TEMA 5: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) · 2020. 11. 2. · Son las biomoléculas más abundantes en...
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TEMA 5: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III)
PROTEÍNAS
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TEMA 5BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS• A.- Concepto de prótidos y clasificación• B.-Los aminoácidos
– Estructura química y funciones– Propiedades químicas.– El enlace peptídico
• C.- Estructura tridimensional de las proteínas.– Relación estructura-función.– Desnaturalización
• D.- Funciones de las proteínas
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Son las biomoléculas más abundantes en la célula, suponen el 50% del peso seco
Son sustancias formadas por C, H, O y N + (S)
Químicamente las podemos definir como polímeros lineales de aminoácidos
►De acuerdo a su tamaño podemos distinguir…PÉPTIDOS: Formados por un número pequeño de aminoácidos, menos de 60 unidades, o 10000 Dalton de P.M. PROTEÍNAS: Son macromoléculas de alto P.M., formadas, normalmente por mucho más de 60 aminoácidos
PROTEÍNASP
RÓ
TID
OS
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Datos moleculares de algunas proteínas
Pesomolecular
Cadenas polipeptídicas
Número de aminoácidos
PROTEÍNAS
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CLASE GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Lipoproteínas Lípidos β1 lipoproteína sanguínea
Glucoproteínas Glúcidos Inmunoglobulina G
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseina
Hemoproteínas Grupo Hemo Hemoglobina
Flavoproteínas Nucleótidos de flavina Succinato deshidrogenasa
Metaloproteínas HierroZinc
CalcioMolibdeno
Cobre
FerritinaAlcohol deshidrogenasa
CalmodulinaDinitrogenasaPlastocianina
PROTEÍNAS CONJUGADAS
PROTEÍNAS
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Las proteínas pueden presentar dos grandes tipos de estructura:
– Proteínas globulares: “solubles” en agua.
Son el tipo más abundante
– Proteínas fibrosas: insolubles, con funciones estructurales y más escasas
PROTEÍNAS
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FÓRMULA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
2
H
• Los aminoácidos son moléculas que tienen todas una estructura química común
Los aminoácidos: estructura química
Carbono α
PROTEÍNAS
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Los aminoácidos presentan carácter anfótero: tienen un grupo ácido y otro básico, es decir, que en disolución el carboxilo cede un H+ que es aceptado por el grupo amino
FÓRMULA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
Grupo ácido
Grupo amino
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Glicina Alanina Valina
Leucina Metionina Isoleucina
Grupo R apolar alifático
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Grupo R aromático
Fenilalanina Tirosina Triptófano
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Serina
GlutaminaAsparraginaProlina
CisteinaTreonina
Grupo R polar sin carga
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Grupo R con carga + (básicos)
Lisina HistidinaArginina
PROTEÍNAS
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Grupo R con carga - (ácidos)
Aspartato Glutamato
PROTEÍNAS
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Todos los aminoácidos tienen un símbolo de tres letras y otro de una sola letra
PROTEÍNAS
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Todos los aminoácidos, excepto la Glicina, presentan actividad óptica
En los seres vivos sólo aparecen como componentes de las proteínas aminoácidos de la serie L
Propiedades químicas
Modelos tridimensionales de La L alanina y la D alanina
L alanina D alanina
PROTEÍNAS
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Como ya vimos, los aminoácidos tienen en disolución un comportamiento que les permite actuar como ácidos y como bases…
Forma no iónica
Forma iónica(zwitteriónica)
PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS
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Los péptidos y las proteínas se forman al unirse los aminoácidos mediante enlaces peptídicos
En este enlace, de tipo amida, intervienen el grupo amino (NH2) de uno y el ácido de otro (COOH)
El enlace peptídico
Dipéptido
Extremo N-terminal Extremo C-terminal
PROTEÍNAS
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El enlace C-N tiene un carácter parcialmente doble
Esto obliga a que los cuatro átomos señalados se encuentren en el mismo plano
PROTEÍNAS
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Los átomos que intervienen en el enlace peptídico son los cuatro que aparecen sombreados esto condiciona la estructura de la cadena polipeptídica.
