PROTEINAS

UNIVERSIDAD LOS ÁNGELES DE CHIMBOTE CURSO: QUIMICA ORGANICA II

DOCENTE: Q.F. MARIO OLAYA Q. PROTEINAS

FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA PROFESIONAL: FARMACIA Y BIOQUIMICA

CENTRO ULADECH – CATÓLICA: TRUJILLO

NOMBRE DE LA ASIGNATURA: QUIMICA ORGANICA II

CICLO ACADÉMICO: IV

DOCENTE TITULAR: Q.F. MARIO OLAYA QUEREVALU

NOMBRE DEL GRUPO: LOS POSITRONES

INTEGRANTES DEL GRUPO:

1.- GUERRA ARANDA ROY MICHAEL

2.- QUISPE VILCHEZ IRENE

3.- CASTILLO TASILLA CRISTIAN

4.- CABANILLAS GONZALEZ

GLADYS

5.- ALARCÓN HURTADO DEYSI

6.- GARCIA GUTIERREZ DIANA

7.- LA TORRE AVALOZ LUZDEY

8.- MARIÑOS GAVIDIA ZARELA

9.- AGUILAR AGUILAR IRVIN

10.- HUACCHA INRRIQUEZ LUCINA



PROTEINAS

I.- INTRODUCCION:

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas

sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a

partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros

reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o

de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo

que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que

son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las

proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

Las proteínas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de

hidratación de las moléculas de proteína y a las cargas eléctricas que ellas

poseen. Las proteínas ligan agua por formación de enlace de hidrógeno con sus

diferentes grupos polares −OH, − OOH, NH2, NH, NO. Además las moléculas de

agua combinadas con tales grupos polares pueden combinarse con más

moléculas de agua por enlaces de hidrógeno.

La solubilidad de las proteínas es la resultante de dos fuerzas que se oponen, la

atracción de moléculas de solvente por las moléculas de proteínas promueve su

mantención en solución, en cambio la tracción de moléculas de proteínas entre sí

tiende a evitar su disolución, es decir las proteínas tienden a ser solubles

cuando tienen una carga neta ( a valores de pH por encima o por debajo de sus

puntos isoeléctricos.

En cambio si se mezclan macromoléculas cargadas positiva y negativamente, la

atracción electrostática hace que tiendan a asociarse unas con otras.

http://www.monografias.com/trabajos6/elsu/elsu.shtml

http://www.monografias.com/trabajos10/cani/cani.shtml

http://www.monografias.com/trabajos14/plantas/plantas.shtml

http://www.monografias.com/trabajos15/fundamento-ontologico/fundamento-ontologico.shtml

http://www.monografias.com/trabajos14/nuevmicro/nuevmicro.shtml



El estudio de los factores que afectan la solubilidad de las proteínas, ha permitido

idear gran cantidad de métodos para precipitar estas sustancias de sus

soluciones.

Estos métodos tienen su principal aplicación en la desproteinización de los

diversos fluidos biológicos (sangre, orina, liquido cefaloraquídeo, etc.) en los

cuales se hace necesaria su interferencia en la determinación de otras sustancias

presentes en estos medios.

Las proteínas son precipitadas de sus soluciones por ciertos ácidos tales como Zn

+++, Hg ++, Fe ++, Cu++ y Pb ++.

En general se aplica esta precipitación para los precipitantes pacidos a través de

la formación catiónica de las moléculas de proteína. (01)

En casi todos los procesos que ocurren en las células están presentes las

proteínas (del griego protos, quesignifica primero o más importante). Entre las

macromoléculas, ellas son las ejecutoras, el ácido desoxirribonucleico (ADN) es la

memoria que contiene la información genética y los ácidos ribonucleicos (ARN)

son las macromoléculas descodificadoras, ya que son capaces de convertir la

información codificada en los ácidos nucleicos en la información secuencia1 de las

proteínas. Existen miles de proteínas diferentes, cada una con función específica.

