UNIDADES 16-18 METABOLISMO. DEFINICIÓN METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS SON SECUENCIALES: el...
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UNIDADES 16-18
METABOLISMO
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METABOLISMODEFINICIÓN
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICAS
• SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra
• PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS
• SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución.
• SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O ANFIBÓLICAS
• ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía
METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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Diferencias entre anabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía
METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS
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ENZIMAS
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ENZIMASDEFINICIÓN
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.
Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
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ENZIMASREACCIONES ENZIMÁTICASCOMPONENTES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMASCARACTERÍSTICAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.
Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
No realizan reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo.
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ENZIMASESTRUCTURACOMPONENTES
Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas.
En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir:
- parte proteica: APOENZIMA
- Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos.
- COFACTOR, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima.
- Grupo prostético: cuando se une PERMANENTEMENTE a la parte proteica
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ENZIMASESTRUCTURACOMPONENTES
http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAAAFI/ErY7WtF0wNw/s1600/05-04_Holoenzyme_L.jpg
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ENZIMASCOMPONENTESCOENZIMAS
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ENZIMASESTRUCTURAZONAS FUNDAMENTALES
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• Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que forman parte del metabolismo celular.
• Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que catalizan, aumentando la velocidad de la reacción.
• Intervienen en concentraciones muy bajas.
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en una RQ determinada sin alterar otras.
Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula.
Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de una RQ hasta un millón de veces).
Presentan elevado PM.
ENZIMASESPECIFICIDAD
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Una reacción química A===>B tiene lugar porque cierto número de moléculas A se encuentran con la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, que denominamos estado de transición, en el que es muy probable que se establezca o se rompa algún enlace químico y se forme entonces el producto P.
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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La velocidad de la reacción será proporcional a la concentración de moléculas en ese estado de transición.
Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede acelerar la velocidad de una reacción química:
-Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la célula).
-Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de forma transitoria y produce un estado de transición con menor energía de activación.
(Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASMECANISMO DE ACCIÓNENERGÍA DE ACTIVACIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACOMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO
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E+S1+ S2 ES1S2 EP1P2 E+P1+P2
S1
S2P1
P2
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICADOBLE SUSTRATO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICADOBLE SUSTRATO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACENTRO ACTIVO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACENTRO ACTIVO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACENTRO ACTIVO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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ENZIMASCOENZIMAS
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ENZIMASCOENZIMAS
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ENZIMASCOENZIMAS
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ENZIMASCOENZIMAS
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ENZIMASCOENZIMAS
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Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.
4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
EnzimaEnzima
sustrato
inhibidor
Sin inhibidorcon inhibidor
Inhibición competitiva
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Inhibidor competitivo
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Enzima
sustrato
Enzima
No se produce la catálisis
inhibidor
Inhibición no competitiva
Sin inhibidor Con inhibidor
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibición alostérica.
Sin inhibidor
con inhibidor
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
FACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
Enzima
envenenador
sustrato
envenenadores
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES
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Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
- Nombres particulares: Asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
- Nombres sistemáticos: el nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
- el sustrato preferente
- el tipo de reacción realizado
- terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
ENZIMASNOMENCLATURA
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- Código internacional: propuesto por la comisión enzimática (enzyme comission). El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos.
Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
ENZIMASNOMENCLATURA
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ENZIMASCLASIFICACIÓN
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ENZIMASCLASIFICACIÓN
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Esquema del modelo llave
cerradura
Esquema del modelo del ajuste
inducido
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACENTRO ACTIVO
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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN
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La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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Gráfica de Michaelis_Menten
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.
En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos.
Suministro para hacer 4 relojes a la hora.
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica.
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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Km = [E] [S]
[ES]
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA
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En los sistemas enzimáticos (rutas metabólicas) existe un enzima regulador que establece la velocidad de la reacción química. La célula puede controlar la síntesis de producto según sus necesidades.
- Puede controlar la síntesis de enzima regulador.
- Puede controlar su actividad (enzimas alostéricos).
RUTAS METABÓLICAS
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAREGULACIÓN
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Pueden adoptar dos formas estables diferentes, la conformación activa y la inactiva.
Además del centro activo, tienen otro lugar denominado centro regulador o sitio alostérico (específico), al que se puede unir una sustancia denominada modulador o ligando (específico).
Una sola de las conformaciones presenta afinidad por el ligando.
Hay ligandos activadores e inhibidores.
El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática, de dos formas:
Por retroinhibición (su conformación inicial es la activa)
Por inducción enzimática (su conformación inicial es la inactiva)
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAENZIMAS ALOSTÉRICOS
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Los enzimas alostéricos presentan, además del centro activo, otro lugar, el centro alostérico, a través del cual interactúan con un modulador.
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAENZIMAS ALOSTÉRICOS
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Los moduladores alostéricos pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.
Los positivos provocan un aumento de la actividad, (sustrato).
Los negativos, al unirse, provocan el paso de la forma activa a la inactiva, (producto).
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA
POSITIVOS
NEGATIVOS
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 5
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[S] = 4 mM =4 103 μM
Km = [E] [S]
[ES]
[E] 4 103 μM
2,5 μM4,5 μM =
4,5 μM 2,5 μM
4 103 μM
[E] = = 2,8 10 -3 μM
2,8 10 -3 μM 0,5 103 Μm
[ES]
4,5 μM =
2,8 10 -3 μM 0,5 103 μM
4,5 μM
[ES]=
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Acividad 6
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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA