UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR … · 114 del CÓDIGO ORGÁNICO DE LA ECONOMÍA SOCIAL DE LOS...

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE INGENIERÍA EN GEOLOGÍA,

MINAS, PETRÓLEOS Y AMBIENTAL

CARRERA DE INGENIERÍA AMBIENTAL

VALORIZACIÓN DEL RESIDUO SÓLIDO VIRUTAS

PROVENIENTE DE LA INDUSTRIA CURTIDORA

Trabajo de Titulación, Modalidad Proyecto de Investigación previo a

la obtención del título de Ingeniera Ambiental

AUTOR: Carla Priscila Cadena Carrera

TUTOR: Ing. Diana Karina Fabara Salazar

Quito, septiembre 2017

ii

DERECHOS DE AUTOR

Yo, CARLA PRISCILA CADENA CARRERA en calidad de autor y titular de los

derechos morales y patrimoniales del trabajo de titulación del trabajo de investigación:

VALORIZACIÓN DEL RESIDUO SÓLIDO “VIRUTAS” PROVENIENTE DE LA

INDUSTRIA CURTIDORA, modalidad Proyecto de Investigación, de conformidad con

el Art. 114 del CÓDIGO ORGÁNICO DE LA ECONOMÍA SOCIAL DE LOS

CONOCIMIENTOS, CREATIVIDAD E INNOVACIÓN, concedemos a favor de la

Universidad Central del Ecuador una licencia gratuita, intransferible y no exclusiva para

el uso no comercial de la obra, con fines estrictamente académicos. Conservamos a

mi/nuestro favor todos los derechos de autor sobre la obra, establecidos en la normativa

citada.

Asimismo, autorizo/autorizamos a la Universidad Central del Ecuador para que realice la

digitalización y publicación de este trabajo de titulación en el repositorio virtual, de

conformidad a lo dispuesto en el Art. 144 de la Ley Orgánica de Educación Superior.

El autor declara que la obra objeto de la presente autorización es original en su forma de

expresión y no infringe el derecho de autor de terceros, asumiendo la responsabilidad

por cualquier reclamación que pudiera presentarse por esta causa y liberando a la

Universidad de toda responsabilidad.

-----------------------------------------------------

CARLA PRISCILA CADENA CARRERA

CC: 0401350509

[email protected]

[email protected]

iii


FACULTAD DE INGENIERÍA EN GEOLOGÍA, MINAS, PETRÓLEOS Y

AMBIENTAL


APROBACIÓN DEL TRABAJO DE TITULACIÓN POR PARTE DEL TUTOR

Yo, Diana Karina Fabara Salazar en calidad de Tutor del Trabajo de Titulación:

“VALORIZACIÓN DEL RESIDUO SÓLIDO VIRUTAS PROVENIENTE DE LA

INDUSTRIA CURTIDORA”, elaborado por la señorita CARLA PRISCILA CADENA

CARRERA, estudiante de la carrera de Ingeniería Ambiental, Facultad de Ingeniería en

Geología, Minas, Petróleos y Ambiental de la Universidad Central del Ecuador, considero

que el mismo reúne los requisitos y méritos necesarios en para optar el Título de Ingeniera

Ambiental, y ha superado en control anti-plagio, para ser sometido a la evaluación del

jurado examinador que se designe, por lo que lo APRUEBO, a fin que el trabajo del

Proyecto de Investigación sea habilitado para continuar con el proceso de titulación

determinado por la Universidad Central del Ecuador.

En la ciudad de Quito a los 17 días del mes de julio del 2017.

Firma

_____________________________

Diana Karina Fabara Salazar

Ingeniera Química Magister en Sistemas de Gestión Integrado

C.C. 171473865-3

TUTOR

iv


FACULTAD DE INGENIERÍA EN GEOLOGÍA, MINAS, PETRÓLEOS Y

AMBIENTAL


APROBACIÓN DEL TRABAJO DE TITULACIÓN POR PARTE DEL TRIBUNAL

El Delegado del Subdecano y los Miembros del tribunal calificador del trabajo de

titulación, modalidad proyecto de investigación: “VALORIZACIÓN DEL RESIDUO

SÓLIDO VIRUTAS PROVENIENTE DE LA INDUSTRIA CURTIDORA” preparada

por la señorita CADENA CARRERA Carla Priscila, Egresada de la Carrera de Ingeniería

Ambiental, declaran que el presente proyecto ha sido revisado, verificado y evaluado

detenida y legalmente, por lo que lo califican como original y autentico del autor.

En la ciudad de Quito DM a los 22 días del mes de Septiembre del 2017.

____________________

Ing. Paúl Malacatus, Msc.

DELEGADO DEL SUBDECANO

___________________ __________________

Prof. Yonathan Parra, Dr. Ing. Ilia Alomia, Msc.

MIEMBRO MIEMBRO

v

DEDICATORIA

A mi Padre Celestial Dios, A mis

padres Cristina y Nelson con todo mi

amor y a mi hermano incondicional

Nelson Andrés.

vi

AGRADECIMIENTO

Quiero agradecer primeramente a Dios, por ser mi guía espiritual y por darme fortaleza y

sabiduría para seguir adelante.

A mis Padres Nelson Cadena, Cristina Carrera y a mi hermano, por ser los pilares

fundamentales de mi vida.

A mis tíos Inés y René, por ser mí soporte en este camino de superación.

A mi tutora Ing. Diana Fabara, por tener la mejor predisposición para asesorarme en la

elaboración del presente trabajo.

Al Doctor Alfredo Maldonado, por su aporte técnico y asesoría durante la investigación.

Al Laboratorio de Nanoestructuras de la Facultad de Ciencias Quimicas de la Universidad

Central del Ecuador, por colaborar en la determinación de la rugosidad por microscopía

de fuerza atómica.

Al Instituto Nacional de Eficiencia Energética y Energías Renovables (INER), por la

colaboración en el análisis elemental de las virutas.

Al Laboratorio de Química Analítica Instrumental de la Facultad de Ciencias Quimicas

de la Universidad Central del Ecuador, por la colaboración en el análisis de

espectroscopia infrarroja (FTIR).

Y a todos quienes de alguna u otra manera han ayudado y apoyado a culminar mis estudios

de manera exitosa.

A todos ustedes muchas gracias.

vii

ÍNDICE DE CONTENIDO

pág.

ÍNDICE DE ANEXOS ..................................................................................................... x

ÍNDICE DE FIGURAS ................................................................................................... xi

ÍNDICE DE TABLAS ................................................................................................... xiii

ÍNDICE DE ECUACIONES .......................................................................................... xv

GLOSARIO ................................................................................................................... xvi

ABREVIATURAS ....................................................................................................... xvii

RESUMEN .................................................................................................................. xviii

ABSTRACT .................................................................................................................. xix

INTRODUCCIÓN ............................................................................................................ 1

1. TEORÍA O MARCO TEÓRICO .............................................................................. 3

1.1. Valorización de Residuos .................................................................................. 3

1.2. Cuero .................................................................................................................. 3

1.3. Origen y Características del Residuo Sólido Virutas (RSV) ............................. 4

1.3.1. Origen de las Virutas de Cuero (CV) ......................................................... 4

1.3.2. Características de las Virutas de Cuero ...................................................... 5

1.3.3. Virutas de cuero como fuente de colágeno ................................................. 6

1.4. Enzima ............................................................................................................... 8

1.4.1. Tipos de enzimas ........................................................................................ 9

1.4.2. Enzimas proteolíticas o proteasas ............................................................... 9

1.4.3. Efectos de la temperatura y pH en la enzima ............................................. 9

1.5. Hidrólisis .......................................................................................................... 10

1.5.1. Hidrólisis alcalina ..................................................................................... 12

1.5.2. Hidrólisis alcalina enzimática ................................................................... 12

1.6. Capacidad rellenante del colágeno................................................................... 13

2. METODOLOGÍA EXPERIMENTAL .................................................................... 14

2.1. Generalidades ................................................................................................... 14

