MEZCLA RACÉMICA

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MEZCLA RACÉMICA Una mezcla racémica es una mezcla en la cual productos de una reacc química, con actividad óptica debido a isomerismo son encon proporciones aproximadamente equivalentes. Es decir L y D estereoisómeros están presentes en un !". Dic#a mezcla es ópticame inactiva. Un enantiómero con un centro quiral, y actividad óptica puede #acer luz polarizada en un $rado constante, mientras que su equivalente o lo #aría en el sentido contrario. Una mezcla racémica con !" de ca de los isómeros cancelaría el $iro de esta luz. %o todos los estereoisómeros presentan la propiedad de desv polarizada, aunque la mayoría de estos lo #ace. Luis &asteur 'ue el en descubrir esta propiedad en ()*+ cuando sólo contaba con a-os edad. iendo la primera mezcla racémica la del ácido racémico. /0ltiples reacciones químicas or$ánicas producen mezclas racémicas, embar$o el uso de catalizadores modernos #a lo$rado obtener en mayo cantidad al$uno de los productos deseados, como es el caso catalizadores de 1ie$ler2%atta. Es tarea de los químicos separar este tipo de mezclas, cuando se bu uno de los isómeros, esto se puede lo$rar con di'erentes unitarias, incluyendo cristalización, separación de cristales. in pre'erible lo$rar mecanismos de reacción que 'avorezcan la producci producto deseado, pues las propiedades 'ísicas de los enantiómeros normalmente i$uales. NOMENCLATURA Una mezcla racémica se indica mediante el pre34o 2 o2dl, lo que ind mezcla i$ual de dextro y levo isómeros. 5ambién se utilizan el rac2 símbolos 6 y 6. i la relación no es de (7(, el pre34o 8, d8l2 o d8l2 se utiliza e El uso de d y l no se recomienda por la 9U&:;. PROPIEDADES Un racemato es ópticamente inactivo, lo que si$ni3ca que no #ay rot neta de la luz polarizada en un plano. :unque los dos enantiómeros luz polarizada en un plano en direcciones opuestas, las rotaciones porque están presentes en cantidades i$uales. En contraste con los dos enantiómeros puros, que tienen propiedades idénticas a excepción de la dirección de rotación de la luz polariz plano, un racemato a veces tiene propiedades di'erentes de cualquie los enantiómeros puros. Los di'erentes puntos de 'usión son más com pero di'erentes solubilidades y puntos de ebullición son también po &roductos 'armacéuticos pueden estar disponibles como un racemato o 'orma del enantiómero puro, lo que podría tener di'erentes potencia CRISTALIZACIÓN <ay cuatro 'ormas en las que un racemato puede cristalizar, tres de cuales <=> 6oozeboom #abía distin$uido en ()??7

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Universidad Nacional San AgustnFacultad de Ingeniera de ProcesosE. P. Ingeniera de Industrias Alimentarias

