•ALUMNO: MIGUEL ANDRES RIVERA AVILA.

•DOCENTE: BIOQ. CARLOS GARCIA MsC.

Importancia de las proteínas

Deacuerdo a su composición se les denomina:

Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos. Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la

molécula no es mayor de 10. Polipéptido: cuando es superior a 10. Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.

Los aminoácidos son los principales constituyentes de las proteínas

Dependiendo de la necesidad del cuerpo

Esenciales Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Metionina (Met)

No esenciales Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Tirosina (Tyr)

Propiedades de los aminoácidos

Isomería de los alfa-aminoácidos

Enlace de las proteínas

Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos

indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria: organización en el espacio de la cadena polipeptídica estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos

Estructuras secundarias

Estructura en alfa hélice

Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ángstrom. Esta estructura fue propuesta por Linus Pauling en 1951

Hoja plegada o estructura beta.

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lamina plegada

Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma tridimensional total de la proteína.

Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se origina por interacción entre los azufres de los grupos R de la cisteína, o los puentes de hidrógeno.

Estructura cuaternaria: solo la tienen las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero.

Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)

Covalente-50 a –100

Iónico o salino-1 a –80

Puentes de Hidrógeno-3 a –6

Van der Waals-0,5 a –1

Hidrofóbico-0,5 a –3

Fuerzas de atracción en las proteínas.