Enzimas a para curso de climántica
description
Transcript of Enzimas a para curso de climántica
ENZIMASENZIMAS
Reaccións químicas
S P
Cada molécula do substrato (reactivos) terá un contido enerxético diferente, a unha T constante. Haberá:-Ricas en enerxía-Pobres en enerxía-Con valores medios ( a maioría)
ESTADO DE TRANSICIÓN
Nivel enerxético das moléculas que poden reaccionar.Momento molecular fugaz onde se están a producir enlaces, romperse…
ENERXÍA DE ACTIVACIÓN
Cantidade de enerxía, expresada en calorías, que se necesita para elevar a tódalas moléculas dun mol do substrato dende a temperatura que se atopan ata o estado de transición. Diferencia entre a enerxía basal e a enerxía do estado de transición
ENZIMASENZIMAS
Enerxía de activación e o efecto catalítico
Só entre a fracción de
moléculas que se moven
rápidamente algunhas
convertiranse en productos
Só entre a fracción de moléculas que se moven rápidamente algunhas convertiranse en productos
nunha poboación de moléculas haberá algunhas movéndose rápidamente
Outras movéndose lentamente
Un aumento da T, eleva a proporción de moléculas que poden reaccionar
A poboación con máis enerxía que a Ea estará en posibilidades de reaccionar
Para que un enlace poda romperse ou formarse, a molécula pasará transitoriamente por un estado de mui alta enerxía: estado de transición ou complexo activado
Reaccións químicas
ENZIMASENZIMAS
Incremento da velocidade nunha reacción
- Aumento da temperatura dos reactivos:
Aumenta o movemento das moléculas
Aumenta o número de moléculas que pasan ao estado de transición
-Utilizando un catalizador:
Descende o nivel enerxético do estado de transición(A unión catalizador-substrato require menor enerxía de activación)
ENZIMASENZIMAS
CATALIZADORES
Hai dos tipos de catalizadores:
Catalizadores positivos: que aceleran a rapidez dunha reacción.Catalizadores negativos: que disminúen a rapidez dunha reacción.
Un catalizador é unha substancia que modifica a rapidez da reacción química.
O catalizador non se consume no proceso nin sufre cambio químico.
ENZIMASENZIMAS
Catalizadores nos seres vivos:
- BIOCATALIZADORES:
catalizadores que se empregan nas reaccións metabólicas dos seres vivos
tipos:Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I F, ……
Vitaminas
Hormonas
ENZIMAS
ENZIMASENZIMAS
Gráfica da cinética dunha reacción
sen catalizador
con catalizador
Enerxía de activación
ENZIMASENZIMAS
COMPARATIVA DA CINÉTICA SIN CATALIZADOR CON CATALIZADOR
Enerxía de activación con encima
Enerxía de activación sen encima
Enerxía total liberada durante a reacción
Avance da reacción
En
erxí
a
ENZIMASENZIMAS
Efectos dos catalizadores na cinética dunha reacción
• Non é necesario chegar a niveis enerxéticos tan elevados
• Menor necesidade de aporte de enerxía de activación
• Reutilización do catalizador unha vez obtido o producto
• Incremento da velocidade da reacción
Beneficios para os seres vivos
• Reducción do gasto enerxético
• Obtención dos productos mui rápida
• Reaccións producidas en condicións axeitadas para as células
ENZIMASENZIMAS
apoenzima cofactor
inorgánico Orgánico: COENZIMA
COENZIMAapoenzima + = HOLOENZIMA
COMPOSICIÓN
Só proteína
Proteína + outra molécula
Parte proteica. Inactiva ata que non está unida ao cofactor
Parte non proteica. Necesaria para a actividade do encima
ENZIMASENZIMAS
ANATOMÍA DUNHA ENCIMAholoenzima
A PARTE PROTEÍNA É A APOENCIMA
AS MOLÉCULAS NON PROTEICAS, ORGÁNICAS OU INORGÁNICAS, QUE ACTIVAN A APOENCIMA
SON AS COENCIMAS
-Os coencimas fortemente unidos denomínanse grupos prostéticos-Os ions metálicos denomínanse cofactores- ecimas con ions metálicos fortemente unidos: metaloencimas-Encimas con ions débilmente unidos : encimas activadas por metais
A cavidade á que se une o substrato é:O SITIO ACTIVO
ENZIMASENZIMAS
ENZIMASENZIMAS
COENZIMAS
Cofactores orgánicos non proteicos
Forma de actuación:- A coencima se une ao encima- O encima capta un substrato específico- O encima ataca ao substrato, arrincando algúns dos seus átomos- O encima cede á coencima ditos átomos que proceden do substrato- A coencima acepta ditos átomos e se desprende do enzima- A coencima transporta ditos átomos e acaba cedéndoos, recuperando asía a súa capacidad de aceptar nosvos átomos
.
