UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO

FACULTAD DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE HISTOLOGÍA.

Profesores: Dr. Lecuona Rodríguez Miguel Alejandro.

Dra. Guerrero Álvarez Alejandra.Instructor: Dr. Téllez Manríquez Luis Adrián.

Alumno.: Luna López Luis Miguel

GLOSARIO DE PROTEÍNAS.

GRUPO: 1110

MÉXICO D.F. 12 DE SEPTIEMBRE 2013

PROTEÍNA FUNCIÓN

PERIFÉRICAS Están asociadas a las membranas plasmáticas y sus cadenas de aminoácidos no cruzan completamente la membrana plasmática, tienen varias maneras de asociación a la membrana plasmática: a) inserciones que sólo ocupan la monocapa externa o la interna, con lo que quedan ancladas a las membranas. Este tipo de asociación no es frecuente; b) por interacciones eléctricas con proteínas o lípidos gracias a la atracción entre cargas positivas y negativas (fuerzas de van der Waals), estas asociaciones son más débiles y las proteínas pueden abandonar la membrana con cierta facilidad. En realidad son proteínas hidrosolubles; c) por unión covalente de la proteína con lípidos de membrana o con un ácido graso, lo cual hace que aunque la proteína no tenga aminoácidos hidrófobos se encuentre anclada a la membrana gracias a los ácidos grasos que se encuentran insertados en la zona hidrófoba de la membrana. Estas proteínas se asocian mucho con el señalamiento del segundo mensajero.

INTEGRALES Se encuentra embebida en la bicapa fosfolipidica. Existen 2 tipos:- Proteínas integrales transmembranosas: us principales funciones son servir como canales transportadores de iones (canales iónicos) o moléculas polares como acuaporinas, recepción de señales celulares, anclaje al citoesqueleto, etc.- Proteínas integrales no transmembranosas: Posee muchas uniones como enlaces covalente.En general sirven como canales que permiten el paso de sustancias dentro y fuera de la membrana. Desplazamiento de sustancias a través de uniones específicas soluto-proteína. Actividad enzimática empujando sustancias hacia dentro y fuera de la membrana

Bombas Transportan activamente ciertos iones, como el Na+, a través de las membranas. También transportan a través de las membranas precursores metabólicos de macromoléculas, como aminoácidos y monosacáridos.

Canales Participan en la formación de poros hidrofílicos, denominados canales de iones, a través del plasmalema, estos canales pueden controlarse por medio de compuertas y muy pocos carecen de de éstas; su activación se da por medio de: voltaje ,ligandos, mecánicamente (contacto),la proteína G .Son incapaces de transportar sustancias contra un gradiente de concentración.

Receptoras Permiten el reconocimiento y la fijación localizada de los ligandos en procesos como la estimulación hormonal, la endocitosis con formación de vesículas con cubierta y las reacciones con anticuerpos. Casi todos son glucoproteínas integrales y pueden ser de tres tipos: ligados a canales de

iones, enzimas y proteínas G.

Ligadoras Fijan el citoesqueleto intracelular a la matríz extracelular. Ejemplo. Familia de las integrinas que vinculan los filamentos de actina del citoplasma con una proteína de la matríz extracelular (fibronectina).

Enzimas Las enzimas que se encuentran en la membrana celular desempeñan una gran variedad de funciones, como por ejemplo: Las adenosina trifosfatas (ATPasas) desempeñan funciones específicas en el bombeado de iones, la ATP sintetaza y ciertas enzimas digestivas, como las disacaridasas o las dipeptidasas son proteínas integrales de la membrana.

Estructurales La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.

ACUAPORINAS Son una familia de proteínas de pasos múltiples que forman canales y cuya función es permitir el paso de agua de un lado de la membrana celular al otro. Algunos de estos canales son transportadores puros de agua, mientras que otros transportan glicerol. Estas acuaporinas discriminan el transporte de las dos moléculas mediante las restricción del tamaño del poro. Las acuaporinas son impermeables a los protones por lo que no pueden cruzar el canal, aunque pase con facilidad por las moléculas de agua mediante el proceso de configuración donadora-aceptora.

ADENILATO-CICLASA

También llamada ciclasa de adenilato. Es una proteína transmembranal cuya región citoplásmica cataliza la transformación de ATP en AMP cíclico, uno de los segundos mensajeros más comunes.

