TEMA IV

PROTEÍNAS

1.PROTEINAS

• Las proteínas son las macromoléculas orgánicas más abundantes en una célula,

suponen el 50% del peso celular seco, y son capaces de realizar una gran variedad

de funciones.

• Son principios inmediatos orgánicos compuestos básicamente por C, O, H y N,

aunque también pueden contener S, y en menor proporción P, Fe, Cu... En ellas

se expresa la información contenida en los genes.

• Debido a la gran variabilidad genética, existe una gran variedad de proteínas,

que permiten la formación de muchas estructuras tridimensionales dotadas de

funciones distintas; de ahí su nombre alusivo al dios griego Proteo, que tenía el

don de cambiar de forma a voluntad.

• Las proteínas son polímeros formados por un conjunto básico de 20 aminoácidos(aa), y cada uno de éstos presenta características particulares.

• Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitalesde los organismos.

1.1 AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos son compuestos orgánicos, que se caracterizan por poseer un

grupo carboxilo o ácido (-COOH) y un grupo amino (-NH2), unidos

covalentemente a un carbono central que se llama “carbono α”, al cual también

se unen un átomo de H y una cadena lateral (-R) diferente, para cada uno de los

20 α-aminoácidos que existen.

• A estos 20 aa, se les llama aminoácidos proteicos porque son los que se han

encontrado en las proteínas de animales, vegetales y microorganismos, sin

embargo, en la naturaleza hay gran variedad de aa, pero no todos forman parte

de las proteínas; tienen funciones propias como: neurotransmisores (dopamina y

noradrenalina proceden de la tirosina), hormonas (la tiroxina procede de la

tirosina), mediadores locales (la histamina procede de la histidina) precursores

vitamínicos, …

• De estos 20 aminoácidos que existen, los humanos solo podemos sintetizar12, los 8 restantes los ingerimos en la dieta por lo que reciben el nombre deaminoácidos esenciales.

1.2 PROPIEDADES

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sólidos, cristalinos, de alto punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y comportamiento anfótero.

Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen un carbono asimétrico (Ca)

enlazado a cuatro radicales distintos: el grupo amino, el grupo carboxilo, el H y el

radical R. Por eso, presentan estereoisomería. Pueden tener una configuración –

D- si el -NH2 está a la derecha o configuración –L- si el -NH2 está a la izquierda. En

las proteinas solo existe la forma L. La D solo aparece en componentes de la pared

bacteriana y en antibióticos. Al morir los organismos, si los aa no son degradados,

empieza un proceso de racemización, por el cual los isómeros L se van

transformando lentamente en isómeros D.

• También, son capaces de desviar la luz polarizada, es decir, son ópticamente activos; si es a la derecha son dextrógiros (+) y si es a la izquierda, levógiros (-).

• En cuanto a su comportamiento químico, los aa en disolución, tienen un

comportamiento anfótero, es decir que, dependiendo del pH, pueden ionizarse

como un ácido (el – COOH pierde el protón) (ocurre en un medio básico), o

como una base (el -NH2 gana protones) (ocurre en un medio ácido), o como

ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica o iones dobles

(ocurre en el punto isoeléctrico), llamadas formas zwitteriónicas (zwitter en

alemán, hermafrodita). Algunos aminoácidos poseen en sus radicales –R grupos

amino o carboxilo, que también se pueden ionizar.

• Punto isoeléctrico Pi de un aminoácido: es el pH al cual el aminoácido adquiere

una carga neta 0, es decir, igual número de cargas positivas y negativas.

• Como cada aa tiene un Pl diferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se

puede utilizar un método de separación de aa denominado electroforesis,

basado en este concepto. Consiste en situar una disolución de los aa que se

quieren separar en un campo eléctrico; los que tengan carga neta negativa, se

desplazarán hacia el ánodo y los de carga positiva lo harán hacia el cátodo y los

que estén en su punto isoeléctrico, no se moverán. Al modificar el pH de la

disolución, las cargas de los aa irán variando y se podrán separar en el campo

eléctrico.

La curva de valoración de un aa: es la representación gráfica de la

variación de pH de una solución, por la adición de ácidos o bases.