2.2. Toma de Muestras de las Virutas de Cuero (VC) ............................................ 16

2.3. Caracterización fisicoquímica del residuo sólido virutas ................................ 16

2.3.1. Determinación del pH ............................................................................... 16

2.3.2. Determinación de la humedad .................................................................. 16

2.3.3. Determinación de ceniza .......................................................................... 17

viii

2.3.4. Determinación de grasa ............................................................................ 18

2.3.5. Análisis elemental C, H, N, S del RSV .................................................... 18

2.3.6. Determinación de proteínas ...................................................................... 19

2.3.7. Determinación de cromo total .................................................................. 19

2.3.8. Determinación de cromo hexavalente ...................................................... 20

2.4. Caracterización espectroscópica del RSV ....................................................... 20

2.5. Digestión de las virutas de cuero ..................................................................... 21

2.5.1. Hidrólisis alcalina sin posterior neutralización (HASN) .......................... 21

2.5.2. Hidrólisis alcalina enzimática ................................................................... 23

2.5.3. Hidrólisis alcalina con posterior neutralización (HACN) ........................ 24

2.6. Pruebas para la valorización del residuo sólido virutas ................................... 25

2.6.1. Ensayos para determinar la capacidad del HC como agente rellenante ... 25

2.6.2. Determinación de rugosidad de las muestras de cuero con y sin HC por

medio de la microscopía de fuerza atómica (AFM en sus siglas en ingles)............ 25

2.6.3. Ensayos para la formación de aglomerado de madera ............................. 26

2.6.4. Ensayos para la formación del material reciclado de cuero ..................... 26

3. CÁLCULOS Y RESULTADOS ............................................................................. 28

3.1. Toma de muestras de las VC ........................................................................... 28

3.2. Cálculos de la caracterización fisicoquímica del RSV .................................... 28

3.2.1. Cálculo de la humedad ............................................................................. 28

3.2.2. Cálculo de la ceniza .................................................................................. 28

3.2.3. Cálculo de grasa........................................................................................ 29

3.2.4. Análisis elemental de C, H, N y S del RSV ............................................. 29

3.2.5. Cálculo de proteínas ................................................................................. 30

3.2.6. Cálculo de cromo total .............................................................................. 30

3.3. Resultados de la caracterización física, química y espectroscópica del RSV .. 30

3.4. Cálculos de la digestión de las VC .................................................................. 32

3.4.1. Cálculos para las hidrólisis ....................................................................... 32

3.5. Resultados de la caracterización fisicoquímica selecta de los productos de la

HASN 33


Hidrólisis Alcalina-Enzimática ................................................................................... 36

3.7. Resultados de la caracterización fisicoquímica selecta de la hidrólisis alcalina

con posterior neutralización (HACN) ......................................................................... 40

3.8. Balances de masas............................................................................................ 41

3.8.1. Balance de masa de la hidrólisis alcalina sin posterior neutralización ..... 41

ix

3.8.2. Balance de masas de la hidrólisis alcalina-enzimática ............................. 42

3.8.3. Balance de la hidrólisis alcalina con posterior neutralización .................. 44

3.9. Resultados de las pruebas para la valorización del RSV ................................. 46

3.9.1. Usos del hidrolizado de colágeno (HC) .................................................... 46

3.9.2. Ensayos para determinar la capacidad del HC de la hidrólisis alcalina-

enzimática como agente rellenante ......................................................................... 47

3.9.3. Determinación de rugosidad de los cueros por microscopía de fuerza

atómica (AFM) ........................................................................................................ 48

3.9.4. Resultados de la formación del aglomerado de madera ........................... 54

3.9.5. Resultados de la formación del material reciclado de cuero .................... 56

4. DISCUSIÓN............................................................................................................ 58

5. CONCLUSIONES .................................................................................................. 66

6. RECOMENDACIONES ......................................................................................... 68

BIBLIOGRAFÍA ............................................................................................................ 69

ANEXOS ........................................................................................................................ 75

x

ÍNDICE DE ANEXOS

pág.

Anexo A. Informe de la cantidad de residuos producidos en el año 2015 en la ANCE 76

Anexo B. Registro fotográfico de la caracterización del residuo sólido virutas ........... 77

Anexo C. Método EPA 9045D (EPA, 2004) ................................................................. 80

Anexo D. Método gravimétrico de desecación en estufa de aire caliente (AOAC,

2005a) ............................................................................................................................. 82

Anexo E. Método gravimétrico de incineración en Mufla (AOAC, 2005b) ................. 83

Anexo F. Método Infrarrojo EPA 413.2 ........................................................................ 84

Anexo G. Lista de factores para la conversión de nitrógeno a proteínas dado por la

FAO/WHO, 1973............................................................................................................ 86

Anexo H. Método EPA.3050B, 3111B ......................................................................... 87

Anexo I. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina sin posterior neutralización

HASN ............................................................................................................................. 91

Anexo J. Método 8075-Nessler HACH procedimiento con DR/2010 .......................... 93

Anexo K. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina-enzimática .............................. 96

Anexo L. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina con posterior neutralización

HACN ............................................................................................................................. 98

Anexo M. Informe de resultados del análisis elemental de las virutas (INER, 2017). 101

Anexo N. Informe de resultados de cromo hexavalente emitido por la OSP .............. 103

Anexo O. Hoja técnica de la enzima utilizada en el proceso de hidrólisis alcalina-

enzimática ..................................................................................................................... 104

Anexo P. Informe de ensayo presentado por la industria curtidora (Bustos, 2017) .... 105

Anexo Q. Tabla 2 de la Norma Técnica de desechos peligrosos y especiales (MAE,

2015) ............................................................................................................................. 106

Anexo R. Registro Oficial Nº 856 – Listado No. 1: Desechos Peligrosos por Fuente

Específica (MAE, 2012) ............................................................................................... 107

xi

ÍNDICE DE FIGURAS

pág.

Figura 1. Representación del cuero y sus partes (Gallegos, 2016) ................................... 4

Figura 2. Rebajadoras de cuero ........................................................................................ 5

Figura 3. Virutas o raspado del cuero ............................................................................... 5

Figura 4. Estructura del colágeno. Superior: ruta biosintética de las fibras (Shoulders y

Raines, 2009), inferior: visualización del alto contenido de glicina (González, 2015) .... 7

Figura 5. Estructura de una enzima (De Lera, 2011)........................................................ 8

Figura 6. Reacción con enzima (De Lera, 2011) .............................................................. 9

Figura 7. Efecto del pH en la velocidad de reacción enzimática (De Lera, 2011). ........ 10

Figura 8. Hidrólisis (Cardellá, 2007) .............................................................................. 10

Figura 9. Métodos para extracción de gelatina, a partir de tejidos que contienen

colágeno (Ikada, 2002). .................................................................................................. 11

Figura 10. Mecanismo catalítico de una hidrólisis enzimática (Benítez, et al, 2008) .... 13

Figura 11. Diagrama de flujo del proceso de investigación ........................................... 15

Figura 12. Espectro infrarrojo del residuo sólido virutas ............................................... 32

Figura 13. Hidrólisis alcalina sin posterior neutralización. ............................................ 33

Figura 14. Variación del contenido de proteínas en el HC en función del tiempo de la

HASN ............................................................................................................................. 34

Figura 15. Variación del contenido de cromo total en el HC en función del tiempo de la

HASN ............................................................................................................................. 35

Figura 16. Pasta de cromo recolectada después de la HASN ......................................... 35

Figura 17. Proporciones de cromo total en los productos obtenidos después de la HASN

........................................................................................................................................ 36

Figura 18. Hidrólisis alcalina-enzimática ....................................................................... 36

Figura 19. Variación del contenido de proteínas en el HC en función del tiempo de la

hidrólisis alcalina-enzimática ......................................................................................... 37

Figura 20. Variación del contenido de cromo total en el HC en función del tiempo de


Figura 21. Pasta de cromo recolectada después de la hidrólisis alcalina-enzimática ..... 38

Figura 22. Proporciones de cromo total en la producción obtenida después de la


xii

Figura 23. Sustancia obtenida de la HACN .................................................................... 40

Figura 24. Solución liviana de la HACN ........................................................................ 41

Figura 25. Balance de masa de la HASN ....................................................................... 41

Figura 26. Balance de masa de la hidrólisis alcalina-enzimática ................................... 43

Figura 27. Balance de masa de la HACN ....................................................................... 44

Figura 28. Izq. HC obtenido de la hidrólisis alcalina-enzimática; Der. HC obtenido de la

HASN. ............................................................................................................................ 46

Figura 29. Tambores en el proceso de recurtido, teñido y engrase ................................ 47

Figura 30. Etiquetado y muestra de hidrolizado de colágeno ......................................... 47

Figura 31. Superficie seleccionada para análisis por AFM de las muestras de cuero sin

HC (a) y con HC (b). ...................................................................................................... 48

Figura 32. Micrografías obtenidas de la superficie del área 1, muestra sHC ................. 49





Figura 37. Micrografías obtenidas de la superficie del área 1, muestra cHC ................. 51





Figura 42. Variación de las propiedades físicas y mecánicas de los aglomerados de

madera ............................................................................................................................ 54

Figura 43. Aglomerado de madera con relación 1/4 ...................................................... 55

Figura 44. Aglomerado de madera con relación 1/5 ...................................................... 55

Figura 45. Variación de las propiedades físicas y mecánicas del material reciclado de

cuero ............................................................................................................................... 56

Figura 46. Material reciclado con relación 1/4 ............................................................... 57

Figura 47. Material reciclado con relación 1/5 ............................................................... 57

Figura 48. Comparación de las variaciones del contenido de proteínas en los HC en

función del tiempo de la HASN y de la hidrólisis alcalina-enzimática .......................... 60

Figura 49. Comparación de las concentraciones de cromo total en la hidrólisis alcalina y

alcalina-enzimática ......................................................................................................... 61

xiii

ÍNDICE DE TABLAS

pág.

