LPIDOSSon sustancias no solubles en agua (son apolares o de muy baja polaridad), pero s se disuelven en disolventes orgnicos como ter, cloroformo, benceno, gasolina, etc.

Los lpidos se dividen en:

- cidos grasos- Grasas- Fosfolipidos Esteroides

Insaturados tienen algunos enlaces C=C la cadena de carbono no esta completamente saturada con hidrogenosSe presentan en dos formas saturados y no saturadosSaturados no tienen enlaces C=C todos los carbonos en la cadena estan unidos con hidrogenosLos acidos grasos son moleculas largas de carbono con enlaces de hidrogeno y un grupo carboxilo en un extremo (COOH) El grupo carboxilo puede ionizarse liberando protones

Los acidos grasos son componentes de otra clase e lipidos Grasas neutras y fosfolipidosLas grasas neutras estan compuestas de glicerol y 1, 2 o 3 acidosGrasas Dos componentes glicerol y tres acidos grasos La principal funcion de la grasa es como deposito de energiaUn acido graso consiste de un grupo carboxilo unido a un largo esqueleto de carbono El glicerol es un alcohol de tres carbonos con un grupo hidroxilo unido a cada atomo de carbono

En la grasa los acidos grasos son unidos al glicerol por un enlace ester y se forman los trigliceridos

Grasa saturadas son densamente empacadas

Grasas no saturadas tienden a estar en estado liquido a temperatura ambiente

Grasas mono y poliinsaturadas

Fosfolipidos

Son los principales componentes de las membranas celulares Formados por glicerol grupo fosfato colina y dos acidos grasos Las dos colas de los acidos grasos son hidrofobicas pero el fosfato , glicerol y colina forman una cabeza

Fosfolipidos el secreto de las membranas celulares Cuando fosfolipidos se adicionan al agua estos se autoemsamblan en en bicapas lipidicas con las colas hidrofobicas hacia el interior

Liposomas como un sistema de entrega de drogas

Esteroides

Son lipidos caracterizados por un esqueleto de carbono consistente de cuatro anillos fusionados

El colesterol es un importante esteroide componente de las membranas celulares

Cholesterol as a chemical precursor

AminocidosUn -aminocido es uncido carboxlico conun grupo amino y ungrupo R en el carbono R --> cadena lateral

Dos estereoismerosposibles Enantimeros L y D Slo la forma L seencuentra en protenas

Los 20 aminoacidos encontrados en proteinasSe representa normalmente el estado de protonacin a pH 7,0 Los aminocidos se clasifican segn las propiedades de sus cadenas laterales (apH 7,0)

Aminocidos Alifticos No Polares

Aminocidos AromticosNo polar (Hidrofbico) Polar No polar (Hidrofbico)

Aminocidos Neutros Polares

Aminocidos Bsicos con Carga Positiva

Aminocidos cidos con Carga Negativa

Aminocidos no EstndarAminocidos distintos de los 20 estndar yderivados de stos realizan funcionesbiolgicas importantes como mensajeros oprecursores Neurotransmisores -aminobutrico (GABA), derivado de la Gln serotonina, derivado del Trp Hormonas tiroxina, derivado de la tirosina cido indol actico, derivado del triptfano Precursores e intermediarios metablicos citrulina ornitina

Propiedades cido-Base de los AminocidosLos aminocidos son anfteros se comportan a la vez como cidos y como bases A pH 7 Los aminocidos sin cadena lateral cargada sonzwitteriones presentan simultneamente una carga positiva y una negativaForma catinicaForma zwitterinica Forma aninica(neutra)

Punto Isoelctrico (pI)pI es el valor de pH parael cual la carga neta delaminocido es 0 Valor medio de los pKa queflanquean la estructuraisoelctrica Para aminocidos neutroses el valor medio de lospK1 y pK2 Para aminocidos cidos obsicos depende de cadacaso Cuando pH= pI disminuyela solubilidad en agua

Polimerizacin de Aminocidos: El enlace PeptdicoLos aminocidospolimerizan formandopolipptidos medianteenlaces peptdicos El enlace peptdico es unenlace amida formadopor unin del grupo -carboxilo y el grupo -amino de dosaminocidos Los aminocidos unidosse llaman residuos deaminocido Los residuos se nombrancon la terminacin ilcomenzando por elextremo N-terminal

