Proteïnes

1

Tema 3: Biomolècules orgàniques:

les proteïnes

2

Tema 3: Les proteïnes

Les proteïnes1. Els aminoàcids2. L’enllaç peptídic i els pèptids3. L’estructura de les proteïnes4. Propietats de les proteïnes5. Classificació de les proteïnes6. Les funcions de les proteïnes

3

Les proteïnes: concepte

Queratina

Hb

- les més abundants- més heterogenees.

- Formades per C, H, O, N i S.

- Els monòmers són els aminoàcids.

4

Les proteïnes: concepte

Segons la forma es classifiquen en:

a) proteïnes fibroses: allargades, insolubles i estructurals. b) proteïnes globulars: esfèriques, solubles i de molt diversa funció.

Segons el pes molecular es classifiquen en: a) d’elevat pes molecular > 5.000 b) de baix pes molecular < 5.000

5

3.1. Els aminoàcids1. Estructura química dels aminoàcids

Només 20 aminoàcids formen part de les proteïnes, encara que a la naturalesa en podem trobar més. Tenen dos grups funcionals units en el carboni a:

* grup amino: -NH2

* grup àcid: -COOH

Isomeries :Forma D- quan el grup amina se situa a la dretaForma L- quan el grup amina es col·loca a l’esquerra. Tots els que formen part de les proteïnes.

Tots els que trobem formant part de les proteïnes vegetals i animals són a-aminoàcids

6

3.1. Els aminoàcids1. Propietats químiques dels aminoàcids

Les característiques de cada aminoàcid venen donades per les característiques del radical diferenciador

En aigua (dissolució aquosa) els aminoàcids estan ionitzats tant en el radical carboxil com en el radical amina; aquest estat iònic s’anomena ió bipolar.

7

3.1. Els aminoàcids1. Propietats químiques dels aminoàcids

Si el pH canvia pot perdre part de la ionització en incorporar H+ o perdre’ls. En aquest sentit funciona com una substància tampó del pH del medi.

Pot, a un determinat pH, tenir les carregues positives i negatives compensades, aquest pH s’anomena punt isoelèctric i és el pH en el qual les proteïnes són més actives.

8

3.1. Els aminoàcids3. Polaritat dels aminoàcids

Hi ha diferents criteris de classificació:

1. Segons el comportament en una dissolució aquosa

a) Aminoàcids no polars: tenen com a radical una cadena hidrocarbonatada i no es dissolen.

b) Aminoàcids polars: es dissolen en aigua.

* sense càrrega (als que tenen en el radical grups com –OH i -SH)

* amb càrrega (els àcids que tenen –COO- i els bàsics que tenen –NH3

+)

9


10


11


Un aminoàcid és àcid quan té més radicals àcids que bàsics

Un aminoàcid és bàsic quan té més radicals bàsics que àcids

12

Els aminoàcids

Classificació

13

3.1. Els aminoàcids4. Classificació dels aminoàcids

Aminoàcids essencials

2. Segons les necessitats nutricionals:

a) Essencials: els animals no els poden fabricar i necessiten incorporar-los en la dieta.

b) No essencials: els poden fabricar a partir d’altres aminoàcids.

14

3.2. L’enllaç peptídic i els pèptids

És la unió d’un grup carboxil d’un aminoàcid amb un grup amino d’un altre.

15

El trencament d’un enllaç es produeix, com a totes les molècules orgàniques, per hidrolisi.

nº d’enllaços peptídics = nº d’aa – 1

Els pèptids són la unió d’uns quants aminoàcids (menys de 100) amb baix pes molecular (< 5.000). Per conveni, el primer aminoàcid d’una molècula és aquell que té el radical amina terminal i l’últim és aquell que té el radical carboxil terminal.

3.2. L’enllaç peptídic i els pèptids

16

3.3. L’estructura de les proteïnes1. Nivells estructurals de les proteïnes

Com són macromolècules molt grans (més de 100 aminoàcids o un pes superior a 5.000) tenen disposicions espacials que els hi proporcionen propietats específiques.

Les estructures són nivells de complexitat de les proteïnes

17


ESTRUCTURA PRIMÀRIA

Ens dóna: * nombre d’aminoàcids (quants?) * quins aminoàcids són presents (en quin percentatge?) * ordre de la seqüència (quin és el primer, el quart, l’últim?)

18


ESTRUCTURA SECUNDÀRIA

És una primera disposició a l’espai produïda per unions intermolecular de ponts d’hidrogen

Hi trobem dos formes:1. a-hèlix: si es poden formar molts ponts d’hidrogen. Aixó permet a aquestes proteïnes adquirir conformacions globulars i facilitar la seva dissolució

19


ESTRUCTURA SECUNDÀRIA

2. b-laminar: si únicament es pot formar cada molt espai ponts d’hidrogen provocant estructures lineals que fàcilment s’associen entre si; això provoca que siguin estructures que precipiten o que no es poden dissoldre

20


ESTRUCTURA TERCIÀRIAÉs la conformació espacial definitiva i funcional. Apareixen diferents tipus d’enllaços entre diferents punts de la proteïna com (ordre decreixent d’energia): * ponts disulfur * enllaços iònics * ponts d’hidrogen * enllaços hidrofòbics

21


ESTRUCTURA TERCIÀRIA

22


ESTRUCTURA QUATERNÀRIA Quan s’uneixen diverses cadenes protèiques:

* subunitats de proteïnes complexes com les globulines. * càpsida dels virus

23

Propietats de les proteïnes

SolubilitatDesnaturalitzacióEspecificitatCapacitat amortidora

24


Solubilitat

Deguda a :

PROPORCIÓ MÉS ALTA D’ Aa amb RADICALS POLARS.