Tabla 1. Variables de los procesos de digestión. ............................................................ 14

Tabla 2. Análisis de la cantidad de agua e hidróxido de sodio ....................................... 21

Tabla 3. Criterios para caracterizar las propiedades físicas y mecánicas del reciclado de

cuero y el aglomerado de madera. .................................................................................. 26

Tabla 4. Toma de muestras ............................................................................................. 28

Tabla 5. Determinación de humedad .............................................................................. 28

Tabla 6. Cálculos para determinar ceniza ....................................................................... 29

Tabla 7. Cálculos para determinar grasa ........................................................................ 29

Tabla 8. Resultados del análisis elemental ..................................................................... 29

Tabla 9. Cálculos para determinar cromo total............................................................... 30

Tabla 10. Características físicas, químicas y espectroscópicas del RSV ....................... 31

Tabla 11. Cantidad de agua e hidróxido de sodio utilizado en las hidrólisis ................. 33

Tabla 12. Cantidad de enzima proteolítica ..................................................................... 33

Tabla 13. Caracterización fisicoquímica selecta del HC al finalizar cada hora en la

HASN ............................................................................................................................. 34

Tabla 14. Caracterización selecta de los productos obtenidos después del proceso de

HASN ............................................................................................................................. 36

Tabla 15. Caracterización fisicoquímica selecta del HC al finalizar cada hora en la


Tabla 16. Caracterización selecta de los productos obtenidos después del proceso de


Tabla 17. Medición de pH cada media hora en todo el proceso de hidrólisis ................ 39

Tabla 18. Resultados del análisis de la sustancia adhesiva ............................................ 40

Tabla 19. Análisis fisicoquímicos de la solución liviana ............................................... 41

Tabla 20. Datos estadísticos de los parámetros de AFM evaluados sobre la muestra de

cuero sHC. ...................................................................................................................... 53

Tabla 21. Datos estadísticos de los parámetros de AFM evaluados sobre la muestra de

cuero cHC. ...................................................................................................................... 53

xiv

Tabla 22. Resultados de los ensayos para la formación del aglomerado de madera ...... 54

Tabla 23. Resultados de la prueba de estabilidad dimensional de los aglomerados ...... 55

Tabla 24. Resultados de los ensayos para la formación del material reciclado del cuero

........................................................................................................................................ 56

Tabla 25. Resultados de la prueba de estabilidad dimensional del material reciclado ... 57

Tabla 26. Digestiones realizadas en la investigación con los productos obtenidos ....... 59

Tabla 27. Comparación del HC con otras investigaciones. ............................................ 62

Tabla 28. Precio aproximado del HC como rellenante ................................................... 63

Tabla 29. Comparación del promedio de la rugosidad de las muestras de cuero ........... 64

xv

ÍNDICE DE ECUACIONES

Pág.

Ec. 1. Fórmula para la determinación de humedad. ...................................................... 17

Ec. 2. Fórmula para determinar ceniza. ......................................................................... 18

Ec. 3. Fórmula para determinar proteínas...................................................................... 19

Ec. 4. Fórmula para la determinación de nitrógeno total Kjeldahl. ............................... 23

Ec. 5. Fórmula para determinar grasa ............................................................................ 29

Ec. 6. Fórmula para determinar cromo total .................................................................. 30

Ec. 7. Fórmula para calcular la cantidad de agua necesaria para la hidrólisis ............... 32

Ec. 8. Fórmula para calcular la cantidad de hidróxido de sodio. ................................... 32

Ec. 9. Fórmula para calcular la cantidad de enzima proteolítica ................................... 33

Ec. 10. Reacción en la HASN y la hidrólisis alcalina-enzimática .................................. 61

Ec. 11. Reacción de la disociación del agua (Riaño, 2007)............................................ 61

Ec. 12. Reacción del cromo en presencia de agua .......................................................... 61

xvi

GLOSARIO

COLÁGENO: es una proteína cuya función es mantener unidas las diferentes estructuras

del organismo, está formada por tres unidades o cadenas unidas entre sí de forma

helicoidal. Las propiedades físicas que posee, es fibrosa y muy resistente a la tracción

(Medical Dictionary, 2011).

FLOR DEL CUERO: es la capa exterior, la que tenía el pelo, y su espesor se aproxima al

espesor final deseado según el fin a que se destine (Ugarriza, 2009).

KROATAN: mezcla de extractos de vegetales que dan mayor llenura a las faldas del

cuero (LederPiel, 2016).

PÉPTIDOS: son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos

aminoácidos. La relación entre los aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se

conoce como un enlace peptídico (Pérez y Merino, 2013).

POLIPÉPTIDOS: se trata de péptidos compuestos por, al menos, diez aminoácidos; en

otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están vinculados a través de enlaces

peptídicos. Si los aminoácidos encadenados son más de un centenar, ya puede hablarse

de proteína (Pérez y Gardey, 2013a).

PROTEÍNAS: se forman mediante las uniones de los aminoácidos. Por lo general, cuando

se involucran más de un centenar de aminoácidos, se habla de proteínas, mientras que las

moléculas que presenta una cantidad inferior ingresan en el grupo de los péptidos (Pérez

y Gardey, 2013b).

TRUPOTAN: es un agente rellenante a base de polisacáridos y productos de relleno

inorgánicos fácilmente dispersables (LederPiel, 2016).

WET BLUE: piel curtida al cromo con alto contenido de agua y sin ningún tratamiento o

azul húmedo (Jordán, 2012).

xvii

ABREVIATURAS

ANCE: Asociación Nacional de Curtidores del Ecuador.

AFM: Microscopía de Fuerza Atómica.

CEER: Centro Ecuatoriano de Eficiencia de Recursos y Producción más Limpia.

CIATEC: Centro de Innovación Aplicada en Tecnologías Competitivas.

CITEC: Centro de Investigación y Desarrollo del Cuero.

[d]: Exactitud.

EPA: United States Environmental Protection Agency.

FDA: Food and Drug Administration.

FIGEMPA: Facultad de Ingeniería en Geología, Minas, Petróleos y Ambiental.

HASN: Hidrólisis alcalina sin posterior neutralización.

HACN: Hidrólisis alcalina con posterior neutralización.

HC: Hidrolizado de Colágeno.

IEP: Punto isoeléctrico

MAE: Ministerio del Ambiente de Ecuador.

OSP: Oferta de Servicios y Productos.

PECT: Prueba de Extracción para la Característica de Toxicidad.

PSI: Productos Servicios Industriales.

RSV: Residuo Sólido Virutas.

U/g: actividad enzimática por cada gramo.

VC: Virutas de Cuero.

WHO: World Health Organization

xviii

TEMA: “Valorización del residuo sólido virutas proveniente de la industria curtidora”.

Autor: Carla Priscila Cadena Carrera

Tutor: Ing. Diana Karina Fabara Salazar, Msc.

RESUMEN

El proyecto de investigación tiene como finalidad valorizar el residuo sólido virutas que

se genera en la etapa de rebajado del cuero curtido, se utilizó este residuo como materia

prima en la elaboración de productos, por medio de las hidrólisis: alcalina y alcalina-

enzimática. Los análisis de la caracterización fisicoquímica del residuo sólido virutas,

como proteínas (85,06%), grasa (0,1545%), nitrógeno total (13,61%) y humedad

(45,9214%) presentan valores que indican que este residuo puede ser sometido a los

procesos de hidrólisis para la obtención de hidrolizado de colágeno y de una sustancia

adhesiva, que pueden tener aplicaciones posteriores en el mismo proceso de curtición de

pieles como en otras industrias, proponiendo una alternativa de aplicación en cada

producto obtenido. El hidrolizado de colágeno con mayor concentración de proteínas fue

el proveniente de la hidrólisis alcalina-enzimática con 47,78%, el cual tiene propiedades

como agente rellenante, esto se evidenció en la experiencia desarrollada en producción

en una industria curtidora y en pruebas de AFM de muestras de cuero con HC,

comprobando una disminución de rugosidad del 72,399%, permitiendo concluir que este

producto puede reemplazar algunos recurtientes en la etapa de recurtición, teñido y

engrase. La concentración de cromo en el hidrolizado de colágeno fue aproximadamente

del 0,003% (m/m). Con la sustancia adhesiva se propuso formar un aglomerado de madera

y un material reciclado de cuero, en donde no se observó un resultado favorable.

