Escuela de medicina

metabolismo de proteínas

Por:

Javier Medina

Propiedades básicas Tres cuartas partes de sólidos en el organismo

son proteínas.

Aminoácidos

Principal estructura de las proteínas.

Grupo carboxilo (-COOH) y amino (-NH2)

Enlaces peptídicos = cadena peptídica.

Esenciales y no esenciales.

Transporte y almacén de aminoácidos AMINOÁCIDOS DE LA SANGRE

35 – 65 mg/dl; 2mg/dl por cada uno.

Depende de la ingesta de proteínas.

Su digestión y absorción en el tubo digestivo.

Después de una comida aumenta su concentración por dos razones:

En la célula utilizan mecanismos transportadores.

UMBRAL RENAL

Se reabsorben a través del epitelio de los túbulos proximales de los riñones.

El exceso se excreta por medio de la orina.

• ALMACENAMIENTO COMO PROTEÍNAS CELULARES

• Aminoácidos libres y proteínas. • Enzimas lisosómicas los destruyen y llevan a

la sangre.• El hígado, riñones y mucosa intestinal. • Liberación celular > hormonas. • Equilibrio proteico del organismo. • Células cancerosas. • Exceso circulante > energía.

Funciones de las proteínas plasmáticas

Albúmina > presión coloidosmótica

Globulinas > inmunidad

Fibrinógeno > coágulo

Formación de las proteínas plasmáticas.

50 – 80 % en el hígado y el resto en tejidos linfáticos.

30 g/día. Quemadura grave >

pérdida de proteína y plasma.

Enfermedad renal > 20g de P.

Cirrosis hepática > tejido fibroso > presión coloidosmótica > edema.

Proteínas plasmáticas como fuente de aminoácidos.

Los macrófagos tisulares captan las P.P. por pinocitosis > aminoácidos > sangre > organismo.

Son una fuente rápida de aminoácidos para las células que lo necesiten.

• Equilibrio de P. plasmáticas y tisulares.

• Descomposición diaria 400g de proteínas corporales.

• Enfermedades graves el equilibrio persiste.

• Transfusión intravenosa de

proteínas plasmáticas.

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Esenciales no se sintetizan en las células.

No esenciales se sintetizan en las células.

Síntesis de AAc. No esenciales depende de α-cetoácidos.

Transaminación. Transferir el grupo amino > aminotranferasas.

Desaminación. Eliminar grupo amino > forma NH3

NADH + H* + NH3

Oxidación de AAc. Gluconeogenia y cetogenia Luego de la Desaminación

los cetoácidos se oxidan y forman energía.

Hay dos procesos:

Conversión de AAc. En glucosa.

Conversión de AAc. En ácidos grados grasos.

18 en glucosa y 19 en cetoácidos.

Formación de la urea en el hígado El amoniaco

desaparece en la sangre y forma urea.

En el hígado se sintetiza la urea.

Es muy toxico para el cerebro > coma hepático.

Descomposición de proteínas Pérdida Obligatoria 20 –

30 g/día. Ingesta necesaria 60 – 75

g/día. Proteína parcial > menos

aminoácidos. Un ayudo prolongado casi

agota los carbohidratos y grasas produciendo oxidación de AAc de la sangre.

Carbohidratos y grasas ahorran proteínas.

Regulación hormonal del metabolismo proteico. Somatotropina: eleva la síntesis de proteínas >

acelera la transcripción y traducción del ADN y ARN.

Insulina: reduce la degradación y aumenta el aporte de glucosa.

Glucocorticoides. Aumenta los aminoácidos en la sangre, permite al hígado sintetizar proteínas.

Testosterona y estrógenos: aumenta proteínas en los músculos.

Tiroxina: aumenta reacciones catabólicas y anabólicas de las proteínas.