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Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos comola actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales enprocesos de motilidad celular y contracción muscular.

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Primaria:Cadena linealde Aa.Presente entodas lasproteínas

Secundaria: Cadena de Aa

unidas por puentes de hidrógeno.

Terciaria:Disposición tridimen-sional. Unión porptes de H, Disulfuro,eléctricos einteraccioneshidrófobas.

Cuaternaria:Unión de cadenaspolipeptídicas, porpuentes de H, S-S,atraccioneselectrostáticas einteraccioneshidrofóbicas.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales Cada unade estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Los niveles son:

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La estructura primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos unidas por un enlacepeptídico, nos indica cuantos, cuáles y el orden de los aminoácidos en la cadenapolipeptídica. Esta secuencia se indica del grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, según el orden en que se sintetizan las proteínas por el ribosoma.La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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Es el plegamiento que la cadena de Aa por los puentes de H que se establecen entrelos grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el 1° como aceptor de H, y el 2° comodonador de H). Es la disposición de aminoácidos en el espacio, por la capacidad degiro de sus enlaces, con una disposición espacial estable y de menor energía libre.

•Beta laminar: La estructura primaria sepliegan en forma de zigzag. Presentan estaestructura secundaria la queratina de la sedao fibroína.

•Alfa-hélice: La estructura 1ia se enrollahelicoidalmente sobre sí misma por lospuentes de H entre el -C=O de un aminoácidoy el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

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Es la disposición tridimensional de los átomos dela proteína, un polipéptido al plegarse sobre sí mismaorigina una conformación globular que permite lasolubilidad en agua y realizar funciones de transporte,enzimáticas y otras. Esta conformación es estable por losenlaces entre los radicales R de los Aa., como puentedisulfuro con uniones entre azufre, puentes de H,puentes eléctricos o iónicos e interacciones hidrófobas.En definitiva, la estructura 1ia determina la 2ia y 3ia. Haydos tipos de estructuras terciarias básicas:

•Proteínafibrosas,insolubles enagua, como laalfa queratina oel colágeno y•Proteínasglobulares,solubles enagua, ej.Mioglobina

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Estructura formada por varias cadenas polipeptídicas con estructura 3ia. Cada una de estas sellama protómero. El número de protómeros varía: 2 en la hexoquinasa, 4 en la hemoglobina, o60 como en el cápside viral de la poliomielitis. Los protómeros se unen por puentes dehidrógeno, fuerzas de Van der Waals, puentes disulfuro, en las inmunoglobulinas.

La hemoglobina, proteína globular compuestade cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa-globinas y dos betas globinas.

El colágeno, proteína fibrosa, formada por3 cadenas polipeptídicas helicoidalesentrelazadas para formar una triple hélicemás grande, que confiere a estas fibrasgran resistencia.

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HETEROPROTEÍNASTambién llamadas proteínasconjugadas, formadas por proteínas yun grupo no proteínico o prostético

HOLOPROTEÍNAS Proteínas formadas solo por aminoácidos

Fibrosas: forma largos filamentos de proteínas,de forma cilíndrica. Son típicamente inertes einsolubles en agua, son hidrófobas.

Globulares: se pliegan en forma esféricaapretada o compacta y forman una estructuracompleja, dejan los grupos hidrófobos haciaadentro de la proteína y grupos hidrófilos haciaafuera y son solubles en disoluciones acuosasdonde forman suspensiones coloidales.

Todas son globulares, y se clasifican enfunción del grupo prostético. EJ:Fosfoproteínas Presentan ácidofosfórico y son de carácter ácido, lacaseína.

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•Colágenos: Tejido conjuntivo

•Queratinas: Pelos, uñas, cuernos.

•

•Elastinas: Tendones y vasos sanguineos

•Albúminas: ovoalbúmina (huevo)

•Hormonas: Insulina, prolactina

•Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas

GLOBULARES FIBROSAS

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Lipoproteínas HDL –LDL

Nucleoproteínas Nucleosomas

Cromoproteínas Hemoglobina,

formadas por proteínas y un grupo prostético

Glucoproteínas Anticuerpos

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La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su forma y función, su estructuratridimensional o conformación.

Las proteínas tienenfunciones muy variadas,por su heterogeneidadestructural, estasequivalen a describirtodos los fenómenosbiológicos.Las proteínas ejercenmás de una función, ej:las proteínas demembrana tienenfunción estructural yenzimática; la ferritina esuna proteína quetransporta y almacenahierro;la miosina interviene enla contracción muscular ycomo enzima es capaz dehidrolizar el ATP.