PALABRAS CLAVES: RESIDUO VIRUTAS/HIDROLIZADO DE COLÁGENO/

PROTEINAS/CROMO/SUSTANCIA ADHESIVA.

xix

TITLE: “Valorization of solid waste shavings from the tannery industry”

Author: Carla Priscila Cadena Carrera

Tutor: Ing. Diana Karina Fabara Salazar, Msc.

ABSTRACT

The research project has the purpose of valorizing the solid residue shavings that is

generated in the stage of reducing the leather, this residue was used as raw material in the

production of products, through the hydrolysis: alkaline and alkaline-enzymatic.

Analyzes of the physicochemical characterization of the solid residue shavings, such as

proteins (85,06%), fat (0,1545%), total nitrogen (13,61%) and moisture (45,9214%)

present values indicating that residue can be subjected to the hydrolysis processes to

obtain collagen hydrolyzate and an adhesive substance that may have subsequent

applications in the same skin tannage process as in other industries, proposing an

alternative of application in each product obtained. The collagen hydrolyzate with the

highest concentration of proteins was the alkaline-enzymatic hydrolyzate with 47,78%,

which has properties as a filling agent, this was evidenced in the experience developed in

production in a tanning industry and AFM tests of samples of leather with HC, proving a

reduction of roughness of 72,399%, allowing to conclude that this product can replace

some retanning in the stage of retanning, dyeing and greasing. The concentration of

chromium in the collagen hydrolyzate was approximately 0,003% (mg of Chromium / kg

of shavings). With the adhesive substance it was proposed to form a wood agglomerate

and a recyclable leather material, where a favorable result was not observed.

KEYWORDS: WASTE SHAVINGS / HYDROLYZED COLLAGEN / PROTEIN /

CHROMIUM / ADHESIVE SUBSTANCE.

I CERTIFY that the above and foregoing is a true and correct translation of the original

document in Spanish.

………………………………………..

Ing. Diana Karina Fabara Salazar, Msc.

Certified Translator

ID: 171473865-3

1

INTRODUCCIÓN

La investigación surgió como una necesidad percibida por el Centro Ecuatoriano de

Eficiencia de Recursos y Producción más Limpia (CEER) a través de la Asociación

Nacional de Curtidores del Ecuador (ANCE) de valorizar el residuo sólido virutas

provenientes de las industrias curtidoras, principal objetivo del proyecto. Las virutas son

obtenidas en la operación de rebajado, proceso donde se realiza la igualación del espesor

del cuero húmedo, luego del proceso de curtición; también se las denomina “virutas de

cromo” o “virutas wet blue” (CITEC, 2015).

De acuerdo a la ANCE (2015), la cantidad de residuos proveniente del raspado de cuero,

tales como: wet blue o virutas de cuero, fueron de 943 toneladas, de un total de 286000

pieles procesadas (anexo A, pág. 76); evidencia que confirma la generación de una gran

cantidad de virutas, las cuales son enviadas al relleno sanitario, manejado por el

Municipio de Ambato, formando un pasivo ambiental y acelerando el fin de la vida útil

del relleno sanitario (EPM-GIDSA, 2015). Las virutas representan el 25% de los sólidos

eliminados en las industrias curtidoras (Schneider et al, 2008a).

Para cumplir con el propósito de la investigación se establecieron los siguientes objetivos:

Realizar la caracterización fisicoquímica del residuo sólido virutas

Ensayar métodos experimentales para la formación de subproductos a partir del

residuo sólido virutas.

Caracterizar los subproductos obtenidos para la valorización del residuo sólido

virutas.

Proponer una alternativa de aplicación por cada subproducto obtenido.

Un estudio experimental realizado por Jordán (2012), aplicó el proceso de hidrólisis

alcalina-enzimática en las virutas de cuero y el uso del hidrolizado de colágeno, dando

resultados favorables en la producción del hidrolizado. De la misma manera Flores et al.

(2008), realizó un estudio para obtener un adhesivo como sustituto de materiales ureicos

utilizando como materia prima las virutas de cuero por medio de una hidrólisis alcalina

2

con posterior neutralización, dando resultados favorables en la producción de

aglomerados con el adhesivo.

Es importante dar valorización a este residuo, ya que la aplicación de los subproductos

obtenidos, es la clave para hacer atractiva cualquier alternativa de tratamiento y

contribuye a dar un valor agregado al residuo virutas (Jordán, 2012).

El presente proyecto de investigación se realizó en las instalaciones de los laboratorios

FIGEMPA y Ambiental con muestras de residuo sólido virutas tomadas de industrias

curtidoras del cantón Ambato de la Provincia de Tungurahua.

Se pretendió formar subproductos del residuo viruta que cuenten con aplicaciones a otras

actividades o retornen al mismo proceso de curtición; estos resultados beneficiarán a las

industrias curtidoras en reducir los desechos que generan, asimismo conllevan a la

protección del ambiente natural y a la introducción de “tecnologías limpias” en la

producción, lo que consolida a toda empresa en el mercado internacional cada vez más

exigente (CITEC, 2015).

3

1. TEORÍA O MARCO TEÓRICO

1.1. Valorización de Residuos

La valorización de residuos es una transformación del residuo a una nueva utilidad o

beneficio, al sustituir la función de otros materiales destinados a otro producto o proceso

se obtiene otro material, otro valor económico, disminuyendo el impacto sobre el

ambiente, reduciendo insumos, contribuyendo al desarrollo y creando fuentes de trabajo

(WasTech, 2016).

La valorización de residuos es reconocida como una de las estrategias de protección

ambiental, y como tal su principio básico es enfocar ambientalmente a los residuos a

través de las siguientes premisas (Fileni et al, 2000):

El residuo no es siempre un desecho a destruir o confinar, sino también un posible

recurso a potenciar su recuperación.

El residuo puede ser reducido o disminuido en cantidad, mediante procesos de

producción, consumo y comercialización.

Valorizar los residuos implica optimizar sus características de forma, materia o

energía, mediante procesos de reutilización, recuperación y reciclado.

1.2. Cuero

El cuero es el material en el que se transforma la piel del animal tras ser tratado, se puede

obtener las piezas de cuero correspondientes al animal entero, por mitades o fraccionadas.

En la Figura 1 (pág. 4), se puede observar cuáles son las partes fraccionadas de una piel

extendida (Gallegos, 2016).

4

Figura 1. Representación del cuero y sus partes (Gallegos, 2016)

A continuación se describen las partes fraccionadas del cuero (Blanco, 2010):

El crupón: corresponde a la parte de la piel de la región dorsal y lumbar del animal,

es la parte más homogénea (tanto en espesor como en estructura dérmica), más

compacta y valiosa, su masa aproximada es de 45% del total de la piel fresca.

El cuello: corresponde a la piel del cuello y cabeza del animal, su espesor es irregular,

presenta arrugas, una estructura esponjosa y representa el 25% de la masa total de la

piel.

Las faldas: corresponden a la parte de la piel que cubre el vientre y las patas del

animal, son las partes más irregulares, esponjosas y tienen una masa aproximada del

30% del total.

1.3. Origen y Características del Residuo Sólido Virutas (RSV)

1.3.1. Origen de las Virutas de Cuero (CV)

El residuo sólido virutas se origina en el proceso de rebajado en las industrias curtidoras.

Proceso de rebajado: Es un proceso mecánico ya que se utiliza como maquinaria una

rebajadora (figura 2, pág. 5), la cual está equipada de cuchillas que giran a gran velocidad

y tienen como objetivo conseguir que los cueros tengan un grosor uniforme de acuerdo a

lo determinado por el cliente, en esta etapa es donde se originan las virutas o raspado de

cuero también se las denomina “virutas de cromo”, “virutas wet blue”, “raspado” o

“recortes en azul” (Jordán, 2012).

5

Figura 2. Rebajadoras de cuero

1.3.2. Características de las Virutas de Cuero

Las características principales de las virutas de cuero (figura 3) son las siguientes:

Figura 3. Virutas o raspado del cuero

Estructura fibrosa altamente organizada (diámetro, ∅ = 100𝑛𝑚) que se encuentran en

paralelo y juntas una a la otra (Barriga, 2017).

