Lectura Colageno Procesos 3 Corte

8/18/2019 Lectura Colageno Procesos 3 Corte

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Collagen and Skin Structure

1.1 INTRODUCTION

At the heart of the leather making process is the ra material! hides and skins. As the lar gest organ of the "od# of mammals! the skin is a comple$ structure! pro%iding protectionagainst the en%ironment and affording temperature control! "ut it is also strong enough toretain. for e$ample! the insides of a one tonne co. Skin is primaril# composed of the protein collagen and it is the properties and potential for chemical modification of this protein that offer the tanner the opportunit# to make a desira"le product from an unappealing starting material. It is part of the tanner&s 'o" and skill to simplif# or purif# this starting material! alloing it to"e con%erted into a product that is "oth desidera"le and useful in modern life.

Collagen is a generic name for a famil# of at least () distinct collagen t#pes! each ser%ing different functions in animals! importantl#as connecti%e tissues. The ma'or component of skin is t#pe I collagen*so! unless otherise specified! the term &collagen& ill ala#s refer to t#pe I collagen. Other collagens do feature in leather making and their roles are defined later.

Collagens are proteins! i.e. the# are made up of amino acids. The# can"e separated into a+amino acids and ,+amino acids -igure 1+1/. 0ach one features aterminal amino group and aterminal car"o$#l group! hich "ecome in%ol%ed in the peptide link -see "elo/! anda sidechain attached to the meth#lene group in the centre

of the molecule. hen the amino acids are linked together to form proteins! the# create ana$is or &"ack"one&to the pol#mer! from hich the sidechains e$tend. It is the content and distri"ution of the sidechains that determine most of the properties of an# protein. In the caseof collagen! it is the sidechains that largel# define its reacti%it# and its a"ilit# to"e modified "# the sta"ilising reactions of tanning! hen leather is made In addition! the chemistr# of the "ack"one! defined "# the peptide links! offers different reaction sites that can "e e$ploited in some tanning processes

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All the common amino acids are found inskin or skin components. There are to nota"le aspects of the amino acid content ofcollagen. 3#dro$#proline -igure1.1/ is almost uni4uel# present in collagen compared to other proteins and! therefore


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! offers the "asis of measuring the collagen content in an# skin or skin deri%ati%e. Tr#ptophan -igure 1.(/ is a"sent! therefore making collagen deficient as a foodstuff.

In terms of leather making! some amino acids aremore important than others! since the# pla# defined roles -Ta"le 1+1/* the rolesof importance are either in creating the fi"rous structure or in%ol%ement in the processing reactions for protein modification. Other amino acids! not included in Ta"le 1.1 !are important in defining the properties of the collagen! "ut pla# less defined roles in theleather making processes.

Amino acids create macromolecules! proteins such as collagen! "# reacting %ia a condensation process* the amide or peptide link is in "old

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The condensation reaction can "e re%ersed "# h#drol#sis! "# adding the elements of ater . Clearl#! h#drol#sis as set out in this chemical e4uiation

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cannot "e fast! nor does the e4uili"rium lie to the left! otherise the protein ould "e unsta"le and useless as the "asis of life.In contrast! the h#drol#sis reaction is catal#sed "# general acid and general "ase8 Importantl# for leather making! it is catal#sed "# 3 9 and O3+ The Impact on processing can "e Indicated as follos.

In the earliest stage of processing! hair is usuall# remo%ed andat the same time the skin is gi%en prolonged alkali treatment! t#picall# conducted o%er a"out 1) hours for cattle hides. often In a4ueous lime solution! Ca-O3/(! longer

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treatment ma# result in detecta"le damage to the fi"re structure. In saturated lime solution!:O3 8;< 1= >+( molar. Con%ersel#! pickling In "rine solution ith acid is routinel# used asa preser%ation techni4ue for more %ulnera"le sheep skins! ena"ling them to


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"e transported across the orld "eteen 0urope and Australia andNe ?ealand o%er a period of se%eral months* here :3 91; < 1= >+(molar. 3ence! "# this practical comparison!in hich pickled pelt remains undamaged for months! "ut limed pelt shos damage after afe hours! h#dro$#l ion produces a much faster reaction than h#drogen ion 8 at least 1==$ faster.

