Tema 66: Inmunoglobulinas (estructura, función, clases y subclases, y distribución)

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA METROPOLITANA

TRIMESTRE 15 – O

PROFESOR: JORGE ANTONIO AMÉZQUITA LANDEROS

MÓDULO: PROCESOS CELULARES FUNDAMENTALES

ALUMNO: HERNÁNDEZ ACOSTA JUAN CARLOS

TEMA: INMUNOGLOBULINAS (ESTRUCTURA, FUNCIÓN, CLASES Y SUBCLASES, Y DISTRIBUCIÓN).

INMUNOGLOBULINAS (ESTRUCTURA, FUNCIÓN, CLASES Y

SUBCLASES, Y DISTRIBUCIÓN)

Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que están formadas por cadenas polipetídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulinas. Tienen la capacidad de unir anticuerpos con una alta especificidad, estas moléculas fueron originalmente identificadas en el suero y también son diferidas como anticuerpos.

Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

ESTRUCTURA:U

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Todas las inmunoglobulinas tienen la misma estructura básica de cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas ligeras L (Light) y dos cadenas pesadas H (Heavy)

Estructura primaria de una inmunoglobulina: Las Igs formados por dos cadenas ligeras idénticas (rojo) y dos cadenas pesadas idénticas (azul) unidas por puentes disulfuro.

La digestión con ciertas proteasas rompe las Igs en dos tipos de fragmentos, uno que se une al antígeno: Fab (antigen binding fragment: fragmento que adhiere al antígeno) y otro que se une al complemento o a los receptores de las Igs Fc (Fragmento cristalizable).

J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez Naves. (2010). Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario. (4ta ed.). Madrid: Editorial Medica Panamericana.

• Una cadena L se une por un puente disulfuro a una cadena pesada H.

• Dos cadenas H se unen por puentes disulfuro.• Existen cinco diferentes clases de cadenas pesadas H

(conocidas como μ [mi], δ [delta], γ [gamma], ε [épsilon] y cadenas α [alfa]), las cuales determinan las clases de anticuerpos (IgM, IgD, IgG, IgE e IgA respectivamente)

• Existen dos clases de cadenas ligeras L: κ y λ. 23 kDa de peso molecular.

• Cada unidad de anticuerpo puede tener un tipo de cadena L; κ y λ, pero no ambas.


• Tanto las cadenas H y las L poseen tres disulfuros cada 90 residuos de aminoácidos lo cual crea loops de polipéptidos, conocidos como dominios de 110 aminoácidos.

• Estos dominios son referidos como VH, VL, CH1, CH2, etc.

• Poseen propiedades funcionales particulares

• VH y VL juntos forman el sitio de unión para el antígeno.


Estructura de un dominio tipo inmunoglobulina. Las cadenas pesadas y ligeras están constituidas por dominios. Cada dominio está formado por dos láminas formadas por tres o cuatro hebras β antiparalelas. Los dominios N-terminal son variables (rojo). Los restantes dominios son constantes (azul). Las cadenas ligeras están formadas por un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas pesadas de una IgG están formadas por uno variable (VH) y tres constantes (CH1, CH2, CH3).En los dominios variables, las regiones de hipervariabilidad (HV) forman tres lazos que quedan expuestos hacia el exterior (rojo) y configuran el sitio de interacción con el antígeno.


FUNCIONES:

Un anticuerpo por sí solo, en algunas circunstancias, neutraliza, y puede proteger contra el efecto de virus y toxinas. Sin embargo, el éxito de estas acciones depende en gran medida de la especificidad y afinidad del anticuerpo.

A) Indicción en la generación de antioxidantes.B) Reducción en el daño a tejido por una respuesta inflamatoria.C) Inmunomodulación: se refiere a la acción que ejerce la

medicación sobre los procesos de autorregulación que dirigen el sistema de defensa inmunitario..

D) Opsonización: es el proceso por el que se marca a un patógeno para su ingestión y destrucción por un fagocito.

E) Neutralización de virus y toxinas.F) Citotoxicidad dependiente de anticuerpo.G) Activación del complemento.H) Actividad microbiana directa.



CLASES Y SUBCLASES:

Existen cinco clases de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipeptídicas globulares pesadas y dos cadenas ligeras unidas entre sí por puentes disulfuro.


• La IgM está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina.

• Unidas entre sí por una pieza J.• Se encuentra presente en el plasma. • Tiene diez sitios de unión con

antígeno.• Es secretada principalmente en

respuestas humorales primarias timo-dependientes y

• En respuestas timo-independientes.

Todas las IgG son monómeros.Las subclases se diferencian en el número de enlaces disulfuro y la longitud de la región bisagra. La IgG es la inmunoglobulina más versátil porque es capaz de llevar acabo todas las funciones de las moléculas de inmunoglobulina.

• La IgG es la principal Ig en el suero, 75% de las inmunoglobulinas presentes en suero del tipo IgG.

• Juega un papel importante en los espacios extravasculares, es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta.

• Producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias aantígenos timo-dependientes.


Subclases: IgG1IgG2IgG3IgG4


• La IgA se encuentra en: lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo.

• Esta formada por dos unidades básicas.• Cuando la IgA se presenta como un dímero, una

cadena J está asociada con ella.• Segunda Ig encontrada en suero comúnmente.• Principal Ig que se encuentra en las secreciones

(lágrimas saliva, calostro y moco).• Tiene la capacidad de unirse a algunas células

como linfocitos y algunos polimorfonucleares (leucocitos granulocitos –neutrófilos, eosinófilos, basófilos-).

Subclases: IgA1IgA2


• La IgE existe como un monómero y tiene un dominio adicional en la región constante.

• Es la Ig menos común del suero• Participa en las reacciones alérgicas • Juega un papel de las enfermedades

parasitarias ocasionadas por helmintos (significa gusano, se usa sobre todo en parasitología, para referirse a especies animales de cuerpo largo o blando que infestan el organismo de otras especies.)

• La medición de los niveles de IgE es útil en el diagnostico de infecciones parasitarias.


• La IgD existe únicamente como un monómero.

• Se encuentra en el suero en niveles bajos y su papel hasta la fecha permanece incierto.

• La IgD se encuentra principalmente sobre la superficie de células B funcionando como receptor de las células B.

• La IgD contiene residuos de aminoácidos extras que le permiten anclarse a la membrana plasmática de las células B.

• Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos .

• No tiene capacidad de fijar el complemento.

Referencias:

• Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

• J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez Naves. (2010). Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario. (4ta ed.). Madrid: Editorial Medica Panamericana.

• http://www.rdnattural.es/wp-content/uploads/2013/02/inmunoglobulinas.png Fecha de consulta: Miércoles, 11 de Noviembre de 2015. 20:13 hrs.

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