MEZCLA RACMICAUna mezcla racmica es una mezcla en la cual productos de una reaccin qumica, con actividad ptica debido a isomerismo son encontrados en proporciones aproximadamente equivalentes. Es decir L y D estereoismeros estn presentes en un 50%. Dicha mezcla es pticamente inactiva.Un enantimero con un centro quiral, y actividad ptica puede hacer girar la luz polarizada en un grado constante, mientras que su equivalente opuesto lo hara en el sentido contrario. Una mezcla racmica con 50% de cada uno de los ismeros cancelara el giro de esta luz.No todos los estereoismeros presentan la propiedad de desviar la luz polarizada, aunque la mayora de estos lo hace. Luis Pasteur fue el primero en descubrir esta propiedad en 1847 cuando slo contaba con 25 aos de edad. Siendo la primera mezcla racmica la del cido racmico.Mltiples reacciones qumicas orgnicas producen mezclas racmicas, sin embargo el uso de catalizadores modernos ha logrado obtener en mayor cantidad alguno de los productos deseados, como es el caso de los catalizadores de Ziegler-Natta.Es tarea de los qumicos separar este tipo de mezclas, cuando se busca slo uno de los ismeros, esto se puede lograr con diferentes operaciones unitarias, incluyendo cristalizacin, separacin de cristales. Sin embargo es preferible lograr mecanismos de reaccin que favorezcan la produccin del producto deseado, pues las propiedades fsicas de los enantimeros son normalmente iguales.NOMENCLATURAUna mezcla racmica se indica mediante el prefijo - o-dl, lo que indica una mezcla igual de dextro y levo ismeros. Tambin se utilizan el rac-o prefijo smbolos RS y SR.Si la relacin no es de 1:1, el prefijo /, d/l- o d/l- se utiliza en su lugar.El uso de d y l no se recomienda por la IUPAC.PROPIEDADESUn racemato es pticamente inactivo, lo que significa que no hay rotacin neta de la luz polarizada en un plano. Aunque los dos enantimeros rotan la luz polarizada en un plano en direcciones opuestas, las rotaciones cancelar porque estn presentes en cantidades iguales.En contraste con los dos enantimeros puros, que tienen propiedades fsicas idnticas a excepcin de la direccin de rotacin de la luz polarizada en un plano, un racemato a veces tiene propiedades diferentes de cualquiera de los enantimeros puros. Los diferentes puntos de fusin son ms comn, pero diferentes solubilidades y puntos de ebullicin son tambin posibles.Productos farmacuticos pueden estar disponibles como un racemato o en forma del enantimero puro, lo que podra tener diferentes potencias.CRISTALIZACINHay cuatro formas en las que un racemato puede cristalizar, tres de los cuales HWB Roozeboom haba distinguido en 1899: Conglomerado:Una mezcla mecnica de los cristales enantiomricamente puros de un enantimero y su opuesto. Las molculas en la estructura cristalina tienen una mayor afinidad por el mismo enantimero que para el enantimero opuesto. El punto de fusin del conglomerado racmico est siempre menor que la de la enantimero puro. Adicin de una pequea cantidad de un enantimero en el conglomerado aumenta el punto de fusin. El compuesto racmico: Las molculas tienen una mayor afinidad para el enantimero opuesto que en el mismo enantimero; la sustancia forma una nica fase cristalina en la que los dos enantimeros estn presentes en una relacin de 01:01 ordenado en la clula elemental. Adicin de una pequea cantidad de un enantimero en el compuesto racmico disminuye el punto de fusin. Sin embargo, el enantimero puro puede tener un punto de fusin ms alto o ms bajo que el compuesto. Pseudorracemato: En contraste con el compuesto racmico o conglomerado, no hay gran diferencia en la afinidad entre las mismas y frente a enantimeros. En general, ambos enantimeros se producen en proporciones iguales en el cristal, pero que coexisten de una manera desordenada en la red cristalina. La adicin de una pequea cantidad de un enantimero cambia el punto de fusin slo poco o nada en absoluto. Quasiracemate: A quasiracemate es una mezcla de dos compuestos similares, pero distintas, una de ellas es zurdo y el otro diestro. Aunque qumicamente diferentes, son estricamente similar y todava son capaces de formar una fase cristalina racmica. Una de las primeras tales racematos estudiados, por Pasteur en 1853, las formas a partir de una mezcla 01:02 de la sal de amonio de cido bis-tartrico y la sal de amonio de cido bis-mlico en agua. Vuelva a investigar en 2008, los cristales formados son pesa-forma con la parte central que consta de amonio bitartrato, mientras que las partes exteriores son una mezcla quasiracemic de amonio bitartrato y amonio-bimalate.RESOLUCINLa separacin de un racemato en sus componentes, los enantimeros puros, se llama una resolucin quiral. Hay varios mtodos, incluyendo cristalizacin, cromatografa, y el uso de enzimas. La primera resolucin exitosa de un racemato se realiz por Louis Pasteur, que se separaron manualmente los cristales de un conglomerado.SNTESISSin una influencia quiral, una reaccin qumica que hace que un producto quiral siempre dar un racemato. Eso puede hacer que la sntesis de un racemato ms barato y ms fcil que hacer el enantimero puro, porque no requiere condiciones especiales. Este hecho lleva a la pregunta de cmo biolgica homoquiralidad evolucion en lo que se presume que es una tierra primordial racmica.Los reactivos de, y las reacciones que producen, mezclas racmicas se dice que son "no estereoespecfica" o "no estereoselectiva," por su indecisin en una estereoisomera en particular.LA REGLA DE WALLACHRegla establece que los cristales de Wallach racmicas tienden a ser ms densa que sus contrapartes quirales. Esta regla ha sido justificada por el anlisis de bases de datos cristalogrficos