• La existencia de grupos polares amino y carboxilo, permite a los aa formarenlaces de H, lo que hace que su punto de fusión y ebullición, así como susolubilidad, sean mayores de lo esperado.

1.3 CLASIFICACIÓN

Según el radical R que se una al carbono α, los aminoácidos pueden clasificarse en:

• Aminoácidos apolares: la cadena R posee grupos hidrófobos, que interaccionan conotros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser:

Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Son glicina, alanina, valina, leucina,isoleucina, metionina y prolina.

Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Son fenilalanina y triptófano.

• Aminoácidos polares sin carga: R contiene grupos polares, capaces de formar puentesde hidrógeno con otros grupos polares. Son serina, treonina, tirosina, cisteína,glutamina, asparagina.

• Aminoácidos polares con carga: R contiene grupos polares cargados. Pueden ser:

Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente como ac. aspártico y ac.glutámico.

Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente. Son lisina, arginina e histidina.

• Para nombrar a los aa se usan las 3 primeras letras de su nombre; sinembargo, cuando es necesario nombrar la secuencia de largas cadenas, senombra cada uno con una sola letra, que no tiene por qué coincidir con lainicial de su nombre.

1.4 ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces

peptídicos. La unión de dos aminoácidos es un dipéptido, la de tres es un tripéptido, ...

así hasta 10 aminoácidos es lo que consideraríamos un oligopéptido. Cuando un

péptido tiene más de 10 aminoácidos, decimos que es un polipéptido. Sin embargo, a

un polipéptido formado por más de 100 aminoácidos ya lo vamos a llamar proteína.

• El enlace peptídico o amida, es un enlace covalente, que se establece entre elgrupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, desprendiéndoseuna molécula de agua. Los átomos del grupo amino y del grupo carboxilo sedisponen en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las

proteínas, existen péptidos no proteicos que realizan funciones muy variadas:

• Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina.

• Estructural: componentes de envolturas celulares.

• Metabólica: transportadores de hidrógeno

• Antibiótica: valinomicina, gramicidina.

2.NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína posee una estructura tridimensional única que le confiere una

actividad biológica específica. La estructura tridimensional de la proteína, es

decir, su conformación en el espacio es el resultado de cuatro niveles distintos de

organización, de complejidad creciente. Cada uno de los cuales se puede

construir a partir del anterior.

2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA

Se trata de la disposición lineal de los aminoácidos. Nos indicará qué aminoácidos

componen la cadena, es decir, cuál es la secuencia de aminoácidos de la proteína

y en qué orden se sitúan unos con respecto a otros. Cada aminoácido se unirá al

siguiente mediante un enlace peptídico. En toda proteína va a existir un extremo

N-terminal, que corresponderá al aminoácido con el -NH2 libre, situado a la izda.,

y el extremo C-terminal, que corresponderá al aminoácido con el – COOH libre,

situado a la dcha. La secuencia de aminoácidos de una proteína y la ordenación de

los mismos, determinarán la función de dicha proteína.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

EXTREMO N-TERMINAL

EXTREMO C-TERMINAL

• El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, (debido a que presenta

una resonancia estabilizada entre dos formas, que hace que sus N, C, O

compartan electrones), impone ciertas restricciones en el plegamiento de una

cadena de proteína, así, aunque los péptidos son estructuras flexibles capaces de

efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα no pueden, sin

embargo, efectuar torsiones alrededor de los enlaces peptídicos.

• Esta circunstancia, determina que los átomos de cada enlace peptídico se

encuentren en el mismo plano, por lo que el esqueleto de la cadena

polipeptídica, se asemeja más a una sucesión de placas planas articuladas, que a

un rosario de cuentas.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Muestra cómo se dispone la estructura primaria en el espacio. En la síntesis de

proteínas, según se van enlazando los aminoácidos (gracias a la capacidad de

giro de los enlaces), se va adquiriendo la disposición espacial más estable: la

estructura secundaria.

