PROTEÍNAS DRA. BIÓRICA E. LAMAS. PROTEÍNAS proteis primero en importancia. Macromoléculas...
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PROTEÍNASDRA. BIÓRICA E. LAMAS
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PROTEÍNAS• proteis “primero en importancia”.
• Macromoléculas compuestas de polímeros de aminoácidos unidos por enlaces covalentes, las cuales están involucradas en múltiples procesos celulares.
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PROTEÍNAS
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PROTEÍNASCaracterísticas Generales
• Constituyen 50-70% del peso seco de la célula.
• Se encuentran todas las células, fluidos secreciones y excreciones.
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PROTEÍNASMetabolismo
• 20 aminoácidos.• 9 aminoácidos esenciales.• Degradación (pepsina y tripsina) → aminoácidos.• Absorción → sistema porta• Funciones y reserva• Síntesis de proteínas y de productos nitrogenados
no proteicos.
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Estructura
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UNIÓN PEPTÍDICA
La condensación de dos o mas aminoácidos por medio de sus grupos
–COO- y –NH3+ con pérdida de una
molécula de agua.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Es el orden de los aminoácidos unidos entre sí por uniones peptídicas.
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α HELICE
Estable
Estructura helicoidal
Varias vueltas semejan un cilíndro
ESTRUCTURA SECUNDARIA
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ESTRUCTURA βESTRUCTURA SECUNDARIA
Formada por dos o más cadena polipeptídicas paralelas o antiparalelas.Formada por dos o más cadena polipeptídicas paralelas o antiparalelas.
Adosadas estrechamente por puentes de hidrógeno.Adosadas estrechamente por puentes de hidrógeno.
Estructura laminar plegada.Estructura laminar plegada.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Arreglo tridimensional de las proteínas.
-Uniones de atracción electrostática.
-Puentes de hidrógeno.
-Interacción de cadenas no polares.
-Fuerzas de Van der Waals.
-Puentes disulfuro
Mioglobina.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Agrupación de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes para formar estructuras más complejas.
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ESTRUCTURA QUINARIA
Estructuras supramolecularesEstructuras supramoleculares
Asociación de las proteínas a otras moléculasAsociación de las proteínas a otras moléculas
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PROTEÍNAS Función Ejemplo• Transporte de moléculas pequeñas Transcortina (cortisol), tiroxina
(GFT)• Receptores Receptores de estriol
(citoplasmático),• receptor de insulina (superficie)• Catalíticas Todas las enzimas• Estructurales Colágeno• Nutricionales (fuente de calorías Albúmina• y aminoácidos)• Presión oncótica Albúmina• Defensa del huésped frente a Anticuerpos (todas las clases)• antígenos externos• Hormonas Hormona estimulante de tiroides
(TSH)• Coagulación Fibrinógeno
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DETECCIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES
MÉTODO PRINCIPIO COMENTARIO
Kjeldahl Digestión de proteínas; medición del contenido de nitrógenoMétodo de referencia; asumir el contenido
medio de nitrógeno de 16 %.
RefractometríaMedición del índice de refracción debido a los solutos en el
suero.
Rápido y sencillo; el índice refractivo es definido como la relación de la
velocidad de la luz en el aire con la velocidad de la luz en el medio
medido.
BiuretFormación de color violeta a la quelación entre iones de
cobre y porción peptídica
Método de rutina, requiere al menos 2 uniones peptídicas y un medio
alcalino, 540-560 nm.
Colorante unido a proteína
Proteínas unidas a colorantes provocando cambio espectral de la absorbancia máxima de 465nm a 595nm la
absorbancia se incrementa a 595nm.
TurbidimetríaPrecipitación de proteínas y medición de turbidéz por el
incremento de la densidad óptica.Comparación con patrones tratado de
manera similar.
Lowey Método de Biuret modificado Reactivo de fenol que mejora el color
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TÉCNICAS DE SEPARACIÓN• Electroforesis
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Aplicación de muestra en gel de agarosa
Electroforesis en solución amortiguadora
Proteínas separadas en bandas después Proteínas separadas en bandas después de tinciónde tinción
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PATRÓN NORMAL
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PATRÓN NORMAL
Albumin 1 2
+ -
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PATRONES DE ANORMALIDADES
Patrón normal Patrón nefrótico
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PATRONES DE ANORMALIDADES
Patrón normal Patrón cirrótico
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PATRONES DE ANORMALIDADES
Patrón normal Gamapatía Monoclonal
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• Precipitación
Separan la albúmina y las globulinas.
Sulfato sódico.
Sulfito sódico.
Sulfato amoniaco.
Metanol.
Valorar PT y obtenemos la proporción albúmina/globulina.
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• Separación en columna
Según la matriz escogida, las proteínas se pueden separar de acuerdo a su carga, su hidrofobicidad, su tamañó o su capacidad de unirse a grupos químicos particulares.
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Diferentes tipos de cromatografía en columna
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CASO CLÍNICO• Paciente masculino de 45 años esta siendo
sometido a evaluación por una posible recurrencia de plasmocitoma, que originalmente se presentó como una fractura en la columna vertebral, manifestada por compresión. Ha sido tratado con radiación y quimioterapia. La electroforesis de proteínas muestra a la albúmina, α1, α2 y β en proprociones normales . La fracción γ demuestra una ligera banda monoclonal en la primera porción (cerca de la región β). La electroforesis de orina concentrada muestra un sola banda monoclonal que migra un poco menos que la banda observada en el suero.
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1. La presencia de la banda monoclonal en el suero indica recurrencia del tumor?
2. Qué dato adicional le interesa conocer acerca de la determinación en orina?
3. Qué otras pruebas se necesitan para confirmar el tipo de proteínas urinarias?
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BIBLIOGRAFÍA• Henry, el Laboratorio en el diagnóstico clínico, 20ª
edición., editorial Saunders, U.S.A. 2005.• Bishop M, Clinical Chemistry, 4ª edición, editorial
Lippincott Williams Wilkins, U.S.A. 2000.• Kaplan, química clínica, 3ª edición, Editorial Mosby,
New York 1996.• Wallach J, Interpretación clínica de las pruebas de
laboratorio, 4ª edición, editorial Masson, España 2002.