RACEMIZACIN DE AMINOCIDOSLaracemizacin deaminocidoses un mtodo de datacin qumica que consiste en la conversin de un compuesto L-aminocido a un D-aminocido o viceversa y permite datar muestrasorgnicashasta elPaleoltico Medio.IntroduccinLasismerassonmolculas orgnicasformadas por los mismostomos, idntica composicin, pero con propiedades fsicas y qumicas diferentes.Laisomera estereoqumicaocurre en los compuestos que tienen los mismos tomos; pero estn orientados de diferente manera. Los compuestos capaces de existir en dos formas diferentes y que cada forma es la imagen en el espejo de la otra, como la mano derecha y la mano izquierda, reciben el nombre de compuestos quirales (del griego mano).

Isomera ptica o Enantiomera.El fenmeno de la quiralidad se produce en compuestos que poseen algn tomo de carbono unido a cuatro compuestos o grupos de tomos diferentes, como algunos aminocidos entre ellos la alanina, la prolina o el cido asprtico.Mezcla racmica y RacemizacinLa mayora de aminocidos tienen dos ismeros, la forma izquierda (L o levgira) y la forma derecha (D o dextrgira). La forma de identificar cada forma es someter la solucin a haz de luz polarizada, con lo que las L se desviarn a la izquierda y las D a la derecha. Una solucin de un aminocido con el mismo nmero de L y de D, cada forma anula el efecto de la otra en la luz.A una mezcla de las dos formas (levgira y dextrgira) de un mismo aminocido en cantidades iguales se le denomina mezcla racmica; y racemizacin al proceso qumico que consiste en la conversin de un compuesto L en D o de D en L.En las plantas y animales vivos se forman aminocidos (que despus forman protenas) mayoritariamente de la forma L y cuando estos seres vivos mueren empieza la racemizacin y la transformacin de L-aminocidos a D-aminocidos hasta alcanzar la estabilidad, lamezcla racmica.Se puede determinar la edad cronomtrica de un resto orgnico si se conoce de un aminocido, su tasa de racemizacin y la cantidad de forma L y D en la muestra.Esta tcnica de datacin puede medir hasta elPaleolticoMedio.

Problemas de datacinLa racemizacin, como todareaccin qumica, se basa en la ecuacin de Arrhenius. Esta ecuacin, indica que la velocidad de la reaccin qumica se acelerar cuanto ms alta sea la temperatura; es decir, que contra ms se enfre el aminocido, ms lenta ser la reaccin y viceversa.Por tanto, la racemizacin depende de la temperatura y puede provocar errores en la datacin de restos, como los del hombre de Del Mar y la mujer de Sunnyvale.Otro de los efectos que puede acelerar o aminorar la reaccin de transformacin puede ser elpH.

ELECTROFORESISLa electroforesis es un mtodo de laboratorio en el que se utiliza una corriente elctrica controlada con la finalidad de separar biomolculas segn su tamao y carga elctrica a travs de una matriz gelatinosa.Fue empleado por primera vez por en el ao 1937, pero su importancia vino a incrementarse cuando en los aos cincuenta E. L.Durrum y Arne W.K. Tiselius , impulsaron la electroforesis de zona, nombre que se asign a la separacin de materiales en un campo elctrico en presencia de algn tipo de soporte; aunque este trmino se limit originalmente al anlisis de coloides y partculas submicroscopicas, se ha convertido en estos ltimos aos en una metodologa aplicada a sustancias de bajo peso molecular.