• Consiste en el plegamiento de la estructura 1ª, debido a los puentes de H que se

establecen entre los grupos amino y carboxilo de aa próximos, de manera que

las cadenas-R no intervienen en el enlace. La estructura1ª se estabiliza, cuando

adopta alguna de las siguientes estructuras 2ª posibles:

2.2.1CONFORMACIÓN a HÉLICE

Se forma al enrollarse sobre sí misma (en espiral), la estructura primaria en

sentido dextrógiro. Cada vuelta de la a- hélice contiene 3,6 aminoácidos, es decir,

3aa y parte de otro. En la a- hélice los átomos de oxígeno quedan orientados en la

misma dirección, mientras que los de hidrógeno quedan en la dirección contraria.

Esto permite la formación de puentes de hidrógeno, entre los grupos –NH- de un

aa y el –CO- del cuarto aa que le sigue en la cadena lineal, debido a la existencia

de cargas parciales opuestas entre N, C, O. Los grupos R se sitúan en la parte

externa de la hélice y no participan. Si estos enlaces se rompen, la estructura 2ª se

pierde. Su nombre alude a la α-queratina (proteína de la epidermis) que posee

esta estructura helicoidal

2.2.2 CONFORMACIÓN β LAMINAR O DE HOJA PLEGADA

En esta disposición, la cadena de aa, queda extendida y se pliega sucesivamente

sobre sí misma hacia delante y atrás formando una estructura parecida a un zigzag

o fuelle. Diferentes tramos de la cadena, que transcurren en el mismo sentido

(paralelos) o en sentidos contrarios (antiparalelos), quedan enfrentados y se unen

por puentes de hidrógeno intracatenarios (entre los grupos –NH- y-CO-) que

estabilizan la molécula. En otros casos los puentes de H son intercatenarios, entre

distintas cadenas adyacentes. Los grupos –R de los aminoácidos se dispondrán por

encima o por debajo del plano de la lámina.

• Las cadenas β interaccionan con otras cadenas, que pueden pertenecer almismo polipéptido o a un polipéptido distinto, mientras que en las α hélice, lospuentes de H se establecen siempre dentro del mismo polipéptido. La proteínacaracterística es la β queratina, presente en uñas, pelo, plumas,

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Conformación b

Vista lateral

En la conformación bla cadena polipeptídica está extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una serie de pliegues. La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas que discurren paralelas.

Los grupos R de los aminoácidos

Vista superior

Forma antiparalela

Puentes de hidrógenoGrupos R

Vista lateral

Vista superior

Forma paralela

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Conformación b

Tipo I Tipo II

Estructura de los giros b. Los giros b tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de

conformaciones b.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Conformación b

2.2.3 LA HÉLICE DE COLÁGENO.

Puede considerarse como otra variedad de estructura 2ª. Cada una de las tres

cadenas de la superhélice de colágeno, compuesta de tropocolágeno, presenta

un plegamiento secundario en forma de hélice enroscada hacia la izquierda, algo

más extendida que las hélices a., al asociarse entre sí las tres, el resultado está

girado a la dcha. o dextrógiro. La estructura se estabiliza con puentes de

hidrógeno intercatenarios. Se encuentra en tendones, ligamentos, cartílago,

hueso

2.2.4 ZONA IRREGULAR: Sin estructura secundaria concreta.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

2.2.5 ESTRUCTURAS SUPRASECUNDARIAS

• Se encuentran en zonas de la cadena peptídica que se ven obligadas a cambiar

bruscamente de dirección, porque conectan extremos de segmentos próximos y

antiparalelos.

• Giros o codos β; unidad βαβ; meandros β; αα antiparalelas; estructura en barril β;

grecas, …

2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la

cadena polipeptídica (cada una con su correspondiente estructura 2ª), como

consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R

situadas a lo largo de la cadena.

• La proteína, según las condiciones fisicoquímicas del medio, se pliega en el

espacio adoptando una forma característica. Esta disposición tridimensional

de los átomos de una proteína en el espacio, es su estructura terciaria y de ella

depende su función

Esta estructura se mantiene por los enlaces establecidos entre los grupos –R de los

aminoácidos:

• Enlaces por puentes de hidrógeno (hidrófilos), entre cadenas de aa polares sin carga

• Enlaces electrostáticos entre grupos –COO y –NH3 de aa ácidos y básicos (polares con

carga opuesta)

• Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van del Waals entre aa apolares

• Enlaces disulfuro, más fuertes que los anteriores (covalentes), entre dos grupos tiol

del aa Cys.

