PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo 

(-COOH ) unidos a un carbono central. Los

aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos

que forman parte de las proteínas.

ENLACE PEPTÍDICO

Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando

lugar al desprendimiento de una molécula de agua. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un

enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son:

1. compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, son sólidos,

2. solubles en agua, 

3. cristalizables,

4. incoloros,

5. punto de fusión elevado (más de 200 °C),

6. presentan estereoisometría, 

7. actividad óptica y

8. comportamiento anfótero o químico.

COMPORTAMIENTO QUÍMICO

los aminoácidos son sustancias anfóteras, esto quiere decir que en disolución acuosa se pueden

comportar como ácidos y como bases dependiendo del ph de la solución, esto es debido

la presencia del grupo carboxílico que tiene carácter ácido y del grupo amino que tiene

carácter básico. en este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma

dipolar iónica llamada zwitterion.

PROTEÍNAS

las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.

ESTRUCTRA DE UNA LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La alfa-hélice

2. La lámina beta.

ESTRUCTURA TERCIARIAEsta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

ESTRUCTURA CUATERNARIAEstá representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias

(protómeros) que quedan auto-ensambladas por enlaces débiles, no covalentes, esta estructura no la poseen todas las proteinas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINA

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1. HOLOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos Globulares Fibrosas

2. HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina

“grupo prostético” Glucoproteinas Lipoproteinas Nucleoproteinas Cromoproteinas

PROPIEDADES DE LA PROTEÍNAS

Especificidad Cada una tiene determinada función y lo

realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.

un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos.

La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de “árboles filogenéticos”.

DESNATURALIZACIÓN

Es una pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes

que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas

tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima

con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en

agua y precipita.

estructural

Como las glicoproteínas que forman parte de las membranas.Las histonas que forman parte de los cromosomasEl colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

enzimáticaSon las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de lasreacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

hormonalInsulina y glucagónHormona del crecimientoCalcitonina

defensiva InmunoglobulinaTrombina y fibrinógeno

transporteHemoglobinaHemocianina

reservaOvoalbúmina, de la clara de huevoGliadina, del grano de trigo

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEINAS

FACTORES QUE ALTERAN LA ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA.

Calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata,

plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).

Efecto desnaturalización de la proteína:

"Cualquier alteración en la estructura nativa de la proteína, que cause cambios en

sus propiedades físicas, químicas y biológicas".Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por

exposición prolongada a los rayos solares, etc.

ENZIMAS• Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son

proteínas.

• Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se

recuperan indefinidamente.

• No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no

modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su

consecución.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

• Aumentar la velocidad de las reacciones que ocurren en el interior de las células.

Las enzimas como catalizadores:

• Funcionan en cantidades muy pequeñas • Permanecen inalteradas después de actuar en

la reacción química • No alteran el equilibrio de reacción

MODELO LLAVE Y CERRADURA

* Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones

enzimáticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para

convertirse en productos.

* Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la

enzima y el reactivo, para obtener un producto.

MECANISMO Y FUNCIONAMIENTO DE

LAS ENZIMAS

ACCIÓN DE LA TEMPERATURA Y PH EN

LAS ENZIMAS.

La actividad enzimática es influida por los cambios de temperatura y pH.

La actividad catalítica generalmente ocurre a un pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.

La temperatura óptima para que funcionen las enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.

Las altas temperaturas y los cambios de pH afectan la estructura de las enzimas, de manera que se convierte en un catalizador inactivo o menos efectivo

AHORA REPITE, FUERTE!!!