1. Fundamento:

Cuando una mezcla de molculas ionizadas y con carga neta son colocadas en un campo elctrico, estas experimentan una fuerza de atraccin hacia el polo que posee carga opuesta, dejando transcurrir cierto tiempo las molculas cargadas positivamente se desplazaran hacia el ctodo (el polo negativo) y aquellas cargadas positivamente se desplazaran hacia el nodo (el polo positivo). El movimiento de las molculas est gobernado tambin por dos fuerzas adicionales; inicialmente la friccin con el solvente dificultar este movimiento originando una fuerza que se opone , por otro lado las molculas tienen que moverse en forma aleatoria o movimiento browniano debido a que poseen energa cintica propia denominado difusin. La energa cintica de las molculas aumenta con la temperatura, por ello a mayor temperatura mayor difusin. La suma de todas estas fuerzas provoca que las molculas no migren de una manera homognea, de tal manera que, si las molculas son colocadas en un cierto lugar de solucin, los iones comenzaran a moverse formando un frente cuya anchura aumentara con el tiempo. Para reducir la anchura de este frente podemos reducir el movimiento de las molculas empleando un medio que oponga ms resistencia a dicho movimiento. Una forma comn de hacer esto es formar un gel. El gel consiste de un polmero soluble de muy alto peso molecular que atrapa molculas de agua y forma un tamiz que dificulta el movimiento de los solutos, consecuentemente, la migracin electrofortica de las molculas ser ms lenta, pero el ensanchamiento del frente se ver reducido tambin.

1.1. Mtodos electroforticos zonales. Son los ms comunes, dada su alta aplicabilidad en diferentes campos. Son tiles para lograr la separacin de mezclas complejas. Se aplican pequeas cantidades de la disolucin de protenas a un soporte slido, que se impregna con una solucin tampn. Los soportes son en general polmeros y forman un gel poroso que restringe el movimiento de las molculas a travs del medio durante la electroforesis y disminuyen los flujos de conveccin del solvente. Como soporte han sido utilizados papel (celulosa), almidn, poliacrilamida, agarosa y acetato de celulosa, entre otros. Este mtodo tiene gran poder resolutivo por que se aplica una cantidad pequea de protena a una zona estrecha, mientras que la longitud del trayecto es mucho mayor que la zona de aplicacin. El equipamiento requerido es simple, fuente de poder, cubeta vertical u horizontal donde se colocan el soporte y dos electrodos Los ms utilizados son:1.1.1. Electroforesis en gel de poliacrilamida. Los geles de poliacrilamida se forman por polimerizacin de la acrilamida por accin de un agente entrecruzador, es qumicamente inerte, de propiedades uniformes, capaz de ser preparado de forma rpida y reproducible. Forma, adems, geles transparentes con estabilidad mecnica, insolubles en agua, relativamente no inicos y que permiten buena visualizacin de las bandas durante un tiempo prolongado. Adems tiene la ventaja de que variando la concentracin de polmeros, se puede modificar de manera controlada en el tamao del poro, lamentablemente cada vez se emplea menos en diagnostico debido a su neurotoxicidad.1.1.2. Electroforesis en geles de gradientes. El uso de geles de poliacrilamida que tienen un gradiente creciente de concentracin de archilamida + bisacrilamida, y en consecuencia un gradiente decreciente en el tamao del poro, pueden tener ventajas sobre los geles de concentraciones uniformes de acrilamida. En un gel en gradiente la protena migra hasta alcanzar una zona donde el tamao de poro impida cualquier avance. Una vez se alcanza el lmite del poro no se produce una migracin apreciable aunque no se detiene completamente. Una de las ventajas de este tipo de geles es que resuelve mejor las bandas pues las concentra en regiones ms estrechas, adems de incrementar el rango de pesos moleculares que se pueden resolver en un mismo gel comparado con los de una concentracin fija.