Tienen un importante porcentaje de proteínas, debido a que provienen de la piel del

ganado vacuno (Jordán, 2012)

Son los residuos sólidos con mayor contenido de humedad (Barriga, 2017).

Presencia de Cromo (III) debido a que el proceso de rebajado se realiza después de la

etapa de curtición, que es en donde se transforma la piel en cuero comercial utilizando

6

agentes curtientes, siendo lo más utilizado, el sulfato básico de cromo (III)

[Cr(OH)SO4] (CIATEC, 2008).

Sus constituyentes, colágeno (proteína) y cromo tienen en forma individual un valor

económico interesante (Schneider et al, 2008b), lo que alienta el desarrollo del

proyecto de investigación: valorización del residuo sólido virutas proveniente de la

industria curtidora.

Es un residuo peligroso debido a que contiene cromo en su estructura (CIATEC, 2008;

MAE, 2012).

Consideraciones sobre la toxicidad del cromo en sus dos estados de valencia

Según la WHO (2004), el Cr(VI) es altamente tóxico; sin embargo existe mucho debate

entre autoridades sanitarias, científicos y representantes de la industria curtidora respecto

a la toxicidad del Cr(III). Existe evidencia de que el Cr(III) no necesita límites tan estrictos

para su descarga en cuerpos de agua; pese a ello las autoridades sanitarias de muchos

países, en actitud conservadora, mantienen límites rigurosos (CITEC, 2015).

Conjuntamente con la comparación de los efectos tóxicos entre el Cr(III) y el Cr(VI), un

aspecto que merece ser considerado de acuerdo es la posibilidad de oxidación de Cr(III)

hacia Cr(VI), desde un amplio rango de pH del aire, lluvia ácida y por la energía libre de

Gibbs (Kolomaznik, et al. (2008) y Barriga, 2017).

1.3.3. Virutas de cuero como fuente de colágeno

Desde hace aproximadamente cinco años, el CITEC inició estudios a escala de laboratorio

para desarrollar una tecnología que permita la valorización de las virutas de cuero. Los

subproductos de esta experiencia representan una potencial fuente de proteína colágeno,

que puede aprovecharse en las industrias curtidoras y otros sectores productivos (CITEC,

2015).

Los adhesivos (colas) obtenidos a partir de la hidrólisis de pieles y huesos se conocen

desde la antigüedad y se utilizaron en carpintería hasta la aparición de adhesivos sintéticos

(Flores et al, 2008). Sin embargo, la tendencia actual es sustituir productos sintéticos por

materiales residuales revalorizados.

7

Características y propiedades del colágeno

El término colágeno proviene del grupo kola, que significa “cola” y egonomen,

equivalente a “producir”. El colágeno es una proteína del tejido conectivo primario que

representa cerca del 30% de la materia proteica animal (Prockop y Guzmán, 1981).

Figura 4. Estructura del colágeno. Superior: ruta biosintética de las fibras (Shoulders y Raines,

2009), inferior: visualización del alto contenido de glicina (González, 2015)

El colágeno está constituido por un conjunto de tres cadenas polipeptídicas (1.000

aminoácidos por cadena), agrupadas en una estructura helicoidal (figura 4). La glicina

constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada cadena, característica que la

diferencia de todas las proteínas del organismo (Prockop y Guzmán, 1981).

Es importante destacar que el colágeno no es una proteína única sino una familia de

moléculas relacionadas, algunos tipos son: colágeno tipo I (dermis, hueso, tendón, entre

8

otros), colágeno tipo II (cartílago, cornea), colágeno tipo III (tejido conjuntivo laxo),

colágeno tipo IV (epitelios).

Una de las propiedades más importantes del colágeno es el punto isoeléctrico (pI) ya que

esto define el comportamiento intrínseco de esta proteína. En el pI hay el mismo número

de cargas positivas y negativas dentro de la molécula (López, 2013), esto significa que la

carga neta de la molécula es cero, en este punto su solubilidad es nula. El punto

isoeléctrico del colágeno nativo ocurre con un pH de aproximadamente 9. En donde si el

pH<pI, los aminoácidos tienen carga negativa y si el pH>pI, los aminoácidos tienen carga

positiva (Gelita, 2017).

1.4. Enzima

De acuerdo a De Lera (2011); las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que

aceleran la velocidad de reacción hasta alcanzar un equilibrio. Actúan como catalizadores

de reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas biológicos.

Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y especializado, por lo tanto poseen todas

las características de éstas: están formadas por una secuencia de aminoácidos específica

y determinada por el código genético, tienen una masa molecular elevada, y requieren

tener su conformación nativa para ser funcionales (Martínez, 2014).

Figura 5. Estructura de una enzima (De Lera, 2011)

Nota: sustrato (azul) unido al centro activo (hondonada) con un aminoácido clave del sitio activo (rojo)

Las enzimas como se muestra en la Figura 5, son proteínas globulares formadas por una

o más cadenas polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato

y tiene lugar la reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos

pocos aminoácidos están implicados en él (De Lera, 2011).

9

Las enzimas, como los demás catalizadores, aceleran la reacción sin alterar la posición de

equilibrio. En una reacción química tenemos: Sustrato Producto. (De Lera, 2011)

En la figura 6 se puede observar de manera esquemática cómo reacciona la enzima con

un sustrato para formar el producto.

Figura 6. Reacción con enzima (De Lera, 2011)

1.4.1. Tipos de enzimas

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de reacción

que catalizan. Los principales grupos de enzimas que existen son: oxidoreductasas,

transferasas, hidrolasas, liasas, iomerasas y ligasas (Martínez, 2014).

Las hidrolasas son un grupo muy numeroso que comprende más de 200 enzimas, poseen

en común la capacidad de introducir los elementos de agua en el sustrato atacado

produciendo así una hidrólisis (Jordán, 2012) existen diferentes tipos: las proteasas, las

lipasas y las amilasas.

1.4.2. Enzimas proteolíticas o proteasas

Las enzimas proteolíticas o llamadas también proteasas, rompen la cadena larga de

moléculas que forman las proteínas formando fragmentos más cortos debido a la escisión

del enlace peptídico que une dos aminoácidos (Jordán, 2012).

1.4.3. Efectos de la temperatura y pH en la enzima

La temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. El aumento en la velocidad de

reacción se produce porque con temperaturas más altas, existen más moléculas de sustrato

con suficiente energía para reaccionar; la disminución de la velocidad se debe a de la

10

reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la mayoría de las enzimas se

desnaturalizan por encima de 60 - 70°C) (De Lera, 2011).

pH

La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución. El pH óptimo o

intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la conformación de la enzima

se altera, produciéndose un cambio en el estado de ionización de grupos del sitio activo

y llegando a no ser funcional (De Lera, 2011).

Figura 7. Efecto del pH en la velocidad de reacción enzimática (De Lera, 2011).

Al pH en donde la enzima presenta máxima actividad se le conoce con el nombre de pH

óptimo (figura 7). Estos resultados se pueden interpretar pensando que en el pH óptimo

la enzima tiene la conformación tridimensional que le permite la mayor actividad

catalítica. Si se modifica este pH, la conformación nativa se pierde y la enzima queda

inactiva (Martínez, 2014).

1.5. Hidrólisis

La hidrólisis es una reacción en la que se rompe un enlace covalente entre dos

subunidades por medio de la adición de una molécula de agua; se agrega un átomo de

hidrógeno a una subunidad y un grupo hidroxilo a la otra (Guerra, 2011), como se puede

observar en la figura 8.

Figura 8. Hidrólisis (Cardellá, 2007)

11

Entre los métodos de hidrólisis más usados se encuentran los alcalinos y los ácidos. La

hidrólisis alcalina es un proceso que se realiza con agua a temperaturas altas agregando

un álcali, por ejemplo, hidróxido de sodio [NaOH] o hidróxido de bario [Ba(OH)2]. Los

cuales son agentes activos para descomponer material biológico tales como: proteínas,

ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos (Ingeniería Química, 2014).

El método de la hidrólisis ácida puede variar en función de la concentración del ácido:

los que emplean ácidos concentrados y los que utilizan ácidos diluidos. Los procesos que

implican ácidos concentrados operan a baja temperatura, pudiendo obtenerse altos

rendimientos de hidrólisis, en cambio los procesos que emplean ácidos diluidos tienen su

principal ventaja en tener bajo consumo de ácidos (Oliva, 2003). Sin embargo, se

requieren alta temperaturas para alcanzar rendimientos aceptables.