An important feature of the peptide link is that it is partiall# charged. The link can"e e$pressed in to forms. The charged structure makes chemical sense! "ut nature doesnot fa%our charge separation in this a#. 3oe%er! the electronegati%it# difference "eteen the o$#gen and the nitrogen means that the structure can "e set out ina slightl# different a#! shon in igure 1.@.

The to parts of the peptide link each carr# onl# a partial charge! "ut this still allos the peptide link to pla# significant roles in the interaction "eteen the protein and ater andin the fi$ation of reagents in the leather making processes! most Important inpost tanning! hen the leather is d#ed and lu"ricated -Chapters 1 and 1B/.

1.( 3I0RARC3 O CO66A0N STRUCTUR0

It is a feature of the properties of collagen that it has &la#ers&of structure! collecti%el# knon as the &hierarch#& of collagen structure! hich com"ineto allo the formation of fi"res. These can"e defined as follos! starting ith the most fundamental element of structure.

I .(.1 Amino Acid Se4uence

Collagens are characterised "# a repeating triplet of amino acids* +-l#+E+/o

Therefore! one+third of the amino acid residues in collagen are gl#cine urthermore.E is often proline and is often h#dro$#proline* 1(F of the triplets are +l#+Gro+3#pro+!HHF are +l#+Gro++ or l#+E+3#pro+ and HHF are +l#+E++ here E and are not defined.In this a#! the helical shape of the molecule is determined -see "elo/.

The amino acid compositions of "o%ine skin protetns are compared In Ta"le 1B.In leather making terms! the amino acid se4uence pla#s onl# a minor role indeed! the te

chnologies for making leather are essentiall# the same for all animal skins. %ariations in technologies are much more dependent on the macro+structure of the skinand its age rather than the details of the chemistr# of the proteim The amino acid contentdetermines the reacti%it# of the protein toards reagents such as tanning compounds and the se4uence influences the formation of electrostatic links! hich is important for protein sta"ilit# "ut hich is also e$ploited in leather making* the amino acid content determines the isoelectric point -see "elo/! hich together ith p3 controls the charge on the pr otein. Therefore! these features of the protein influence its affinit# for different tanning re


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agents! "ut there is little difference "eteen animal species in terms of the outcomes of sta"ilising reactions. 3ere! sta"ilit# or more commonl# the h#drothermal sta"ilit# -resistance to et heat/ is con%entionall# measured "# the temperature at hich the protein losesits natural structure* for collagen this is referred toas the &shrinkage temperature&! Ts! or sometimes as the melting or denaturation temperature.

The onl# discerni"le difference in h#drothermal sta"ilities of collagens is o"ser%ed ine$treme %ariations in skin source! here there can"e "ig differences in shrinkage temperature! depending on the natural en%ironment of theanimals concerned -see Ta"le 1.H "elo/. hen there are differences in shrinkage temperatures "eteen collagen sources! the difference is also reflected in the shrinkage temper atures ac4uired from sta"ilising chemistries -tanning options/.

1.(( The a+3eli$

The presence of a high content of ,+amino acid causes the chain of amino acids totist! due to the fi$ed tetrahedral angles! locking the tist in place -igure1.H/. Nota"l#! the tist is left+handed! i.e. anti clockise! "ecause of the natural 6+conformation of the molecules.

1.(@ The Triple 3eli$

The notion of the triple heli$ structure of collagen as first proposed "# Ramachandran. In t#pe I collagen! the monomeric molecule! protocollagen! contains three chains! designated aI-l/and aI-(/* there are to aI-l/ chains and one al-(/ chain! hich differ onl# in the det

ails of the amino acid se4uence. These three chains tist a"out each other in a right+handed or clockise triple heli$* this is onl# possi"le "ecause of the high !gl#cine content!hich has the

smallest a+car"on sidechain! a h#drogen atom!so that gl#cine is ala#s situated in the centre of the triple heli$ -igure 1.J/

0ach a+chain is a"out 1=J= amino acids long! so the triple heli$ takes the form of a rod a"out @== nm long! ith a diameter of

1.J nm* this is the monomeric unit from hich the pol#meric fi"rous structure is created.In the production of e$tracellular matri$ from the fi"ro"last cells of the skin! the triple heli$ is s#nthesised as the monomer procollagen and then the monomers self assem"le into a fi"rous form. ,efore it "ecomes fi"rous! solu"le collagen can "e isolated astriple helices and it is in this form it can"e e$tracted from immature skin under acid conditions.


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In the triple heli$ there is an inside and an outside of the structure. The minimum siKe of the gl#cine sidechain and its occurrence e%er# third residue In the alpha heli$ allosit to fit into the inside part of the structure. If the sidechain as "igger! the triple heli$ could not form.

At each end of the triple helices there are regions that are not helical! consisting of a"out (=amino acids! called the telopeptide regions. If solu"le collagen is isolated ith the aid of pepsin! a proteol#tic enK#me!triple helices are o"tained ithout the associated telopeptide regions.B In the caseof acid e$traction of solu"le collagen! indi%idualtriple helices are o"tained ith the telopeptide regions intact -igure 1./.

In the conte$t of leather making! the Importance of the telopeptide regions lies in theirrole in "onding!to hold the collagen macromolecule together* the co%alent "onds holding the triple helices together link the helical region of one triple heli$ to the non helical region of another triple heli$! indicated in igure1. 5odelling studies ha%e shon that! "ecause of their fle$i"ilit#! the telopeptide chains ar e capa"le of their on interactions "eteen a+helices and triplehelices.L In tanning terms! the telopeptide regions pro"a"l# do not pla# a significant rolein the preparati%e processes or in the sta"ilising reactions*in the latter case! the sta"ilit# arises from the structure created "eteen the triple helices! "ased on the high degree of structure alread# in placein the helical region! "ut hich is not present In the more random telopeptide chains.

1.@ ISO060CIMIC GOINT

Importantl#! the triple heli$ is also held together "# electrostatic "onds! as follos*

3@N+G

These are the so+called &salt links&! formed "# electrostatic reaction "eteen acidic and "asic sidechains of the protein! hich together determine the isoelectric point of collagen. The I0G is an Important parameter! "ecause It controls the charge

on the protein at an# gi%en p3* since the reactions In leather making are usuall# dependent on charge! the# are in turn dependent on the I0Gand the a# the %alue of the I0G %aries during processing. The Isoelectric point isdefined In se%eral a#s! "ut the most fundamental definition is that It refers to thepoint on the p3 scale at hich the net charge on the protein is Kero! illustrated as f ollos*

G+C=(3 -acldic/ 9 3@N9+G


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8G+C=(8 1+1@N9+G -protem at I0G! charge Kero/

8G+CC/ -alkaline! amomc/ 9 3(N+G

,ecause the charge on the protein can "e ad'usted ith acid or alkali! to

make the protein positi%el# or negati%el# charged! respecti%el#! there must "ea point on the p3 scale hen the net charge passes through Kero. Therefore! the I0G depends on the relati%e a%aila"ilit# of groups that can participate in reactions ith acidand alkali! the car"o$#l an amino groups. So I0G can "e defined as follos*

fl :N3(;T 9 :N3@9l/

I0G <

f(:C=(3lT + 9 :C=(+I/

here* f indicates some function of concentration and T indicates total concentration.

