Estructura y función de las proteínas

Las proteínas son biomóleculas formadasbásicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno.

Conservan su actividad biológica solamente en unintervalo relativamente limitado de pH y detemperatura.

Las unidades monoméricas son los aminoácidos yel tipo de unión que se establece entre ellos seconoce como enlace peptídico.

Estructura y clasificación de los aminoácidos

Existen 20 aminoácidos diferentes de que formanparte de las proteínas.Poseen un grupo amino, un grupo carboxilo, unhidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos aun mismo carbono denominado carbono‐α.El carbono‐α recibe este nombre por ser el carbonoadyacente al carbono del grupo carboxilo, y elgrupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R)se denomina cadena lateral

Estructura y clasificación de los aminoácidos

C CH

NH2

R

HO

O

Aminoácidos alifáticos

En esta grupo se encuadran los aminoácidoscuya cadena lateral es alifática, es decir unacadena hidrocarbonada

Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A

Valina, Val, V Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I 

Aminoácidos AromáticosEn esta grupo se encuadran los aminoácidoscuya cadena lateral posee un anillo aromático.

Prolina, Pro, P Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W

De esos 20 ó 22aminoácidos existentesalgunos pueden sersintetizados en los tejidos apartir de otro A.A. y sonllamados no esenciales .Otros por el contrario, nopueden ser sintetizados ono en la calidad necesaria,por lo que tienen que serabsorbidos ya sintetizados yson denominadosaminoácidos esenciales . Acontinuación se da una listade los aminoácidosesenciales y no esencialesen cerdos y pollos.

Aminoácidos …

Enlace Peptídico

Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el

enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno

del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos

alfas unidos al N y C.

Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos,

hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo

carbonilo e hidrógenos y las cadenas laterales de los

carbonos alfa.

Enlace peptídico

C CH

NH2

R

HO

O

C CH

NH2

R

HO

O

C CH

NH

R

HO

OC C

HNH2

RO

H2O

Aminoacidos

Enlace peptídico

Clasificación de los Enlaces Peptídico

Oligopéptidos: si el n º de aa es menor de 10.

Dipéptidos: si el n º de aa es 2.

Tripéptidos: si el n º de aa es 3.

Tetrapéptidos: si el n º de aa es 4.

Polipéptidos o Cadenas Polipeptídicas: si el nº de aa es

mayor de 10.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Estructura Primaria

La estructura primaria corresponde con la secuencia deaminoácidos que forman la cadena polipeptídica.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es disposición espacial delesqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir lascadenas laterales de los aminoácidos.

Estructura Secundaria La hélice α se repiteexactamente cada 18 residuosque representan cinco vueltas.Por tanto, tiene 3.6 residuospor vuelta. La hélice α estáestabilizada por puentes dehidrógeno entre los gruposamino y carbonilo delesqueleto del polipéptido. Elgrupo carbonilo de cadaresiduo forma un puente dehidrógeno con el grupo aminodel aminoácido situado cuatroresiduos más adelante.

Hélice α

Estructura Secundaria La segunda estructuraperiódica propuesta porPauling y Corey la llamaronconformación beta o hebrabeta (en ingles "beta‐conformation" o "beta‐strands"). En la hebra beta, lacadena polipeptídica estágeneralmente estirada. Todoslos residuos presentan unarotación de 180° respecto a los

precedentes.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la disposición tridimensionalde la cadena polipeptídica completa.Es la forma en que se manifiesta en el espacio unaproteína.Puede ser redondeada y compacta, adquiriendo unaspecto globular.También puede ser una estructura fibrosa y alargada.La conformación espacial de la proteína condiciona sufunción biológica.

Estructura Terciaria

Globular Desordenada Fibrosa

Muchos aainsolubles, laproteina tiende aminimizar la relaciónsuperficie/volumen

Interactúa con el aguay toma unaconfiguración al azar

Una fuerte estucturasecundaria permitea la proteina reteneruna forma noesférica

Tipos de Estructura Terciaria

Tipos de Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria La estructura cuaternaria aparece en la proteínasformadas por más de una cadena polipeptídica, ydecribe cómo están asociadas dichas cadenas paraconstitutir la proteína activa.

Tipos de Interacciones

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Catalíticas• Estructurales• Contráctiles• De defensa natural• Digestivas• De transporte• Sanguíneas o plasmáticas• Hormonales• Respiratorias• Represoras• De la visión

Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetosa

Cataliza la síntesis de ácidos grasos.

Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.

Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.

Protectoras en la sangre

Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.

Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.

Contráctiles Miosina Constituyente de lasfibras musculares

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides)

• Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por el disolvente)

• Suspensoides: Hidrófobos (separarse las partículas del disolvente)