PptidosSon polmeros de unos pocos aminocidos Ejemplos de algunos pptidos importantes

Glutatin (-glutamil-L-cisteinilglicina) Agente reductor. Protege a las clulas de productosoxidantes derivados del metabolismo del O2

Vasopresina (Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH2) Hormona antidiurtica. Interviene en la regulacin delequilibrio hdrico

Oxitocina (Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH2) Hormona sexual. Estimula la secrecin de la leche y lacontraccin muscular uterina durante el parto

Pptidos opiceos (leu- y met-encefalinas) Pentapptidos que intervienen en el alivio del dolor

Protenas

Largas cadenas de aminocidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayora de las funciones bioqumicas:Catlisis Transporte Estructura AlmacenamientoMovimiento DetoxificacinDefensaRegulacin

Tipos de Protenas

Segn su forma Fibrilares Globulares

Segn su composicin Simples Conjugadas

Constan de una cadena polipeptdica y un grupo prosttico apoprotena --> slo la cadena polipeptdica holoprotena --> polipptido + grupo prosttico Segn sea el grupo prosttico: glucoprotenas lipoprotenas metaloprotenas hemoprotenas fosfoprotenas

Estructura de las ProtenasSurge del plegamiento de lacadena polipeptdica Depende de su secuencia yde las caractersticas deldisolvente Se distinguen cuatroniveles estructurales: Estructura primaria Secuencia de aminocidos

Estructura secundaria Plegamiento local

Estructura terciaria Plegamiento global

Estructura cuaternaria Organizacin multimrica devarias cadenas

Estructura Primaria Se define por la secuencia deaminocidos Especfica de cada protena Las protenas homlogas tienensecuencias y funciones semejantes La comparacin de secuenciaspermite establecer relacionesevolutivas Mutaciones -->variaciones en lasecuencia Los aminocidos invariables sonimportantes para la funcin Las mutaciones conservadoras soncambios entre aminocidosqumicamente semejantes Algunas mutaciones se relacionan conenfermedades --> enfermedadesmoleculares (patologa molecular)

Estructura secundaria: helice

Estructura secundaria : lamina plegada

Estructuras Supersecundarias

Son combinaciones de elementos de estructurasecundaria que forman patrones definidos Son la base para la clasificacin estructural de lasprotenas

Estructura Terciaria Estructura tridimensionalglobal que asume una protenaal plegarse Residuos lejanos en la secuenciaquedan cerca en el espacio Estructura compacta que excluyelas molculas de agua de suinterior La ausencia de agua facilita lasinteracciones inicas y los enlacesde hidrgeno En el interior se agrupan residuoshidrofbicos (efecto hidrofbico).Los polares se exponen al exterior Las protenas grandes suelenpresentar dominios estructurales

Motivos EstructuralesSon secuencias de aminocidos que presentancaractersticas y funciones definidas

Mantenimiento de la Estructura TerciariaInteracciones dbiles (nocovalentes)Inicas (puentes salinos)HidrofbicasEnlaces de hidrgenoFuerzas devan der Waals

Protenas Hidrosolubles y Protenas de Membrana

Plegamiento de las Protenas El plegamientodepende de lascondiciones del medio Factores fsicos Temperatura Presin Factores qumicos pH Disolventes orgnicos Agentes caotrpicos(urea, cloruro deguanidinio) Suele ser reversible ycooperativo

Protena desnaturalizada Protena Nativa

Plegamiento in vivo Problema del plegamiento in vivo Plegamiento acoplado a la sntesisde protenas Cmo selecciona la clula lascondiciones de plegamiento? Control celular de las condiciones deplegamiento (chaperonasmoleculares) Plegamiento de protenas nacientes Prevencin y correccin de erroresde plegamiento en condiciones deestrs (Heat shock proteins, HSP) Sistemas enzimticos que ayudan alplegamiento Protena-disulfuro isomerasas Peptidil-prolil isomerasas

Estructura Cuaternaria Asociacin no covalentede varias cadenaspolipeptdicas Subunidades=monmeros=protmeros Las subunidades seorganizan de manerasimtrica Ventajas de la asociacin Mayor estabilidad Regulacin alostrica Estabilidad Mismo tipo de enlaces queestructura terciaria

Niveles de Estructura de las Protenas

Protenas Fibrosas y Protenas Globulares

Dominios de proteinas (40-350 aa): unidades modulares