CALMODULINA La calmodulina es una proteína acídica con cuatro sitios de unión de Ca de alta afinidad. Cuando la concentraciónn intracelular de Ca alcanza valores de 10^-6, la unión de calcio a la calmodulina provoca un cambio en la conformación de la proteína. La calmodulina se asocia con una gran variedad de proteínas y, en su estado unido a Ca, modula sus actividades.Es un miembro de la familia de proteínas que unen Ca, entre las que también se encuentra la troponina que provoca la contracción del músculo esquelético como respuesta al aumento en la concentración de calcio.

CLATRINA Proteína cuya función principal es recubrir las vesículas intracelulares. Está formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras, que forman una estructura trirradiada desde un punto central. A esta estructura se le llama trisquelión. Los trisqueliones se autoensamblan y cubren la porción

citoplasmática de las vesículas intracelulares. Estas vesículas recubiertas de clatrina se forman, por ejemplo, en los procesos de endocitosis mediada por receptor o en la formación de lisosomas.

ACTINA (Del griego aktis = rayo): Proteína compuesta por subunidades globulares. Sus filamentos forman parte del citoesqueleto que intervienen en la división celular y en estructuras que tienen a su cargo la motilidad.Existe en forma monomérica, globular o polimerizada en microfilamentos que le dan forma a las células o a sus prolongaciones, siendo por ese motivo parte del citoesqueleto que, por ser de actina ha sido llamado “citoesqueleto de actina” .Hay 3 tipos de actina:actina α presente en músculosactinas β y γ no musculares.Las moléculas de actina tienden a asociarse y disociarse.Además, la actina efectúa sus funciones uniéndose a otras proteínas como:Actinina αFimbrinaFilaminaMiosina IIMiosina VEspectrina α y βGelsolinaTimosina

ADAPTINA Proteína que contribuye a seleccionar y reunir los complejos adecuados, en regiones específicas de la membrana plasmática para su transporte hacia el interior de la célula, se une con moléculas de clatrina para crear el complejo adaptina-receptor molécula y forman una depresión poco profunda a manera de cresta que recibe el nombre de fosita cubierta que luego se desprende por completo de la membrana por el complejo proteico de la dinamina para convertirse en una vesícula cubierta.

DINAMINA Es necesaria para la liberación de vesículas completas de clatrina. Se trata de una GTPasa de gran tamaño que contiene tres secuencias capaces de unirse al GTP. En los vertebrados superiores, hay tres genes diferentes que codifican para la dinamina. La dinamina I se expresa en las terminaciones nerviosas, la dinamina II, en numerosos tejidos, y la dinamina II, en el testículo.En condiciones normales, la dinamina forma un complejo con el GTP, complejo que se dispone formando un anillo alrededor del cuello de la vesícula y provoca una constricción. Las moléculas pequeñas todavía pueden entrar por la vesícula por el cuello. La dinamina hidroliza el GTP, se corta el cuello de la vesícula y esta se libera al medio intracelular.

FAMILIA SNARE (v, t y cis)

Estas proteínas se utilizan en la liberación de los neurotransmisores de las terminales nerviosas que se realiza en pequeños paquetes, de igual número de moléculas, estos contienen a los neurotransmisores que son liberados por exocitosis.En las terminales nerviosas se encuentras do grupos de vesículas sinápticas. Un grupo liberales ( se liberan con impulso nervioso) y un grupo de reserva ( se liberan en respuesta a los requerimientos de las células).Las vesículas de reserva esta unidas a la actina del citoesqueleto por proteínas sinapsinas. La fosforilación de sinapsina reduce la unión a actina liberando a las vesículas del citoesqueleto y aumentando la cantidad de vesículas disponibles para la fusión con membrana. Por medio de otras proteínas llamadas VSs las vesículas se unen a la membrana presináptica, estas requieren la ayuda de otras proteínas que predeterminen el destino de las vesículas para ser capturados por receptores, aquí entran las proteínas SNARE. Hay dos categorías de SNARES: las v-SNARE localizadas en las VSs y t-SNARES localizadas en la membrana presinápatica. Las proteínas SNAREs pueden formar un complejo macromolecular que abraza a las dos membranas atrayéndolas en estrecha aposición para su posterior fusión.

COATOMERO (COP-I) Cubre las vesículas de transporte originadas en la red cis-Golgi que retornan al RER. Este transporte retrógrado devuelve al RER las proteínas transferidas por error a la red cis-Golgi durante el transporte anterógrado normal. Además, se encarga de mantener el transporte retrógrado entre las cisternas de Golgi.

(COP-II) Es responsable del transporte anterogrado y forma las vesiculas del transporte del RER cuyo destino es la CGN. El COP-II cotribuye a la deformación física de las membranas del RER para que aparezcan brotes de curvas muy pronunciadas y a la separación ulterior de las vesículas de la membrana del RER. La mayor parte de las proteínas producidas en el RER utilizan vesículas con cubiertas de COP-II para alcanzar la CGN. Al final del proceso, los componentes de las cubiertas (COP-1 y COP-II) se reciclan hacia su sitio de origen.

RIBOFORINAS I y II RIBOFORINAS I y II: Solo se presentan en células eucariotas.Glicoproteínas transmembranales localizadas en el retículo endoplasmatico rugoso (RER)Estas actúan como subunidades en el complejo oligosacariltran sferasa (OST).Ambas riboforinas desarrollan un papel clave en la unión de ribosomas al RER, así como en los procesos de co- traslación dependen de esta interacción.

El citocromo P-450 monooxigenasa es uno de los principales sistemas enzimáticos empleados por el organismo para metabolizar fármacos (aproximadamente, el 90% de los medicamentos utilizados en clínica), así como numerosas sustancias endógenas (esteroides, ácidos biliares, prostaglandinas, etc.).Se localiza en el retículo endoplasmico y en las mitocondrias. Este sistema enzimático está compuesto por dos componentes proteicos: una proteína que contiene hierro (hemo-proteína) denominada citocromo P-450 y una flavoproteína denominada citocromo P-450 reductasa. La hemoproteína es la responsable de unir y ceder el oxígeno al fármaco, mientras que la reductasa facilita la oxigenación mediante el transporte de electrones, desde el NADPH al complejo citocromo P-450.En el ser humano el CYP-450 se encuentra en el hígado, riñón intestino delgado, glándulas suprarrenales, en menor medida en otros órganos. Existen diversas isoenzimas del CYP-450, existen más de 200 en la naturaleza, pero solo se han encontrado 40 formas en el ser humano.Entre las isoenzimas más importantes para el metabolismo de fármacos esta la CYP2D6, la CYP1A2 y las subfamilias CYP2C y CYP3A.

PORINAS La membrana mitocondrial externa posee un gran número de porinas, proteínas transmembranales de múltiples pasos. Cada porina forma un canal acuoso grande a través del cual pueden pasar moléculas hidrosolubles tan grandes como 10kD.

CARDIOLIPINA La cardiolipina es un lípido que se encuentra de forma exclusiva en la membrana bacteriana o en la membrana mitocondrial interna dónde constituye alrededor del 20% de la composición lipídica de la membrana.Una de las principales funciones de la cardiolipina es que sin su presencia en la membrana mitocondrial interna, una gran cantidad de enzimas de la fosforilación oxidativa no podrían desarrollar su función correspondiente.Durante el proceso de la apoptosis, o muerte celular programada, se dan una serie de reacciones químicas entre la cardiolipina y el citocromo c que desencadenan el proceso de la muerte celular.La reacción más importante del proceso consiste en que el citocromo c actúa como un enzima peroxidasa interactuando específicamente con la cardiolipina para oxidarla. Como resultado de esta reacción la cardiolipina se desplaza a la membrana mitocondrial externa donde crea un poro en la membrana que permite que el citocromo c salga al exterior de la mitocondria.

ATP Sintetasa Proteína globular con función de catálisis (enzima) que utiliza energía a través del movimiento de los protones hidrógeno para producir la conversión del ATP en ADP al tiempo que los protones hidrógeno se combinan con el oxígeno para formar agua. Su función depende de la concentración elevada del protón hidrógeno en la cámara externa de la

mitocondria y su gran diferencia de potencial a través de la membrana interna.

HIDROLASAS ÁCIDAS

Son enzimas hidrolíticas caracterizadas por alcanzar un rendimiento óptimo a un pH ácido, entre 4 y 5. Se conocen aproximadamente unas 40 hidrolasas ácidas diferentes. Su actividad consiste en la degradación de moléculas complejas en otras más simples mediante la adición de una molécula de agua.

