éstas y sin modificar el equilibrio químico; final de éstas y sin modificar el equilibrio químico;
sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho
equilibrio.equilibrio.
Los catalizadores se dividen en dos grupos:Los catalizadores se dividen en dos grupos:
Orgánicos e inorgánicosOrgánicos e inorgánicos. Dentro de los primeros . Dentro de los primeros
tenemos las tenemos las enzimasenzimas y en el segundo los y en el segundo los iones iones
H+, OH- o metálicosH+, OH- o metálicos..
Una enzima disminuye la energía de activación de Una enzima disminuye la energía de activación de
la reacción química facilitando el equilibrio químicola reacción química facilitando el equilibrio químico..
La enzima no sufre ninguna modificación durante el La enzima no sufre ninguna modificación durante el
proceso de la reacción.proceso de la reacción.
Características de las Características de las enzimas enzimas
Características de las Características de las enzimas enzimas
La enzima no cambia la constante de equilibrio de La enzima no cambia la constante de equilibrio de
la reacción.la reacción.
Por lo tanto, la catálisis es responsable de Por lo tanto, la catálisis es responsable de
incrementar la tasa, pero no cambia las incrementar la tasa, pero no cambia las
propiedades termodinámicas del sistema con el propiedades termodinámicas del sistema con el
cual esta interactuando.cual esta interactuando.
Características de las Características de las enzimas enzimas
Son catalizadores biológicos.Son catalizadores biológicos.
Con excepción de algunas moléculas de RNA Con excepción de algunas moléculas de RNA
catalíticas, todas las enzimas son proteínas. catalíticas, todas las enzimas son proteínas.
Las enzimas pueden incrementar la velocidad de la Las enzimas pueden incrementar la velocidad de la
reacción por arriba de 10reacción por arriba de 101616 veces con respecto a veces con respecto a
una reacción no catalizada.una reacción no catalizada.
Características de la Características de la enzima enzima
Su gran estereoespecifidad, es capas de diferenciar Su gran estereoespecifidad, es capas de diferenciar entre enantiomeros y entre grupos practicamente entre enantiomeros y entre grupos practicamente identicos.identicos.
La velocidad de la reacción depende de su energía La velocidad de la reacción depende de su energía de activacion.de activacion.
No llevan a cabo reacciones que sean No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.energéticamente desfavorables.
No modifican el sentido de los equilibrios químicos, No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. sino que aceleran su consecución.
Por ser catalizadores:Por ser catalizadores:
Eficientes en pequeñas cantidades. Eficientes en pequeñas cantidades.
No se modifican durante la reacción. No se modifican durante la reacción.
No afectan el equilibrio de la reacción.No afectan el equilibrio de la reacción.
Por ser catalizadores biológicos:Por ser catalizadores biológicos:
Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo. Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo.
Composición química específica:Composición química específica: son proteínas con estructura son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria. terciaria y cuaternaria.
Específicas:Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada. para cada reacción hay una enzima determinada.
Sujetas a regulaciónSujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función. : están reguladas en cantidad y función.
Propiedades de las EnzimasPropiedades de las Enzimas
Se encuentran distribuidas en diferentes órganos y Se encuentran distribuidas en diferentes órganos y
tejidos donde realizan su función específica. tejidos donde realizan su función específica.
Dentro de una Dentro de una célulacélula, algunas enzimas se encuentran , algunas enzimas se encuentran
compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células
hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el
citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las
mitocondrias. mitocondrias.
Dentro de la Dentro de la mitocondriamitocondria, las enzimas del ciclo del ácido , las enzimas del ciclo del ácido
cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da
al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.
LOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DE LAS LOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMASENZIMAS
OxidoreductasasOxidoreductasas: participan en reacciones redox.: participan en reacciones redox.
TransferasasTransferasas: catálisis de transferencias de grupos.: catálisis de transferencias de grupos.
HidrolasasHidrolasas: hidrólisis.: hidrólisis.
LiasasLiasas: adición de grupos para romper dobles enlaces o : adición de grupos para romper dobles enlaces o
eliminación de grupos para formar dobles enlaces.eliminación de grupos para formar dobles enlaces.
