Transporte de o2

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TRANSPORTE DE GASES OXIGENO Fisiología animal M. en C. Raul Herrera Fragoso

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TRANSPORTE DE GASES

OXIGENO Fisiología animal

M. en C. Raul Herrera Fragoso

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El grado en el que se combina el O2 con la hemoglobina varia con la presión parcial del gas PO2.

Si todos los lugares de la molécula de hemoglobina esta ocupados por O2. La sangre esta saturada al 100% y el contenido de oxigeno de la sangre es igual a su capacidad de oxigeno.

El oxigeno contenido en la sangre incluye el O2 combinado con la hemoglobina así como en disolución, pero es una pequeña fracción.

El contenido de oxigeno se expresa en porcentaje de saturación.

Las curvas de disociación de oxigeno describen la relación entre el porcentaje de saturación y la presión parcial de oxigeno.

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La forma sigmoidea de las curvas de disociación que presentan las hemoglobinas que poseen varios grupos hemo se debe a la cooperatividad entre unidades, esto es, la oxigenación del primer grupo facilita la oxigenación de los subsiguientes.

La oxigenación esta asociada con cambios en la estructura terciaria en las proximidades al grupo hemo.

Estos cambios también producen alteración en las cadenas de manera que se liberan protones (iones H+) cuando se oxigena la hemoglobina

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A bajas PO2 solo una pequeña cantidad de O2 se une al pigmento respiratorio, a niveles altos se combina una gran cantidad de O2

De modo que puede actuar como una molécula transportadora de oxigeno, cargándolo a nivel de la superficie respiratoria (elevada PO2) y descargándolo en los tejidos (baja PO2).

En algunos animales el papel predominante del pigmento respiratorio puede ser el de servir como reserva de O2, liderándolo en el tejido solo cuando es relativamente inasequible.

En algunos animales la sangre que llega a los órganos respiratorios esta saturada de oxigeno en un 70%.

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Las hemoglobinas presentan diferentes afinidades al oxigeno.

La afinidad se expresa en términos del P50, la presión parcial de oxigeno a la que la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% de oxigeno.

Una hemoglobina con una elevada afinidad por el oxigeno facilita el movimiento de O2 del medio ambiente hacia la sangre porque se combina a bajas PO2. sin embargo, no liberara oxigeno a los tejidos hasta que la PO2 en ellos sea muy baja.

Que pasara con una hemoglobina de baja afinidad?

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Es significativo que la afinidad hemoglobina-O2 se vea afectada por factores físicos y químicos de la sangre que favorecen la unión con el oxigeno en el epitelio respiratorio y su liberación en el tejido.

Las condiciones dentro del eritrocito que mas afectan esta afinidad son: La alta temperatura Unión de fosfatos orgánicos

(DFG, ATP, GTP) Descenso de pH Aumento de CO2

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EFECTO BOHR El aumento en las

concentraciones de H+ (descenso de pH) causa la reducción en la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno.

El dióxido de carbono reacciona con el agua para formar acido carbónico y con los grupos –NH2

de las proteínas de la hemoglobina formando compuestos carbámicos.

El aumento de PCO2 causa una reducción de la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno de dos maneras: Disminuye el pH sanguíneo y Facilitando la combinación directa

con el CO2 con la hemoglobina para formar compuestos carbámicos.

Sucede también lo contrario!

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Cuando el CO2 entra en la sangre a nivel de los tejidos facilita la descarga de O2 de la hemoglobina, mientras que cuando el CO2 deja la sangre en los epitelios respiratorios, facilita la captación de O2 en la sangre.

Las hemocianinas de algunos gasterópodos y artrópodos muestran una mayor afinidad por el oxigeno al disminuir el pH.

Esto se denomina “Efecto Bohr inverso”

Cual será el significado biológica de esto?

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FOSFATOS ORGÁNICOS La unión de fosfato orgánicos a la

hemoglobina reduce su afinidad por el oxigeno.

En eritrocitos de mamíferos, los niveles de 2,3- difosfoglicerato (DFG) y la hemoglobina se encuentran en concentraciones casi equimolares.

El DFG se une a restos de aminoácidos específicos en las cadenas β de la desoxihemoglobina, disminuyendo su cantidad con el pH.

Los compuestos fosforilados en el eritrocito no solo afectan a la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno, también incrementan la magnitud del efecto Bohr y pueden afectar la interacción entre las subunidades

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En mamíferos, el significado funcional del aumento en los niveles de DFG es mantener la afinidad hemoglobina-O2 en condiciones de hipoxia.

En peces, se ha observado que la hipoxia reduce los niveles de fosfatos orgánicos.

Se debe, principalmente, a que en peces, la hipoxia esta asociada a descenso de pH sanguíneo (acidosis), en lugar de incremento de pH (alcalosis) que se observa en mamíferos

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EFECTO ROOT En algunos animales

marinos, el aumento de CO2 o un descenso en el pH causa no solo una reducción en la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno, sino también la disminución en la capacidad de oxigeno.

Un pH bajo reduce la unión de oxigeno con la hemoglobina, de modo que incluso a altas PO2, solo algunos de los lugares posibles están oxigenados, es decir, que nunca se alcanza un 100% en saturación.

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TEMPERATURA El aumento de la

temperatura no solo reduce la solubilidad del oxigeno en el agua, sino que también disminuye la afinidad de la hemoglobina hacia el oxigeno.