BIOMOLECULAS

1. A QU SE DENOMINA ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA DE UNA PROTENA Y QUE TIPOS DE ENLACES MUESTRAN ESTAS ESTRUCTURAS? Estructura Primaria: corresponde a la secuencia de aminocidos. Hace referencia a una combinacin lineal de los aminocidos mediante enlaces pepiticos (tipo de enlace covalente). Tiene como caracterstica principal la Coplanaridad de los radicales que constituyen el enlace.Estructura Secundaria: provoca la aparicin de motivos estructurales. Hace referencia a la disposicin espacial local del esqueleto proteico mediante la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico (tipo de enlace no covalente), sin hacer referencia a la cadena lateral. Tipos de estructura secundaria: Estructura secundaria ordenada, Repetitivos: con los hlices alfa y cadenas beta No repetitivos: con los giros beta y comba beta Estructura secundaria no ordenada Estructura secundaria desordenadaEstructura Terciaria: define la estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. Es la disposicin de los dominios en el espacio. En esta estructura la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, se refiere a cmo se enrolla una determinada protena (globular o fibrosa). Estructura Cuaternaria: si interviene ms de un polipptido, que asociadas, conforman un ente, un multmero, cuyas propiedades son distintas a la de sus monmeros componentes. Estas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes (Puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos). Dmero: para el caso de una protena constituida por dos monmeros. Homodmero: si los monmeros constituyentes son iguales. heterodmero: si los monmeros constituyentes no son iguales.

2. CUL ES LA CARACTERSTICA ESTRUCTURAL DE LA HEMOGLOBINA DEL ADULTO?

Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su funcin biolgica que es transportar el oxigeno. Esta protena tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptidicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y dos cadenas beta que tienen 141 y 146 residuos de aminocidos respectivamente. Las dos cadenas de aminocidos en cada uno de los dmeros estn unidas por interacciones hidrofobicas, estos residuos de aminocidos se encuentran en el interior de la molcula.

3. CUL ES LA ESTRUCTURA NO PROTEICA DE LA HEMOGLOBINA?

Cada cadena polipeptidica est unida a un grupo prosttico, en el caso de la hemoglobina es el grupo hemo, el cual est formado por un tomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico que forman la protoporfirina III, esta molcula es la que se una al ion hierro 2 y forma el grupo hemo, cuando se encuentra el ion hierro 2, la hemoglobina si es capaz de atrapar el oxigeno, pero cuando el hierro se reduce a ion hierro 3 se convierte en metahemoglobina incapaz de captar el oxigeno.

4. CULES SON LAS FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA? La funcin ms importante de la Hemoglobina es el transporte de Oxgeno desde los pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. Asimismo, el transporte del dixido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguneo.Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto qumico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos. Ah en los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dixido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y forma carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dioxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.5. CULES SON LOS FACTORES MS IMPORTANTES QUE AFECTAN A LA CURVA DE DISOCIACIN DE LA HEMOGLOBINA?

a) Presin parcial de anhdrido carbnico en sangre (pCO2), el aumento de la concentracin de CO2 disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno y produce un desplazamiento de la curva hacia la derecha.b) pH, el incremento de la concentracin de hidrogeniones o descenso del pH provoca un desplazamiento de la curva hacia la derecha. Este factor est ligado al anterior ya que el incremento de pCO2 por accin de la anhidrasa carbnica produce un aumento de H+ que son los que al fijarse a la hemoglobina disminuyen su afinidad. Este efecto se denomina "efecto Bohr".c) Temperatura corporal, el aumento de la temperatura provoca un desplazamiento de la curva hacia la derecha.d) 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG), esta molcula es un metabolito intermediario de la gluclisis anaerobia del eritrocito, y su concentracin aumentada desplaza la curva hacia la derecha, favoreciendo la liberacin de oxgeno a los tejidos.e) El monxido de carbono (CO) se une a la hemoglobina mediante una reaccin reversible similar a la que realiza con el O2, ya que ocupan el mismo lugar. El compuesto formado se denomina carboxihemoglobina, y la cantidad formada depende de la presin parcial de monxido de carbono. El monxido de carbono es 210 veces ms afn por la hemoglobina que el oxgeno; de esta forma, mnimas concentraciones de CO en el aire respirado, saturarn grandes proporciones de hemoglobina, impidiendo el transporte de O2.6. POR QU SE PRODUCE LA ENFERMEDAD DE CLULAS FALCIFORMES? La anemia de clulas falciformes (tambin llamada anemia Drepanocitica) es un trastorno hereditario de la sangre. La anemia drepanoctica afecta los glbulos rojos, que transportan el oxgeno en la sangre. Los glbulos rojos normales tienen la forma de un disco y son muy flexibles. En las personas que tienen anemia drepanoctica, algunos glbulos rojos se endurecen y pueden cambiar de forma de manera que toman forma de hoz o de luna creciente. Estos no se mueven bien a travs de los vasos sanguneos ms pequeos. Esto puede detener o reducir el flujo sanguneo a algunas partes del cuerpo, haciendo que llegue menos oxgeno a estas reas. Las clulas falciformes tambin mueren antes que los glbulos normales, lo cual puede causar una disminucin de glbulos rojos en el cuerpo. Para la mayora de personas, no hay cura para la anemia drepanoctica.