Durante los procesos de hidrólisis (Figura 9) se rompen primero los enlaces covalentes

no peptídicos, despolimerizándose las unidades de multicadenas de la piel, luego algunos

enlaces peptídicos y finalmente los enlaces que conforman la triple hélice (Flores et al,

2008).

Figura 9. Métodos para extracción de gelatina, a partir de tejidos que contienen colágeno (Ikada,

2002).

12

1.5.1. Hidrólisis alcalina

La hidrólisis alcalina es un proceso químico que mediante el empleo de los álcalis

mencionados anteriormente, se generan una diversidad de fragmentos proteicos con

masas moleculares en el rango de 100 a 700 kDa, y con puntos isoeléctricos entre 4,6 y 9

(Gorgieva y Kokol, 2011).

En función del tipo de subproducto que se desea obtener, la acción del álcali se puede

detener usando un ácido que neutraliza la mezcla. Entonces, con una neutralización

posterior se puede afectar a los fragmentos y promover diferentes características en el

subproducto requerido (figura 9, pág. 11). Otros factores que pueden incidir son: la

temperatura, tiempo de reacción y el tipo de ácido a utilizar (Flores et al, 2008).

En el caso de las virutas de cuero, los enlaces cromo-colágeno son los últimos que se

rompen y dan origen a la fase liviana, conformada por cadenas de baja masa molecular y

con un contenido de cromo sensiblemente menor al de la matriz original. Se genera así

también la fase pesada, conformada por la matriz cuero residual, que retiene el mayor

contenido de cromo en cadenas de mayor masa molecular y con capacidad de ser utilizada

como material adhesivo (Flores et al, 2008).

1.5.2. Hidrólisis alcalina enzimática

Se entiende por hidrólisis alcalina enzimática a la hidrólisis que se produce agregando un

grupo alcali con un grupo de enzimas. Estas enzimas ejercen un efecto catalítico

hidrolizante, es decir, producen la ruptura de enlaces por agua y el grupo alcali la

descomposición del material (Benítez, et al, 2008).

En este proceso se utiliza enzimas proteolíticas donde no se destruyen los aminoácidos,

se realiza en un reactor, con control de agitación, pH, temperatura y tiempo del proceso.

(CITEC, 2015).

Las etapas de la hidrólisis enzimática no se realizan en una sola reacción, sino en un

conjunto de reacciones simultáneas de ruptura de enlaces (Benítez, et al, 2008) de la

siguiente manera:

La primera en donde se forma un complejo enzima-sustrato (proteína)

13

Después la ruptura del enlace amídico liberando un péptido

Como tercera reacción el péptido restante se separa de la enzima después de un ataque

nucleofílico de una molécula de agua. El proceso puede reiniciarse sobre los dos

nuevos péptidos o sobre uno solo de ellos. (Vázquez, 2015). Estas tres reacciones se

representan esquemáticamente en la Figura 10.

Figura 10. Mecanismo catalítico de una hidrólisis enzimática (Benítez, et al, 2008)

En la digestión de las virutas de cromo existe una relación directa entre la intensidad del

tratamiento por hidrólisis y el grado de degradación de la proteína colágeno, en este

sentido, los factores relevantes a ser considerados son el tiempo de la hidrólisis, la

naturaleza del álcali empleado, la temperatura y la presencia de enzimas con actividad

proteolítica (Jordán, 2012).

1.6. Capacidad rellenante del colágeno

En la industria curtidora se utilizan una serie de productos que ayudan en el proceso de

recurtición a proporcionar mayor llenura al cuero, estos son productos en polvo o líquidos

provenientes de extractos proteicos, vegetales y orgánicos. (CITEC, 2015).

El hidrolizado de colágeno está formado por una mezcla de polipéptidos, tiene una

variada distribución de masas moleculares de acuerdo al grado de digestión alcanzado,

con potenciales aplicaciones en distintos sectores industriales, los más comunes son:

gelatinas de grado técnico, síntesis de polímeros, industria del plástico, del cuero, de la

madera, de la construcción, en cosmética, en la fabricación de detergentes, en tecnología

agropecuaria y en la formulación de adhesivos (Jordán, 2012).

Los rellenos de colágeno son temporales y biodegradables. Pueden ser de diferentes

orígenes: bovino, humano y porcino. El colágeno bovino constituido en un 95% por

colágeno tipo I y 5% por colágeno tipo III, fue aprobado en 1981; fue el primer material

de relleno aprobado por la FDA, para relleno de cicatrices, arrugas y líneas de expresión

(Aguilar et al, 2015).

14

2. METODOLOGÍA EXPERIMENTAL

2.1. Generalidades

Esta investigación se inició con la toma de muestras de las VC, luego se realizó la

caracterización fisicoquímica y espectroscópica. Posteriormente se realizaron las

digestiones de las VC, que fueron las siguientes: hidrólisis alcalina sin posterior

neutralización (HASN), hidrólisis alcalina-enzimática e hidrólisis alcalina con posterior

neutralización (HACN).

En la tabla 1 se establecieron las variables del proceso en cada hidrólisis, con el propósito

de conocer con cuál de las digestiones se obtienen los productos con mayor potencial de

valorización.

Tabla 1. Variables de los procesos de digestión.

Digestiones Variables Dependientes Variables

Independientes

Variables

Controladas

HASN

Concentración de cromo

total y concentración de

proteínas.

Tiempo de

hidrólisis.

Agua, hidróxido de

sodio, temperatura y

pH.

Hidrólisis alcalina-

enzimática

Concentración de cromo

total y concentración de

proteínas.

Tiempo de

hidrólisis.

Agua, hidróxido de

sodio, enzima,

temperatura y pH.

HACN Niveles cualitativos Cantidad de

adhesivo.

Agua, hidróxido de

sodio, ácido sulfúrico.

Después de las digestiones se realizaron diferentes pruebas para la valorización del RSV

que se detallan a continuación: ensayos para determinar la capacidad del hidrolizado de

colágeno (HC) como agente rellenante, determinación de rugosidad de las muestras de

cuero con y sin HC, ensayos para la formación de aglomerado de madera y ensayos para

la formación de un material reciclado.

15

En la figura 11 se encuentra la representación gráfica o diagrama de flujo del proceso.

Toma de muestras

Caracterización fisicoquímica y

espectroscópica del RSV

Digestiones de las VC

Hidrólisis alcalina sin

posterior neutralización

HASN

Ensayos para determinar

la capacidad del HC como

agente rellenante

Determinación de

rugosidad de las muestras

de cuero con y sin HC por

medio de la microscopía

de fuerza atómica

Ensayos para la formación

de un material reciclado.

pH, ceniza,

humedad, análisis

elemental,

proteínas, cromo

total, cromo

hexavalente y

análisis infrarrojo

Hidrólisis alcalina con

posterior neutralización

HACN


enzimática

Ensayos para la formación

de aglomerado de madera.

VALORIZAR EL RSV

Hidrolizado de colágeno

HC

Sustancia Adhesiva

Figura 11. Diagrama de flujo del proceso de investigación

16

2.2. Toma de Muestras de las Virutas de Cuero (VC)

La toma de muestras se realizó conociendo que el material de residuo es homogéneo, el

cual no requiere de un protocolo extensivo.

Se tomaron 500g de muestra de varias partes de la carga, el material se almacenó en

bolsas de plástico de diferentes tamaños, con o sin etiquetas.

2.3. Caracterización fisicoquímica del residuo sólido virutas

La caracterización del residuo sólido virutas se realizó al día siguiente de la primera toma

de muestras en donde se determinó los siguientes parámetros: pH, humedad, ceniza,

nitrógeno total, proteínas, grasa, cromo total y cromo hexavalente. En el anexo B (pág.

77) se puede observar el registro fotográfico de la determinación de cada parámetro, a

continuación se detallan los análisis.

2.3.1. Determinación del pH

Ya que la hidrólisis se puede desarrollar en medio ácido o en medio básico, el pH no es

un parámetro que afecte los resultados finales, pero es necesario medirlo para caracterizar

el residuo; el pH se mide de acuerdo con el método EPA 9045D (EPA, 2004; anexo C,

pág. 80). El método posee un porcentaje de incertidumbre igual a 3,1%.

Instrumento: pH-metro marca InoLab pH, modelo 720, instrumento debidamente

calibrado y con un adecuado manejo. Papel indicador de pH marca MERCK.

Procedimiento:

Se procedió a la calibración del pH-metro con los patrones disponibles; luego se preparó

una solución del residuo al 10% en masa (se tomó 1g de muestra y se disolvió con agua

destilada hasta obtener un volumen de 10 mL de solución), se filtró, se agito

constantemente hasta homogeneizar y se midió el pH.