MANOSA-6-FOSFATO

En una idea general, los endosomas que están destinados a convertirse en lisosomas reciben enzimas lisosómicas neosintetizadas que se orientan a través del receptor de manosa-6-fosfato. Algunos endosomas también están comunicados con el sistema de transporte vesicular del RER. Esta vía permite la entrega constante de enzimas lisosómicas, o hidrolasas, neosintetizadas. Las hidrolasas se sintetizan en el RER en la forma de precursores inactivos, llamados prohidrolasas. Luego, esta proteína muy glucosilada de pliega de manera específica para que forme una región de señal que queda expuesta en la superficie de la molécula. Esta señal de reconocimiento se crea cuando aminoácidos específicos se acercan mucho al plegamiento tridimensional de la proteína. La región de señal en una proteína destinada al lisosoma es modificada después por varias enzimas que añaden manosa-6-fosfato (M-6-P) a la superficie de la prohidrolasa. La M-6-P actúa como una diana para las proteínas específicas que poseen el receptor de M-6-P. Los receptores de ésta están en los endosomas tempranos y tardíos, en los lisosomas y en el aparato de Golgi. El medio ácido de los endosomas tardíos causa la liberación de las prohidrolasas desde los receptores de M-6-P. Después, las prohidrolasas se activan por escisión y por extracción de los grupos fosfatos de los residuos de manosa.

Proteína chaperona de choque térmico (hsc73)

Los chaperones ayudan a otras proteínas celulares a la adquisición de su estado original (mantener la conformación funcional), a alcanzar su destino final (el retículo endoplásmico o la mitocondria), a resistir la desnaturalización producida por los estresores, y a reestablecer su estado primitivo tras la desnaturalización parcial.HSC73 realizan la labor de reparar las proteínas, o la de protegerlas contra el daño producido por el estrés En eucariotas, una Hsp70 (Hsc73) participa en la degradación lisosomal de las proteínas citosólicas y en la eliminaciónde la clatrina de las vesículas cubiertas

PEROXIDASAS La peroxidasa (de rábano) es una enzima indicador que se une a un anticuerpo específico para un antígeno proteico para obtener un ensayo

muy específico y sensible. Tras la unión al antígeno del anticuerpo conjugado con peroxidasa, ésta se emplea para crear un producto coloreado que puede medirse y cuya concentración está relacionada con la cantidad de antígeno contenida en la muestra. El sistema amplifica mucho la señal gracias a la naturaleza catalítica de la enzima. Este ensayo se ha denominado ELISA, las siglas correspondientes a Ensayo por Inmunoabsorción Ligado a Enzimas.La aplicación de estos principios se pone de manifiesto en un ensayo para la detección de las proteínas antigénicas de la envoltura del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH).

Oxidasas de urato, de ácido D-amino.

La urato oxidasa es una enzima de la clase de las oxidorreductasas, que está presente en varios organismos tanto unicelulares como pluricelulares, notándose sin embargo su ausencia en los seres humanos y en algunos primates, presentándose activa en el catabolismo de las purinas. Esta enzima cataliza la oxidación del ácido úrico a 5-hidroxiisourato, siendo el producto de la reacción inestable, y transformándose espontáneamente en alantoína, tal y como se muestra a continuación:

Ácido úrico + O2 + H2O → 5-hidroxiisourato + H2O2→ alantoína + CO2

El urato oxidasa es una enzima homotetramérica que contiene cuatro sitios activos idénticos situados en la superficie de contacto existente entre sus cuatro subunidades. Se compone de un número variable de aminoácidos (según la especie) siendo alrededor de 300 residuos de los mismos, con un peso molecular de unos 33 kDa.

D-aminoácido oxidasaEstas enzimas se localizan en los peroxisomas y generan peróxido de hidrógeno. El peróxido de hidrógeno es degradado por la catalasa a oxígeno molecular y agua.La D-aminoácido oxidasa pertenece a la familia de las flavoproteínas oxidasas debido a que su estructura se encuentra unida al cofactor FlavinAdeninDinucleótido (FAD).