IsomerasasIsomerasas: isomerización cambiando de sitio los grupos.: isomerización cambiando de sitio los grupos.
LigasasLigasas: formación de enlaces que requieren aporte de ATP: formación de enlaces que requieren aporte de ATP
Las enzimas se clasifican en base al Las enzimas se clasifican en base al tipo de reacción que desarrollantipo de reacción que desarrollan
CLASIFICACIÓN DE ENZIMASCLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
•1. 1. Oxido-Oxido-reductasasreductasas(Reacciones de (Reacciones de oxido-reducción). oxido-reducción).
•Si una molécula se Si una molécula se
reduce, tiene que haber reduce, tiene que haber otra que se oxideotra que se oxide
•2. 2. TransferasasTransferasas(Transferencia de (Transferencia de grupos grupos funcionales) funcionales)
grupos aldehídos grupos aldehídos •grupos acilos grupos acilos
•grupos glucósidos grupos glucósidos •grupos fosfatos (cinasas)grupos fosfatos (cinasas)
•3. 3. HidrolasasHidrolasas(Reacciones de (Reacciones de hidrólisis)hidrólisis)
Transforma polímetros en Transforma polímetros en monómeros.monómeros.
Actúan sobre: Actúan sobre: •enlace éster enlace éster
•enlace Glucosídico enlace Glucosídico •enlace peptídico enlace peptídico
•enlace C-Nenlace C-N
•4. Liasas4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)(Adición a los dobles enlaces) Entre C y C Entre C y C
Entre C y O Entre C y O Entre C y NEntre C y N
•5. Isomerasas5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)(Reacciones de isomerización)
•6. Ligasas6. Ligasas(Formación de enlaces, con (Formación de enlaces, con aporte de ATP)aporte de ATP)
Entre C y O Entre C y O Entre C y S Entre C y S Entre C y N Entre C y N Entre C y CEntre C y C
ADPADP ATPATP
Es una sustancia que Es una sustancia que acelera una reacción acelera una reacción
químicaquímica, hasta hacerla instantánea o casi , hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.instantánea.
Lo logra Lo logra al disminuir la energía de al disminuir la energía de
activaciónactivación..
CATALIZADOR CATALIZADOR
Son Son catalizadorescatalizadores muy potentes y eficaces, muy potentes y eficaces,
químicamente químicamente son proteínasson proteínas..
ENZIMAENZIMA
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMASESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Estructuralmente las enzimas poseen una parteEstructuralmente las enzimas poseen una parte
proteicaproteica que forma del esqueleto y funciona como sostén que forma del esqueleto y funciona como sostén
del proceso y una parte del proceso y una parte no proteicano proteica – Cofactores -– Cofactores - que es que es
la porción catalítica propiamente dicha. la porción catalítica propiamente dicha.
El complejo El complejo enzima-cofactorenzima-cofactor recibe el nombre de recibe el nombre de
holoenzimaholoenzima..
Los cofactores Los cofactores estimulan la acciónestimulan la acción de la enzima, de la enzima, no no
inhibeninhiben. .
Los gpos. Prostéticos, los cofactores y las Los gpos. Prostéticos, los cofactores y las coenzimas tienen funciones importantes en coenzimas tienen funciones importantes en
las catálisislas catálisis
El complejo El complejo enzima-cofactorenzima-cofactor ( (holoenzimaholoenzima) ) es activoes activo. .
Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, Cuando se separa el cofactor, la proteína restante,
inactivainactiva catalicamente, se llama catalicamente, se llama apoenzimaapoenzima..
Cuando la coenzima se halla unida mediante enlaces Cuando la coenzima se halla unida mediante enlaces
covalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre covalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre
de de grupo prostético grupo prostético (Fosfato de piridoxal, FMN. FAD, (Fosfato de piridoxal, FMN. FAD,
pirofosfato de tiamina, botina y los iones metálicos como. Co, pirofosfato de tiamina, botina y los iones metálicos como. Co,
Cu, Mg, Mn, y Zn. Cu, Mg, Mn, y Zn.
