problemario de Biomoléculas

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CHIAPASCENTRO DE BIOCIENCIAS

CAMPUS IVBIOMOLÉCULAS

ACTIVIDAD 1. GRUPOS FUNCIONALESClasifique las 10 moléculas que se muestran a continuación de acuerdo al grupo funcional que poseen y escriba el número de la molécula en el paréntesis correspondiente. Escriba al lado del paréntesis a qué grupo funcional corresponde o en su caso a qué tipo de moléculas.

La molécula es un hidrocarburo:1) Solo contiene enlaces simples C-C en su estructura ( )2) No contiene solo enlaces simples C –C en su estructura, tiene un carbono con hibridación sp2 ( )3) No contiene solo enlaces simples C –C en su estructura, no tiene un carbono con hibridación sp2 ,

pero tiene uno con hibridación sp ( )

La molécula no es un hidrocarburo: 1) tiene un átomo de nitrógeno, el átomo de carbono unido al átomo de nitrógeno está además unido por

un doble enlace a un oxígeno ( ) 2) tiene un átomo de nitrógeno, el átomo de carbono unido al átomo de nitrógeno no está unido por un

doble enlace a un oxígeno ( ) 3) No tiene un átomo de nitrógeno tiene dos átomos de oxígeno, tiene C=O y un grupo OH ( )4) No tiene un átomo de nitrógeno tiene dos átomos de oxígeno, tiene C=O, pero no tiene un grupo OH

( )5) No tiene un átomo de nitrógeno, no tiene dos átomos de oxígeno, tiene un átomo de oxígeno unido a

un átomo de carbono híbrido sp3 ( )6) No tiene un átomo de nitrógeno, no tiene dos átomos de oxígeno, tiene un átomo de oxígeno no

unido a un átomo de carbono híbrido sp3. El átomo de carbono del grupo C=O está unido a otros dos átomos de carbono ( )

7) No tiene un átomo de nitrógeno, no tiene dos átomos de oxígeno, tiene un átomo de oxígeno no unido a un átomo de carbono híbrido sp3. El átomo de carbono del grupo C=O no está unido a otros dos átomos de carbono ( ),

M. en B. DORY GLEDIS RAMOS PÉREZ2009



ACTIVIDAD 2. GRUPOS FUNCIONALES (SUDOKU)

Complete el siguiente puzzle “Sudoku”1 de 9 x 9 cuadros, conteniendo a su vez 3 x 3 sub-cuadros. La idea del juego es completar cada una de las filas, columnas y sub-cuadros con los números 1 al 9 correspondientes, en este caso, a nueve grupos funcionales.

Fenol RCONH2

Alcohol Ác.carboxílico

RNO2 Ph-OH

Aldehído Éster RCH2OH RCH2NH2

RNO2 RCH2NH2 RCH2OH Aldehído

RCOR Éster

RCHO Nitro Alcohol Amida

Amina Fenol RCOR RCHO

Aldehído Cetona RNO2 Ph-OH

Éster RCH2NH2




1. Aldehído RCHO

2. Ácido carboxílico RCOOH

3. Alcohol RCH2OH

4. Fenol Ph-OH

5. Cetona RCOR

6. Éster RCOOR

7. Amida RCONH2

8. Nitro RNO2

9. Amina RNH2

ACTIVIDAD 3. BIOMOLÉCULAS.




1) ¿Porqué decimos que los niveles de organización atómico y molecular son niveles abióticos?.

2) ¿Cuáles son los atributos que identifican a los seres vivos y los hacen diferentes de la materia

inanimada?.

3) ¿En qué se diferencian los bioelementos primarios de los secundarios?

4) ¿Qué significado puede tener la uniformidad en la composición elemental de la materia viva?

5) ¿qué característica presentan en conjunto los bioelementos primarios que los hace idóneos para

formar parte de las biomoléculas? ¿ Y el carbono en particular?

6) ¿A qué llamamos grupo funcional? Cita y escribe la estructura química de los relevantes entre las

biomoléculas.

7) Dé algunos ejemplos de biomoléculas y cita los sillares estructurales de que están compuestas.

8) ¿Qué ventajas representan las interacciones débiles frente a los verdaderos enlaces químicos en

los procesos biológicos?

9) ¿Qué unidades utilizarías para expresar las dimensiones de las biomoléculas?. ¿Cuál es su

equivalencia en metros?

10) ¿A qué se debe que el ángulo que forman los tres átomos de la molécula de agua sea algo menor

de lo que cabría esperar de su geometría tetraédrica.

11) ¿Qué condiciones deben de darse para que se forme un puente de hidrógeno entre dos moléculas

cualesquiera?

12) ¿Cuál es la causa de que las soluciones acuosas presenten propiedades coligativas que no

aparecen en el agua pura?

13) Explica por qué las células vivas se ven afectadas por efectos osmóticos?

14) ¿Qué le ocurriría a un glóbulo rojo si lo colocamos en un medio hipertónico? ¿y en un medio

hipotónico?.

15) Explica porqué las células vivas necesitan sistemas tamponados.

16) ¿Por qué en los sistemas vivos las interacciones iónicas se consideran interacciones débiles y no

verdaderos enlaces químicos?.

ACTIVIDAD 4. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS




Preguntas y Problemas.1) ¿Qué bioelementos se encuentran presentes siempre en las proteínas y solo ocasionalmente en

los azúcares y lípidos?

2) Escribe las fórmulas de un α-aminoácido y de un β-aminoácido, ¿Qué tipo de aminoácidos se

hallan presentes en las proteínas?

3) Explica por qué los aminoácidos son sólidos cristalinos y tienen un punto de fusión más alto de lo

que cabría esperar dada su estructura química?

4) ¿Existen en la naturaleza D-aminoácidos? ¿Se encuentran formando parte de las proteínas.

5) Si una mezcla de los siguientes aminoácidos: Arg, Glu, Ala, Asp y Lys se somete a electroforesis

en papel a pH 6.00 ¿Qué aminoácidos migrarían hacia el ánodo(a), cátodo (c) o quedarían en el

punto de aplicación?.

6) Conociendo los valores de los pKa a 25 oC de los distintos grupos ionizables contenidos en el

aminoácido tirosina:

pK1 (α-COOH) = 2.20

pK2 (α-NH2) = 9.11

pK3 (-OH) = 10.07

a) Representar las diferentes formas ionizadas que va adquiriendo este aminoácido de

concentración inicial de 0.100 M al titularse con una solución de NaOH 0.100 N

b) Indicar las cargas netas de las diferentes formas ionizadas.

c) Calcular su punto o pH isoeléctrico.

d) Representar gráficamente la curva de titulación para este aminoácido, señalando los puntos en

donde se encuentran sus tres pK, así como su pH isoeléctrico.

e) ¿A qué valores de pH presenta este aminoácido sus máximas capacidades de amortiguación?

f) A un pH de 7.20 calcular la relación: [HO-C6H4-CH2-CH(NH3+ )-COO]

[HO-C6H4-CH2-CH(NH2)-COO]

g) ¿A qué pH la relación anterior es igual a 1?

h) Al someter este aminoácido a un campo eléctrico y a un pH de 7.20, ¿se desplazaría hacia el

ánodo, al cátodo o permanecería en el punto de aplicación?

7) Escribe la fórmula de dos aminoácidos cualesquiera y la reacción de formación de un enlace

peptídico entre ellos.

8) ¿Por qué el enlace peptídico no tiene libertad de giro?




9) Un polipéptido sintético constituido exclusivamente por L- aspartato, forma un enrollado en espiral

al azar a pH = 7.00. Explique brevemente la razón o razones por las cuales se transforma en α-

hélice a un pH menor de 4.00

10) Representar el octapéptido: Val-Asp-Ala-Ser-Arg-Gly-Glu-Lys

a) Señalar las uniones peptídicas y el extremo carboxilo terminal.

b) ¿Qué carga neta presenta este péptido a pH 7.00?

c) ¿A este pH, el péptido se desplazaría hacia el ánodo, el cátodo o permanecería en el punto de

aplicación?

d) El péptido presenta la conformación de α-hélice a pH 7.00

e) Mencionar los métodos más comunes utilizados para romper las uniones peptídicas.

11) Si el siguiente polipéptido: Val-Ala-Leu-Lys-Glu-Gly-Phe-Val-Met-Tyr-Thr-Cys-Met-Gly-Phe-Gly-Arg-

Ile, es tratado con los siguientes agentes:

a) Tripsina

b) Bromuro de cianógeno

c) Termolisina.

Enlistar los péptidos y aminoácidos libres formados en cada caso.

12) El pI de la gamma globulina es de 6.60, de la lisozima de 11.00 y el de pepsina es de 1.00.

a) Hacia donde migraría cada una de estas proteínas al someterse a electroforesis a un pH de

8.00?

b) Hacia donde migrarían las mismas proteínas si se sometieran a un pH ácido de 3.00?

13) Analizando un péptido X, cuya composición de aminoácidos es la siguiente:

Aminoácido No. De residuos de aminoácidos/mol de polipéptido

Glicina 6

Alanina 7

Fenilalanina 4

Aspártico 5

Isoleucina 3

Valina 2

Lisina 7

Glutámico 2

Predecir si el péptido es catiónico, neutro o aniónico a los siguientes valores de pH:




a) pH = 2.00

b) pH = 7.00

c) pH = 12.00

14) Calcular los pI teóricos de los siguientes tripéptidos:

a) Asp-Tyr-Lys

b) Lys-Ala-Lys

c) Glu- Leu-Asp

15) Predecir hacia donde migrarían, al someterse a electroforesis, los tripéptidos mencionados en el

problema anterior: cátodo, ánodo o se quedarían en el punto de aplicación, a los siguientes valores

de pH: 1.50 , 3.00, 7.50 y 10.50.

16) Una metaloproteína contiene 0.28 % de Zn+2. Calcular el Peso Molecular de dicha proteína

17) ¿Qué relación existe entre las secuencias de aminoácidos de proteínas homólogas en especies

diferentes?.

18) ¿Podría cualquier secuencia de aminoácidos adoptar una estructura secundaria en hélice α?.

Justifica la respuesta.

19) Un poliaminoácido sintético formado exclusivamente por restos de triptófano ¿adoptará

espontáneamente una estructura secundaria en hélice α preferirá la conformación β?, razona la

respuesta. .¿Qué sucederá si el poliaminoácido está formado por restos de alanina?

20) Defina los términos estructura supersecundaria y dominio.

21) ¿Qué tipos de interacciones débiles estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?

22) ¿Conoces algún tipo de enlace covalente, además del enlace peptídico, que pueda unir restos de

aminoácidos en una cadena polipeptídica?

23) ¿Cómo afectará una alteración del pH de la solución a una proteína cuya estructura terciaria se

encuentra estabilizada por interacciones iónicas entre grupos R de diferentes aminoácidos?

24) ¿Por qué las proteínas pierden su propiedad biológica al desnaturalizarse?

ACTIVIDAD 5. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS




Horizontales:2 Dipéptido que se utiliza como edulcorante.5 Compuesto químico que es selectivo en la rotura de los enlaces peptídicos de una proteína,

siempre que Rx sea un residuo de Met (fórmula).8 Tipo de hidrólisis que se utiliza normalmente para poder analizar la composición de aminoácidos de

una proteína.11 Enlace que sirve para unir entre sí los residuos de aminoácidos y que genera la estructura primaria

de las proteínas.13 Reactivo de Edman 15 Cromatografía que se basa en la especificidad biológica de las proteínas por un ligando acoplado a

una fase estacionaria.17 Un reactivo que se utiliza en electroforesis para separar polipéptidos en función de su masa

(abreviatura).




18 Cromatografía de intercambio iónico cuya fase estacionaria debe de estar cargada positivamente para realizar la separación de moléculas.

19 Posición en la que se encuentran los átomos de Cα de los residuos de aminoácidos, con respecto al enlace peptídico C-N.

20 Una cadena lineal de residuos de aminoácidos que normalmente tiene una masa molecular menor de 10.000 daltons.

22 Proteínas que poseen igual secuencia de aminoácidos.24 Una unidad dentro de un polímero, por ejemplo: lisil en una proteína.25 Valor del pH al cual la forma iónica predominante de un ión anfótero contiene el mismo número de

cargas positivas que negativas.26 Procedimiento de degradación que suministra información sobre la estructura primaria de las

proteínas.