CATALASA La catalasa es una enzima común encontrada en los seres vivos, cataliza la liberación de agua y oxígeno a partir de peróxido de hidrógeno (H2O2+catalasa=H2o+O2).Es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una larga cadena con 500 aminoácidos. Contiene cuatro grupos hemo porfirinicos (hierro) que llevan a la enzima a reaccionar con el peróxido de hidrógeno.Protege a la célula de las consecuencias tóxicas del metabolismo del oxígeno, se encuentra ampliamente distribuida en el organismo humano, resulta más elevada en el hígado y los riñones, más baja en el tejido

conectivo y los epitelios, y prácticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.

UBIQUITINA (UBICUITINA)

Presente en los organismos eucariontes. Se encarga de reciclar grupos proteicos apoyándose de enzimas para dirigir a la proteína al proteasoma, donde la proteína se modificará dependiendo de las necesidades celulares. Son comunes en el ciclo celular, la apoptosis y otros procesos celulares, donde generalmente hay procesos de degradación debido a la cualidad reguladora de ésta.

Proteínas dimericas que al ensamblarse forman los organelos no membranosos conocidos como microtúbulos (estructuras poliméricas alargadas, en gran número en los axones de las células nerviosas).Cada dímero está constituido por dos polipéptidos conocidos como alfa tú bulina y beta tú bulina en igual proporción.Dichos dímeros se polimerizan extremo con extremo (cabeza con cola); siendo que lo contactos longitudinales entre los dímeros los relacionan en una estructura lineal conocida como PRTOFILAMENTO.Cada microtúbulo posee un extremo minus (que no crece) correspondiente a la alfa tú bulina que suele estar incluido en el MTOC (centro organizador de microtubulos) de la célula, mientras que posee un extremo plus (que crece) correspondiente a la beta tú bulina, el cual se alarga hacia la periferia de la célula.

TUBULINA (gamma)

Tubulina gamma es un subtipo de tú bulina y funciona en el ensamblaje de microtúbulos.Se encuentra en el centrosoma donde se une a los microtúbulos como parte del complejo referido como "Complejo del anillo de tú bulina gamma"

DINEINA

Esta proteína motora utiliza la energía de la hidrólisis de la adenosina trifosfato (ATP) para moverse a lo largo de la superficie del microtúbulo contiguo. Los brazos de dineína aparecen con intervalos de 24 nm en toda la longitud del microtúbulo A y se entienden para formar puentes cruzados temporales con el microtúbulo B del doblete contiguo.

CINESINAFamilia de proteínas motoras que median el transporte intracelular anterógrado sobre los componentes del citoesqueleto.

ACTINA G Se trata de la actina sin polimerizar, es decir, en forma de monómeros. En soluciones de baja fuerza iónica, la actina es un monómero llamado

TUBULINA(alfa y beta)

actina G debido a su forma globular. Es una molécula de 375 aminoácidos, que a pH fisiológico se polimeriza y toma la forma fibrosa F que se parece a los filamentos delgados.

ACTINA F

También llamada actina filamentosa. Es un largo polímero lineal compuesto por la asociación de moléculas de actina globular (actina G) que conforman dos cadenas enlazadas entre sí. Da origen a los filamentos delgados junto con las proteínas troponina y tropomiosina.

Proteína fijadora de Actina (ABP)

Se localiza en las células musculares estriadas:1) Tropomiosina: Mantienen rectilíneos los filamentos.2) Troponina T, I, C: Contracción muscular.3) Miosina I y II: motoras.También pueden ser no musculares:1) Timosina y Profilina: Secuestran la actina en su forma monomérica.2) Fimbrina, α-actina y villina: unión transversal entre microfilamentos.3) Fodrina: une haces de microfilamentos.4) Gelsolina: Fragmentan filamentos largos de actina.5) Filamina: forman enlaces en sitios de entrecruzamiento de filamentos yestabilizan redes tridimensionales gelificadas.

ACTININA ALFAProteína de 2 subunidades con una masa de 100,000 Da por subunidad.Función: unión de filamentos de actina para haces contráctiles

