HEMOGLOBINA[1]

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HEMOGLOBINA UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES FLORES REQUE , Fiorella GARCIA SANCHEZ Christian GRADOS VITONERA, Victor LEON ZORRILLA ,Hugo GRUPO 07A

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HEMOGLOBINA

UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FLORES REQUE , FiorellaGARCIA SANCHEZ

ChristianGRADOS VITONERA, Victor

LEON ZORRILLA ,Hugo

GRUPO

07A

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HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

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DEFINICIÒNDEFINICIÒNLa hemoglobina es una proteína que contiene

hierro y que le otorga el color rojo a la sangre.

Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos.

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La hemoglobina también transporta el dióxido de carbono, que es el producto de desecho del proceso de producción de energía.

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VALORES NORMALES

Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

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TIPOS DE HB Y COMPOSICIÒN

Tipo de HemoglobinaTipo de Hemoglobina 2 cadenas 2 cadenas polipeptídicaspolipeptídicas

2 cadenas 2 cadenas polipeptídicaspolipeptídicas

Hemoglobina A (adulto) (HbA1): 97%

2 cadenas

alfa

2 cadenas beta

Hemoglobina A2 (adulto) (HbA2) 2%

2 cadenas

alfa

2 cadenas delta

Hemoglobina F (fetal): (HbF): 1%

2 cadenas

alfa

2 cadenas

gamma

Hemoglobina Gower II (embrionaria)

2 cadenas

alfa

2 cadenas épsilon

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Oxihemoglobina (HbO2): Hb unida al oxígeno.

Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)

Carboxihemoglobina: Hb unida a CO2. Letal en grandes concentraciones.

Carbaminohemoglobina o carbohemoglobina: ciertos aminoácidos de la Hb se asocian al CO2.

Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al oxígeno.

Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a valina terminal de cadena Beta. Aumenta en diabetes mal controlada.

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cristian

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GRUPO HEMO Grupo prostético, que actúa como cofactor.

Conformado por una molécula de protoporfirina IX más Fe2+.

Su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado.

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Síntesis de HemoProceso detallado

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Por acción de la ferroquelatasa. El hierro se incorpora, después del ensamblaje de la protoporfirina IX.

Producto hemo actúa como un retroinhibidor en caso de regulación.

La célula tiene que asegurarse que la proporción de -globina, -globina y hemo sea de 2/2/4.

GRUPO HEMO

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El Fe2+. Posee 6 enlaces. 4 con la protoporfirina con la cual forma un

plano. 2, en plano perpendicular. Uno de ellos se une a la cadena polipeptídica por

medio de la histidina F8 (histidina proximal) El sexto enlace es con el O2, que además está

unido a la histidina distal.

GRUPO HEMO

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ALOTERISMO COOPERATIVO

Es una característica de la hemoglobina.

Permite una saturación al 100%.

La atracción de O2 hacia la Hb, aumenta, a mayor Nº de O2 ligados.

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FUNCIONES DE LA HB

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TRANSPORTE DE O2

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CURVA DE DISOCIACIÓN

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TRANSPORTE DE CO2.

Disuelto en plasma Formando los llamados Compuestos

carbamínicos (25%): surgen de la unión de CO2 con los grupos aminos de las proteínas.

Como bicarbonato (65%):

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BUFFER DE PH INTRACELULAR

: Es otra de las funciones de la hemoglobina, y está dada por la captación de H+ antes mencionada. La hemoglobina es el principal buffer de la sangre aunque el más importante buffer del organismo es el bicarbonato ya que el organismo puede regular la concentración de este último, a nivel pulmonar y renal.

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PREGUNTA Nª 02 2.-¿ ?

A.- B.- C.- D.-

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