Verticales:1 Agente reductor de los puentes disulfuro de las proteínas.2 Molécula que se elimina en la formación del enlace peptídico.3 Cromatografía basada en la separación de las moléculas atendiendo a su tamaño molecular y

forma.4 Agente desnaturalizante que se puede utilizar para disociar las subunidades de una proteína

oligomérica.6 Parámetro que controla la solubilidad de una proteína en presencia de sales (dos palabras).7 Tripéptido que participa en la formación de los enlaces disulfuro correctos de muchas proteínas.9 Extremo final de una cadena polipeptídica (dos palabras).10 Método de determinación cuantitativa de proteínas basado en la reacción con ión cobre en medio

alcalino y con ácido fosfomolíbdicofosfotúngstico. 12 Residuo de aminoácido que se destruye totalmente en una hidrólisis ácida de una proteína.14 Enzima que hidroliza los enlaces peptídicos de proteínas en el lado de reacción de los residuos de

Lys y Arg.16 Técnica que selectivamente precipita proteínas, mientras que otras permanecen en solución. El

sulfato amónico se utiliza para este propósito. 21 Carácter del enlace peptídico.23 Hibridación que presentan el C y el N en el enlace peptídico.

ACTIVIDAD 6. ENZIMAS (CRUCIGRAMA)




1 2 3

4 5 6 7

8 9 10 11

Horizontal - 1. Cofactor enzimático de naturaleza orgánica3. Característica más importante de la actividad de las

enzimas7. Acción que ejerce un catalizador en una reacción

química8. Importante mecanismo de regulación de la reacción

enzimática, donde los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores, mientras que los productos de la reacción suelen comportarse como ligandos inhibidores

9. Moléculas capaces de unirse específicamente a la enzima provocando en ella un cambio conformacional

10. Enzima que aparece en más de una forma molecular en la misma especie, catalizando la misma reacción enzimática

11. Parte proteica de una holoenzima

Vertical - 1. Parte no proteica de una

holoenzima2. Región de la enzima

donde se acomoda el sustrato

4. Biomoléculas de muy variada complejidad, indispensables en la dieta de los animales ya que no las pueden sintetizar

5. Enzimas que se asocian a moléculas no proteicas, de las que depende su actividad

6. Metabolito que se va a transformar por la actividad enzimática

ACTIVIDAD 7. ENZIMAS




1) Relacionar las siguientes columnas, colocando dentro de los paréntesis las letras correspondientes a cada aseveración correcta:

( ) Zimógeno o proenzima que se activa con el ácido clorhídrico.

A Muscina B Pepsinógeno

( ) Las proteínas son degradadas a péptidos por la acción de…

C Lipasa D Sales biliares

( ) Hidroliza lípidos, liberando ácidos grasos y glicerol.

E Sacarosa

( ) Degrada el almidón, liberando principalmente a la maltosa.

F Carboxipeptidasa G Enzimas proteolíticas

( ) Hidroliza a un disacárido en dos monosacáridos

H Amilasa

2) Si se tienen dos isoenzimas de la transaminasa glutámico oxaloacético, E1 y E2, cuyas constantes de Michaelis, KM son 4 x 10-2 y 8 x 10-6 M, respectivamente. ¿Cuál de estas dos isoenzimas es más afin por el sustrato y por qué?

3) Relacionar las siguientes columnas colocando dentro de los paréntesis las letras correspondientes a las aseveraciones correctas:

( ) En un sistema secuencial multienzimático, el último compuesto bloquea la acción de la primera enzima de la secuencia:

A Inhibición competitiva B Enzimas alostéricas

C Moduladores negativos

D Inhibición no competitiva

E Ajuste inducido

F Retroinhibición o Inhibición por producto final

G Inhibición irreversible

( ) La inhibición puede ser superada con concentraciones altas de sustrato:

( ) La enzima se inactiva al ser tratada con agentes capaces de modificar permanentemente un grupo funcional requerido para la catálisis:

( ) No se ajustan a la cinética de Michaelis-Menten y a menudo muestran curvas sigmoideas al relacionar en una gráfica las velocidades de reacción frente a las concentraciones de sustrato:

( ) La inhibición no puede ser superada aumentando la concentración de sustrato, debido a que el inhibidor se combina, ya sea con la enzima libre o con el complejo enzima-sustrato interfiriendo con su acción:

4) La enzima trehalasa cataliza en forma específica la hidrólisis del disacárido trehalosa (O-α-D-glucopiranosil (11) α-D-glucopiranósido), según la siguiente reacción:

trehalosa + H2O 2 glucosa

a) Escribir la fórmula de este disacárido.b) Si a pH = 7.00 y 30 oC, una muestra de trehalasa presenta una velocidad máxima (Vmáx) de

1.5 nmoles de glucosa/min. mg de proteína. ¿Cuál será el valor de Vmáx para la misma preparación en las mismas condiciones, pero en presencia de 5 µmol/mL de trehalosa-6-




fosfato, que actúa como un inhibidor competitivo y cuya constante de inhibición, Ki = 2 µmol/mL?

