Enzimas i vo

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Dra. Valeska Ormazabal V. Depto de Ciencias Básicas Facultad de Medicina Medicina 2011

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Dra. Valeska Ormazabal V.

Depto de Ciencias Básicas Facultad de Medicina

Medicina 2011

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•  Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos.

•  La mayoría son proteínas (algunas moléculas de RNA tienen actividad catalítica)

•  Tienen gran poder catalítico •  Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato •  Funcionan en soluciones acuosas en condiciones

suaves de pHy temperatura. •  No se consumen en la reacción que catalizan. •  Su actividad puede ser regulada.

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•  Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:

•  Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula •  Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades

energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias

Importancia: •  Biomédica • Agricultura • Industria alimentaria

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La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa

•  •Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: –  Cofactores:

•  -iones inorgánicos •  complejos orgánicos:

–  coenzimas –  grupos prostéticos

Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor

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Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1. 2. Clase: Transferasa 7. Subclase: Fosfotransferasa 1. Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato

Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa

Nombre trivial: hexoquinasa

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Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas

¿ cómo funcionan las enzimas ?

• En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)

•Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables

•Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo)

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La energía libre proporciona información a cerca de: • Dirección de la reacción • Composición en el equilibrio • La cantidad de trabajo realizado en la reacción

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•  Es un catalizador •  Disminuyendo la Energía de Activación •  Cataliza el paso de S a P y de P a S. •  Acelera la interconversión de S a P. •  Incrementa la velocidad de Reacción •  <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº

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•  Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación

•  Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato

•  Después de la reacción, enzimas y productos se separan.

•  Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción

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Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: •  Fijación estereoquímicamente complementaria

del substrato •  Transformación catalítica del mismo

En ambas funciones participan:

•  Cadenas laterales de los aminoácidos •  Grupos o moléculas no proteicas:

  Grupos prostéticos   Iones metálicos   Cofactores

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Los siguientes hechos: •  Especificidad de la reacción enzimática •  Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática

Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de:

•  Fijar específicamente al substrato •  Transformarlo catalíticamente.

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Enzima

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•  Complementariedad geométrica

•  Complementariedad de cargas, uniones iónicas

•  Modelos:

  Llave – cerradura.

  Encaje inducido

  Estado de transición

La unión del sustrato es muy específica

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Teorías de la acción enzimática, 1

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática

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Teorías de la acción enzimática, 2

La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación de éste.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

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Teorías de la acción enzimática, 3

La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad definiendo la acción enzimática como

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transición entre ambos.