The second! e$panded form of the e4uation indicates that it is onl# the total a%aila"ilit#of a species that is important! its form is unimportant!i.e. the I0G does not change ith p3

5ore strictl#! the definition should incorporate the roleof the pMa or pM" of these groups! hich ould re4uire that each specific p3acti%e group ould "e treated separatel#! e$emplified as follos*

TRADUCCION

0l colPgeno # la piel 0structura

1.1 INTRODUCCIQN

0n el coraKn del proceso de fa"ricacin de cuero es la materia prima! cueros # pieles.Como el rgano mPs grande del cuerpo de los mamferos! la piel es una estructuracomple'a! proporcionando proteccin contra el medio am"iente # 4ue ofreKcan control dela temperatura! pero tam"in es lo suficientemente fuerte como para retener. por e'emplo!el interior de una %aca de una tonelada. 6a piel estP compuesta principalmente por laprotena colPgeno # es las propiedades # el potencial para la modificacin 4umica de estaprotena 4ue ofrecen el curtidor la oportunidad de hacer un producto desea"le de un


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material de partida poco atracti%a. 0s parte del tra"a'o de la Tanner # ha"ilidad parasimplificar o purificar este material de partida! lo 4ue le permite ser con%ertido en unproducto 4ue es a la %eK desidera"le # til en la %ida moderna.

0l colPgeno es un nom"re genrico para una familia de por lo menos () tipos de colPgenodistintos! cada uno 4ue sir%en diferentes funciones en los animales! so"re todo como los

te'idos conecti%os. 0l componente principal de la piel es colPgeno de tipo I* as! a menos4ue se especifi4ue lo contrario! el trmino &colPgeno& se refieren siempre al colPgeno detipo I. Otros colPgenos hacen funcin en la toma de cuero # sus roles se definen mPsadelante.

6os colPgenos son las protenas! es decir! 4ue se componen de aminoPcidos. 0llos sepueden separar en a+amino Pcidos # Pcidos amino+, -igura 1+1/. Cada uno de elloscuenta con un grupo amino terminal # un grupo car"o$ilo terminal! 4ue se in%olucran en elenlace de pptido -%ase mPs adelante/! # una cadena lateral unida al grupo metileno enel centro de la molcula. Cuando los aminoPcidos estPn unidos entre s para formarprotenas! crean un e'e o Vcolumna %erte"ralV al polmero! de la cual se e$tienden lascadenas laterales. 0s el contenido # la distri"ucin de las cadenas laterales 4uedeterminan la ma#or parte de las propiedades de cual4uier protena. 0n el caso decolPgeno! son las cadenas laterales 4ue definen en gran medida su reacti%idad # sucapacidad para ser modificados por las reacciones de esta"iliKacin de "ronceado!cuando cuero se hace AdemPs! la 4umica de la columna %erte"ral! definido por losenlaces peptdicos! ofrece diferentes reaccin sitios 4ue pueden ser e$plotadas enalgunos procesos de curtido

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Todos los aminoPcidos comunes se encuentran en componentes de la piel o de la piel.3a# dos aspectos nota"les del contenido de aminoPcidos de colPgeno. 3idro$iprolina-igura 1.1/ es casi nicamente presente en el colPgeno en comparacin con otrasprotenas #! por lo tanto! ofrece la "ase de la medicin del contenido de colPgeno en lapiel o cual4uier deri%ado de la piel. 0l triptfano -igura 1.(/ estP ausente! por lo tantohaciendo colPgeno deficiente como un producto alimenticio.

0n cuanto a la fa"ricacin de cuero! algunos aminoPcidos son mPs importantes 4ue otros!#a 4ue 'uegan un papel definidos -Ta"la 1+1/* los roles de importancia son #a sea en lacreacin de la estructura fi"rosa o la participacin en las reacciones de procesamientopara la modificacin de protenas. Otros aminoPcidos! no incluidas en la Ta"la 1.1! son

importantes en la definicin de las propiedades del colPgeno! pero 'uegan un papel menosdefinidos en los procesos de toma de cuero.

