Enzimas

QUE SON?Biocatalizadoras.

ENZIMA: griego zymos (fermento)

CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el proceso.

NATURALEZA QUIMICA: proteica

PROPIEDADESMayor velocidad de reacción. (10 6 – 10 12 )

V= velocidad de conversión del sustrato en producto por unidad de tiempo (UI O kata)

Condiciones optimas de reacción:Temperatura

presión atmosférica

pHConcentración del sustrato

CARACTERÍSTICAS

Especificidad de reacción Tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter

hidrófobo de su lugar de fijación.

Estereoepecíficas

Especificidad geométrica

Capacidad de regulación Control alostérico

Modificación covalente

Variación de la cantidad de enzima sintetizada.

DEFINICIONESAPOENZIMA: la parte

proteica de la enzima sin actividad enzimática.

HOLOENZIMA: Complejo enzima + coenzima o cofactorcon actividad catalítica.

DEFINICIONES

COENZIMA: molécula orgánica no proteínica unida en forma reversible una enzima.

(vitaminas)

COFACTOR: molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, Cu, Zn )

DEFINICIONES

COSUSTRATOS: coenzimas que se asocian transitoriamente con

determinada enzima.(NAD)

GRUPO PROSTÉTICO: cofactores que se unen en forma permanente, a menudo por enlaces covalentes.

(grupo HEM)

DEFINICIONES

ZIMÓGENO: Compuesto catalíticamente inactivo (Preenzima) Ej.: Enzimas de la cascada de la coagulación, proteasas pancreáticas.

RIBOZIMAS:RNA que presenta actividad catalítica.

LISOZIMA: enzima que destruye paredes celulares bacterianas por hidrólisis de enlaces glucosídicos ß(1-4).

Coenzimas

Cofactores

Metal enzima Función

Fe citocromo oxidasa oxido-reducción

Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción

Zn Alcohol deshidrogenasa facilita unión NAD

Mn Histidina amoníaco liasa extracción de electrones

Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina

Ni Ureasa lugar catalítico

Mo Xantina oxidasa oxido-reducción

V Nitrato reductasa oxido-reducción

Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una cisteína

del lugar activo

DEFINICIONES

SUSTRATO

PRODUCTO

SITIO CATALÍTICO (activo)

SITIO ALOSTÉRICO

SUSTRATO

ENZIMA

SITIO

ACTIVO

SITIO

ALOSTÈRICO

SITIO CÁTALITICO

Es la hendidura específica donde se une el sustrato

Tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter hidrófobo de su lugar de fijación.

Downloaded from: StudentConsult (on 12 January 2012 12:07 PM)

© 2005 Elsevier

Acción Enzimática

S + E E + P

SITIO ACTIVO

DE LA ENZIMA

ENZIMA

SITIOS DONDE

REACCIONAN

LOS SUSTRATOS

LOS SUSTRATOS

ENTRAN EN EL SITIO

ACTIVO EN UNA

ORIENTACIÒN

ESPECÌFICA

2. SUSTRATOS Y ENZIMAS

CAMBIAN FORMA, PROMOVIENDO

LA REACCION ENTRE LOS

SUSTRATOS

3. LOS SUSTRATOS SE LIBERAN

DEL SITIO ACTIVO, Y LA ENZIMA

ESTA NUEVAMENTE LISTA PARA

NUEVOS SUSTRATOS

Ecuación de Michaelis-

Menten

E + S = ES = E + P

V= (Vmax [S])

(Km + [S])

Km= concentración de sustrato requerida para obtener la mitad de la actividad máxima de una enzima.

MECANISMO DE ACCIÓN

Catálisis ácido-base

Catálisis covalente

Catálisis de iones metálicos

Efectos de proximidad y orientación

Unión preferencial del complejo de transición.

Mecanismos de acciónCatálisis ácido-base: reacción por

transferencia o aceptación de protones. Sensible a pH.

Catálisis covalente: acelera la velocidad de reacción mediante la formación transitoria de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato.

Mecanismo de Acción Catálisis por iones metálicos:

-Se une al Sustrato orientándolo.

- mediación de reacciones O-R

- protección de cargas negativas.

Catálisis por proximidad y orientación:los reactivos deben acercarse con la correcta relación espacial para que se de la reacción.

Mecanismo de Acción

Catálisis por fijación de estado de transición: cuando la enzima se une al estado de transición con más facilidad que al sustrato o producto, lo que aumenta su concentración. En consecuencia la velocidad de reacción.