El resultado es diferente según el tipo de proteína:

Conformación fibrosa o filamentosa

• Mantienen su estructura secundaria alargada, retorciéndose ligeramente. Tienen

cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. Son insolubles. Constan

mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria.

• Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los

vertebrados. Son claros ejemplos de la relación entre estructura y función. Algunos

ejemplos son la queratina, colágeno, fibroina, elastina.

QUERATINA

ESTRUCTURA TERCIARIA

Proteínas fibrosas

COLÁGENO

ESTRUCTURA TERCIARIA

Proteínas fibrosas

Friboina de la seda (conformación b)

ESTRUCTURA TERCIARIA

Proteínas fibrosas

Conformación globular

En esta conformación, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que

parecen esféricas. Son solubles, realizan funciones de transporte, enzimáticas,

hormonales... Tienen varios tipos de estructura secundaria. Los tramos rectos

son α- hélice y los cambios de dirección, son β laminar. Algunos ejemplos son:

mioglobina, hemoglobina, albúmina sérica, bacterioferritina, …

DOMINIOS ESTRUCTURALES

• Están formados por determinadas combinaciones de hélices-α y láminas-β,

plegadas de manera estable e independiente, para formar estructuras

compactas y estables que desempeñan funciones concretas, hasta el punto de

aparecer los mismos dominios en proteinas diferentes. Hay proteinas con un

solo dominio y otras con varios, que suelen corresponder a funciones

diferentes dentro de la misma proteína.

• Evolutivamente se considera que ciertas secuencias de aa fueron tan útiles

para las estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse

como clichés en diferentes proteinas. Ej. enzima NAD, FAD, o el AMP, que,

teniendo estructuras y funciones distintas, tienen el mismo dominio.

2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Solo se manifiesta en proteinas formadas por la asociación de varias cadenaspeptídicas iguales o diferentes. La unión entre las cadenas con estructuraterciaria, es por los mismos tipos de enlaces que en dicha estructura.

La estructura cuaternaria de las proteinas fibrosas, suele desempeñar funciones

estructurales como la queratina del pelo. Y la de las globulares, como la

hemoglobina, está formada por la asociación de dos o más cadenas iguales o

diferentes. Por tanto, las proteinas formadas por un único polipéptido, como la

mioglobina, no pueden tener estructura 4ª. Cada subunidad se llama protómero.

Ej.: citocromo C, actina y miosina, microtúbulos, ribosomas, cápsida de virus, ….

• La estructura 3ª o 4ª es la responsable de su función biológica. La 4ª depende

de la 3ª, esta de la 2ª, que a su vez depende de la 1ª. Por esto cualquier

variación de la secuencia de aa puede afectar a los distintos niveles de

plegamiento y a su funcionalidad.

• Para realizar el plegamiento cuaternario, ayudan un tipo de proteinas llamadas

chaperonas, que aseguran un plegamiento correcto.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Virus del mosaico del tabaco

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Tetrámero

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

PROTEINAS ALOSTÉRICAS

Los enlaces covalentes que mantienen la estructura 1ª son fuertes, pero los

enlaces débiles que pliegan a la proteína en los demás niveles conformacionales

pueden abrirse y volverse a cerrar, permitiendo pequeñas deformaciones. Las

proteinas no son inmutables, modifican ligeramente su estructura, en respuesta

a las condiciones ambientales y a su función.

En algunas se producen cambios conformacionales entre dos estados, uno

activo y otro inactivo, en respuesta a cambios fisicoquímicos del ambiente, pH,

temperatura, … Pero existen un grupo de proteinas llamadas alostéricas, en las

que los cambios conformacionales son inducidos por la unión de ciertas

moléculas llamadas ligandos, que provocan modificaciones de la estructura 3ª,

4ª o ambas. Entre estas enzimas están: proteinas canal, histonas, sistema del

complemento, factores de transcripción, …

El alosterismo es uno de los mecanismos más importantes que permiten regular

la actividad de una proteína y por tanto su función biológica. El ligando,

activador o inhibidor, se une en un lugar distinto al sitio activo de la proteína y

activa o reprime su función, respectivamente.

