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vacuno, porcino, ovino, equino, caprino, de cordero, conejo, etc.

Pollo, gallina, pavo, pato, ganso, etc.

PecesCrustáceos (langostino, cangrejo, etc.)Moluscos (bivalvos: mejillón, ostra, vieyra;

cefalópodos: calamar, pulpo, etc.)

ciervo, liebre, jabalí, faisán, etc.

CORRAL

AVES

ACUÁTICOS

SILVESTRES

CARNE: Tejidos animales que pueden se empleados como alimento

TIPOS

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TIPOS DE TEJIDOS PRESENTES EN LA CARNE

Muscular estriado el más abundante (35% - 65 %)

TEJIDO NERVIOSO

CARNE

TEJIDO MUSCULAR

TEJIDO CONECTIVO

TEJIDO EPITELIAL

Estriado (esquelético)Liso (vasos, piel, etc,)Cardíaco

Propiamente dicho (tendones, vainas, etc.)Especializado (adiposo, óseo, etc.)

Cap. VI, Art. 247

Carne parte comestible de los músculos de los bovinos, ovinos, porcinos y caprinosdeclarados aptos para la alimentación humana por la inspección veterinaria oficialantes y después de la faena.

Comprende tejidos blandos que rodean al esqueleto, incluyendo su cobertura grasa,tendones, vasos, nervios, aponeurosis y todos aquellos tejidos no separados durantela operación de la faena. Por extensión se considera carne al diafragma y los músculosde la lengua, no así los músculos de sostén del aparato hioideo, el corazón y elesófago.

Con la misma definición se incluyen la de los animales de corral, caza, pescados,crustáceos, moluscos y otras especies comestibles.

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Tejido muscular de la carne

Fibras células gigantes (1 mm a varios cm de largo)

Unidas y recubiertas por membrana de tejido conjuntivo (sarcolema o estroma)

Dentro de las fibras e inmersas en el sarcoplasma se encuentran las miofibrillas (1 mdiám.) sistema contráctil de los músculos

Microestructura de miofibrillas

2 tipos filamentos: gruesos, ordenados en forma hexagonal, formados por miosina, y finos de moléculas helicoidales de actina

Sarcolema

Núcleo

Mitocondrias

Túbulo T

Retículo sarcoplásmico

Tríada

Cisterna terminal

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CONTROLES EN DISTINTAS ETAPAS DE LA INDUSTRIA CÁRNICA

Deben establecerse las características que se requieren de la carne en función de su uso

(consumo directo, para envasar, materia prima de embutidos, conservas, etc.)

I. RECEPCIÓN

CONTROL VISUAL

- Aspecto, presencia de descomposición, infestación (principalmente parásitos), defectos por manipulación, etc.

Propiedades que influyen en la calidad de la carne para elaboración de embutidos:

CARGA MICROBIANA

- Ensayos microbiológicos (esencial para productos que se consumen crudos)

CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA

% de agua que se retiene luego de procesos (corte, prensado, tratamiento térmico)

Para embutidos se busca un valor alto

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La retención de agua en la carne se debe a varios factores, que influyen en distintas medidas:

70 % Proteínas miofibrilares: miosina, actina, tropomiosina, etc.

20 % Proteínas sarcoplásmicas: gliceraldehído fosfato deshidrogensasa, aldolasa, enolasa,

creatin kinase, lactato deshidrogenesa, piruvato kinasa, fosforilasa, mioglobina, etc.

10 % Tejido conectivo:

Propiamente dicho: tejido laxo y denso (regular e irregular) Diferentes relaciones de tejido fibroso y sustancia fundamental (material translúcido, hidratado y gelatinoso, en el que están inmersas las células)Laxo mayor proporción de sustancia fundamental y prácticamente ausencia de tejido fibroso, al contrario que el denso.Denso regular: tendones, ligamentos (fibras de colágeno ordenadas linealmente otorgan resistencia a la tensión en una dirección)Denso irregular: presenta paquetes de fibras ordenadas en varias direcciones, generando resistencia en todas ellas

Especial: tejido conectivo reticular, adiposo, cartílagos, huesos y sangre

Otros tipos: fibroso, elástico y linfoide

Colágeno tipo I: presente en varios tejidos conectivosPuede conformar hasta 25 % del contenido total de proteínas en mamífero

Proteínas musculares:

• Altamente cargadas (pH 6,4-7,0) permiten retener agua

• Durante rigor mortis aumenta acidez hasta PI (pH 5,3-5,5): mínima capacidad de retención de agua