CLASIFICACION

Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad

Ej: Ureasa

6 clases según el tipo de reacción catalizada.

1. OXIDOREDUCTASAS:Catalizan reacciones de

oxidorreducción. Necesitan coenzimas

que acepten o donen hidrógenos.

Deshidrogenasas, peroxidasas.

2. TRANSFERASAS:Catalizan la transferencia de grupos glucosilo,

metilo o fosforilo. Utilizan coenzimas.

3. HIDROLASAS:

Catalizan la ruptura de enlaces por la adición

de una molécula de agua ( ruptura hidrolítica),

con la obtención de monómeros a partir de

polímeros. No utilizan coenzimas.

Actúan en la digestión de alimentos.

4. LIASASCatalizan reacciones en las que se eliminan o

adiciona grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un

doble enlace o añadirse a un doble enlace.

4.1 c=c

4.2 c=o

4.3 c=n

No utiliza coenzimas. Llamadas sintasas.

5. ISOMERASAS: Catalizan cambios geométricos o estructurales

dentro de una molécula dando formas isoméricas.

5.1 racemasas

5.2 cis-trans isomerasas

Usan coenzimas.

COBALAMINA (B 12

)

6. LIGASAS

Catalizan la formación de enlaces entre C-C,

C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación

acopladas a la rotura de un pirofosfato del ATP.

Sintetasas, carboxilasas.

6.1 c-o

6.2 c-s

6.3 c-n

6.4 c-c

LOCALIZACIÓN EN LA

CÉLULAMITOCONDRIAS

Ciclo de krebs

Oxidacion de acidos grasos

Oxidacion del piruvato

CITOSOL

Glucólisis

Via pentosa fosfato

Sintesis de acidos grasos

NUCLEO

Síntesis ARN y ADN

LISOSOMA

REGULACIÓN

Disponibilidad Enzimática:

Inducción-síntesis (DNA)

Represión-degradación (DNA)

Vida media enzimática

Covalente (fosforilación ydesfosforilación)

Alostérica (positiva y negativa)

Efecto homotrópico

Efecto heterotrópico

Cooperatividad positiva y negativa

INHIBICIÓN

IRREVERSIBLE

REVERSIBLE:

Inhibición competitiva

Inhibición no competitiva

• Inhibición permanente

• Por medio de enlaces covalentes.

• Modificaciones químicas del sitio catalítico.

• Modificada la enzima, está siempre inhibida.

Para distinguirlo de los reversible se someten a

diálisis y si no se separan enzima e inhibidor,

éste es permanente.

Fluorofosfato de diisopropilo

(DFP)

Acetilcolinesterasa

Acetilcolina

Acetato + Colina

Fluorofosfato de diisopropilo

(DFP)

Inhibición por producto Un producto que puede unirse al sitio

catálitico de la enzima al acumularse por lo que puede regular la acción de la enzima

El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

ENZIMAS

FUNCIONALES

ENZIMAS NO FUNCIONALES

DEFINICIONES

ISOENZIMAS: enzimas que catalizan la misma reacción, pero tienen una estructura primaria y/o composición subunitaria diferente.

Ejemplo: Lactato Deshidrogena. HHHH

HHHM

HHMM

HMMM

MMMM

IMPORTANCIA BIOMEDICA

Enzimas plasmáticas funcionales:

presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre

ej: Enzimas de la coagulación

Enzimas plasmáticas no

funcionales: no presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad

ej: Lipasa en pancreatitis aguda

Enzimas utilizadas en el

diagnóstico clínicoEnzima Uso diagnóstico

Aminotransferasas

Aspartato de aminotransferasa IAM

Alanino de aminotransferasa Hepatitis viral

Amilasa Pancreatitis aguda

Ceruloplasmina Daño hepatocelular

Creatincinasa Daño muscular

Glutamil transpeptidasa Enfermedades hepáticas

Lactato deshidrogenasa IAM

Lipasa Pancreatitis aguda

Fosfatasa ácida Ca prostata

Fosfatasa alcalina Enfermedades oseas y hepáticas obstructiva.

AL FINAL DE LA JORNADA, ME PREGUNTARAN…

QUE HICE CON MIS DONES?

A QUIEN AYUDE….…

A QUIEN ACOMPAÑE….

A QUIEN AMÉ…