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Una enzima es un catalizador biológico, es unaproteína que acelera la velocidad de unareacción química en el metabolismo celular. La granmayoría de las proteínas son enzimas, otras son deARN. Las enzimas disminuyen la energía deactivación en el inicio de una reacción y funcionan alunirse al sustrato o moléculas de reactivo al sitioactivo de la enzima, donde sucede la "acción"catalítica y se rompen los enlaces químicos. Enalgunas reacciones, un sustrato se rompe en variosproductos o se unen.

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Las hormonas sonsustancias producidas porcélulas endocrinas y sonliberadas al torrentesanguíneo y actúan como"mensajeros químicos" quetransmiten señales entrelas células en un receptorespecifico. Algunashormonas son denaturaleza proteica, comola insulina y el glucagón,que regulan la glicemia olas hormonas liberadas porla hipófisis comola hormona delcrecimiento, ola calcitonina, que regula elmetabolismo del calcio.

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En la superficie celular hay un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento deseñales químicas, ellas son las glicoproteínas de la superficie externa de la membranaplasmática. Estos son receptores hormonales, de neurotransmisores, anticuerpos, virus,bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas yneurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

El Glicocalix, estaformado por:Glicoproteínas, queson cadenas deglucosa adheridas aproteínas demembrana.Glicolípidos,cadenas de glucosaunidas a los lípidosde membrana

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En los seres vivos es esencial el transporte de moléculas hidrofóbicas por un medio acuoso,como el transporte de O2 o lípidos por la sangre o moléculas polares a través de barrerashidrofóbicas, como la membrana plasmática. Los transportadores biológicos son siempreproteínas. Ellas son:•Permeasas y bombas, transportan iones y moléculas por la membrana.•Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo.•Citocromos, transportan e- en la membrana en bacterias, mitocondrias y cloroplastos•Hemoglobina, transporta O2 de los alveolos a las células en la sangre, en vertebrados.•Hemocianina, transporta O2, pero en invertebrados.•Mioglobina, se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos.•Seroalbúmina, Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.

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Las proteínas del citoesqueleto forman un armazón en lascélulas donde se organizan sus componentes y dirige eltransporte intracelular o división celular. En los tejidos desostén, conjuntivo, óseo o cartilaginoso, el colágeno formaparte importante de la matriz extracelular y confiereresistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.

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El mecanismo de defensa, discrimina lo propio de lo extraño. Enlos vertebrados, las inmunoglobulinas de la sangreo anticuerpos, se encargan de reconocer moléculas extraños oantígenos que dañan el organismo y se unen a ellos para facilitarsu destrucción por las células del sistema inmune. Otrasproteínas protectoras son: la trombina y el fibrinógeno, queintervienen en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangreen las heridas, o las mucinas, con función bactericida,protectora de las mucosas y segregadas en los tractos digestivo,respiratorio y urogenital.

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Todas las funciones de motilidad de los seres vivosestán relacionadas con las proteínas. Así,la contracción del músculo resulta de la interacciónentre dos proteínas, la actina y la miosina.

En unicelulares, la dineína esresponsable del movimientode cilios y flagelos, estárelacionado con las proteínas queforman los microtúbulos.

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Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos yunidades estructurales por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clarade huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de lacebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

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Los fenómenos de transducción, (cambio en lanaturaleza físico-química de señales) estánmediados por proteínas. Así, por ejemplo duranteel proceso de la visión, la rodopsina de la retinaconvierte o transduce un fotón luminoso (señalfísica) en un impulso nervioso (señal eléctrica), yun receptor hormonal convierte una señalquímica (una hormona) en una serie demodificaciones en el estado funcional de la célula.

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Muchas proteínas seunen al ADN y controlanla transcripción génica,así el organismo aseguratodas las proteínasnecesarias para que lacélula, cumpla susfunciones.Las fases del ciclocelular, son el resultadode un complejomecanismo deregulacióndesempeñado porproteínas comola ciclina y quinasas oCdk enzimas queforman el complejo Cdk-ciclina, que activaproteínas quedesencadenan ladivisión celular

BiosíntesisPor transcripción

y traducción

Unidad básica Aminoácidos

•Primaria

•Secundaria

•Terciaria

•Cuaternaria

•Estructura

Propiedades

•Estabilidad •Solubilidad•Especificidad•Amortiguación de pH o efecto tampón•Desnaturalización•Renaturalización,

Clasificación

Enzimática•Hormonal•Reconocimientoseñales químicas•Transporte•Estructural•Defensa•Movimiento•Reserva•Transducción señales

HOLOPROTEÍNASaminoácidos G-FHETEROPROTEÍNASprostético G

Funciones