Son consideradas Son consideradas metaloenzimasmetaloenzimas las enzimas que las enzimas que
tengan un grupo prostéticotengan un grupo prostético
Los Los cofactorescofactores se asocian de manera reversibles. se asocian de manera reversibles.
Desempeñan funciones similares a los del grupo prostético Desempeñan funciones similares a los del grupo prostético
pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima
y/o sustrato. Los cofactores más comunes también son y/o sustrato. Los cofactores más comunes también son Iones Iones
metálicos, pero para diferenciarlos de las metálicos, pero para diferenciarlos de las metaloenzimasmetaloenzimas se se
les llama les llama enzimas activadas por metal.enzimas activadas por metal.
Las Las coenzimascoenzimas sirven como transbordadores o agentes sirven como transbordadores o agentes
de transferencia de grupos. Son reciclables y transportan un de transferencia de grupos. Son reciclables y transportan un
sin número de sustratos desde donde se genera hasta donde sin número de sustratos desde donde se genera hasta donde
se utiliza.se utiliza.
Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son
derivados de la vitamina Bderivados de la vitamina B
Algunas enzimas actúan con la ayuda de Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se
denominan: denominan:
CofactorCofactor. Cuando se trata de iones y/o moléculas . Cuando se trata de iones y/o moléculas
inorgánicas. inorgánicas.
Coenzima:Coenzima: Cuando es una molécula orgánica. Aquí se Cuando es una molécula orgánica. Aquí se
puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta
de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar
un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Sustrato: Sustrato: Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa
la enzimala enzima
Sitio Activo: Sitio Activo: Es el sitio de la enzima donde se fija el Es el sitio de la enzima donde se fija el
sustrato.sustrato.
El sitio de unión del ligando está muy bien definido. El sitio de unión del ligando está muy bien definido.
En él habrán distintos residuos que aporten los grupos En él habrán distintos residuos que aporten los grupos
funcionales necesarios para cada función.funcionales necesarios para cada función.
CARACTERÍSTICAS DE LA CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ACCIÓN ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de las enzimas es su La característica más sobresaliente de las enzimas es su
elevada elevada especificidad del sustrato. especificidad del sustrato.
Las Enzimas reconocen Las Enzimas reconocen selectivamenteselectivamente aa sus sustratos sus sustratos
sobre otras moléculas. sobre otras moléculas.
Las Enzimas generan productos con Las Enzimas generan productos con un alto rendimientoun alto rendimiento
(por arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub-(por arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub-
productos.productos.
Protege del desaprovechamiento de metabolitos en Protege del desaprovechamiento de metabolitos en
las células.las células.
Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está Cada reacción está
catalizada por un enzima específica. catalizada por un enzima específica.
La acción enzimática se caracteriza por la La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el estado formación de un complejo que representa el estado
de transición.de transición.
E + S E + S →→ ES ES → → E + PE + P
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA
El sustrato se une a la enzima, a través de El sustrato se une a la enzima, a través de
numerosas interacciones débiles como son: numerosas interacciones débiles como son: puentes de puentes de
hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar etc, en un lugar
específico llamado centro activo. específico llamado centro activo.
Este centro es una pequeña porción de la Este centro es una pequeña porción de la
enzima, constituido por una serie de aminoácidos que enzima, constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato. interaccionan con el sustrato.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA
Es su elevada especificidad. Esta es doble y explica Es su elevada especificidad. Esta es doble y explica
que no se formen subproductos: que no se formen subproductos:
1.1.- - Especificidad de sustrato.Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula El sustrato (S) es la molécula
sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica. sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica.
2.2.- - Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada Cada reacción está catalizada
por un enzima específico. por un enzima específico.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA
- - Residuos catalíticos:Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis. son capaces de llevar a cabo la catálisis.
-Residuos de unión:Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su aportan soporte para unir el enzima a su
sustrato y no a otro.sustrato y no a otro.
-Residuos que participan en la estructura tridimensional.Residuos que participan en la estructura tridimensional.
El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del
sustrato, sino que también posee una serie complementaria de sustrato, sino que también posee una serie complementaria de
áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.
El sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla, El sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla,
sino que también lo orienta en una determinada dirección.sino que también lo orienta en una determinada dirección.