Un pentapéptido
PROTEÍNAS
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Oxitocina
PROTEÍNAS
Funciones de los péptidos
La mayoría de los prótidos son proteínas, pero hay algunos oligopéptidos con actividad biológica
►Hormonas como:
– Factor liberador de la tirotropina (TRF) 3 aa
– El Glucagón 29 aa, y la Insulina 21+ 30 aa
– Oxitocina 9 aa
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►Neurotransmisores/neuromoduladores
– Las endorfinas (30 aa), encefalinas (5 aa), péptido P (11 aa)
PROTEÍNAS
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►Antibióticos
– La Gramicidina S es un decapéptido cíclico
PROTEÍNAS
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►Toxinas fúngicas
– Las α Amanitinas y Faloidinas son péptidos cíclicos
Amanitina
Faloidina
Amanita phalloides
PROTEÍNAS
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Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura cuaternaria
Estructura terciaria
PROTEÍNAS
Estructura tridimensional de las proteínas
Secuencia de aminoácidos
α héliceCadena polipeptídica
plegadaCadenas
ensambladas
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Estructura secundaria
Las cadenas polipeptídicas van a adoptar dos conformaciones espaciales básicas:
►La estructura α Hélice
►La estructura β Laminar
PROTEÍNAS
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La cadena polipeptídica forma una hélice dextrógira
Esta hélice se estabiliza por los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos que intervienen en el enlace peptídico
Los grupos R quedan situados hacia el exterior
Cada vuelta de la hélice supone 3,6 aminoácidos
PROTEÍNAS
LA ESTRUCTURA α HÉLICE
Puentes de H
N- terminal
C-terminal
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Vista a lo largo del eje de la hélice
PROTEÍNAS
Radicales de los aminoácidos
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Las α Queratinas son proteínas fibrosas con estructura completamente α hélice
PROTEÍNAS
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α Queratinas
Estructura de
la Queratina Fundamento de la permanente
PROTEÍNAS
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Cadenas antiparalelas
Vista lateral
PROTEÍNAS
La lámina βVista superiorLa lámina β
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Estructura terciaria
La mayoría de las proteínas tienen una estructura de tipo globular producida por las interacciones entre los grupos R de los diferentes aminoácidos
PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS
Interacciones que contribuyen a formar la estructura terciaria
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Estructura de cintas de la mioglobina en la que se representan los grupos R de los aminoácidos apolaresLeu, Ile, Val y Phe.
PROTEÍNAS
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Estructura cuaternaria de la hemoglobina
Subunidad α
Subunidad β
Subunidad α
Subunidad β
PROTEÍNAS
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Descripción de la estructura de la hemoglobina A
– La hemoglobina humana consta de 4 cadenas polipeptídicas: 2 de tipo α y dos β
– Cadena α con 141 aa
– Cadena β con 146 aa
PROTEÍNAS
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Secuencia de la mioglobina de cachalote, y las cadenas α y βde la hemoglobina humana
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Descripción de la estructura de la hemoglobina A
– La hemoglobina humana consta de 4 cadenas polipeptídicas: 2 de tipo α y dos β
– Cadena α con 141 aa
– Cadena β con 146 aa
– Cada subunidad se une a un grupo prostético hemo
PROTEÍNAS
Anillo tetrapirrólico de las porfirinas
Grupo hemo
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PROTEÍNAS
Grupos hemo
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Relación del grupo hemo con los aminoácidos que le rodean y con la molécula de O2
PROTEÍNAS
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El colágeno es una proteína fibrosa con función estructural, que tiene una estructura secundaria y composición en aminoácidos particular…
Tiene un 35% de Gly, un 11% de Ala, un 21% de Pro y un aminoácido no habitual la Hidroxiprolina. El resto: 13% , son otros aminoácidos
PROTEÍNAS
Estructuras particulares: el colágeno
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Está formada por una hélice levógira que se une a otras tres cadenas para formar la llamada hélice de colágeno (diferente a la α hélice)
PROTEÍNAS
Estructuras particulares: el colágeno
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• Relación estructura función de las proteínas
– La hemoglobina S
Eritrocitos normales con hemoglobina AEritrocitos falciformes con
hemoglobina S
PROTEÍNAS
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Otro ejemplo: un incorrecto plegamiento de una proteína produce la muerte.
Sin cambio en la secuencia de aminoácidos, una proteína natural del sistema nervioso se convierte en una proteína priónica
PrPc: proteína normal
PrPsc: prión
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El proceso por el cual una proteína pierde su forma nativa se llama desnaturalización. Esto produce su pérdida de funcionalidad
Detergentes Urea
Cambios en el pH o aumento de temperatura
PROTEÍNAS
AGENTES DESNATURALIZANTES
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Todas las funciones de las proteínas se basan en su especificidad
Por ejemplo:
– Especificidad de unión enzima-sustrato
– antígeno-anticuerpo
– receptor-ligando…
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