ENZIMASENZIMAS
COENZIMAS
PRINCIPAIS COENCIMAS:
-Coencimas de óxido-reducción- Interveñen na transferencia de electróns e protóns: FAD, FMN, NAD, NADP
-Coencimas de transferencia de enerxía- Interveñen na transferencia de grupos fosfato: ATP, ADP, AMP
-Coencimas de transferencia radicais acilo.- Interveñen na transferencia de grupos acilo:CoA
-Vitaminas hidrosolubles
.
ENZIMASENZIMAS
COENZIMAS
PRINCIPAIS COENCIMAS:
VITAMINAS
- Vitamina B1 o tiamina. Transferencia de grupos aldehido
- Vitamina B2 o riboflavina: Transferencia de electróns
- Vitamina B3 o niacina: Transferencia de electróns
- Vitamina B5 o ácido pantoténico: o seu principal derivado é a coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
- Vitamina B6 o piridoxina. Transferencia de grupos amino, esencial no metabolismo de aminoácidos.
- Vitamina B7 o biotina (vitamina H). En reaccións de carboxilación
- Vitamina E e Vitamina K: químicamente similares ao coenzima Q.
ENZIMASENZIMAS
Aa de unión ao substrato: aa de fixacciónAa que interveñen na reacción: aa catalíticos
Aa sen función dinámica, definen a estructura do encima: aa estructurais
Centro activo +
ESTRUCTURA DO ENZIMA: apoenzima
ENZIMASENZIMAS
CLASIFICACIÓN DOS ENZIMAS
Sistema internacional
Clase 1: OXIDORREDUCTASESreaccións de oxidoreducción. Transferencia de H ou electróns dun substrato a outro
Clase 2: TRANSFERASES transferencia dun grupo químico (diferente ao H) dun substrato a outro
Clase 3: HIDROLASES Catalizan reaccións de hidrólise
Clase 4: LIASESCatalizan reaccións de ruptura o unión de substratos, a veces formándose dobres enlaces
Clase 5: ISOMERASES
Catalizan a interconversión de isómeros
Clase 6: LIGASESCatalizan a unión de substratos coa hidrólise de ATP
ENZIMASENZIMAS
NOMENCLATURA DOS ENZIMAS
NOMES PARTICULARES
NOMES SISTEMÁTICOS
Consta de tres partes: substrato preferente, tipo de reacción catalizado, terminación en ase
Ex: glicosa fosfato isomerase
NOMES DA COMISIÓN ENCIMÁTICA
Código numérico, encabezado polas letras EC seguido de 4 números separados por puntos
Ex: a ATP.glicosa fosfotransferase: EC 2.7.1.2
ENZIMASENZIMAS
PROPIEDADES DOS ENCIMAS
POR SER PROTEÍNAS: AS DAS PROTEÍNAS
Necesidade de presentar a conformación natural máis estable das conformacións posibles.
DESNATURALIZACIÓN.- cambios na conformación van asociados a cambios na actividad catalítica.
Os factores que poden determinar desnaturalización son: calor, valores extrtemos de pH, ou axentes desnaturalizantes.
ENZIMASENZIMAS
E + S
MECANISMOS DE ACCIÓN ENCIMÁTICA
E + S ESE + S ES E + P
1.- Substrato + encima activa
2 – Formación do complexo encima-substrato
3.- Obtención do producto e queda libre o encima
ENZIMASENZIMAS
MECANISMOS DE ACCIÓN ENCIMÁTICA
ENZIMASENZIMAS
ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA
a especificidade dos encimas depende do sitio ou centro activo
Unha das principais caracteristicas dos encimas é a súa alta especificidade. Pode ser especificas para:
a) o substratoCada encima só poden catalizar sobre un substrato ou unha familia de substratos relacionados estructuralmente. Só actúan sobre unha das reaccions que pode experimentar ese substrato.
Tipos:- absoluta. Só pode actuar sobre un tipo de substrato- relativa ou de grupo. Actúa sobre substratos con estructuras mui similares
b) a reaccion. Especificidade de accón.O enzima só cataliza unha das posibles reaccións que pode seguir un substrato
ENZIMASENZIMAS
ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA
Modelos de recoñecemento enzima-substrato
Modelo chave-pechadura Modelo axuste inducido
ENZIMASENZIMAS
ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA
Modelos de recoñecemento enzima-substrato
Modelo chave-pechadura Modelo axuste inducido
ENZIMASENZIMAS
ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA
O substrato accede ao sitio activo do
encima
Complexo encima/substrato
Complexo encima/producto
Os productos se separan do centro
activo
O encima cambia a súa forma ao unirse ao substrato
Modelo axuste inducido
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
As reaccións catalizadas enzimáticamente dependen das condicións do medio:
pH
Temperatura
Concentración do substrato
cofactores
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
pH
Para cada un dos encimas hai un pH óptimo. A este valor de pH se consigue un rendimento máximo, alonxándonos del
se reduce a velocidade da reacción. A partir de determinados valores de pH pode desnaturalizarse o encima
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Temperatura Un incremento de temperatrura implica un incremento da enerxía cinética das moléculas. Hai un incremento da velocidade da reacción.