Especificidad Enzima-Sustrato Especificidad Enzima-Sustrato
El grado de especificidad es variado:El grado de especificidad es variado:
Absoluta:Absoluta: especificas para un sustrato Muchas especificas para un sustrato Muchas
enzimas son estéreoespecíficas. enzimas son estéreoespecíficas.
Media:Media: Clases de moléculas con un común Clases de moléculas con un común
denominador estructural. denominador estructural.
Amplia:Amplia: actúan sobre diferentes sustratos de actúan sobre diferentes sustratos de
estructura relacionada, aunque lo hacen a estructura relacionada, aunque lo hacen a
velocidades ampliamente diferentes. velocidades ampliamente diferentes.
Proposición de Fisher:Proposición de Fisher:
- Un enzima distingue un Un enzima distingue un
sustrato igual que una sustrato igual que una
cerradura y una llave.cerradura y una llave.
- El sustrato y el centro - El sustrato y el centro
activo son complementariosactivo son complementarios
- El centro activo sólo es - El centro activo sólo es
complementario unido al complementario unido al
sustrato, no antes.sustrato, no antes.
- Es una reacción reversible- Es una reacción reversible
Hipótesis de Koshland: Hipótesis de Koshland:
- - Modelo llamado de Modelo llamado de
Guante y Mano. Guante y Mano.
- Ajuste inducido- Ajuste inducido
- Sitio activo flexible- Sitio activo flexible
- La unión de la enzima - La unión de la enzima
con el sustrato alteraría con el sustrato alteraría
la conformación de la la conformación de la
enzima, induciendo un enzima, induciendo un
ajuste íntimo entre el ajuste íntimo entre el
sitio activo y el sustrato. sitio activo y el sustrato.
Hipótesis del encaje Hipótesis del encaje inducidoinducido
El modelo de ajuste inducido es el más utilizado al
realizar estudios de interacción enzima-sustrato. Este
modelo propone que las interacciones iniciales entre la
enzima y el sustrato son relativamente débiles, pero
suficientes para producir ciertos cambios
conformacionales en la enzima, que estabilizan e
incrementan la fuerza de la interacción.
Estos cambios conformacionales implican a una serie
de aminoácidos catalíticos del centro activo, en los
cuales se producen los enlaces químicos
correspondientes entre la enzima y el sustrato.
Acción enzimáticaAcción enzimática
Esquema para una función catabólica enzimáticaEsquema para una función catabólica enzimática
La enzima posee un centro activo, con el que se une al La enzima posee un centro activo, con el que se une al sustrato y lo cambia. sustrato y lo cambia.
Se forma el complejo enzima-sustrato Se forma el complejo enzima-sustrato
El sustrato se separa en los productos finales El sustrato se separa en los productos finales
Esquema para una función anabólica Esquema para una función anabólica enzimática enzimática
Los sustratos se unen al centro activo Los sustratos se unen al centro activo
Se forma el complejo enzima-sustrato Se forma el complejo enzima-sustrato
Se libera el producto final y la enzima se encuentra Se libera el producto final y la enzima se encuentra sin cambios y puede actuar sobre un nuevo sustrato sin cambios y puede actuar sobre un nuevo sustrato
Acción enzimáticaAcción enzimática
Esquema para la especificidad del sustrato Esquema para la especificidad del sustrato
Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico. específico.
Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un sustrato específico sustrato específico
Esquema para la especificidad de la funciónEsquema para la especificidad de la función
Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de una cierta manera. una cierta manera.
Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima. Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima.
Las enzimas trabajan con función específica.Las enzimas trabajan con función específica.
Las células pueden regular la actividad enzimática Las células pueden regular la actividad enzimática
mediante:mediante:
pHpH
Concentración de cofactoresConcentración de cofactores
Concentración de sustrato Concentración de sustrato
Inhibición por retroalimentación.Inhibición por retroalimentación.
Control alostericoControl alosterico
Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática
Existen enzimas con propiedades que les Existen enzimas con propiedades que les
confieren específicamente papeles reguladores del confieren específicamente papeles reguladores del
metabolismo.metabolismo.
