FenilalaninaSaltar a: navegación, búsqueda

 Fenilalanina

General

Símbolo químico Phe, F

Fórmula molecular C9H11N O 2

Identificadores

Número CAS 63-91-21

PubChem 994

Propiedades físicas

Masa molar 165,19 g/mol

Punto de fusión 556 K (283 °C)

Propiedades químicas

Acidez 1,83; 9,13 pKa

Familia Aminoácido

Esencial Sí

Codón UUC, UUU

Punto isoeléctrico (pH) 5,48

Valores en el SI y en condiciones normales(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

La fenilalanina es un aminoácido. Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los ocho aminoácidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte también de muchos psicoactivos.

Índice

1 Bioquímica 2 Fuentes de fenilalanina 3 Patologías 4 Referencias

Bioquímica

La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos. Su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.

Fuentes de fenilalanina

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromático no es edulcorante por sí mismo, necesita estar unido al ácido aspártico para este cometido.

La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonúricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos endógenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

AminoácidoSaltar a: navegación, búsqueda

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22, los últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Índice

1 Estructura general de un aminoácido 2 Clasificación

o 2.1 Según las propiedades de su cadena o 2.2 Según su obtención o 2.3 Según la ubicación del grupo amino

3 Aminoácidos codificados en el genoma 4 Aminoácidos modificados 5 Propiedades 6 Reacciones de los aminoácidos 7 Véase también 8 Referencias 9 Bibliografía 10 Enlaces externos

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares , polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

Neutros no polares , apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptófano (Trp, W) Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cisteína (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** Ácido aspártico (Asp, D) Ácido glutámico (Glu, E)

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino

Alfa-aminoácidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono nº 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).

Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la

selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece sólo en arqueas.1 2 3

Aminoácidos modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.4

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminoácidos. Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:

Sarcosina Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA) Ácido djencólico Hipoglicinas A y B Mimosina Aliina Canalina Canavalina Ornitina Homometionina Homoserina Homoarginina Homofenilalanina Homocisteína Homoleucina Cistationina Norvalina Norleucina Ciclopentenilglicina β-Alanina Ácido gamma-aminobutírico Ácido iboténico Ácido pipecólico Ácido guanidinacético

Taurina Ácido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico Ácido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico Ácido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico Ácido diaminopimélico Semialdehído aspártico Semialdehído glutámico Citrulina DOPA Quinurenina Nicotianina Ácido 2-azetidincarboxílico β-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina β-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina Indospicina Nε-(indol-3-acetil)lisina (p-hidroximetil)fenilalanina 0-etil-L-homoserina , aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum 5-Hidroxitriptófano Ácido licopérdico , aislado de Lycoperdon perlatum Ácido lentínico Ácido estizolobínico Ácido estizolóbico Tiroxina Azoxibacilina

Propiedades

Ácido-básicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustityentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido

antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

Reacciones de los aminoácidos

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, que tienen en común el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido;2. La descarboxilación;3. La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las

proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

Aminoácidos y Péptidos

Estructura y clasificación de los aminoácidos. Códigos de abreviación

Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son -aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-. El carbono- recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean.

Aminoácidos alifáticos

En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A Valina, Val, V Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

Aminoácidos aromáticos

La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadana lareral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, P Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W

Aminoácidos azufrados Aminoácidos hidroxilados

Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.

Cisteina, Cys, CMetionina, Met, M

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

Aminoácidos básicos

Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina.

Lisina, Lys, KArginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aminoácidos ácidos y sus amidas

En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Ácido aspártico, Asp, D Asparragina, Asn, N Ácido glutámico, Glu, E

Glutamina, Gln, Q

Para visualizar la estructura tridimensional de los aminoácidos constituyentes de las proteínas pincha aquí (Sí tu navegador tiene instalado el "plug in" Chime puedes usar esta otra página.