FASCINA, FIMBRINA Y VILLINA

En el interior de cada microvellosidad se encuentran conjuntos de filamentos de actina los que establecen enlaces cruzados con las proteínas fimbrina y fascina, esta organización constituye su núcleo estructural, estos filamentos se unen a la villina ubicada en la punta de la microvellosidad y desde allí se extienden a la porción apical del citoplasma donde interaccionan con la red de filamentos de actina en disposición horizontal denominada velo terminal.En las prolongaciones celulares que dirigen el movimiento de las células y en algunas células, en especial en las de los cultivos, pueden conectarse por medio de fascina y formar fascículos citoplasmáticos gruesos, las llamadas fibras de estrés.La fimbrina es de forma casi globular y pesa 68 kDa. Se une a la actina (una molécula por cada 10 moléculas de actina) para formar haces de filamentos no contráctiles, como lo hace la actina α en los contráctiles. La diferencia con la actina α es que los puentes de fimbrina dejan los filamentos muy próximos entre sí (10-20 nm) y no permiten la interacción de la miosina.La villina es de aspecto similar a la fimbrina y pesa 95kDa. Es también formadora de haces no contráctiles, pero sólo con bajas concentraciones de Ca2+ (menoresde 1mM). Con mayores concentraciones tiene el efecto opuesto, actuando como la gelsolina.

GELSOLINA

Es una proteína esencial durante la formación y el desensamblaje de los filamentos de actina del citoesqueleto, ya que en presencia de ATP y Ca2+, esta segmenta los filamentos de actina y forma un recubrimiento sobre su extremo positivo que impide que estos filamentos se alarguen o polimericen cuando están ya completos.

TROPOMODULINA

Forma parte de las proteínas formadoras de casquetes en la actina. Es pequeña, de aproximadamente 40 KDa, que está adherida al extremo libre del filamento delgado o fino. Esta proteína formadora de casquete para la actina, también denominada proteína de coronación, mantiene y regula la longitud del filamento de actina sarcomérico. Las variaciones en la longitud de los filamentos finos (como ocurre en las fibras musculares de tipo I y de tipo IIb) afectan la relación longitud-tensión durante la contracción muscular y, por ende, influyen sobre las propiedades fisiológicas del músculo.

ESPECTRINA, ADUCTINA, PROTEINA 4.1 y 4.9

Forma una red que sostiene la membrana plasmática.Intervienen en la formación de enlaces cruzados entre filamentos de actina. Pero no en fascículosForman una red laminar bajo la membrana celular.

MIOSINA I y II

La miosina I participa en las interacciones citoesqueleto-membranas tales como el transporte de vesículas de membrana.La miosina II lleva acabo la contracción por cizallamiento de filamentos de actina

MIOSINA V

Es un tipo de miosina. Puede unirse a filamentos de actina y otros componentes citoplasmáticos (como vesículas u otros organelos) y moverlos de una posición de la célula a otra. Se conforma por una subunidad de 150, 000 Da.

TIMOSINA

Las timosinas (p. ej., timosina-β4) son proteínas que se unen con los monómeros actina-ATP (a menudo llamada actina G) e impiden la polimerización. Las proteínas con esta actividad se describen como proteínas para secuestro de monómeros de actina. Se cree que son las encargadas de mantener la concentración relativamente alta de actina G en células extramusculares (50 a 200 mM). Sin las proteínas para secuestro de monómeros, las condiciones en el citoplasma favorecerían la polimerización casi completa de los monómeros solubles de actina en filamentos. A causa de su capacidad para unirse con actina G y estabilizar la reserva de monómeros, los cambios en la concentración o la actividad de las proteínas para secuestro de monómeros puede modificar el equilibrio entre monómeros y polímeros en cierta región de una célula y determinar si en un momento determinado se favorece la polimerización o la despolimerización.

FILAMINA Enlace transversal de filamentos de actina en una red parecida a gel.

Masa molecular: 270 000 Da.

QUERATINAS

Dos grupos α-queratinas y β-queratinas:α-queratinas: se encuentra en la capas epidérmica de la piel, las uñas y el pelo. Estructura α-helicoidal, con enlaces cruzados disulfuros entre residuos de cistina de moléculas adyacentes permiten que la estructura adquiera rigidez y resistencia.β-queratinas: se encuentran en las fibras de la seda, plumas, garra y picos de reptiles y pájaros. Tienen una estructura secundaria en lamina plegada en conformación β.

VIMENTINA

La vimentina es una proteína de filamentos intermedios más abundante (IF) con una masa molecular de 57 kDa, que forma parte del citoesqueleto de las células de los vertebradosLa vimentina juega un papel importante en el apoyo y el anclaje de la posición de los orgánulos en el citosol. La vimentina está unido al núcleo, retículo endoplásmico, mitocondrias y, lateral o terminal.

En esencia, vimentina es responsable de mantener la forma celular, la integridad del citoplasma, y la estabilización de las interacciones del citoesqueleto.

DESMINA

Pertenece al grupo de los filamentos intermedios. Su peso molecular es de 53,000. Esta se encuentra en todos los tipos de células musculares. Su función es enlazar miofibrillas en músculo estriado (alrededor de discos Z), además se fija a densidades citoplásmicas en músculo liso.

PROTEINA ACIDA FIBRILAR GLIAL

Se localiza en células neurológicas (muy específicamente en astrocitos). Forman filamentos citoplasmáticos.

PERIFERINA

Periferina es un tipo de proteína de filamento intermedio III se expresa principalmente en las neuronas del sistema nervioso periférico. También se encuentra en las neuronas del sistema nervioso central que tienen proyecciones hacia las estructuras periféricas, tales como las neuronas motoras espinales. Su tamaño, estructura y secuencia/ubicación es similar a otro tipo III SI proteínas como la desmina, vimentina y proteína ácida glial fibrilar. Al igual que estas proteínas, periferina se puede auto-ensamblar para formar redes filamentosos homopolimerizar, pero también puede heteropolimerizar con neurofilamentos en varios tipos neuronales. Esta proteína, en los seres humanos es codificada por el gen PRPH.

SINEMINA Y PARANEMINA

Forman parte de una familia diversa de filamentos citoplasmáticos intermedios que modelan su ensamblaje, además están presentes en las células musculares y son de origen fibroblástico.Sin embargo, su función específica es poco clara todavía, ya que los

filamentos intermedios son muy estables.

NEUROFILAMENTOS (L, M y H)

Tipo de filamentos intermedios presentes en las neuronas. Forman el citoesqueleto de axones y dendritas; favorece la formación del estado de gel del citoplasma, se encarga del enlace transversal para la erza de tensión grande. Miden aproximadamente 10nm de diámetro, desde el punto de vista bioquímico son muy estables y pertenecen a la familia de la citoqueratina.

PLECTINAS

Es una proteína que une filamentos intermedios, tiene un peso molecular de 500,000. A medida que las proteínas se unen a filamentos intermedios, estos se unen en una red tridimensional que facilita la formación del citoesqueleto. La plectina une vimentina, en redes intracelulares tridimensionales.

DESMOPLAQUINAS Y PLACOGLOBINAS

Estas se localizan en las uniones celulares llamadas Desmosomas, estas uniones semejan a puntos de soldadura. Las placas de inserción de forma discal se ubican opuestas entre si; en la superficie citoplasmática de las membranas plasmáticas de las células epiteliales adyacentes. Cada placa se compone de una serie de proteínas de inserción, de las cuales las mejor caracterizadas son las desmoplaquinas y pacoglobinas que se unen a los filamentos intermedios como queratina en la mayoría de las células epiteliales o desmina en fibras musculares cardiacas; y a proteínas de tipo cadherina (desmogleinas y desmocolina) que se proyectan al espacio intracelular entrelazándose a las de la otra célula.

CENTRINA

Se encuentra en los centrosomas y es responsable de la duplicación de los mismos. Funciona contrayéndose en respuesta a aumentos en la concentración de Ca2+ citoplásmico y se relaja vía fosforilación mediada por ATP

PERICENTRINA

La proteína pericentrina actúa como proteína de anclaje. La pericentrina se encuentra en los centrosomas, orgánulos implicados en la división celular y en el ensamblaje de microtúbulos.

PROTEINA p210Gen de fusión BCR-ABL o PROTEINA p210 –p185 o cromosoma de Filadelfia. (PhiladelPhia)Gen que se forma cuando partes de los cromosomas 9 y 22 se rompen y cambian de posición. El gen ABL del cromosoma 9 se une al gen BCR del cromosoma 22 para formar el gen de fusión BCR-ABL. El cromosoma 22 alterado que contiene el gen de fusión se llama cromosoma Filadelfia. El gen de fusión de BCR-ABL se encuentra en la mayoría de los pacientes

con leucemia mielógena crónica (LMC) y en algunos pacientes con leucemia linfoblástica aguda (LLA) o leucemia mielógena aguda (LMA).Dependiendo de la localización de la proteína p210Este gen codifica la proteína de fusión Bcr-abl. Dependiendo de la ubicación precisa la proteína puede variar desde 185 hasta 210 kDa.Por esta razón bcr-abl es llamado p210 o p185