5) La velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente es de 40 mmoles/min.mg, con una concentración de sustrato, [S] = 1.0 x 10-4 M. Calcular la velocidad desarrollada con una concentración de [S] = 1.0 x 10-5 M, sabiendo que la constante de Michaelis de dicha enzima es de 5.0 x 10-5 M.

6) En un estudio de cinética enzimática catalizada por la deshidrogenasa succínica, se obtuvieron los siguientes resultados:

Succinato (mM) Fumarato formado (Vo)nmoles/(5min.mg)

1.0 28.51.5 35.02.0 39.23.5 49.65.0 53.0

a) Con fórmulas químicas, escriba la reacción que cataliza esta enzima.b) Utilizando la ecuación de Lineweaver, calcular los valores de KM y Vmáx.c) Al incubarse en presencia de malonato de sodio, se observó una inhibición de la reacción

enzimática, obteniéndose una K’M = 2.5 mM y una Vmáx similar a la obtenida en ausencia del inhibidor. ¿Qué tipo de inhibición se presentó?.

7) Por estudios de cinética enzimática realizados con la glutamato deshidrogenasa se encontró que KM = 2.44 mM y Vmáx = 0.52 mmoles/min.mg. Para conocer en qué forma es inhibida dicha enzima por el salicilato de sodio, se efectuaron otra serie de experimentos en presencia de 4 mM del inhibidor, encontrándose que aunque el valor de la KM no fue alterado, nunca pudo obtenerse la misma velocidad máxima (V’máx = 0.22 mmoles/min.mg).a) Con los valores anteriores trazar la gráfica correspondiente.b) Mencionar el tipo de inhibición.c) Calcular la pendiente de las dos rectas.d) ¿Qué tipo de enzima es la glutamato deshidrogenasa?

8) La cinética de una determinada enzima fue medida en función de la concentración del sustrato, en presencia y ausencia del inhibidor (concentración del inhibidor = 2.0 x 10-3 mM).

Sustrato (M) Velocidad ( moles/min)Sin inhibidor Con inhibidor

0.3 x 10-5 10.4 4.10.5 x 10-5 14.5 6.41.0 x 10-5 22.5 11.33.0 x 10-5 33.8 22.69.0 x 10-5 40.5 33.8

a) Calcular los valores de KM y Vmáx en ausencia y en presencia del inhibidor.b) ¿A qué tipo de inhibición corresponde?c) Calcular el valor de Ki.

9) Se homogeneizaron 0.500 Kg de tejido muscular de cerdo, con 5.0 L de solución salina amortiguada. El homogenado se centrifugó para eliminar el tejido conectivo, restos celulares, núcleos y partículas grandes en general. El volumen del sobrenadante obtenido fue de 4.5 L, con




un contenido total de proteína (PT) de 50 g. Al determinar la actividad enzimática específica (AEE) inicial de una enzima X, contenida en dicho sobrenadante, resultó ser de 0.1 unidades enzimáticas (UE) por mg de proteína.a) Calcular la actividad enzimática total (AET) contenida en el sobrenadante.b) Al tratar de purificar dicha enzima, se encontró, que en cada paso de purificación se fue

perdiendo 20 % de la actividad total, en cambio, su actividad específica fue aumentando 10 veces cada vez. Calcular, tanto las actividades totales como las específicas en al menos 5 pasos de purificación.

c) Si al concluir la purificación, se obtuvieron en total únicamente 170 unidades enzimáticas, ¿cuál fue el rendimiento final (en %) de la actividad enzimática?

d) La enzima pura se identificó como una metaloproteína conteniendo 0.33 % de cobre. Calcular su Peso Molecular mínimo, tomando en cuenta que la masa atómica del cobre es 63.5.Finalmente, al someter la enzima a un estudio de cinética enzimática, resultó ser inhibida por iones CN-, según los siguientes datos experimentales:

Sustrato (mM) Velocidad ( U/min.mg)Sin inhibidor Con inhibidor

2.0 0.125 0.0673.0 0.170 0.0874.0 0.190 0.11010.0 0.290 0.15015.0 0.330 0.180

e) Calcular las velocidades máximas, las constantes de Michaelis y las pendientes para ambos casos, indicando de qué tipo de inhibición se trata.

f) Suponiendo que la concentración del inhibidor fue de 5.0 mM, determinar el valor de la constante de inhibición (Ki).