1.1.3. Electroforesis en geles de agarosa.La agarosa es un polisacrido (originalmente obtenido de algas, como el agar-agar, pero de composicin homognea), cuyas disoluciones (tpicamente de 0.5 a 2 %) poseen la propiedad de permanecer liquidas por encima de 50 grados C y formar un gel, semislido al enfriarse. Este gel est constituido por una matriz o trama tridimensional de fibras polimricas embebida en gran cantidad de medio lquido, que retarda el paso de las molculas, se usa usualmente para separar molculas grandes de alrededor 20.000 nucletidos.1.1.4. Electroforesis capilar. La electroforesis capilar se basa en los mismos principios de las tcnicas electroforticas convencionales, pero utiliza condiciones y tecnologa distinta que nos permiten obtener una serie de ventajas al respecto, Esta separacin de pptidos realizada sobre un capilar de slice fundida a potenciales elevados 20 a 30 Kv en un campo de 400 a 500 v/cm refrigerados por aire. La corriente electroendosmtica (FEO) generada por los grupos silanol de la superficie interna del capilar da como resultado una corriente plana del frente del lquido que contrasta con el frente parablico de la cromatografa lquida de alta resolucin. La ventaja de esta tcnica es que el capilar de slice fundida que generalmente se cubre con una capa de polimina para darle mayor rigidez y resistencia, tiene una ventaja a travs de ella que permite el pasaje de la luz UV de tal manera que la visualizacin es on-line. Con esta tcnica descripta es posible separar cationes, aniones, protenas, macromolculas y sustancias no cargadas en forma simultnea.1.1.5. Isoelectroenfoque. Esta tcnica, habitualmente denominada electroenfoque se basa en el desplazamiento de las molculas en un gradiente de pH. Las molculas anfotricas, como los aminocidos, se separan en un medio en el que existe una diferencia de potencial y un gradiente de pH. La regin del nodo es cida y la del ctodo es alcalina. Entre ambos se establece un gradiente de pH tal que las molculas que se han de separar tenga su punto isoelctrico dentro del rango. Las sustancias que inicialmente se encuentran en regiones de pH inferior a su punto isoelctrico estarn cargadas positivamente y migraran hacia el ctodo, mientras aquellas que se encuentran en medios con pH ms bajos que su punto isoelctrico tendrn carga negativa y migraran hacia el nodo. La migracin les conducir a una regin dnde el pH coincidir con su punto isoelctrico, tendrn una carga neta nula y se detendrn. De esta forma las molculas anfotricas se sitan en estrechas bandas donde coincide su punto isoelctrico con el pH.1.1.6. Electroforesis bidimensional. La electroforesis bidimensional se basa en separar las protenas en una mezcla segn sus dos propiedades moleculares, una en cada dimensin. El procedimiento ms usado se basa en la separacin en una primera dimensin mediante isoelectroenfoque y la segunda dimensin segn peso molecular mediante electroforesis en poliacrilamida.