A cualquier nivel a que nos refiramos, una determinada estructura permite una

función determinada y las proteínas son un ejemplo conspicuo; por ello se vuelve

importante e imprescindible el estudio de la estructura de las proteínas, lo que

permitirá comprender su diversidad funcional, la relación estructura-función y sus

Propiedades más relevantes. En este contexto, dada sus importancias biológicas y

biomédica, no podemos dejar de hacer referencia a los péptidos. (02)



II.- MARCO TEORICO 2.1 Antecedentes:

La gran hetereogeneidad estructural de las proteínas les permite cumplir

múltiples funciones en el ser vivo. Así como los polisacáridos se reducen a ser

sustancias de reserva o moléculas estructurales, las proteínas, además de abarcar

estas funciones, asumen otras muy variadas. Describir las funciones de las

proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos

biológicos.

La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia

de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos

biocatalizadores de naturaleza proteica reciben el nombre de enzimas. La gran

mayoría de las proteínas son enzimas.

Las estructuras encargadas del reconocimiento de señales químicas de

cualquier tipo son proteínas. Así, los receptores hormonales y los receptores de

neurotransmisores son estructuras proteicas, que por lo general, interaccionan con

sus ligandos por complementariedad entre sus estructuras. Muchos de estos

ligandos (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar

una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o

lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de

barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática).

Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

Hay proteínas cuya principal función es estructural. Las células poseen un

citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual

se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes

como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén

(conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno son las



encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la

compresión.

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo

propio de lo extraño. Así, tanto en los sistemas de restricción bacteriana como en

las defensas de los vertebrados superiores (sistema inmunitario), las proteínas

juegan un papel fundamental.

En bacterias, las llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar

y destruir moléculas de DNA que no identifica como propias, y en los

vertebrados superiores, las immunoglobulinas reconocen moléculas extrañas y se

unen a ellas para facilitar su destrucción por las células del sistema immunitario.

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las

proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos

proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y

flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de

señales) están mediados por proteínas.

Así, la rodopsina de la retina convierte (o mejor eléctrica), y un receptor hormonal

convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el

estado funcional de la célula.

No se debe olvidar que muchas proteínas ejercen a la vez más de una de las

funciones enumeradas: Las proteínas de membrana tienen tanto función

estructural como enzimática; la ferritina es una proteína que transporta y, a la vez,

almacena el hierro; la miosina interviene en la contracción muscular, pero también

funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y así se podrían poner

muchos ejemplos más.(03)



Las proteínas son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada,

normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas.

Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos

que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,

glúcidos, etc).

En este último caso reciben el nombre genérico de prótidos.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más

del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas,

fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas

tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.

El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los

compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada

ser vivo.

Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la

información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos

dice:

DNA────RNA────Proteína

FUNCIONES GENERALES

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más

importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:

- De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden

utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el

desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del

trigo.



- Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos.

Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general,

ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por

proteínas.

- Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son

catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan

esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen

en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.

- Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio

celular y extracelular.

- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la

seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas,

moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también

proteínas.

- Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina

y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la

contracción de la fibra muscular.

- Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales.

Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la

concentración de la glucosa en la sangre.

- Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de

defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.(04)



2.2 Bases Teóricas:

Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la

materia viva porque:

a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la

información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los

ácidos nucleídos.

b) Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de

construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo

excepcionalmente sirven como fuente de energía.

c) Muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva,

etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos

como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias

inertes.



2.2.1 COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso

molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y

nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en

menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales

(monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como

los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".

Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad

dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de

crecimiento, reparación y regulación.

Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en

los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos

vitales. Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según

estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos

más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos. (05)

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su

composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una

clasificación que engloba dichos criterios es:

HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o

fibrosas.

Globulares: Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en

una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro

de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en



disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,

algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas

globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina

(leche)

Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

Fibrosas: Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una

estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.

Algunas proteínas fibrosas son:

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo proteico

existen varios tipos:

Glucoproteínas: Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al

40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son

las mucinas de secreción como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y

Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son:

Ribonucleasa

Mucoproteínas

Anticuerpos

Hormona luteinizante



Lipoproteínas: Son complejos macromoleculares esféricos formados por un

núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una

capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas

(apolipoproteínas).

Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos

entre los tejidos a través de la sangre. Las lipoproteínas se clasifican según su

densidad:

Lipoproteínas de alta densidad

Lipoproteínas de baja densidad

Lipoproteínas de muy baja densidad

Nucleoproteínas: Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido

nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de

las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos

serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la

Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con

los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de

manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y

degradación del ADN.