• Además de glucólisis anaeróbica, la adición de ácidos y la descomposición por bacterias también disminuyen el pH y por ende capacidad de retención de agua

Embutidos frescos

• Carne de animal recién sacrificado es más apropiada

• Luego de picada o trozada, se agrega sal (2,5 %) y se congela rápidamente (procesos que retrasan la formación de actomiosina, estructura con baja capacidad de retención de agua, formada a expensas del ATP generado postmortem)

• En el caso de carne con rigidez cadavérica, la adición de fostatos disocia complejo actina-miosina, recuperándose capacidad de retención de agua (otras sales alcalinas usadas, ej. citrato de sodio)

Embutidos secos

• Carne con baja capacidad de retención de agua facilita secado

• Conviene usar carne madura y acidificada (pH 5,4-5,8): fibras musculares retraídas, liberación de jugos

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CAPACIDAD DE LIGAZÓN

• Proteínas contráctiles de la carne (miosina, actina, tropomiosina, y otras en menor proporción):

• Solubles en sal y coagulables por calor

• Se liberan rompiendo membrana externa de la fibra muscular (cortado, molido) y agregado de salmuera/sal para solubilizarlas

• Se pasa de un un sol a un gel que permite la ligazón en embutidos

• Luego del cocido coagulan dando lugar a una matriz firme

CAPACIDAD EMULSIONANTE

• Permite producir emulsiones estables con la grasa

• Mayor en carnes con elevado contenido de proteínas contráctiles

• Recubren los glóbulos de grasa y luego de tratamiento térmico, coagulan y forman matriz rígida.

• Formulaciones con carnes pobres en fibras y ricas en colágeno, se consigue emulsión pero inestable al calor (colágeno gelatiniza, la grasa se separa)

COLOR

• Puede variar en función de la por proporción de mioglobina presente

• Mayor cantidad en músculos de mayor actividad (mayor demanda de O2)

• Varía según especie y edad (3 veces mayor en bovinos que en porcinos; más oscuro en animales viejos: carne más seca y compacta apta para embutidos crudos madurados)

II. PROCESO

Variables a controlar: composición de formulaciones, T, t, etc.

III. ENVASADO Y ROTULADO

Calidad de envasesCondiciones de envasadoNormas de rotuladoCondiciones de almacenamiento

IV. PRODUCTO FINAL

Controles de calidad de acuerdo a legislación

Calidad sanitariaEstado microbiológico, presencia de aditivos no permitidos, residuos de contaminantes, aditivos permitidos residuales

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Calidad sensorial

• Uniformidad del producto

• Presencia de defectos aparentes (grietas, sedimentos de grasa, gelatina)

• Defectos del color (zonas incoloras o anormales)

• Presencia de grasa y aponeurosis

• Uniformidad de tamaño de trozos de carne y de los ingredientes

Análisis centesimal

Humedad, proteínas, grasas y cenizas

Un ejemplo:

En el caso de carne de bovino adulto:

Color rojo rosáceo vivo, apariencia marmórea y brillante

Al tacto firme, elástica, ligeramente húmeda

Al corte olor fresco y debe escurrir una pequeña cantidad de jugo con reacción débilmente ácida al tornasol

Grasa firme al tacto sin puntos hemorrágicos, blanca sin olor extraño o rancio

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Investigación de amoníaco

• Formado como producto de putrefacción

• Se observa formación de humo blanco (NH4Cl) al suspender un trozo de carne a 2 cm de la superficie de un tubo conteniendo reactivo de Eber (HCl-Etanol-Éter / 1 + 3 + 1)

• No aplicable a conservas (proceso térmico puede formar NH3)

Medición de pH

• Junto a color y textura: importantes en control de calidad

• Método potenciométrico o colorimétrico (ideales varillas especiales plásticas con dos zonas reactivas, se compara color con una escala de 5,2 a 7,2)

• Se practica incisión de 2,5 cm en sentido perpendicular a las fibras, en la que se introduce la varilla

Contenido de agua total

• Por secado hasta peso constante, en estufa de vacío (< 100 mm Hg, 80-100°C) o estufa con ventilación forzada (100-103°C)

• Suele agregarse durante homogenización de la muestra, arena calcinada, tamizada y lavada para mayor efectividad del secado

Agua agregada

• Existe cierta relación entre contenido de agua y de proteínas

• Cálculo de agua agregada:

AOAC: % agua agregada = (W - 4P) / (1 - 0,01 + 0,04 P)

W: humedadP: % N x 6,25

Menos usado:

Índice de Feder X = W - P x F

W: humedadP: % proteínas F = 4 (carne vacuna); 4,5 (cerdo)

Cantidad de agua agregada a 100 g de la carne original: 100 X / (100-X)

Actividad de agua

• Distintos métodos

• AOAC recomienda determinación de HR por técnicas manométricas o que miden punto de rocío (T a la cual comienza la condensación del agua de la atmósfera)

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Proteínas totales

• N total según Kjeldahl• Se toma factor 6,25 o el que corresponda a la carne analizada• En presencia de NO3

- / NO2- debe restarse del N total, el correspondiente al aporte de

estas sales

Nitrógeno de aminoácidos

• Titulación formólica según Sørensen• Se trata de una titulación de aminoácidos con KOH/NaOH en presencia de formaldehído• Se forma un metilenaminoácido derivado (el grupo amino queda “bloqueado” y no es titulado)

• El grupo ácido carboxílico se titula con la base

Creatinina total

La creatina o ácido metil-guanidin-acético (en parte unida a ácido fosfórico) y su amida intramolecular, la creatinina son componentes típicos de la carne reconocimiento analítico en alimentos

Existen distintos métodos basados en la transformación de la creatina en creatinina por calentamiento en medio ácido:

Y posterior medida espectrofotométrica del color naranja o rojo (máx: 480-500 nm) que da la creatinina con picrato de sodio según reacción de Jaffé:

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Nitritos

Fundamento: La muestra homogeneizada se extrae en caliente con agua y bórax y se desproteiniza con ferrocianuro de zinc. En el filtrado se aplica la reacción de Griess con sulfanilamida y naftiletilendiamina, midiendo el compuesto coloreado a 520 nm

Nitratos

Colágeno • Proteína cárnica de bajo valor biológico por su deficiencia en lisina y triptófano• Alto contenido de colágeno y/o gelatina (proveniente de su hidrólisis), disminuyen valor

nutritivo del producto• Tejido conjuntivo (rico en colágeno), se encuentra principalmente en la piel, tendones y

huesos• Su determinación indirecta en base a su contenido de hidroxiprolina (aprox. 13% referido

a colágeno puro) es de interés en el control de calidad de productos cárnicos• Fundamento: hidrólisis ácida y oxidación del filtrado con cloramina T, seguida por reacción

con p-dimetilaminobenzaldehído que genera un derivado pirrólico de color rojo estable (máx: 558 nm)

DIFERENCIACIÓN DE CARNES DE DISTINTO ORIGEN

Diferentes procedimientos analíticos:

Métodos físicoquímicos

Para detectar la presencia de carne de caballo puede identificarse glicógeno que se encuentra en cantidad apreciable (4-5%) en la misma

También puede identificarse por su fibra muscular observada al microscopio

La grasa de caballo contiene un alto porcentaje de ácido linolénico (índice de yodo 75-86 contra 33-47 para la grasa vacuna y 47-86 para grasa porcina)

La composición en ácidos grasos, determinada CG permite cuantificar ácido linolénico

Método inmunoquímico

Utiliza la reacción serológica de las precipitinas y consiste en poner en contacto un macerado del producto cárneo con el suero, preparado por inoculación en conejosSólo aplicable en materiales no cocidos

Método electroforético

Es decir, basado en el transporte de partículas con carga eléctrica (como lo son los coloides proteicos) en un líquido no conductor, bajo la influencia de una corriente eléctrica

Es posible diferenciar carne de caballo, vacuno, cerdo y oveja mediante las bandas características de sus proteínas

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CALIDAD DE PESCADOS

La evaluación sensorial se usa como criterio de calidad del pescado refrigerado (apariencia de piel, ojos, branquias, etc., olor, color, textura de la carne, etc.)