6os aminoPcidos crean macromolculas! protenas tales como colPgeno! por reaccin atra%s de un proceso de condensacin* el enlace de amida o pptido estP en negrita

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6a reaccin de condensacin puede ser in%ertida por hidrlisis! mediante la adicin de loselementos del agua. Claramente! la hidrlisis tal como se esta"lece en este e4uiation4umica

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no puede ser rPpido! ni tampoco la mentira e4uili"rio hacia la iK4uierda! de lo contrario laprotena sera inesta"le e intil como la "ase de la %ida. Gor el contrario! la reaccin dehidrlisis es cataliKada por Pcido general # de "ase en general + 0s importante destacar4ue para la fa"ricacin de cuero! 4ue es cataliKada por 3 9 # O3 + 0l impacto en elprocesamiento se pueden indicar los siguientes.

0n la primera etapa de procesamiento! el pelo se elimina por lo general #! al mismo

tiempo! la piel se le da tratamiento alcalino prolongado! tpicamente lle%ado a ca"odurante apro$imadamente 1) horas para pieles de ganado. A menudo! en solucin acuosade cal! Ca -O3/ (! #a

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el tratamiento puede resultar en daWos detecta"le a la estructura de la fi"ra. 0n solucinde cal saturada! :O3 +; < 1= > +( molar. Gor el contrario! decapado en solucin desalmuera con Pcido se utiliKa ha"itualmente como una tcnica de preser%acin para las

pieles de o%e'as mPs %ulnera"les! lo 4ue les permite ser transportado en todo el mundoentre 0uropa # Australia # Nue%a ?elanda durante un perodo de %arios meses* a4u :3 1;< 1= > +( molar. Gor lo tanto! por esta comparacin prPctico! en el 4ue permanece intactoen esca"eche piel durante meses! pero encalado piel muestra daWos despus de unaspocas horas! ion hidro$ilo produce una reaccin mucho mPs rPpido 4ue de iones dehidrgeno + al menos 1== %eces mPs rPpido.

Una caracterstica importante del enlace pptido es 4ue estP parcialmente cargada. 0lenlace se puede e$presar en dos formas. 6a estructura cargada tiene sentido 4umico!pero la naturaleKa no fa%orece la separacin de cargas de esta manera. Sin em"argo! ladiferencia de electronegati%idad entre el o$geno # el nitrgeno significa 4ue la estructurase puede a'ustar a ca"o de una manera ligeramente diferente! se muestra en la igura1.@.

6as dos partes del enlace peptdico cada lle%an slo una carga parcial! pero esto toda%apermite el enlace peptdico a 'ugar un papel importante en la interaccin entre la protena# el agua # en la fi'acin de los reacti%os en los procesos de toma de cuero! mPsimportante en el post de "ronceado ! cuando el cuero se tiWe # lu"ricado -Captulos 1 #1B/.

1.( 20RAR7UXA D0 CO6Y0NO 0STRUCTURA


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0s una caracterstica de las propiedades del colPgeno 4ue tiene VcapasV de estructura!colecti%amente conocidos como la V'erar4uaV de la estructura de colPgeno! 4ue secom"inan para permitir la formacin de fi"ras. 0stos pueden ser definidos como sigue!comenKando con el elemento mPs fundamental de la estructura.

o .(.1 secuencia de aminoPcidos

6os colPgenos se caracteriKan por un triplete repetido de los aminoPcidos* + -l#+E/ o

Gor lo tanto! un tercio de los residuos de aminoPcidos en el colPgeno son glicina AdemPs.E es a menudo prolina e es a menudo hidro$iprolina* 1(F de los tripletes son l#+Gro+3#pro+! HHF estPn l#+Gro++ o l#+E+3#pro+ # HHF son l#+E donde no se definen E e. De esta manera! la forma helicoidal de la molcula se determina -%er mPs a"a'o/.