3.PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades físicas y químicas de una proteína dependen, sobre todo, de los

radicales libres de sus aminoácidos que quedan expuestos en su superficie,

teniendo así la capacidad de reaccionar con otras moléculas

3.1 SOLUBILIDAD

Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan

la conformación globular (las filamentosas son insolubles). Dicha solubilidad se

basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y

negativas, distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua

de su entorno, lo cual da lugar a la llamada capa de solvatación.

• Dependiendo del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso, puede variar el estado iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de agua, precipitando las proteínas al verse reducida su solubilidad.

3.2 ESPECIFICIDAD

• La evolución ha dado lugar a una gran variabilidad de proteinas, lo que ha

hecho que cada especie tenga sus proteínas específicas y a su vez, algunas

diferentes para cada uno de los individuos de una especie.

• Las cadenas –R de los aa, son capaces de interaccionar con otras moléculas

mediante enlaces débiles; el resto de la cadena peptídica solo es necesario para

mantener la forma. La actividad de una proteína se basa en su unión selectiva a

otra molécula, cuya complementariedad le permite adaptarse a ella. Esta unión

es altamente específica.

• La especificidad de la unión del sitio activo de las proteinas con otrasmoléculas, se basa en el plegamiento particular de cada proteína, quedepende de la secuencia de aa. Así pues, cualquier cambio en dichasecuencia, puede modificar las estructuras 2ª, 3ª, 4ª y por tanto la pérdidade su función biológica.

• A pesar de la inmensa variedad de proteínas que existen, los dominios estructurales

que antes hemos mencionado, se repiten en diversas proteínas, aunque éstas tengan

diferentes funciones o pertenezcan a especies diferentes. Por eso se dice que tienen

una gran eficacia biológica.

• Ejemplos: antígeno-anticuerpo, hemoglobina-oxígeno, enzima-sustrato, receptor de

membrana-mensajero.

• Este hecho es importante para realizar estudios filogenéticos y establecer el

parentesco evolutivo entre especies.

3.3 DESNATURALIZACIÓN

• La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su conformación espacial

característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables

(cambios bruscos de pH, alteraciones en su concentración, variaciones bruscas

de temperatura, presión, electricidad, …) y, como consecuencia de ello, se

anula su funcionalidad biológica. La estructura tridimensional de la proteína,

cuando está intacta, se llama conformación nativa.

• Debido a esas condiciones ambientales desfavorables, los enlaces quemantienen la conformación espacial de la proteína (2ª, 3ª, 4ª) se rompen yésta queda en su conformación primaria (los enlaces peptídicos no sealteran). La proteína es ahora un filamento lineal que precipita y suspropiedades desaparecen al alterarse el centro activo.

• Si las condiciones desfavorables duran poco tiempo o son poco intensas, la

proteína se plegará de nuevo adoptando su conformación original. Es lo que

llamamos renaturalización o desnaturalización reversible. Si la alteración de

una proteína es duradera e intensa, estaremos hablando de una

desnaturalización irreversible y la proteína no podrá renaturalizarse. Ej. Al

cocer la clara de un huevo, la albúmina precipita y se vuelve fibrosa e

insoluble.

DESNATURALIZACIÓN

3.4 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

• Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamientoanfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que puedencomportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o captar H+ delmedio.

4.CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES: Están formadas únicamente por

aminoácidos.

• Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Son insolubles en agua y desempeñan funciones

estructurales como el colágeno (en tejido conjuntivo, óseo y cartilaginoso), la elastina (en

tendones, vasos sanguíneos, pulmones, dermis), la queratina (cabello, uñas, cuero,

plumas, escamas, piel), la fibroína, la miosina (contracción muscular), etc.

COLÁGENO

QUERATINAS

ELASTINAS

- Albúminas- Globulinas- Protaminas- Histonas

FIBROÍNAS

•Proteínas globulares o esferoproteínas. Tienen formaesférica y son solubles en disoluciones acuosas.

Comprenden los siguientes tipos:

Albúminas. Tienen funciones de reserva y transportadoras. Ej.: ovoalbúminas,lactoalbúminas y seroalbúminas.

Globulinas. Son la proteinas mas grandes: la parte proteica de la hemoglobina, ylas inmunoglobulinas.

Protaminas e Histonas. Asociadas al ADN en eucariotas, forma parte de lacromatina. Las protaminas se encuentran en el núcleo de los espermatozoides.