Pueden ser:Pueden ser:
1.1. Enzimas alostérica:Enzimas alostérica: cuya actividad es regulada por la cuya actividad es regulada por la
unión no covalente de un metabolito específico a un unión no covalente de un metabolito específico a un
centro de la enzima distinto del sitio activo. centro de la enzima distinto del sitio activo.
2.2. Enzimas moduladas covalentemente: Enzimas moduladas covalentemente: con formas con formas
activas e inactivas interconvertibles por acción de activas e inactivas interconvertibles por acción de
otras enzimas. otras enzimas.
Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática
En muchos sistemas multienzimáticos, uno de los En muchos sistemas multienzimáticos, uno de los
productos (por lo general el último de la serie de productos (por lo general el último de la serie de
reacciones) actúa como inhibidor de una enzima, muchas reacciones) actúa como inhibidor de una enzima, muchas
veces situada al comienzo de la secuencia.veces situada al comienzo de la secuencia.
Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa
de reacciones está condicionada por la concentración del de reacciones está condicionada por la concentración del
producto final.producto final.
Este tipo de inhibición que nos es competitiva ni Este tipo de inhibición que nos es competitiva ni
acompetitiva se llama: acompetitiva se llama: retroinhibición o inhibición por el retroinhibición o inhibición por el
producto finalproducto final..
Enzimas alosterícasEnzimas alosterícas
La enzima de la secuencia, que se inhibe o La enzima de la secuencia, que se inhibe o
activa con el producto final, se llama enzima activa con el producto final, se llama enzima
alostérica.alostérica.
Estas enzimas poseen además del sitio activo, Estas enzimas poseen además del sitio activo,
el sitio alostérico (el cual es muy específico), al cual el sitio alostérico (el cual es muy específico), al cual
se une reversiblemente y no covalentemente al se une reversiblemente y no covalentemente al
efector alostérico o modulador.efector alostérico o modulador.
Las enzimas alostéricas son más complejas y Las enzimas alostéricas son más complejas y
más grandes que las enzimas comunes.más grandes que las enzimas comunes.
Muchas sustancias alteran la actividad de una Muchas sustancias alteran la actividad de una
enzima, disminuyen su actividad ya sea porque enzima, disminuyen su actividad ya sea porque
bloquean la entrada del sustrato al sitio activo o por bloquean la entrada del sustrato al sitio activo o por
que impiden que se lleven a cabo las reacciones que impiden que se lleven a cabo las reacciones
internas, que ocurren en el sitio activo, impidiendo así internas, que ocurren en el sitio activo, impidiendo así
la generación de los productos. Las sustancias que la generación de los productos. Las sustancias que
reducen la actividad de una enzima de esta manera reducen la actividad de una enzima de esta manera
son conocidas como inhibidores.son conocidas como inhibidores.
Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que
reducen o anulan la actividad enzimática. Estos
inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma
reversible (la desaparición del inhibidor restaura
la actividad enzimática) o irreversible (el inhibidor
inactiva permanentemente a la enzima).
a) Inhibidores COMPETITIVOSa) Inhibidores COMPETITIVOS
Inhibidores ReversiblesInhibidores Reversibles b) Inhibidores No-competitivos o b) Inhibidores No-competitivos o MIXTOS MIXTOS
c) Inhibidores Acompetitivosc) Inhibidores Acompetitivos
Inhibidores SuicidasInhibidores Suicidas a) Se unen covalentementea) Se unen covalentemente
Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
Reversibles:Reversibles:
Competitiva:Competitiva: el S y el I compiten por el sitio activo de el S y el I compiten por el sitio activo de
la enzima. El resultado de la competencia depende de la enzima. El resultado de la competencia depende de
cuántas moléculas de cada tipo hay. cuántas moléculas de cada tipo hay.
Acompetitiva:Acompetitiva: el I se combina con el complejo el I se combina con el complejo
enzima-sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato para formar un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su
transformación posterior en producto. transformación posterior en producto.
Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
No competitiva:No competitiva: El I se fija a la enzima en un sitio de El I se fija a la enzima en un sitio de
la molécula que no es el activo. Puede combinarse con la la molécula que no es el activo. Puede combinarse con la
enzima libre o con el complejo enzima-sustrato. Es enzima libre o con el complejo enzima-sustrato. Es
reversible, pero no por la cantidad de sustrato. reversible, pero no por la cantidad de sustrato.
Suicidas:Suicidas: Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en
forma irreversible, sea fijándose permanentemente de forma irreversible, sea fijándose permanentemente de
manera covalente o desnaturalizándolas. manera covalente o desnaturalizándolas.
Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
Ejemplos de inhibición competitivaEjemplos de inhibición competitiva
La mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos La mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos
modernos se basan en los conceptos de la inhibición enzimática. modernos se basan en los conceptos de la inhibición enzimática.
Las sulfanilamidas, mejor conocidas como sulfas, son análogos Las sulfanilamidas, mejor conocidas como sulfas, son análogos
estructurales del ácido estructurales del ácido pp-aminobezoico (PABA). Estos fármacos -aminobezoico (PABA). Estos fármacos
inhibe el crecimiento de las bacterias que requieren PABA para inhibe el crecimiento de las bacterias que requieren PABA para
sintetizar el ácido fólico. sintetizar el ácido fólico. NH2
OH O
NH2
SO O
NH2
NH2
SO O
R
PABA Sulfanilamida
Son formas de enzima distintas que catalizan a Son formas de enzima distintas que catalizan a
la misma reacción y surgen por la duplicación del gen.la misma reacción y surgen por la duplicación del gen.
Si bien todas catalizan la misma reacción, lo Si bien todas catalizan la misma reacción, lo
hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.
Muestran diferencias sutiles como en:Muestran diferencias sutiles como en:
-Sensibilidad a factores reguladoresSensibilidad a factores reguladores
-Afinidad de sustratoAfinidad de sustrato
IsozimasIsozimas
Algunas vitaminas son necesarias para la Algunas vitaminas son necesarias para la
acción de determinados enzimas, ya que funcionan acción de determinados enzimas, ya que funcionan
como como coenzimascoenzimas que intervienen en que intervienen en distintas rutas distintas rutas
metabolicasmetabolicas y , por ello, una deficiencia en una y , por ello, una deficiencia en una
vitamina puede originar importantes defectos vitamina puede originar importantes defectos
metabólicos.metabólicos.
VITAMINAS VITAMINAS
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
C (acido ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas
B3 (acido pantotinico)
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos
Depresión, anemia
B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis
El beriberi conjunto de enfermedades causadas principalmente por la deficiencia de tiamina (B1) cuyo nombre proviene del cingalés beri que significa «no puedo», presenta fatiga intensa y lentitud (nervioso y cardiovascular)
La pelagra es una enfermedad producida por deficiencia dietética, de vitamina B3 (niacina). La enfermedad comienza con cansancio, dificultad para conciliar el sueño y pérdida de peso. La piel expuesta del cuello, manos, brazos, pies y piernas se vuelve áspera, rojiza y escamosa, especialmente tras estar expuesta a la luz solar.
Las enzimasMetabolismo HormonasProteica
Lipídica
Estructura Biocatalizadores SistemasMultienzimáticos
Enzimasalostéricos
Energía activación
velocidadreacción
HoloenzimaEstrictamente
proteica
Cinéticaenzimática
CofactorApoenzima
Coenzimas
Liposolubles
Gráficahiperbólica
OrgánicaInorgánica
Vitaminas
Transportadoresde gruposquímicos
Hidrosolubles
Concet. sustrato
Temperatura
pH
InhibidoresReversibles
Irreversibles
No Competitivos
Competitivos
Ligasas
Isomerasas
Hidrolasas
Liasas
Transferasas
Oxidorreductasas
regulan controlan de naturaleza
activan
regulan
sontienenactúanen
reguladospor
actúanpuedeser
formados
naturaleza
de naturaleza
llamada
son
son
son
procedende
se
clasifican
A
D
K
E
C
ComplejoB
utilizan
son
son
estudiadapor la
muestrauna
depende
desempeñan funciones de
Ecuación de Michaelis- Menten
calcula
seclasifican en
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONALLA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONAL