1. Menciona algunos de los usos de las proteínas en el cuerpo y sistema

humano

La catálisis enzimática, el transporte y almacenamiento, coordinación de

movimientos, soporte mecánico, protección inmunológica, generación y

transmisión de impulsos nerviosos y control del desarrollo y diferenciación de

genes.

2. ¿Qué es un aminoácido y en qué consiste?

Los aminoácidos son las estructura básica de las proteínas, consiste de un grupo

amino, grupo carboxílico, un átomo de hidrogeno y un grupo R distinto unido a un

átomo de carbono (carbón α)

3. Aminoácido descubierto en 1820 por Brancot, a partir de hidrolisis de una

proteína:

La glicocola a partir de la gelatina

4. Científico que aisló el aminoácido treonina y año del descubrimiento:

W.C Rose en 1935 al hidrolizar la fibrina

5. Menciona la clasificación, de acuerdo a la polaridad de grupo R, de los

aminoácidos.

Grupos R con carga positiva o básica; Grupos R cargados negativamente; Grupos

R no polares hidrófobos y Grupos R polares pero sin carga.

6. ¿Cuáles son los aminoácidos NO esenciales?

Se les conoce como los aminoácidos que podemos sintetizar por nuestra cuenta,

estos son: Prolina, tirosina, serina, cistina, cisteína, glicina, alanina, acido

glutámico y el ácido aspártico.

7. Mencione algunas de las proteínas que contiene el aminoácido 4-

Hidroxiprolina.

Las proteínas vegetales y el colágeno (también contiene la hidroxilisina)

8. Sabemos que los aminoácidos son asimétricos, de sus dos configuraciones,

¿Cuál es el utilizado por los organismos?

Las proteínas que sintetizan los organismos solo utilizan los aminoácidos de

configuración L- aminoácido.

9. ¿Qué es un Zwitterión?

Es un aminoácido en el cual la suma de sus cargas electrónicas es igual a cero,

debido a que el ac. Carboxílico cede un protón al grupo amino, formándose un

grupo aminio. Esto le permite ser solubles en agua.

UNIVERSIDAD AUTONOMA DEL ESTADO DE MEXICO

FACULTAD DE QUIMICA

CUESTIONARIO DE PROTEINAS Y ENZIMAS

CARRERA: Q.F.B GRUPO: 42

GONZALEZ JIMENEZ BRENDA JAZMIN

Fecha: 05/04/2015

10. Menciona un ejemplo para cada propiedad química de los aminoácidos.

Reacciones de Grupo carboxilo: Amidas, esteres, haluros de arilo

Reac. De grupo amino: Acilacion

Reac. De grupo R: Enlace Peptídico

11. Relación entre las proteínas y los aminoácidos es:

Los aminoácidos conforman las proteínas gracias a un enlace peptídico formando

lo que se conoce como cadenas peptídicas. Esta conformación es determinada

por el código genético individual.

12. Relaciona las siguientes columnas, en cuestión a la clasificación de las

proteínas.

a) Longitud de la cadena ( c ) Proteínas Fibrosas

b) Composición ( a ) Tripeptidos,

Oligopeptido

c) Conformación ( b ) Proteína simples y

conjugadas

13. Nombrar las siguientes estructuras de las proteínas

14. Define los factores y efectos de la desnaturalización de proteínas

El pH, la temperatura, detergentes y algunos metales pesados causan que las

proteínas se desdoblen causando, en lo general un proceso reversible de ruptura

de la estructura nativa de las proteínas, así como su funcionalidad biológica

Cuaternaria

Secundaria Primaria

Terciaria

15. Completar el siguiente cuadro con un ejemplo de cada método de

identificación o aislamiento de proteínas y aminoácidos

Aislamiento de Proteína

Número y tipo de aminoácidos

Secuencia de Aminoácidos

Cuantificación de aminoácidos

Electroforesis en gel

Hidrolisis acido Método Sanger Método de Biuret

Cromatografía Electroforesis Degradación de Edman

Método de Lowry

Precipitación por carga eléctrica

Cromatografía Degradación enzimática c/

carboxipeptidasa

______________

16. ¿Qué son las enzimas?

Proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas

17. Menciona alguna de sus características

Tienen una extraordinaria especificidad y su poder catalítico es impresionante,

añadiendo que el rendimiento de estas en producto final es del 90%

18. ¿Cuál es la función de a anhidrasa carbónica?

Es la enzima encargada de catalizar la reacción de hidratación del dióxido de

carbono y es una de las enzimas más rápidas que se conocen.

19. ¿A qué se le conoce como sustrato?

Es un componente adicional para que algunas enzimas funcionen y realizan sus

reacción de catalizador

20. Nombre de la enzima que cataliza la síntesis de la leche

Lactosa sintetasa

21. ¿Las enzimas alteran el equilibrio de la reacción?