1.2. Fuentes de error en la electroforesis. La electroforesis es una tcnica muy sensible y puede ser afectada por muchos errores experimentales, como la temperatura durante la polimerizacin y la corrida del gel, velocidad de la polimerizacin, niveles de catalizador, pureza del reactivo, tiempo de corrida y preparacin de las muestras.ELECTROFORESIS PROTEICALaelectroforesis proteicaes un mtodo de separacin deprotenasmediante la aplicacin de un campo elctrico.Existen diferentes tipos en funcin del tipo de separacin empleado: electroforesis de zona (separacin en funcin de la carga), isoelectroenfoquey separacin por tamao en tamiz molecular (tambin aplicable a cidos nucleicos).Tcnicas:Electroforesis de zona:las protenas sonmolculas anfteras: su carga neta depende delpHdel medio. Normalmente, la separacin electrofortica de protenas se hace a pH alcalino, en el que la mayora de las protenas presentan una carga global negativa. Tambin se puede trabajar a pH cidos, pero no demasiado bajos, ya que las protenas precipitan en medio cido (bsicamente se usa en la deteccin de variantes de la hemoglobina).Como medio de soporte se puede usar (de ms antiguo a ms reciente): papel, acetato de celulosa, agarosa, poliacrilamida y electroforesis capilar. La muestra cuyas protenas se quieren separar se inserta en un medio de soporte y se aplica una diferencia de potencial durante un tiempo determinado para separar las protenas. Cada protena migrar ms o menos en funcin de su carga (que tambin determina hacia qu polo se dirigir la protena, nodo (+) o ctodo (-) y su tamao. A mayor carga y menor tamao, ms velocidad de migracin.Isoelectroenfoque:en lugar de separar las protenas en funcin de su carga a un pH dado, se separan en funcin de su punto isoelctrico (PI): el PI es el pH en el que la carga neta de la protena es nula, y depende de la composicin aminoacdica de la protena. Se crea un gradiente de pH mediante anfolitos (estabilizan el pH a lo largo del gel). Cada protena migrar hasta alcanzar su PI, punto en el cual precipitar al acumularse (de ah el nombre, isoelectroenfoque).Tambin se suelen utilizar acoplados azimogramassi deseamos determinar el PI de una enzima o enelectroforesis bidimensionalcomo primera dimensin.Separacin por tamao:permite separarprotenasycidos nucleicos. En el caso de las protenas, deben ser tratadas con SDS (sodio dodecil sulfato) para que su carga sea negativa y todas migren hacia el nodo (no es necesario hacer eso con los cidos nucleicos, ya que tienen carga negativa); la separacin se hace en medios de soporte en el que se ha creado un tamiz molecular (matriz), que hace que las protenas ms pequeas corran ms que las ms grandes.Visualizacin:Una vez separadas las protenas, deben fijarse y teirse para poder ser visualizadas. Hay diferentes protocolos en funcin de lo que se quiere estudiar: fijacin por calor o qumica y tincin en caso de estudios no especficos (proteinogramay electroforesis Hb, por ejemplo) o fijacin mediante anticuerpos previa a la tincin en caso de estudiar protenas especficas (inmunofijacin).Por lo general para la tincin de geles de poliacrilamida se utilizatincin con plata,tincin de Coomassieo tincin fluorescente. Dependiendo del fin de nuestro anlisis. La tincin con plata no es utilizada si se desean hacer anlisis porespectrometra de masas(MS) pero es ms sensible que la tincin con Azul de Coomassie, por otro lado, la tincin fluorescente es muy sensible y compatible con MS pero los costos de tincin son elevados.Una tincin sensible y barata es la denominada "Blue Silver" oCoomassie G250.Adems, esta tincin es compatible con MS. Est compuesta por azul de coomassie diluido en una solucin coloidal y se utiliza agua destilada para desteir el gel de poliacrilamida.AplicacionesPueden analizarse las protenas contenidas en diferentes lquidos biolgicos: sangre, plasma (el lquido sanguneo sin clulas), suero (plasma sin fibringeno), orina, LCR, lquido sinovial, saliva, lgrimas. As como alimentos, especialmente lcteos y cereales.Este tipo de anlisis electrofortico tiene aplicaciones en investigacin y en clnica, tanto humana como animal. Adems es una tcnica muy empleada para el anlisis de protenas alimentarias y ltimamente se empleando para realizar genotipado ydeteccin de OMG(organismos modificados genticamente)

BIBLIOGRAFA http://es.wikipedia.org/wiki/Mezcla_rac%C3%A9mica http://centrodeartigos.com/articulos-utiles/article_106468.html http://es.wikipedia.org/wiki/Racemizaci%C3%B3n_de_amino%C3%A1cidos http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/celular/electroforesis.html http://es.wikipedia.org/wiki/Electroforesis_proteica

Bioqumica de los Alimentos2