ACTIVIDAD 8. CARBOHIDRATOS

1) Defina y de un ejemplo de los siguientes términos:




a) Carbohidrato b) Hexosac) Aldotetrosa d) Cetopentosae) Disacarárido f) Polisacáridog) Azúcar reductor h) Azúcar invertidoi) Enlace glicosídico j) Lactosak) D-Glucopiranosa l) Epímeros

2) Relacionar las siguientes columnas colocando dentro del paréntesis la letra correspondiente a cada aseveración correcta:

( ) Polisacárido de reserva formado por residuos de glucosa unidos por enlaces α (1-4) y α (1-6):

A Amilosa

B Maltosa

C D-ribosa

D Lactosa

E Dextranos

F Quitina

G Glucógeno

H Celulosa

I D- fructosa

( ) Polisacárido de reserva formado por residuos de glucosa unidos por enlaces β (1-4):

( ) Disacárido formado por relación equimolar de galactosa y glucosa:

( ) Polisacárido de reserva que contiene residuos de glucosa unidos por enlaces α (1-6) con ramificaciones ocasionales α (1-2), α(1-3) o α (1-4):

( ) Forma parte de los exoesqueletos de los insectos y crustáceos. Consiste en residuos de N-acetilglucosamina unidos por enlaces β (1-4):

( ) D-aldopentosa importante, componente de los ácidos ribonucleicos:

3) Dibuje las fórmulas estructurales de las formas cíclicas y de cadena abierta de las cuatro hexosas más comunes.

4) ¿Qué relación estructural indica el término D?

5) ¿En qué difieren la ribosa y la desoxirribosa? Escriba las fórmulas estructurales.

6) ¿Cuáles de los siguientes compuestos son azúcares no reductores?a) D-gliceraldehidob) D-galactosaminac) Metil-α-glucopiranósidod) L-fructofuranosae) Maltosaf) D-arabinosag) L-eritrosah) Sacarosai) Celobiosaj) Acido D-glucáricok) α-D-glucosa-1-fosfatol) 2-Dexosi-D-ribosam) α-D-fructosa-1,6-difosfato




7) Clasifique cada uno de los siguientes monosacáridos:

a) C

C

C

H

OH

HO

H

CH2OH

H O b) OH

H

HO

OH

HC

C

C

C

C

CH2OH

OH

OH

H

H

c)CH2OH

C O

CH2OH

8) Trace la estructura de cadena abierta de una cetotetrosa, una cetopentosa y una desoxialdosa.

9) Indique el fundamento de la reacción de Fehling y de la reacción con Yodo.

10) Las aldohexosas se oxidan en disolución acuosa con el reactivo de Tollens (complejo de plata amoniacal) o por agentes oxidantes débiles ¿qué productos de oxidación se obtienen?

11) Que son las dextrinas y que color dan con el reactivo de Lugol?

12) Una hexosa (C6H12O6) se trató con un reactivo que reduce a los grupos aldehído y se obtuvo un producto ópticamente inactivo. Suponiendo que el azúcar era de la serie L:a) ¿De qué azúcar o azúcares se trataban?b) ¿Qué posibles productos se obtuvieron?. Escriba la fórmula de cada uno de ellos.

13) ¿De qué precursor procede el átomo de oxígeno unido al carbono anomérico del metil-α-D-glucopiranósido?. Escriba la fórmula de este compuesto.

14) Calcular los valores de rotación específica [α]20D de una solución compuesta por 18 % de α-D-

glucosa y 82 % de β-D-glucosa.a) En el momento de mezclarse.b) En el equilibrio, después de varias horas.

15) Calcular los valores de rotación específica [α]20D de una solución compuesta por 15 % de metil-α-D-

glucopiranosa ( [α]20D = + 158.9º) y 85 % de metil-β-D-glucopiranosa ([α]20

D = - 34.2º).a) En el momento de mezclarse.b) En el equilibrio, después de varias horas.