Grado de deterioro del pescado puede ser dividido en 4 fases:

Fase 1

• Pescado muy fresco• Cocido tiene sabor a algas marinas, dulce y delicado (puede ser levemente metálico)• Sabor dulce se hace más pronunciado a 2-3 días pos captura (bacalao, merluza, lenguado)

Fase 2

• Pérdida del olor y gusto característicos• Carne cocida de sabor neutro, sin olores extraños• Textura se mantiene agradable

Fase 3

• Aparición de signos de deterioro

• Cambios dependientes de la especie y tipo de deterioro (aeróbico o anaeróbico)

• Producción de compuestos volátiles de olor desagradable

• Ej. trimetilamina (TMA)derivada de la reducción bacteriana del óxido de trimetilamina(OTMA)

• TMA confiere “olor a pescado“ característico

• Al inicio de esta fase pueden aparecer olores y sabores ligeramente ácidos, frutados y ligeramente amargos, especialmente en peces grasos

• En los últimos estadios de esta fase se desarrollan olores nauseabundos, dulces, como a repollo, amoniacales, sulfurosos y rancios

• Textura se toma suave y aguada, o dura y seca

Fase 4

• El pescado puede caracterizarse como deteriorado y pútrido

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Existen al menos dos tipos de deterioro en pescado: bacteriano y enzimático (autólisis)

• Según la especie, ambos tipos contribuyen en diferentes grados a la pérdida general de la calidad

• En muchas especies, los cambios enzimáticos son prevalentes y preceden a los microbiológicos, sin que exista una relación entre ambos

• Acción bacteriana y enzimática generan compuestos volátiles• Descomposición incluye:

1) Formación de aminoácidos , oligo y polipéptidos2) Evolución de amoníaco, aminas y otros compuestos aminados, H2S, etc.

Puede utilizarse una escala numerada para la evaluación sensorial del pescado cocido

10: absoluta frescura8: buena calidad 6: pescado con sabor neutro (insípido)4: nivel de rechazo

Enzima (s) Sustrato(s) Cambios encontrados

Enzimas glucolíticas glucógeno

• Producción de ácido láctico, disminución del pH de los tejidos, pérdida de la capacidad de ligar agua en el músculo

• Altas temperaturas durante el rigor pueden ocasionar "desgajamiento"

Enzimas autolíticas, involucradas en la degradación de nucleótidos

ATPADPAMPIMP

• Pérdida del sabor a pescado fresco, producción gradual del sabor amargo con hipoxantina (estados finales)

Catepsinas proteínas, péptidos• Ablandamiento del tejido dificultando o impidiendo su

procesamiento

Quimotripsina, tripsina carboxipeptidasas proteínas, péptidos

• Autólisis de la cavidad visceral en pelágicos (estallido de vientre)

Calpaína proteínas miofibrilares• Ablandamiento, ablandamiento inducido por muda en

crustáceos

Colagenasas tejido conectivo• “Desgajamiento" de filetes• Ablandamiento

OTMA desmetilasa OTMA • Endurecimiento inducido por formaldehído (gádidos almacenados en congelación)

Principales procesos autolíticos en pescado refrigerado

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Cambios bioquímicos inducidos por crecimiento bacteriano en pescado refrigerado

Evaluando compuestos químicos desarrollados durante el deterioro de pescado natural y estéril, se demostró que la mayoría de los componentes volátiles son producidos por bacterias

Estos incluyen trimetilamina, compuestos sulfurosos volátiles, aldehídos, cetonas, ésteres, hipoxantina, así como también otros compuestos de bajo peso molecular

Alteración microbiana difiere según:Especies de pescado (composición química)Carga bacteriana inicial

Los sustratos para la producción de volátiles son los carbohidratos (como el lactado y la ribosa), los nucleótidos (como la inosina monofosfato y la inosina) y otras moléculas con nitrógeno no proteico (NNP)

Las aminas volátiles y no volátiles se producen por descarboxilación y desaminación de aminoácidos y bases orgánicas

Aminoácidos: sustratos particularmente importantes para formación de sulfitos y NH3

+ H2O ureasa CO2 + 2 NH3

Formación de NH3

En pescados cartilaginosos ( 2 % de urea), ureasa bacterial convierte urea en amoníaco

Degradación de bases nucleicas conduce a formación de pequeñas cantidades de amoníaco:

En estudios de la autólisis de bacalao estéril y no estéril, se vio que la velocidad de formación y descomposición del IMP fue la misma tanto en ambos tipos de muestra Esto indica que la ruta catabólica para la degradación de ATP hasta inosina es debida en su totalidad a enzimas autolíticas

ATP ADP AMP IMP + NH3

ATPasa miokinasa AMP-desaminasa

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En estados más avanzados de alteración, puede producirse oxidación de aminas por acción de aminooxidasas bacteriales:

R ― ―NH2

H

C

H

+ O2 + H2O + NH3 + H2O2

R ― C

O

H

El amoníaco también se forma por desaminación oxidativa de aminoácidos, a través de desaminasas bacteriales:

R ― ―NH2

COOH

C

H

2 + O2 2 + 2 NH3

R ― C

O

COOH

Para la determinación de bases volátiles: NH3, mono, di y TMA, histamina, etc., se evalúa Nitrógeno Básico Total (NBT) como índice del grado de frescura del pescado

Entre las bases, la TMA resulta la más importante y una de las más estudiadas

OTMA

• Compuesto osmorregulatorio presente en muchos peces teleósteos marinos• Ausente o trazas en especies de agua dulce

• Reducción del OTMA Principal fuente de TMA

• TMA se produce usualmente por alteración microbiana:Pseudomonas putrefaciensEnterobacteriasFlavobacterium

Reducción de OTMA en presencia de ácido láctico por bacterias género Achromobacterbajo condiciones aeróbicas:

Ácido láctico OTMA TMA

H3C ― ―COOH

H

C

OH

+ + + H2O

H3C ― C

O

COOHH3C ― ―O-

CH3

N+

CH3

H3C ― N

CH3

CH3

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Algunas especies presentan una enzima en el tejido muscular que puede descomponer el OTMA en dimetilamina (DMA) y formaldehído:

• Formaldehído induce entrecruzamiento de proteínas musculares ocasionando endurecimiento y pérdida de su capacidad para ligar agua

• OTMA desmetilasa se encuentra más comúnmente en los peces gádidos (familia del bacalao)

• La mayoría de OTMA desmetilasas están unidas a la membrana (más activas cuando el tejido se rompe por congelación o artificialmente)

+

H ― C

O

HH3C ― ―O-

CH3

N+

CH3

H ― N

CH3

CH3

OTMAdesmetilasa

Se han propuesto distintos valores límites de NBV para la aceptabilidad del pescado:

GLASSMAN y ROCHWARGER (1929) sugieren como Iímite máximo 20 mg de N/100 g

YAMAMURA (1933) y TANIKAWA (1935) consideran útil la medida de BV y establecieron un límite máximo de 30 mg de N/100 g

Numerosos esfuerzos se han realizado para establecer un método rápido de determinación de BV

Contenido de bases volátiles totales muestra resultados diversos debido a:

Diferencias en la composición química del pescadoFlora bacteriana característica de la especies

Se presentan opiniones encontradas sobre significancia del método

FARBER y CEDERQUIST (1953) afirman que la medida de NBV tiene sentido en pescados blancos, pero no en los de carne oscura

FELLERS y col. (1957) recomiendan el empleo de la relación NBV a nitrógeno total como índice de calidad

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A pesar de las discrepancias y dificultades de los diversos métodos analíticos, la determinación de BV se emplea con frecuencia para confirmar resultados organolépticos

Es necesario estandarizar la técnica y establecer límites de aceptabilidad para diferentes especies marinas

LUCKE y GEIDEL (1935). Técnica aplicada en varios países. Destilación de las BV desde el músculo del pescado, en presencia de MgO, bajo condiciones estandarizadas

ANTONACOPOULOS (1969). Mejora y modifica la técnica utilizando un aparato de destilación en corriente de vapor

Principal inconveniente: producción de algunas bases volátiles durante la destilación, debido a hidrólisis. Estandarizando el procedimiento se pueden obtener resultados concordantes.

Codex Committee on Fishery Products (1968, FAO-WHO): propone nueva modificación del método, precipitando proteínas con TCA y liberando luego las BV con NaOH mediante destilación en corriente de vapor

PEARSON y MUSLEMUDDIN (1968): Se destilan las BV desde músculo de pescado, en presencia de MgO a 50 C y presión reducida, 25 min

Este método aplicado a diversas especies, demuestra que no se producen fenómenos de descomposición de la proteína, como ocurre cuando se aplica el método de LUCKE y GEIDEL(1935).

HILLIG y col. (1958): Estos autores suponen que el 95 % de las bases, lo constituye la TMA, de tal manera que en el destilado tan sólo estarán presentes los volátiles y no las aminas no volátiles. De esta forma se puede determinar TMA en el destilado sin la interferencia de las citadas aminas, las cuales influyen en la determinación de TMA si se hace la medida directamente sobre el extracto de TCA

CROMATOGRAFÍA GASEOSA: Brinda información particular sobre la producción de volátiles durante la alteración del pescado