- s’estableixen enllaços d’hidrogen amb l’aigua.

25

Desnaturalització

pèrdua de l’estructura terciària i secundària específica,

la proteïna deixa de tenir les seves propietats i les seves funcions.

Pot ser provocada per: * Canvis de pH * Augment de la temperatura * Presència de radiacions * Canvis en la concentració de sals * Presència de dissolvents.

Si algun d’aquests processos fos molt accentuat podria produir-se la hidrolisi obtenint aminoàcids per trencament de l’enllaç peptídic.


26


Especificitat

P.e.: enzims o hormones.

Capacitat amortidora

27

Segons la composició es poden classificar en:1. Holoproteïnes2. Heteroproteïnes

1. Les holoproteïnes o proteïnes simples

Formades únicament per cadenes protèiques en combinació dels 20 aminoàcids.

* Histones: proteïnes nuclears associades als gens i ADN * Albúmines: magatzem d’aminoàcids (ovoalbúmina, seroalbúmina, lactoalbúmina) * Gammaglobulines o anticossos: com mecanismes de defensa

Classificació de les proteïnes

28

1. Les holoproteïnes o proteïnes simples

Classificació de les proteïnes

Gràcies a aquesta estructura es poden classificar en:

1. Proteïnes filamentoses: allargades, insolubles i formadores d’estructures.* Ceratina: base estructural dels cabells, ungles, etc.* Col·lagen: component fonamental del teixit de sosteniment i conjuntiu

2. Proteïnes globulars: forma esfèrica, solubles i realitzen funcions específiques:* Enzims* Hemoglobina * Albúmines

29

2. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades

Tenen algun altre tipus de molècula (grup prostètic) unida de forma covalent als aminoàcids:1. Glicoproteïnes:

* Peptidoglucans o mureïnes: NAM i NAG són els components bàsics de la paret bacteriana.

* Proteoglucans o mucines: present en mucositats de diferents aparells* Glucoproteïnes: actuen com a marcadors cel·lulars o antígens

2. Lipoproteïnes* HDL (High density lipoprotein): transporten al colesterol direcció fetge* LDL (Low density lipoprotein): transporten al colesterol direcció vasos

3. Fosfoproteïnes* Caseïna: present a la llet

4. Metal·loproteïnes* Hemoglobina: unida a ferro serveix per transportar oxigen* Citocroms: solen tenir ferro o coure i transporten electrons* Melanina: pigment protector de la pell* Pigments respiratoris i d’altres: els primers en animals i altres en plantes

30

3.6. Les funcions de les proteïnes

Ès en el material genètic (ADN) on està la informació de quins aminoàcids i en quin ordre se’ls haurà de col·locar en la fabricació. Hi ha dos passos:

1. Transcripció: l’ADN que no pot sortir del nucli en eucariotes es converteix en ARN (que si ho pot fer) i envia el seu missatge als ribosomes

2. Traducció: en els ribosomes seguint l’ordre imposat per l’ARN es van afegint aminoàcids fins formar una proteïna.

31

3.6. La funció de les proteïnes

1. CATALÍTICA (ENZIMS)

Quan es junten amb un substrat disminueixen l’energia d’activació d’una reacció anabòlica o catabòlica així es possibilita que es produeixi la reacció a temperatura ambient de manera immediata

32

3.6. La funció de les proteïnes1. ENZIMS

Tripsina Per què es produeixi la reacció fa falta la formació del complex E-S (enzim-substrat)

Aquests enzims són solubles i estan sempre en un medi aquós, ja sigui en l’exterior cel·lular o en el nucli o citoplasma

Ribonucleasa

33

3.6. La funció de les proteïnes1. ENZIMS

Hi ha enzims de membrana, que, incorporats a membranes cel·lulars (per les seves parts hidrofòbiques); tenen el centre actiu en l’exterior de la membrana per on realitzen la seva funció. Aquestes funcions, es diu que, es realitzen a les membranes cel·lulars.

34

3.6. La funció de les proteïnes2. HORMONAL

35

3.6. La funció de les proteïnes3. TRANSPORTADORA

Hb transporta oxigen gràcies al ferro La molècula de HDL transporta

colesterol

36


Hi ha proteïnes que tenen més capacitats que altres

37


38

3.6. La funció de les proteïnes4. DE RESERVA

Caseina: proteina de la llet que si es coagula precipita

Són proteïnes de magatzem d’aminoàcids que es col·loquen sense cap ordre definit

39

3.6. La funció de les proteïnes5. LUBRIFICANT

40

3.6. La funció de les proteïnes6. PROTEÍNES CONTRÀCTILS

L’actina i miosina són proteïnes en capacitat de contraure’s i, per tant, les trobarem en estructures amb mobilitat

41

3.6. La funció de les proteïnes7. DEFENSIVA (ANTICOSSOS)

Són proteïnes amb capacitat d’unir-se a altres proteïnes (antígens) i provocar una reacció d’aglutinació

42

3.6. La funció de les proteïnes9. ESTRUCTURALS (PROTEÏNES DE MEMBRANA)

Són constitutives i en alguns casos tenen funcions de transport, recepció d’informació o com antígens

43

3.6. La funció de les proteïnes10. ESTRUCTURALS

Colagen: dòna estructura a alguns teixits

Les molècules d’histones (octàmer) formen part estructural de la molècula d’ADN

44

3.6. La funció de les proteïnes10. ESTRUCTURALS

Colagen

Proteïnes

Education

Transcript of Proteïnes