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Estructura, clasificación Estructura, clasificación y funciones de la y funciones de la proteínas proteínas María Angélica Zamora Herman Pizarro Cofre

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Estructura, clasificación y Estructura, clasificación y funciones de la proteínasfunciones de la proteínas

María Angélica Zamora

Herman Pizarro Cofre

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aminoácidos

existen

esencialesNo esenciales

sonson

Aquellos que nuestro organismo no puedesintetizar

Son aquellos que nuestro organismo Sintetiza.

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Ejemplos de aminoácidos esencialesEjemplos de aminoácidos esenciales

• Triptófano. • Fenilalanina

Estructura heterocíclica llamada

indol.

Estructura química de aminoácidos aromáticos

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Valina Leucina

Isoleucina

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Ejemplos de aminoácidos no esencialesEjemplos de aminoácidos no esenciales

• AlaninaEstructura química de aminoácidos

Interviene en el metabolismo de la glucosa.

Ácido Apartico

Colabora en la desintoxicaciónDel hígado.

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Asparagina

Interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central

Tirosina

Actúa como neurotransmisor

Serina

Interviene en:• desintoxicación del organismo• crecimiento de tejido muscular• metabolismo de las grasasy de los ácidos grasos

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Clasificación de las proteínas.Clasificación de las proteínas.La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.

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•Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas.

•Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono    y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

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Las formas que pueden adoptar son:a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración   -helicoidal y las hélices de colágeno)

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ESTRUCTURA TERCIARIA:

Esta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

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Punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias

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La ESTRUCTURA CUATERNARIA:Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

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Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.

• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).

• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de

la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".

• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

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Propiedades de la proteínasPropiedades de la proteínas

• Cada una tiene determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia;

• un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos.

• La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de "árboles filogenéticos

Especificidad

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• Es una pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.

• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

•Desnaturalización

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Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.

• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).

• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de

la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".

• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

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•Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas .

•Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.•No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

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Características de las enzimasCaracterísticas de las enzimas

• Aumentar la velocidad de las reacciones que ocurren en el interior de las células.

• Las enzimas como catalizadores:

• Funcionan en cantidades muy pequeñas

• Permanecen inalteradas después de actuar en la reacción química

• No alteran el equilibrio de reacción

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Modelo llave y cerraduraModelo llave y cerradura

• Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos.

• Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la enzima y el reactivo, para obtener un producto.

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Mecanismo de funcionamiento de Mecanismo de funcionamiento de la enzimasla enzimas

Modelo llave y cerradura.

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Relación vitaminas enzimasRelación vitaminas enzimas

• Las vitaminas son coenzimas que actúan como cofactores, es decir, aumentan la actividad de una enzima.

• Las al ser coenzimas se encargan de aceptar átomos o grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a otras moléculas aceptoras

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Ejemplos de coenzimasEjemplos de coenzimas

• vitamina B1, transporta grupos aldehídos;

• vitamina B5 participa en al estructura de la coenzima A y se encarga de transportar grupos acilo.

• vitamina B6 que es una coenzima que transporta grupos aminos.

• Las vitaminas B2 y B3 participan en la estructura de las coenzimas FAD y NAD

•.

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Acción de la temperatura y PH Acción de la temperatura y PH en las enzimas.en las enzimas.

• La actividad enzimática es influida por los cambios de temperatura y pH.

• La actividad catalítica generalmente ocurre a un pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.

• La temperatura óptima para que funcionen las enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.

• Las altas temperaturas y los cambios de pH afectan la estructura de las enzimas, de manera que se convierte en un catalizador inactivo o menos efectivo

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¿Qué es un catalizador?¿Qué es un catalizador?

• Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.

• Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.