Liceo Experimental UMAGDepartamento de CienciasPunta Arenas

LABORATORIO N° 2:

“POLÍMEROS NATURALES - PROTEÍNAS”

Bárbara Alarcón

Constanza Quezada

IV°A

28-10-2015

Química Plan Común

Dr. Pedro Cuadra

Liceo Experimental UMAGDepartamento de CienciasPunta Arenas

OBJETIVOS:En este laboratorio, nos proponemos saber más sobre las reacciones de los polímeros naturales, más específicamente las proteínas, y cómo éstas se ven afectadas al ser sometidas a experimentaciones que pueden cambiar sus propiedades tanto físicas como químicas. Ensayaremos con variados materiales y productos naturales ricos en catalasa y, en el caso del huevo, la ovoalbúmina, para conocer más de cerca el actuar de las proteínas.

Los objetivos específicos son:

Conocer los efectos de algunos agentes desnaturalizantes sobre la proteína del huevo

Entender los efectos de la temperatura sobre la enzima catalasa presente en muestras de distintos alimentos

Formar y observar una reacción xantoproteica en la proteína de la clara de huevo

1ERA ACTIVIDAD: EFECTOS DE AGENTES DESNATURALIZANTES SOBRE ALBÚMINA

Para realizar este experimento, diluimos una clara de huevo (albúmina) en 300 ml de agua, agitando suavemente para no cambiar las propiedades químicas de la proteína del huevo. Después, agregamos 6 ml de esta solución coloidal (filtrada previamente) en 4 tubos de ensayo, donde enumeramos de esta manera:

Primer tubo – Control Segundo tubo – Efecto del calor Tercer tubo – Efecto de un ácido Cuarto tubo – Efecto de la agitación

Comparando con la muestra original, obtuvimos los siguientes resultados: Al aplicar calor al primer tubo, la muestra se blanqueó. Ocurre una desnaturalización debido a que al ingresar calor a la proteína, al interior se rompen enlaces, observándose claramente en el cambio físico de sus propiedades, volviéndose blanco y ligeramente más denso. Con ácido clorhídrico, se vuelve completamente transparente. El HCl aniquila los enlaces de la proteína y la reduce a monómeros, desnaturalizando así la albúmina. El tercer tubo expide burbujas y espuma, lo cual también cambia las propiedades físicas de la proteína, desnaturalizándola con energía cinética, sin embargo no en igual medida que el calor directo.

2DA ACTIVIDAD: EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE ENZIMA CATALASA

Preparamos los alimentos, primeramente, en su estado natural, repartiéndolos de la siguiente manera:

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En el tubo n°1, colocamos la pana de hígado, en el n°2 la carne, en el n°3 la papa, en el n°4 el tomate, y en el n° 5 la leche. Todos los materiales sólidos fueron trozados en partes pequeñas.

A cada tubo le agregamos 2 ml de peróxido de hidrógeno, y obtuvimos los siguientes resultados:

En el primer tubo, la pana de hígado reacciona de manera muy efervescente, liberando una gran cantidad de espuma y aclarándose en color (era de un rojo oscuro, y se vuelve rosado/café claro). El sólido flota en el líquido.

En el segundo tubo, vemos una efervescencia menos agresiva a la del tubo anterior, sin embargo produce aún más espuma y también vemos un aclaramiento en el color, y podemos notar que la carne comienza a inflarse gracias a la gran cantidad de aire que comienza a contener. El sólido también flota.

El tercer tubo tiene poca efervescencia, pero sí hay presencia de espuma y el sólido de igual manera flota.

El cuarto tubo muestra casi nada de efervescencia, hay poca espuma y el sólido sólo flota.

El quinto tubo no muestra mayores cambios al contacto con el peróxido de hidrógeno

Después, preparamos los alimentos para hervirlos; colocamos en un vaso limpio con un poco de agua una nueva muestra de cada alimento y los cocinamos (a excepción de la leche, la cual hervimos en un vaso aparte). Repetimos la misma distribución de los tubos con su correspondiente material, agregamos 2 ml de peróxido de hidrógeno y obtuvimos los siguientes resultados generales:

En ningún tubo sucede algún cambio drástico, no hay efervescencia, espuma, y los alimentos ni siquiera flotan en el líquido.

Comparando ambas experimentaciones, nos damos cuenta de que la enzima catalasa se ve mayormente afectada por la temperatura, ya que gran parte de los alimentos muestra una reacción al entrar en contacto con el peróxido de hidrógeno, y sin embargo al cambiar sus propiedades físicas con el calor, también cambiamos sus propiedades químicas de manera que ya no presentan reacción al agua oxigenada.

3ERA ACTIVIDAD: REACCIÓN XANTOPROTEICAEn un tubo de ensayo colocamos aproximadamente 2 a 3 ml de clara de huevo, después con sumo cuidado agregamos 1 ml de ácido nítrico, y calentamos en baño de agua la muestra. Una vez hervida el agua, enfriamos el tubo en agua fría, y obtuvimos los siguientes resultados:

Al añadir primeramente el ácido nítrico, la albúmina pasa de transparente a blanca, y aparece un color amarillo que se concentra al fondo del tubo.