16) Al someter a hidrólisis ácida a un disacárido previamente expuesto a una metilación exhaustiva, se obtuvieron los siguientes compuestos : 2,3,4,6-tetra-O-metil glucosa y 1,3,4,6,-tetra-O-metilfructosa a) ¿De qué disacárido se trata?. Escriba la fórmula química señalando la unión glucosídica.b) ¿Este azúcar sufre el fenómeno de mutarrotación.c) ¿Es un azúcar reductor?d) Al someterlo a hidrólisis, sufre el fenómeno denominado inversión?

ACTIVIDAD 9. LÍPIDOS (CRUCIGRAMA)




DEFINICIONES:

1) Estructura química que adoptan los ácidos grasos como resultado del proceso de hidrogenación.2) Tipo de lípidos de consistencia líquida, presentes en plantas y pescados.

3) Tipos de sustancias constituidas por lípidos y proteínas que transportan colesterol en la sangre.

4) Tipo de ácidos grasos que poseen un enlace simple entre cada par de átomos de carbono, y en los cuales cada átomo de carbono está unido a dos átomos de hidrógeno.

5) Lípido de origen animal, fabricado en el organismo e incorporado en la alimentación, de estructura de anillos, que, en exceso, puede causar enfermedades cardiovasculares.

6) Ácidos grasos que poseen uno o más enlaces dobles en su cadena.

7) Tipos de lípidos de consistencia sólida, de origen animal.

8) Tipo de lípido constituido por la unión de tres ácidos grasos con una molécula de glicerol. Su principal función es la reserva energética.

9) Procedimiento empleado para la conservación de aceites que añade átomos de hidrógeno y da como resultado la obtención de ácidos grasos trans.

10) Grupo de moléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono e hidrógeno, incluyen grasas y aceites, de origen vegetal y animal, y cumplen la función de reserva energética, entre otras.




11) Principal ácido graso insaturado que constituye el aceite de oliva.

12) Grupo de lípidos que se caracterizan por la presencia de ácidos grasos en su estructura química.

ACTIVIDAD10.. LÍPIDOS

1) ¿Qué es un lípido?

2) ¿Qué es lo que confiere o determina si un lípido es una grasa o un aceite?

3) ¿Cuáles son las funciones de los lípidos?

4) ¿Por su clasificación como se agrupan las ceras y los esteroides y por qué?

5) ¿Lípido complejo que está constituido de cadenas hidrocarbonadas en donde un extremo tiene un

grupo carboxilo y el extremo opuesto un grupo metilo?

6) ¿Qué son los acilgliceroles?

7) ¿Cómo están constituidas las ceras?

8) ¿Qué es un carotenoide?

9) ¿Qué son los esteroles?

10) ¿Qué es el colesterol y cuál es su función?

11) Cuáles son las dos diferencias fundamentales entre un fosfolípido y un triacilglicérido?. ¿Qué

productos se obtienen al someter estos lípidos a una hidrólisis alcalina? ¿Al tratar de extraer del

suero estos lípidos usando un solvente como el cloroformo, ¿Cuál de ellos se extrae más

fácilmente y por qué?

12) Relacionar las siguientes columnas colocando dentro de los paréntesis las letras correspondientes a

las aseveraciones correctas:

( ) Por hidrólisis enzimática produce glicerol y ácidos grasos:

A Ceras

B Esfingolípidos

C Lecitinas

D Cerebrósidos

E Triglicéridos

F Plasmológenos

G Prostaglandinas

H Colesterol

( ) Derivados de ácidos grasos poliinsaturados de cadena larga:

( ) Monohidroxialcoholes de cadena larga esterificados con ácidos grasos:

( ) Agentes tensoactivos que impiden la adherencia en los pulmones:

( ) Su fórmula química contiene un aminoalcohol:

13) Para hidrolizar y obtener jabones de sodio a partir de 5.0 g de un diacilglicérido (DAG), éste se trató

con 34.0 mL de una solución 0.400 N de NaOH y se calentó.

a) Calcular la masa molecular del diacilglicérido.




b) Calcular la masa molecular promedio de los ácidos grasos con que está esterificado el glicerol.

c) De cuántos carbonos están constituidos en promedio dichos ácidos grasos.


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