No, debido a que es un catalizador y estos solo se dedican a facilitar o disminuir la

velocidad de la reacción que ese lleva acabo. El equilibrio se mantiene intacto ya

que la enzima se recupera en su totalidad.

22. ¿Cómo se clasifican las enzimas?

Se clasifican en 6 grupos: Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas,

Isomerasas y Ligasas.

23. ¿Qué es el sitio activo?

Es la región en la que se “engancha” el sustrato y contribuyen los residuos (grupos

catalíticos) que participan directamente en la formación y rompimiento de los

enlaces.

24. Mencione una de las cosas en las que depende la especificidad del enlace

enzima-sustrato.

Depende mucho del arreglo definido de los átomos en el sitio activo ya que deben

de encajar perfectamente para actuar.

25. Explique los modelos de llave- cerradura y el inducido en el ensamblaje

enzima-sustrato.

Llave-cerradura: El sitio activo de la enzima en complementario a la forma y

tamaño del sustrato y encajan perfectamente.

Inducido: La enzima cambia de forma de acuerdo al sustrato, y únicamente así

el sitio activo tiene una forma complementaria, solo después de la unión.

26. Explique en qué consiste el método experimental de Michaelis-Menten

Consiste en analizar como varia la velocidad de las reacciones catalizadas por una

enzima, todo en función de algunos parámetros como la concentración del sustrato

o la de la propia enzima (cinética enzimática).

27. Explique la inhibición reversible e irreversible de una enzima.

En la inhibición irreversible, el inhibidor está ligado covalentemente a la enzima o

unido tan fuertemente que su disociación de la enzima es muy lenta. La inhibición

reversible por el contrario se caracteriza por un equilibrio altamente rápido entre

inhibidos y enzima.

28. Nombre los distintos inhibidores de la acción catalítica de una enzima.

Inhibidor competitivo: se unen al centro activo de la enzima e inhiben que esta

actué sobre el sustrato

Inhibidor no competitivo: Se une a la enzima por otro lado fuera del centro

activo y esta unión provoca un cambio en la forma de la enzima evitando que

el sustrato se una.

Inhibidor Incompetitivo: Se une al complejo enzima-sustrato e impide que se

lleve a cabo la reacción.

29. ¿Qué es una unidad enzimática?

Es la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un

minuto

30. ¿Qué son las Isoenzimas (Isozimas)?}

Son proteínas con diferente estructura a una enzima pero catalizan la misma

reacción, se dice que tienen diferentes características de acuerdo a los

requerimientos específicos del tejido o dependiendo de procesos metabólicos.

31. Con los siguientes datos proporcionados calcular lo que se pide

Calcular el Vmax y Km con el método de Michaelis- Menten

Utilizar la representación doble reciproca de Lineweaver y Burk para

analizar los datos y obtener Vmax y Km.

[𝑺]

µ𝒎𝒐𝒍/𝑳

𝟏

([𝑺])/(µ𝒎𝒐𝒍/𝑳)

𝑽

µ𝒎𝒐𝒍𝑳 /𝒎𝒊𝒏

𝟏

𝑽/(µ𝒎𝒐𝒍/𝑳/𝒎𝒊𝒏)

0.25 4 0.26 3.846

0.33 3.03 0.45 2.22

0.50 2 0.92 1.086

0.75 1.33 1.80 0.555

1.00 1 2.50 0.4

2.00 0.5 4.50 0.222

4.00 0.25 4.80 0.20833

32. Escribir un comentario sobre el artículo de Leonor Michaelis and Maud

Leonora Menten Celebrating 100 years of the Michaelis-Menten Equation

Celebrar 100 años desde la creación de una ecuación, que no solo nos ha

ayudado entender el mecanismo, de alguna forma, la cinética enzimática, es algo

extraordinario. No por el simple hecho de la creación de esta, en lo personal, la

manera de cómo se dio dicha colaboración.

Es fascinante el pensar, que a pesar de que los creadores tienen experiencia en

camino a la salud, química y bioquímica, no fue hasta el momento de su

colaboración que dio (según el artículo). El cómo todo los conocimientos

adquiridos por ambos llevaron a elaborar tan elegante ecuación, la cual se ha

vuelto, desde su publicación, parte esencial de todo libro y curso de bioquímica.

Lo as maravilloso que expone el artículo, es el hecho de que dicha ecuación no

solo se aplica a las enzimas, sino a muchos más procesos esenciales en el

cuerpo, nos demuestra lo bello que es la ciencia y el gran apoyo matemático para

mejor entendimiento de nuestro cuerpo y sus procesos. Al igual que demuestra las

cosas tan fascinantes que ocurren cuando dos grandes mentes, ideas y

habilidades se unen.

BIBLIOGRAFIA

Stryer, Lubert (1975); Biochemistry; W.H Freeman and Company, Stanford

University. pp. 11- 45, 115-129

Lehninger, A. and Nelson, D. (1999) Principios de Bioquímica - 2da

Edición. United States: Omega. pp. 59-94, 162-169, 223-251