2.3.2. Determinación de la humedad

Para medir la humedad de la muestra se utilizó el método gravimétrico de desecación en

estufa de aire caliente (AOAC, 2005a), el método es aplicable a muestras sólidas, líquidas

o pastosas, que no son capaces de degradarse al ser sometidos a temperaturas superiores

17

a 105°C; el procedimiento se basa en medición de masas en la balanza y aplicación de

fórmulas (anexo D, pág. 82).

Instrumentos: Balanza analítica marca RADWAG (modelo AS310.R2), estufa (modelo

MEMMERT), cápsula de porcelana, pinza de cápsula, desecador y vidrio reloj.

Procedimiento:

Se pesó aproximadamente 2,5g de muestra de virutas en un vidrio reloj, así mismo se

pesó la cápsula y se registró con la etiqueta P, se colocó la muestra pesada en las cápsula

de porcelana y se registró con la etiqueta 𝑃1, posteriormente se colocó en la estufa a 105°C

por un lapso de 2 a 3 h, hasta masa constante, se enfrió en desecador hasta temperatura

ambiente y se pesó, registrando con la etiqueta 𝑃2. Para calcular la humedad se aplicó la

ecuación 1.

𝑯𝒖𝒎𝒆𝒅𝒂𝒅(%) =𝑷𝟏 − 𝑷𝟐

𝑷𝟏 − 𝑷𝑿 𝟏𝟎𝟎

Ec. 1. Fórmula para la determinación de humedad.

Donde, 𝑃= masa del crisol vacío; 𝑃1= masa del crisol con muestra de virutas; 𝑃2= masa

del crisol con muestra de virutas después de calentamiento en la estufa.

2.3.3. Determinación de ceniza

Para la determinación de la ceniza se aplicó el método gravimétrico de incineración en

mufla (AOAC, 2005b), el método se basa en la destrucción de la materia orgánica

presente en la muestra por calcinación y determinación gravimétrica del residuo (anexo

E, pág. 83)

Instrumentos: Balanza analítica marca RADWAG (modelo AS310.R2, [d]: 0,1mg),

crisol, pinza de cápsula, desecador y mufla marca NEY (modelo VULCAN 3-550).

Procedimiento:

Se pesó tres crisoles y se anotó la masa como P, luego se pesó aproximadamente 2,5g de

muestra para los tres crisoles, se colocó las muestras pesadas en los crisoles registrando

como 𝑃1, posteriormente se colocó en la estufa a 105°C por un lapso de 2 a 3 h, hasta

evaporar el contenido de agua, se dejó enfriar en desecador hasta temperatura ambiente,

antes de llevar las muestras a la mufla, se calentó para evitar que se forme humo en el

18

laboratorio, a continuación se colocó los crisoles en la mufla a 500°C, hasta obtener

cenizas libres de residuos carbonosos (esto se obtuvo al cabo de 2 a 3 h), se enfrió en

desecador hasta temperatura ambiente, registrando como 𝑃2. Para calcular la ceniza se

aplicó la ecuación 2.

%𝑪𝒆𝒏𝒊𝒛𝒂 =𝑷𝟐 − 𝑷

𝑷𝟏 − 𝑷𝒙 𝟏𝟎𝟎

Ec. 2. Fórmula para determinar ceniza.

Donde, 𝑃= masa del crisol vacío; 𝑃1= masa del crisol con muestra de virutas; 𝑃2= masa

del crisol con muestra de virutas después de ser llevada a la mufla.

2.3.4. Determinación de grasa

Para la determinación de la grasa se utilizó el método infrarrojo EPA 413.2, 2003; (OAE,

2016; anexo F, pág. 84), en donde por medio de la longitud de onda que se lee en el

equipo, se lo ingresa en un tabla de Excel en el que se determina la cantidad de aceites y

grasas que contiene la muestra, la incertidumbre del método es de 0,02%.

Instrumentos: Equipo Infrarrojo marca BUCK SCIENTIFIC (modelo 404), Balanza

analítica marca RADWAG (modelo AS310.R2, [d]: 0,1mg) y papel filtro

Procedimiento:

Se midió 0,5g de la muestra, luego se añadió 10 mL de reactivo solvente S-316, se agitó

por cinco minutos, se filtró el contenido en los recipientes correspondientes y se registró

la medición del equipo infrarrojo. Finalmente, se colocó el dato obtenido en la tabla de

Excel, en donde nos señala la cantidad de grasa obtenida en el residuo.

2.3.5. Análisis elemental C, H, N, S del RSV

El Análisis elemental es una técnica instrumental utilizada para la determinación de los

porcentajes de carbono, hidrógeno, nitrógeno y azufre, en muestras en estado sólido de

diferente naturaleza (orgánica e inorgánica). El método clásico de Pregl-Dumas fue el

empleado.

Instrumento: Analizador elemental (Modelo 2400) Series II CHNS/O

19

Procedimiento:

Se inicia en la zona de combustión, las muestras encapsuladas en los frascos de aluminio

previamente secadas (en estufa a 110°C), se insertan automáticamente; en presencia de

exceso de oxígeno y reactivos de combustión, las muestras se queman completamente y

se reducen a gases elementales CO2, H2O, N2 y SO2. Los productos de combustión son

pasados a la zona de control de gas en donde se mezclan rápidamente manteniendo

condiciones controladas de presión, temperatura y volumen.

Después de la homogeneización de gases producto, la cámara de mezcla se despresuriza

a través de una columna en la zona de separación del instrumento. El método de

separación utilizado es una técnica conocida como Cromatografía Frontal, a medida que

los gases se eluyen, se miden por un detector de conductividad térmica en la zona de

detección del analizador (PerkinElmer, 2011).

2.3.6. Determinación de proteínas

Para la determinación de proteínas (cruda o bruta) se consideró la cantidad obtenida de

nitrógeno total en el análisis elemental, valor que fue multiplicado por el factor de

conversión de Nitrógeno a Proteínas (6,25). Esta cantidad se tomó del listado de factores

de conversión dado por la FAO/WHO, 1973. (FAO, 2006; anexo G, pág. 86). Se utilizó

la ecuación 3 para medir las proteínas.

𝑷𝒓𝒐𝒕𝒆í𝒏𝒂𝒔 (%) = 𝑵𝒊𝒕ó𝒈𝒆𝒏𝒐 𝑻𝒐𝒕𝒂𝒍 (%) 𝒙 𝟔, 𝟐𝟓

Ec. 3. Fórmula para determinar proteínas.

2.3.7. Determinación de cromo total

Para la medición de este metal pesado se utilizó el método EPA.3050B, 3111B (EPA,

2015, anexo H, pág. 87), con ayuda de un espectrofotómetro de absorción atómica.

Instrumentos: Espectrofotómetro de absorción atómica de marca PerkinElmer (modelo

PinAAcle 900T), límite de detección igual a 0,41mg/kg en sólido y 0,078mg/L en líquido.

Balanza analítica marca RADWAG (modelo AS310.R2, [d]: 0,1mg), pipetas de 5 y 10

mL, vaso de precipitación de 50 mL y papel filtro 0,45µm.

Reactivos: Ácido nítrico y peróxido de hidrógeno.

20

Procedimiento:

Se pesó 0,260g de muestra, se añadió 10 mL de HNO3 (1:1) y se calentó en campana la

muestra durante 15 min a 95°C. Luego se dejó enfriar totalmente la muestra, a

continuación se añadió 5 mL de HNO3 concentrado y se dejó que reaccione por un lapso

de 2 h, se procedió a filtrar la muestra, se aforó a 50 mL con agua destilada y finalmente

se llevó al equipo para la lectura respectiva.

2.3.8. Determinación de cromo hexavalente

Se determinó por el método 1,5-difenilcarbohidrazida (método 8023) usando una

formulación en polvo seco llamado ChromaVer-3, este reactivo contiene un buffer

acídico con 1,5-difenilcarbohidrazida que reacciona para dar un color purpura cuando el

cromo hexavalente está presente. Rango de concentración es 0,010-0,700mg/L Cr(VI),

incertidumbre del método de 5,6%.

Instrumento: Espectrofotómetro visible marca HACH (modelo DR2800), para trabajar

a 540nm con celdas cuadradas de 1 pulgada de paso óptico.

Procedimiento:

Se realizó una extracción con agua destilada y agitación constante por 30 minutos, luego

se adicionó 2 mL de ácido sulfúrico 0,2N a 50 mL del extracto hasta pH 2. Después se

colocó 25 mL del extracto en las celdas ópticas y se añadió un sobre de reactivo

ChromaVer-3, se esperó hasta completar la reacción (coloración purpura) y se realizó la

lectura espectrofotométrica.