Cromoproteínas: Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una

sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la

naturaleza del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como la

hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no porfirínicos

como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en

crustáceos y moluscos por ejemplo. También los citocromos, que transportan

electrones. (6)



2.2.2 AMINOÁCIDOS:

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a

la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y

otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos

valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con

un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). (07)

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero

existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben

obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para

cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son

diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.



CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:

Grupo I: Aminoácidos apolares: Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es,

no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas.

Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen

insoluble en agua.



Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables: Poseen restos con cortas

cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida).

Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será

soluble en agua.



Grupo III: Aminoácidos polares ácidos: Pertenecen a este grupo aquellos

aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es

básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

Grupo IV: Aminoácidos polares básicos: Son aquellos aminoácidos que tienen

otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es

ácido o neutro, están cargados positivamente.



ASIMETRÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono

que lleva la función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y

existirán dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo

encontramos uno de los isómeros ópticos. Por convenio se considera que los

aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la

serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos

generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la

serie D.(08)



2.2.3 PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado

punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con

actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría

del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales

diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si

desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian

hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los

aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido

(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un

ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan

un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual

número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La

solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.



2.2.4 PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO.

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces

químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para

formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de

longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos

convencionales como:

a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo

(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo

inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.



Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)

determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y

ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e

inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. (09)



Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro

ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de

una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de

agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.



CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

- El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo

de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que

hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

- Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de

que el enlace C-N del enlace peptí dico se comporta en cierto modo como

un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.

- Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace

peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos

ellos en un mismo plano.(09)



2.2.5 ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL.

La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su

actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles

de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de

aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos

componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los

aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un

plan predeterminado en el ADN.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial

que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en

los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia

de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles

(puentes de hidrógeno).



Las formas que pueden adoptar son:



La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y

enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales

geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes

disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de

Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al

alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica

o función. Muchas proteínas tienen estructuras terciarias globulares caracterizadas

por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.



Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En

estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las

llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones

salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas,

las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -

queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de

las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por

la tensión.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de

varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias

(protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes.

Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la

presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.



2.2.6 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

SOLUBILIDAD

Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al

ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de

agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de

moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras

proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es

la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de

neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un

ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se

encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION

La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que

mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose

solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos

lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e

insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden

ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la

concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de

éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que

pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se

calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por

debajo de los 10 a 15 ºC.



La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos

casos es irreversible.

ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las

especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de

las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias

protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos,

que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia

de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado

por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la

compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros

sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.



2.2.7 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi

todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada

una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de

agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las

proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a

moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma

proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen

a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina

al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al

ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

Función Estructural

-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan

como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de

los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elástico.

La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de

araña y los capullos de seda, respectivamente.



Función Enzimática

-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función Hormonal

-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la

hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis

de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función Reguladora

-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la

división celular (como la ciclina).

Función Homeostática

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función Defensiva

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.



Función De Transporte

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Función Contráctil

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la

contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función De Reserva

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el

desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.(10)



III.- REFERENCIA BIBLIOGRAFICAS

1.- Introducción a las proteínas. [En línea].Brasil [ingresado el 07 de Julio].Disponible en

http://dspace.c3sl.ufpr.br/dspace/bitstream/handle/1884/2496/det%20...;jsessionid=51CE4

772EC252A60F8EED40AB483CBBA?sequence=3

2.- Bioquímica proteínas. [En línea]. [Ingresado el 07 de Julio] Disponible en

http://es.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Prote%C3%ADnas/Introducci%C3%B3n.

3.- Proteínas. [En línea].España [ingresado el 07de Julio].Disponible en

http://www.ehu.es/biomoleculas/1b/pdf/proteinas.pdf.


http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PDFs/05P

roteinas.pdf

5.- Moléculas. [En línea].España [ingresado el 07de Julio].Disponible en

http://www.um.es/molecula/prot01.htm.

6.-Estructuras y propiedades de las proteínas. [En línea].España [ingresado el 07 de

Julio].Disponible en http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

7.- Aminoácidos. [En línea].España [ingresado el 07de Julio].Disponible en

http://www.um.es/molecula/prot02.htm

8.- Proteinas. [En línea].España [ingresado el 07de Julio].Disponible en

http://www.iespando.com/web/departamentos/biogeo/web/departamento/2BCH/PDFs/05P

roteinas.pdf





http://es.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Prote%C3%ADnas/Introducci%C3%B3n


http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf




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