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PROTEÍNAS

Lab. Fisiol. Cel. UAM-Izt.

1

Proteínas: • Biopolímeros

• 50% peso seco de la > de organismos.

• Versatilidad de funciones.

• Expresan la información genética.

• Const. de aa.

• Secuenciación.

2


Clasificación:

•Enzimas

3


Las más numerosas y

especializadas.

Actúan como biocatalizadores de

las reacciones químicas.

4


5


ENZIMA-SUSTRATO

PROTEASA

DE ADENOVIRUS

ENZIMAS

6 CARBOXILASA

SITIO ACTIVO


Clasificación:

• Enzimas

• Transporte

7


8


CITOCROMOS

9


Hemoglobina Hemocianina Citocromos Canales iónicos

Proteínas de Transporte

Clasificación:

•Enzimas

•Transporte

• Defensa

10


•Trombina y fibrinógeno

Realizan funciones de protección

11

Proteínas de Defensa

Inmunoglobulinas o

Anticuerpos Lab. Fisiol. Cel. UAM-Izt.

Clasificación:

•Enzimas

•Transporte

•Defensa

•Reserva o Nutritivas

12


Proporcionar nutrientes

ALBÚMINA

TRANSFERRINA

13


Proteínas

de Reserva

• Gliadina, del grano de trigo

• Lactoalbúmina, de la leche

• Transferrina, de la carne

• Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Clasificación:

•Enzimas

•Transporte

•Defensa


•Contráctiles y Mótiles

Actina

14


15


Clasificación:

•Enzimas

•Transporte

•Defensa



•Estructurales

16


Confieren estructura y protección

COLÁGENO

GLUCOPROTEÍNAS

MEMBRANALES

17


Proteínas

Estructurales

• Glucoproteínas en membranas.

• Histonas en cromosomas.

• Colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

•La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

•La queratina de la epidermis.

Clasificación:

•Enzimas

•Transporte

•Defensa



•Estructurales

•Reguladoras

18


FSH

Transducción

de Señales

19

• Insulina y glucagón

• Hormona del crecimiento

• Calcitonina

• Hormonas tróficas: LH, FSH,

TSH.

Hormonal


Globular

Fibrosa

20


ANFÓTERO: Presentan una base y un ácido

al mismo tiempo (pH fisiológico).

ZWITTERION: Molécula con igual número de

cargas positivas que negativas.

a C

C

C

R

HNH3

+O

OAMINOÁCIDOS

21


1806 Asparagína Espárrago

1938 Treonina

Ac. Glutámico Glúten del trigo

Glicina Por su sabor dulce

20 aa Diferentes, Estándar,

Primarios o Normales 22


Hidrofóbicos

24


Hidrofílicos

25


• Fosfoserína

• 4-hidroxiprolina

• d-hidroxilisina

•N-metil-lisina

• Ac. g carboxiglutamina Protrombina

Colágeno

Miosina

Aminoácidos modificados

26


Enantiómeros

C

C

R1

HNH3

+

OO

C

C

R1

H NH3

+

OO

Carbón a

Imágenes Especulares

L- aa D- aa

27


Aminoácido Rotación [a]D25 oC

Específica

L-Alanina + 1.8

L-Arginina + 12.5

L-Isoleucina + 12.4

L-Fenilalanina - 34.5

Ácido L-glutámico + 12.0

L-Histidina - 38.5

L-Lisina + 13.5

L-Serina - 7.5

L-Prolina - 86.2

L-Treonina - 28.5 28


Rotación observada (grado) .

Longitud del tubo (dm) X Concentración (g/ml)

25oC

[ a ]D ==

29


Aminoácidos

Esenciales

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptófano

Valina

Arginina

Histidina

C

C

R

HNH3

+O

O

30


http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=htt

p://biozoot.iespana.es/estprot7.gif&imgrefurl=htt

p://biozoot.iespana.es/estrucproteinas.htm&usg

=__yF87W2jgtrMx7CrMkJ0En1Nc4IM=&h=449

&w=464&sz=47&hl=es&start=3&tbnid=RFwWD

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es%3Fq%3Destructura%2Bproteinas%2Bmovi

miento%26gbv%3D2%26hl%3Des

Representación

estructural de aa.

Varillas

Barras

Bolas

31


Curva de Valoración de la Glicina

www.um.es/.../Quimica/Practica01/Practica01.htm

H3+N-CHR-COOH

2.34 H3+N-CHR-COOH H3

+N-CHR-COO-

H3+N-CHR-COO-

5.97

H2N-CHR-COO-

9.6

H3+N-CHR-COO-

H2N-CHR-COO-

32


http://www.um.es/.../Quimica/Practica01/Practica01.htm

Glu

Equivalentes de NaOH

pKCOOH=2.19

pKR =4.25

pKNH2 =9.67

33


Titulación

del

ác. Glutámico

ESPECIALES

ÁCIDOS

BASICOS

pK’s DE AMINOÁCIDOS

34


Enlace Peptídico

Enlace AMIDA

C

C

O

N

H

C

a

a

C

C

O

N

H

C

a

a

+

-

35


Dipéptido

Tripéptido

Tetrapéptido…

Oligopéptido

Polipéptido

Ionización de:

Gpo. –N terminal

Gpo. – C Terminal

Gpo. R de los aa

H

H2N- C- COOH

R

H

H2N- C- COOH

R

H H

N- C- COOH

R

H O

H2N- C- C

R Enlace

peptídico H2O

+

H2O

•HCl

•Proteasas (tripsina: Tir,Phe)

•BrCN (Met) 36


Lis Lis Lis Lis Arg Arg His His

Ala Ser Val

Ala Ala Ser Val

+ + + + + + + +

+

37


1. HOLOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS o Proteínas Conjugadas

Formadas por una fracción proteica y por un

grupo no proteico, que se denomina

"grupo prostético”.

PROTEÍNAS

38


Proteína Gpo.Prostético

Característico

Ejemplo

Glucoproteínas Carbohidratos g-Globulina de la sangre

Lipoproteínas Lípidos b-Lipoproteína de la

sangre

Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína de la leche

Hemoproteína Hemo Hemoglobina

Flavoproteína Núcleo de

Flavina

Succinato

Deshidrogenasa

Metaloproteína Fe,

Zn

Ferritina

Alcohol Deshidrogenasa

Proteínas Conjugadas

39


Proteínas Oligoméricas Proteína P.M. No. de

Residuos

No. de

Cadenas

Insulina (bovina) 5 733 51 2

Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1

Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1

Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1

Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3

Hemoglobina (humano) 64500 574 4

Seroalbúmina (humano) 68500 550 1

Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4

g-Globulina (caballo) 149900 1250 4

Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40

40


Proteínas Homólogas 48

2 =

41


Proteínas:

Nativas

Desnaturalizadas

42


43

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