NUCLEOFOSMINA

El gen de la nucleofosmina (NPM1) se encuentra en el cromosoma 5 y codifica para una fosfoproteína nucleolar de 294 aminoácidos que se traslada constantemente entre el núcleo, el nucleolo y el citoplasma. Se han identificado algunas funciones como promotor de la biogénesis de los ribosomas, respuesta al daño celular, reparación del ADN, control de la duplicación del centrosoma durante el ciclo celular, modulación de la función de factores de transcripción supresores de tumores y regulación de la función y estabilidad de varias proteínas nucleares por su propiedad de molécula chaperona.

HISTONAS

Cada nucleosoma se conforma con un octámero de proteínas que se duplica a partir de cada uno de las cuatro histona (H2A, H2B, H3 Y H4) y H1 se encuentra en la región de unión entre dos nucleosomas.

LAMINAS A, B y C

Forman la lámina nuclear, las láminas se encuentran en la periferia del nucleoplasma.La composición de la lámina se basa en proteínas llamadas láminas. Los tres tipos de láminas (A, B y C) están codificados por 3 genes distintos. Las de tipo A y C se sintetizan a partir del mismo gen, llamado LMNA, por procesamiento alternativo dando lugar a cuatro subtipos: A, A (Δ) 10, C1 y C2. Las láminas de tipo B están codificadas por dos genes distintos: LMNB1 (laminas del subtipo B1) y LMNB2 (láminas de los subtipos B2 y B3, también por procesamiento alternativo del gen).

Todas las láminas presentan un dominio globular en su extremo C-terminal y otro en el N-terminal. A través del C-terminal, excepto las láminas C, unen una molécula llamada farnesilo (proceso denominado farnesilación) que permite el anclaje de las láminas a la membrana nuclear interna. Esta unión permite que se formen dímeros, luego tetrámeros, protofilamentos, filamentos y por último el retículo que constituye la lámina nuclear.

NUCLEOPORINAS Interrupciones de la envoltura nuclear en las que se fusionan las membranas nucleares interna y externa entre sí, estableciendo sitios en

los que puede comunicarse el núcleo y el citoplasma. En su borde tiene estructuras unidas que en su conjunto se llaman complejo del poro nuclear.

IMPORTINAS

Son proteínas que se encargan de traer desde fuera del núcleo, el citoplasma, moléculas o materiales hacia el interior del mismo. Por ejemplo, la importina β. Median el importe citoplasma->núcleo de cargos al reconocer las señales de localización nuclear, NLS, que contienen.

EXPORTINAS

Las moléculas grandes (como las proteínas de gran tamaño de los complejos macromoleculares) dependen para su paso a través de los poros de la presencia de una sustancia de señal de adherida, como la secuencia de exportación nuclear (NES) que se une al núcleo de la exportina y a una molécula de GTP. La exportina es una proteína que mueve moléculas desde el núcleo al citoplasma.Los complejos de proteína-exportina-GTP atraviesan en complejo del poro nuclear hacia el citoplasma donde se hidroliza el GTP y se libera la proteína con la NES. El NPC transporta proteínas, todas las formas de RNA y las subunidades ribosómicas en su configuración plegada de complejo.

Proteínas RAN

Es la reguladora del movimiento de macromoléculas a través del poro nuclear, esta proteína en su formación y actividad están reguladas por la unión e hidrólisis de GTP.-Las enzimas que estimulan la hidrólisis del GTP en GDP se localiza en la cara citoplásmica de la envuelta nuclear.-Las enzimas que estimulan el intercambio de GDP por GTP se encuentra en la cara nuclear.Como consecuencia hay una concentración elevada de RAN/GTP en el núcleo, por tanto esto determina la direccionalidad del transporte nuclear de las proteínas de transporte a través del poro nuclear, controlando la actividad de los receptores.

NUCLEOSTEMINA

La nucleostemina una proteína de descubrimiento reciente que se encuentra en el nucléolo, es una proteína fijadora de p53 que regula el ciclo celular y tiene un efecto sobre la diferenciación de las células. Conforme avanza la diferenciación celular, la concentración de esta proteína disminuye. La presencia de nucleostemina en las células malignas podría indicar que desempeña un papel en su proliferación descontrolada.

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