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Cuando hierve el agua, notamos una clara separación entre el amarillo, algo que parece ser “sólido” y el líquido.

Una vez enfriado, el “sólido” es aún más visible, y el amarillo se vuelve ligeramente transparente. Sin embargo, no notamos mayores cambios a los vistos en el agua hervida, puesto que el mismo calor del tubo fue absorbido rápidamente por el agua fría y ésta pudo no haber tenido el efecto deseado.

Este experimento prueba que la clara de huevo da positiva a la reacción xantoproteica, es decir, la proteína encontrada en la albúmina posee aminoácidos portadores de grupos bencénicos que, al entrar en contacto con el ácido nítrico, forman un compuesto aromático nitrado de color amarillo (como el visto en el tubo).

CUESTIONARIO1) ¿Qué es una proteína?

Las proteínas son macromoléculas constituidas a base de aminoácidos, los cuales tienen diversas funciones, todas ellas de vital importancia en los seres vivos. Constituyen el 50% del peso seco de una molécula, por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundantes luego del agua.

2) ¿Cuáles son los criterios para clasificar las proteínas?

Las proteínas se clasifican según su composición en dos criterios principales. Las proteínas simples u holoproteínas que están únicamente compuestas por aminoácidos. Mientras que las otras son las proteíonas conjugadas o heteroproteínas que están compuestas por aminoácidos y alguna otra sustancia no perteneciente a los proteicos, los que reciben el nombre de grupo prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Existen las glucoproteínas, cuando su grupo prostético es conformado por un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.

Otro criterio de clasificación es la forma tridimensional de su molécula. Las proteínas fibrosas son de forma una forma alargada, tienden a ser insolubles en agua y generalmente suelen tener una función estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos 2 de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc).

3) Escriba la reacción química entre fenilalanina y HNO3

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4) ¿De qué depende la actividad biológica de las proteínas?

La actividad biológica de las proteínas depende de su estructura espacial, por lo tanto si esta se altera, la proteína deja de ser funcional. Se puede producir al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc.

5) ¿Qué ocurre en la estructura de las proteínas cuando se desnaturaliza?

Las proteínas cuando se desnaturalizan pierden sus estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), siendo así que la cadena polipeptídica se reduce a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija.

6) Explique el efecto del calor y de los ácidos en una proteína

Cuando a una proteína se le aplica calor, su energía cinética crece y se desorganiza la envoltura acuosa de esta y se desnaturaliza. Sin embargo, también al aumentar la temperatura se destruyen las interacciones débiles y se desorganiza la estructura de la proteína.

Al estar una proteína al contacto con un ácido ocurre que los enlaces o puentes de hidrógenos se rompen. Esto puede ocurrir durante una serie de reacciones en la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si todas las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.

7) ¿Cómo se sintetizan las proteínas?

La síntesis de proteínas se da a partir de aminoácidos esenciales. En el proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas que están en el citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en una posición adecuada para formar las nuevas proteínas. Al finalizar la síntesis de la proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

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8) ¿Qué son los aminoácidos esenciales?

Los aminoácidos esenciales son aquellos que nuestro propio organismo no puede sintetizar por sí sólo. Esto significa que la única fuente para obtener estos aminoácidos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.

9) Nombre otros factores (4) que desnaturalizan las proteínas

1- La polaridad del disolvente.2- La fuerza iónica.3- El pH.4- Las bajas temperaturas.

10) Nombre 7 funciones de las proteínas

1- Como enzima: Son biocatalizadoras de reacciones químicas del metabolismo celular

2- Como reserva: La ovoalbúmina es un gran ejemplo, constituyen la reserva de aminoácidos para, en este caso, el desarrollo del embrión

3- Como transportadoras: Transportan moléculas a nivel celular, como la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre

4- Como protectoras en la sangre5- Como hormonas: Algunas hormonas tienen naturaleza proteica (como la

insulina o la calcitonina)6- Como estructuras: Constituyen estructuras celulares, o dan elasticidad y

resistencia a órganos y tejidos7- Contráctiles: Relacionadas con el movimiento muscular, como la actina, la

miosina y la dineina

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BIBLIOGRAFÍAWebgrafía:

http://demedicina.com/aminocidos-esenciales-y-no-esenciales/

http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-y-metabolica/materiales-de-clase/Tema%203.%20Proteinas.%20Composicion%20y%20estructura.pdf

http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm#14

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf

http://www.natursan.net/los-aminoacidos-esenciales/

http://www.uco.es/master_nutricion/nb/Mataix/proteinas.pdf

Bibliografía:

W. BILLMEYER, F. (1975). Ciencia de los polímeros. New York: Wiley-Interscience

COOMES, MW. (1999). Metabolismo de los aminoácidos. Barcelona: Reverté