ALBÚMINAS

GLOBULINAS

PROTAMINAS

HISTONAS

• HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: Están formadas por

cadenas peptídicas (grupo proteico) y por sustancias no proteicas

(grupo prostético). Según el grupo prostético, se distinguen

• Cromoproteínas o pigmentos: En ellas el grupo prostético es una sustanciacoloreada, por lo que se las llama pigmentos.

Porfirínicas: formados por una molécula con 4 anillos de pirrol: la hemoglobina

que contiene Fe en sangre, la mioglobina (Fe) en musculo estriado, los citocromos

que intervienen en procesos redox, las peroxidasas y catalasas (Fe), las clorofilas

(Mg), cianocobalamina o vit. B12 (Co).

Compuestos no porfirínicos: el grupo prostético también es coloreado, pero no

posee anillos tetrapirrólicos como: hemocianina, contiene Cu y es azul, transporta

O2 en invertebrados, hemeritrina con Fe e igual función, rodopsina en la retina.

CROMOPROTEÍNAS

El grupo prostético es una sustancia coloreada.

1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico.

Hemoglobina (Fe++) Vitamina B12 (Co2+)

2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina.

Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe)

Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos

• Glucoproteínas: (glucoconjugados) su grupo prostético está constituido por glúcidos Ej.hormonas como FSH, LH, algunas proteínas de membrana, liquido sinovial dearticulaciones, mucus del aparato respiratorio y digestivo.

• Lipoproteínas: su grupo prostético está constituido por ácidos grasos. Aparecen en lasmembranas. Son importantes las lipoproteínas sanguíneas, pues son hidrosolubles ytransportan lípidos y colesterol por el torrente circulatorio: LDL, HDL, ….

GLUCOPROTEÍNAS

Ribonucleasas

LIPOPROTEÍNAS

El grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.

• Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucleico. Hay quien considera las

histonas como nucleoproteínas por estar asociadas al DNA en el núcleo celular.

• Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej. La caseína del queso,

caseinógeno de la leche, la vitelina de la yema de huevo.

NUCLEOPROTEÍNASEl grupo prostético es un ácido nucleico.

FOSFOPROTEÍNASEl grupo prostético es un ácido fosfórico.

5.FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

• Función enzimática: Algunas proteínas pueden ser enzimas, teniendo unaacción biocatalizadora e interviniendo en el metabolismo celular. Tienen granespecificidad. Ej. Tripsina (rompe proteínas).

• Función homeostática: Las proteínas son sustancias anfóteras, ya queayudan a neutralizar las variaciones del pH del medio y, por tanto,actúan como un sistema amortiguador o tampón, haciendo que elmedio interno sea más estable.

• Función de reserva: actúan como carburantes metabólicos para serutilizados como elementos nutritivos como son la caseína de la lechey la ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del trigo.

• Función de transporte: transporte a través de membrana (proteínas canal), otransporte de sustancias como la hemoglobina (transporta O2 por la sangre),mioglobina, lipoproteínas (transportan lípidos por la sangre como: quilomicronesdesde el intestino al hígado, las VLDL transportan del hígado a tejidos, las HDL delos tejidos al hígado), citocromos transportan electrones...

FUNCIÓN TRANSPORTADORA

• Función estructural: pueden ser elementos plásticos que forman parte de la mayoría de estructuras celulares. Ej., queratina en la dermis, colágeno, histonas en el DNA, glucoproteínas en la membrana celular...

• Función contráctil: El movimiento y la locomoción dependen deproteínas contráctiles como la actina y la miosina que son filamentosproteicos que constituyen las miofibrillas responsables de lacontracción muscular, la dineina que interviene en el movimiento decilios y flagelos.

• Función hormonal: la insulina y el glucagón del páncreas, la tiroxinadel tiroides, y muchas hormonas de la hipófisis como la hormona decrecimiento, oxitocina, vasopresina, y neurotransmisores comoendorfinas y encefalinas

• Función defensiva o inmunológica: las inmunoglobulinas oanticuerpos, las mucinas con acción germicida en mucosas, elfibrinógeno y trombina que forman los coágulos sanguíneos.

FIN