6as composiciones de aminoPcidos de protetns piel "o%ina se comparan en la Ta"la 1B.0n cuanto a la fa"ricacin de cuero! la secuencia de aminoPcidos 'uega un papel menorde hecho! las tecnologas para la fa"ricacin de cuero son esencialmente la misma para

todos pieles de animales. %ariaciones en las tecnologas son mucho mPs dependientes dela macroestructura de la piel # su edad en lugar de los detalles de la 4umica de la proteim0l contenido de aminoPcidos determina la reacti%idad de la protena hacia reacti%os talescomo compuestos de "ronceado # la secuencia influ#e en la formacin de enlaceselectrostPticos! 4ue es importante para la esta"ilidad de la protena! sino 4ue tam"in see$plota en la fa"ricacin de cuero* el contenido de aminoPcidos determina el puntoisoelctrico -%ase mPs adelante/! 4ue 'unto con p3 controla la carga de la protena. Gorlo tanto! estas caractersticas de la protena influ#en en su afinidad por diferentesreacti%os de "ronceado! pero ha# poca diferencia entre las especies animales en trminosde los resultados de las reacciones de esta"iliKacin. A4u! la esta"ilidad o mPscomnmente la esta"ilidad hidrotrmica -resistencia al calor hmedo/ se mide

con%encionalmente por la temperatura a la cual la protena pierde su estructura natural*para el colPgeno esto se conoce como la Vtemperatura de contraccin &! Ts! o algunas%eces como el derretimiento o temperatura de desnaturaliKacin.

6a nica diferencia percepti"le en esta"ilidades hidrotermales de colPgenos se o"ser%aen las %ariaciones e$tremas en la fuente de la piel! donde puede ha"er grandesdiferencias en la temperatura de contraccin! en funcin del entorno natural de losanimales en cuestin -%ase el cuadro 1.H/. Cuando ha# diferencias en las temperaturasde contraccin entre las fuentes de colPgeno! la diferencia tam"in se refle'a en lastemperaturas de contraccin ad4uiridos de esta"iliKacin 4umica -opciones para"roncearse/.

1.(( 0l a+hlice

6a presencia de un alto contenido de Pcido amino+, hace 4ue la cadena de aminoPcidosse tuerKa! de"ido a los Pngulos tetradricos fi'os! cerrando el giro en su lugar -igura 1.H/.Ca"e destacar 4ue el giro es Kurdo! es decir! contra las manecillas del relo'! a causa de la6+conformacin natural de las molculas.


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1.(@ 6a Triple 3lice

6a nocin de la estructura de triple hlice de colPgeno fue propuesto por primera %eK porRamachandran. 0n colPgeno tipo I! la molcula de monmero! protocolPgeno! contienetres cadenas! designado aI -l/ # la IA -(/* ha# dos -l/ cadenas ai # solo al -(/ de la cadena!4ue difieren slo en los detalles de la secuencia de aminoPcidos. 0stos tres cadenas

to4ue el uno del otro en una mano derecha o en sentido horario triple hlice* esto slo esposi"le de"ido al alto contenido! glicina! 4ue tiene la

mPs pe4ueWa cadena lateral a+car"ono! un Ptomo de hidrgeno! por lo 4ue la glicinasiempre estP situado en el centro de la triple hlice -igura 1.J/

Cada una de cadena es de unos 1=J= aminoPcidos de longitud! por lo 4ue la triple hlicetoma la forma de una %arilla de apro$imadamente @== nm de largo! con un diPmetro de1!J nm* esta es la unidad monomrica de la 4ue se crea la estructura fi"rosa polimrica.0n la produccin de matriK e$tracelular de las clulas de fi"ro"lastos de la piel! la triple

hlice se sintetiKa como procolPgeno el monmero # luego los monmeros de autoensam"larse en una forma fi"rosa. Antes de 4ue se con%ierte en fi"rosa! colPgeno solu"lese puede aislar como triples hlices # es en esta forma 4ue puede ser e$trado de la pielinmadura "a'o condiciones Pcidas.

0n la triple hlice ha# un interior # un e$terior de la estructura. 0l tamaWo mnimo de lacadena lateral de glicina # su ocurrencia cada tercer residuo 0n la hlice alfa permite 4ue4uepa en la parte interior de la estructura. Si la cadena lateral era mPs grande! no podaformar la triple hlice.

0n cada e$tremo de las hlices triples ha# regiones 4ue no son helicoidal! 4ue consiste enapro$imadamente (= aminoPcidos! llamados las regiones telopptido. Si colPgeno solu"le

se aisl con la a#uda de la pepsina! una enKima proteoltica! triples hlices se o"tienen sinel regiones.B telopptido asociado 0n el caso de la e$traccin Pcida de colPgeno solu"le!triples hlices indi%iduales se o"tienen con las regiones telopptido intactas -igura 1./ .

0n el conte$to de la fa"ricacin de cuero! la importancia de las regiones telopptido radicaen su papel en la unin! para mantener la macromolcula de colPgeno 'untos* los enlacesco%alentes 4ue sostienen las triples hlices 'untas enlaKan la regin helicoidal de un solotriple hlice a la regin no helicoidal de otro triple hlice! se indica en la igura 1. 6osestudios de modeliKacin han demostrado 4ue! de"ido a su fle$i"ilidad! las cadenastelopptido son capaces de sus propias interacciones entre unas hlices # triples helices.L0n trminos de "ronceado! las regiones telopptido pro"a"lemente no desempeWan unpapel significati%o en los procesos de preparacin o en las reacciones de esta"iliKacin*

en este ltimo caso! la esta"ilidad surge de la estructura creada entre las triples hlices!"asPndose en el alto grado de estructura #a e$istentes en la regin helicoidal! pero 4ue noestP presente en la mPs cadenas telopptido aKar.

1.@ GUNTO ISO060CIMIC


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0s importante destacar 4ue la triple hlice tam"in se mantiene unido por enlaceselectrostPticos! como sigue*

3@N+G

0stos son los llamados Venlaces de sal &! formadas por reaccin electrostPtica entre

cadenas laterales Pcidas # "Psicas de la protena! 4ue en con'unto determinan el puntoisoelctrico del colPgeno. 0l I0G es un parPmetro importante! #a 4ue controla la carga dela protena en cual4uier p3 dado* #a 4ue las reacciones en la fa"ricacin de cuero son por lo general depende de carga! 4ue son a su %eK depende de la G0I # de la forma en 4ue el%alor de la I0G %ara durante procesamiento. 0l punto isoelctrico se define de %ariasmaneras! pero la definicin mPs fundamental es 4ue se refiere al punto en la escala de p3en el 4ue la carga neta de la protena es cero! ilustrado de la siguiente manera*

G+C=(3 -acldic/ 9 3@N 9 +G

+G+C=(+ 1+1@N 9 G -Grotem en I0G! cargue cero/

+G+CC/ -alcalina! amomc/ 9 3(N+G

De"ido a la carga de la protena se puede a'ustar con Pcidos o Plcalis! a

hacer la protena positi%a o negati%amente cargada! respecti%amente! de"e ha"er unpunto en la escala de p3 cuando la carga neta pasa a tra%s de cero. Gor lo tanto! el I0Gdepende de la disponi"ilidad relati%a de los grupos 4ue pueden participar en reaccionescon un grupos amino Pcido # el Plcali! el car"o$ilo. As I0G se puede definir como sigue*

fl :N3(; T 9 :N3@ 9 l/

I0G <

f( :C=(3lT + 9 :C=(+I/

donde* f indica una funcin de la concentracin # T indica concentracin total.

6a segunda forma! e$pandida de la ecuacin indica 4ue es slo la disponi"ilidad total deuna especie 4ue es importante! su forma no es importante! es decir! el I0G no cam"ia conel p3

5Ps estrictamente! la definicin de"e incorporar el papel del pMa o pM" de estos grupos!lo 4ue re4uerira 4ue cada grupo acti%o p3 especfico sera tratado por separado!e'emplifica de la siguiente manera*

Lectura Colageno Procesos 3 Corte

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