Haberá unha temperatura óptima, valor de T na que a velocidade é máxima.
Se supera unha determinada temperatura iníciase a desnaturalización, perdendo a capacidade de catalizar o encima de forma irreversible.
Os Encimas no son inactivadas por la congelación, iniciando a súa actividade a medida que a temperatura se incrementa.
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Concentración do substrato
A concedntración do enzima permanece constante.
A concentracións mui baixas de substrato a velocidade é baixa.
A medida que incrementamos a concentraciónn do substrato hai inicialmente un incrementol exponencial
A partir de determiandos valores de concentración do substrato hai unha ralentización no incremento da velocidade
Hai unha velocidade máxima, pola saturación dos encimas, no momento de formación do complexo encima-substrato
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Concentración do substrato. Constante de Michaelis-Menten
A cinética de Michaelis-Mentendescribe a velocidade da reacción de moitas reaccións encimáticas. O modelo é válido cando a concentración do substrato é maior que a concentración do enzima
ENZIMASENZIMAS
FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Concentración do substrato. Constante de Michaelis-Menten
Conceptos:
v: Velocidade da reacción para unha concentración de substrato (S)
Vmax: velocidade máxima que se consegue na reacción
Km:Constante de Michaelis-Menten
Se corresponde coa concentración de substrato no que a velocidade da reacción acada un valor igual á mitde da velocide máxima
ENZIMASENZIMAS
REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Activadores
Son substancias que favorecen a unión enzima –substrato. Exemplo: Presenza de cofactores. Poden ser ións ionorgánicos como Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc.
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
No metabolismo celular hai grupos de enzimas que actúan de xeito encadeado:
O producto dunha reacción convírtese no substrato da seguinte.
Hai un alomenos un encima que rixe a velocidade da secuencia global:
Encimas reguladoras
Encima 1 Encima 2 Encima 3 A= sustrato inicialB,C= metabolitos intermediariosZ= producto final
A velocidade da cada ruta está regulada para axustarse as necesidades celulares de cada momento
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Os encimas reguladores ademáis da función catalítica son capaces de variar a súa actividade en resposta a determinadas sinais
Estos encimas serven para axustar as velocidades das secuencias metabólicas segundo as variacións e demandas das células respecto ás súas necesidades
enerxéticas ou moleculares
Tipos:-Enzimas alostérica-Encimas reguladas covalentemente
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Encimas alostéricas
Os encimas alostéricas presentan ademáis do centro activo, sitios alostéricos.
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Encimas alostéricas
Os encimas alostéricas apresentan ademáis do centro activo, sitios alostéricos: con posibilidade activadora ou inhibidora da súa actividade.
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Encimas alostéricas
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Encimas alostéricas
retroalimentación negativa”,“retroinhibición”, “inhibición por el producto final” o “feed-back negativoHabitualmente o encima alostérico é inhibido polo producto final da ruta metabólica. Ao aumentar a concentración do producto final, este se une dun xeito reversible á zona alostérica inhibindo a súa actividade e polo tanto a secuencia de reaccións e que se acumule o producto final . Cuando a concentración do producto final disminúe o enzima retona a súa forma activa ao separse do producto.
ENZIMASENZIMAS
El enzima fosforilado es activo
El enzima no fosforilado es inactivo
Elementos de la reacción
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Encimas reguladas covalentemente
Encimas que pasan dunha forma menos activa a outra máis activa uníndose covalentemente a un grupo químico de pequeno tamaño como o Pi ou o AMP. Tamén se dá o caso inverso, no que un encima mui activo se desactiva ao liberar algún grupo químico.
ENZIMASENZIMAS
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
zimóxenos
zimógeno ou proenzima é un precursor encimático inactivo, para activarse necesita un cambio bioquímico na súa estructura que permita a conformación dun centro activo para poder levar adiante a catalización dunha reacción.
ENZIMASENZIMAS
inhibición encimática
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Os inhibidores encimáticos son moléculas que se unen aos encimas disminuíndo a súa actividade
TIPOSREVERSIBLES. Non se inutiliza o centro activo
- COMPETITIVOS. Inhibidor e substrato presentan unha estrcutura mui semellante e compiten polo centro activo
- NON COMPETITIVOS. O inhibidor actúa sobre o complexo encima-xubstrato impedindo que se realice a reacción ou impedindo a unión ao centro activo
IRREVERSIBLES. A unión do inhibidor co enzima fai que quede inutilizado permannetemente o centro activo do encima ao modificar a súa estructura
ENZIMASENZIMAS
inhibición encimática
REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
REVERSIBLES.
COMPETITIVOSNON COMPETITIVOS
ENZIMASENZIMAS