Sufren Alteraciones Las Enzimas Durante Las Reacciones Químicas

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SUFREN ALTERACIONES LAS ENZIMAS DURANTE LAS REACCIONES QUMICAS?Cmo se maneja la energa con las enzimas?Las enzimas, en su calidad de catalizadores biolgicos, disminuyen la energa de activacin de determinadas reacciones qumicas. Esto quiere decir: logran que sea necesaria una menor cantidad de energa inicial para que una cierta reaccin se produzca, y esto lo hacen al combinarse con ciertas molculas biolgicas, seleccionando as, entre varias alternativas, cul ser la va que se seguir.

Que se entiende por especificidad de las enzimas?La especificidad enzimtica se refiere a la accin especfica que tienen las enzimas en el organismo. Esto se refiere a la capacidad de las enzimas de actuar end eterminado lugar a pesar de que son vertidas al torrente sanguneo por la glndula productora. La especificidad enzimtica se debe al mecanismo de unin enzima-receptor, el cual es distinto para cada tipo de enzima y en todas las clulas.

Las enzimas deben actuar a un pH y Temperatura determinados (se les denomina ptimos) para ue su funcin sea la adecuada. A una temepratura muy alta las enzimas se desnaturalizan, y a una temperatura muy baja se paraliza su accin. A un pH que no sea el ptimo, las enzimas se desnaturalizan.

Un ejemplo de esto es la enzima pepsina, que acta a nivel del estmago en la digestin para degradar protenas. sta enzima est capacitada para trabajr solamente en un ambiente muy cido (debido al HCl) y en otros medios su accin no ocurre o es muy poca.

Caractersticas de las enzimas:

especificidad accin rpida y duradera (duradera en comparacin conla del sistema nervioso) actuar como catalizadores no cambiar el equilibrio de una reaccin ser desnaturalizables (perder su estructura y funcin) Actan en baja concentracin

No sufren modificaciones durante la reaccin Se recupera intacta No afecta el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad Son especficas Su actividad est regulada Es una protena.

ENERGA DE ACTIVACINLa energa de activacin ( \quad E_a ) en qumica y biologa es la energa que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energa de activacin suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin qumica dada. Para que ocurra una reaccin entre dos molculas, stas deben colisionar en la orientacin correcta y poseer una cantidad de energa mnima. A medida que las molculas se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Esto requiere energa (energa de activacin) y proviene del calor del sistema, es decir de la energa traslacional, vibracional, etctera de cada molcula. Si la energa es suficiente, se vence la repulsin y las molculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenacin de los enlaces de las molculas. La ecuacin de Arrhenius proporciona la base cuantitativa de la relacin entre la energa de activacin y la velocidad a la que se produce la reaccin. El estudio de las velocidades de reaccin se denomina cintica qumica.Un ejemplo particular es el que se da en la combustin de una sustancia. Por s solos el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energa para iniciar la combustin autosostenida. Una pequea cantidad de calor aportada puede bastar que se desencadene una combustin, haciendo la energa calrica aportada las veces de energa de activacin y por eso a veces a la energa de activacin se la llama fuente de cosagracion. Segn el origen de este primer aporte de energa lo clasificamos como: Qumico: La energa qumica exotrmica desprende calor, que puede ser empleado como fuente de ignicin. Elctrico: El paso de una corriente elctrica o un chispazo produce calor. Nuclear: La fusin y la fisin nuclear producen calor. Mecnico: Por compresin o friccin, la fuerza mecnica de dos cuerpos puede producir calor.EFECTO DE LA CONCENTRACIN DE ENZIMA Y DEL pH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACIONEfecto del pH: afecta al estado de disociacin de los grupos, aunque todas las protenas no se ven afectadas de igual forma porque algunas no tienen grupos disociables. La mayor parte de los enzimas tienen un pH ptimo. Si hay pequeos cambios de pH no se desnaturaliza el enzima. El pH puede afectar de dos maneras:- La unin del sustrato es mejor o peor que antes.- Que afecte a la velocidad cataltica de la reaccin.La velocidad enzimtica se mide en M/t y la actividad enzimtica en mol/t, y la unidad internacional mol/min, cantidad de enzima que transforma un micromol de sustrato en producto en un minuto en condiciones ptimas. Otra unidad es la cantidad enzimtica que se requiere para transformar 1 mol/s y se la llama katal. El efecto del cambio de pH en las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas se puede observar en la figura 6. Se tiene un mximo y la primera explicacin de este hecho fue dada por Michaelis. La idea bsica es que el centro activo de la enzima puede existir en tres estados de ionizacin dependiendo de la fuerza cida, Kbka

EH2 EHE

Las constantes de disociacin se representan por kb y ka. Cada una de las tres formas de la enzima puede interaccionar con el sustrato, Kb ka

EH2 EHSES

Si se postula que slo EHS puede dar productos, el esquema de reaccin queda entonces EH2EH E

EH2SEHSES

K2

EH+ P

As, en solucin cida, la enzima estar en la forma EH2 y formar con el reactivo el complejo EH2; este complejo se descompone para dar otro complejo EHS, el cual a su vez se descompone para dar los productos y luego entonces la velocidad ser pequea (lado izquierdo de la figura 6). Si la solucin es bsica predominan las formas E y ES y la velocidad ser tambin pequea. A cierto pH intermedio, llamado pH ptimo, se observar la concentracin mxima de EHS y ser por lo tanto el mximo de la velocidad. Los estudios sobre velocidades de reacciones catalizadas por enzimas a diversos valores de concentraciones y pH han permitido obtener los valores de las constantes de disociacin ka, kb, k'a y k'b. Las dos primeras corresponden a informacin sobre la naturaleza del centro activo. Por ejemplo, la pepsina, enzima que cataliza la hidrlisis de ciertos enlaces peptdicos en el estmago tiene un pK = 2.2, siendo el nico grupo orgnico conocido que puede dar este valor el grupo carboxilo (-COOH), concluyndose que esta enzima trabaja en condiciones muy cidas equivalentes a las de un cido actico (principal constituyente del vinagre).