2.4. Caracterización espectroscópica del RSV

El análisis infrarrojo del residuo sólido virutas se realizó con el fin de evaluar los

diferentes grupos funcionales de la muestra seca de virutas con ayuda del espectrómetro

Infrarrojo (FTIR) marca Varian (modelo 600-IR), con un rango de lectura de 400-

4000cm-1.

Procedimiento:

Se preparó una pastilla de bromuro potásico con la muestra, para esto se tomó 0,1mg de

la muestra sólida y se mezcló con una cantidad suficiente de bromuro potásico seco, se

homogeneizo y se llevó a una prensa al vacío. Tras este proceso se formó un pequeño

21

disco transparente que se colocó directamente en el porta muestras del espectrómetro

infrarrojo.

2.5. Digestión de las virutas de cuero

2.5.1. Hidrólisis alcalina sin posterior neutralización (HASN)

En la HASN se adecuó los instrumentos de laboratorio para formar un tipo de reactor,

colocando un agitador magnético, un matraz de Erlenmeyer, un termómetro y una base

universal con pinza; (fotografía 3, anexo I, pág. 91).

Procedimiento:

Se pesaron 50g de virutas y se colocó en el matraz Erlenmeyer de 1000 mL, se agregó

833,9 mL de agua y 41,7g de hidróxido de sodio en el reactor. En la tabla 2 se encuentra

el análisis de estas cantidades, en base al estudio realizado por Jordán (2012).

Tabla 2. Análisis de la cantidad de agua e hidróxido de sodio

Cantidad de Virutas (g) Cantidad agua (mL) Cantidad de Hidróxido de

Sodio (g)

35,975* 600* 30*

50,00 833,9 (X1) 41,7 (X2)

* Jordán (2012).

Se trabajó a 60±2°C, en un rango de pH de 8-10 y en un tiempo de 3 horas. No obstante,

se dejó por una hora adicional el contenido remanente (200 mL) que quedó después de la

toma de tres alícuotas, para verificar resultados. Las variables controladas fueron tiempo,

temperatura y pH.

Se tomaron alícuotas del hidrolizado de colágeno (HC), al finalizar cada hora del proceso

de hidrólisis (4 alícuotas); denominándolas S1, S2, S31, y S4. Se analizaron los siguientes

parámetros: nitrógeno total, proteínas y cromo total; se finaliza la hidrólisis en la tercera

hora, se filtra el contenido y se obtiene: Hidrolizado de Colágeno (HC) y una Pasta de

Cromo.

1 De la tercera muestra del HC se analizó Grasa y Densidad, para verificación de datos de bibliografía.

22

En la pasta de cromo sólida, muestra etiquetada como sS3 se analizó los siguientes

parámetros: cromo total, humedad y ceniza.

Determinación de nitrógeno total en los HC

Para realizar la determinación de este parámetro se realizó una digestión de la muestra y

de agua destilada para poder tener un blanco. Se empleó el Método 8075-Nessler HACH

(anexo J, pág. 93).

El “Nitrógeno Kjeldahl total” (también llamado proteína cruda) se refiere a la

combinación de nitrógeno amoniacal y nitrógeno orgánico. Estos compuestos se

convierten en sales de amoníaco por la acción del ácido sulfúrico y el peróxido de

hidrógeno.

Las sales de amoníaco más cualquier amoníaco presente se analizan luego mediante una

prueba por método Nessler modificada. El estabilizador mineral forma complejos de

calcio y magnesio. El agente dispersor de alcohol polivinílico ayuda a la formación de

color en la reacción del reactivo Nessler con iones de amoníaco. Se forma un color

amarillo proporcional a la concentración de amoníaco.

Instrumento: espectrofotómetro marca HACH (modelo DR/4000V), para trabajar a

460nm con celdas cuadradas de 1 pulgada de paso óptico. La lectura del equipo se

reemplazó en la fórmula que se encuentra en el procedimiento.

Procedimiento:

Se pesó 0,5g o 5 mL de la muestra y se llevó al balón de digestor, en donde se colocó 3

mL de ácido sulfúrico concentrado, añadiendo núcleos de ebullición, se calentó el

digestor hasta obtener un líquido negro, luego se añadió 10 mL de peróxido de hidrógeno

hasta que quede un líquido blanco transparente, se dejó enfriar y se aforó en un balón de

100 mL.

Se llevó al equipo HACH para su medición, para ello en dos probetas se colocó 1 mL de

la muestra y 1 mL del agua que se digirió, respectivamente; se agregó a cada probeta una

gota del indicador TKN, luego se agregó gotas de NaOH 5N y se mezcló hasta la aparición

de un color azul permanente.

23

Posteriormente, se llenó ambas probetas hasta 20 mL con agua destilada, luego se

agregaron tres gotas de estabilizador mineral con agitación constante, se adicionó tres

gotas de agente dispersor de alcohol polivinílico. Se aforó con agua destilada hasta 25

mL, se colocó 1 mL de reactivo Nessler y se agitó. Para finalizar se colocó el contenido

en celdas de 25 mL y se midió con el equipo HACH primero el blanco para encerar y

luego la muestra. (HACH, 2000)

Se utilizó la ecuación 4 para calcular el valor de TKN final.

𝒑𝒑𝒎 𝑻𝑲𝑵 = 𝟕𝟓 𝐱𝐀

𝐁 𝐱 𝑪

Ec. 4. Fórmula para la determinación de nitrógeno total Kjeldahl.

En donde: A= mg/L de la muestra, lectura del espectrofotómetro, B= g (o mL de agua)

de muestra tomada para digestión y C= mL volumen de análisis de la muestra digerida.

2.5.2. Hidrólisis alcalina enzimática

La hidrólisis alcalina-enzimática en virutas de cuero se llevó a cabo de la misma manera

que la HASN; con la diferencia de la utilización de una enzima proteolítica, a fin de

mejorar la eficiencia de la hidrólisis. Los datos de la enzima utilizada para la hidrólisis

son:

NOKOPUR 3F: es una purga de uso universal, pudiendo ser usada en todos los tipos de

cuero, asegura una flor fina y plena, promueve el aflojamiento de las fibras de colágeno

y deshinchamiento de las pieles; debe ser usada en una proporción de 0,1% a 0,4% sobre

la masa de la piel.

Actividad enzimática: 2700-3000 U/g

Aspecto: polvo granulado beige

Procedimiento:

Se pesaron 50g de virutas y se colocó en el matraz Erlenmeyer de 1000 mL, se agregó

833,9 mL de agua y 41,7g de hidróxido de sodio en el reactor. En la tabla 2 (pág. 21) se

encuentra el análisis de estas cantidades, en base al estudio realizado por Jordán (2012).

24

Se trabajó a 60±2°C, en un rango de pH de 8-10 y en un tiempo de 3 horas. No obstante,

se dejó por una hora adicional el contenido remanente (200 mL) que quedó después de la

toma de tres alícuotas, para verificar resultados.

Se agregó 0,15g de enzima y se inició la hidrólisis, las variables controladas fueron

tiempo, temperatura y pH. Se tomaron alícuotas del hidrolizado de colágeno (HC), al

finalizar cada hora del proceso de hidrólisis (4 alícuotas); denominándolas E1, E2, E32, y

E4. Se analizaron los siguientes parámetros: nitrógeno total, proteínas y cromo total; se

finaliza la hidrólisis en la tercera hora, se filtra el contenido y se obtiene: HC y una pasta

de cromo.

En la pasta de cromo sólida, muestra etiquetada como sE3 se analizó los siguientes

parámetros: cromo total, humedad y ceniza; en el anexo K (pág. 96) se encuentra el

registro fotográfico de la hidrólisis alcalina-enzimática.

2.5.3. Hidrólisis alcalina con posterior neutralización (HACN)

Para el proceso de HACN se realizó en diferentes condiciones: temperatura de 90 ±2°C

y el tiempo del proceso de 40 minutos en base al estudio realizado por Flores, et al. (2008).

En el anexo L (pág. 98) se encuentra el registro fotográfico de esta hidrólisis.

Procedimiento:

Se colocó 50g de virutas previamente tamizadas (∅ = 1 a 3mm) en el matraz Erlenmeyer

de 1000 mL con agitación constante y temperatura controlada, se agregó 833,9 mL de

agua y 41,7g de hidróxido de sodio, en la tabla 2 (pág. 21) se encuentra el análisis de estas

cantidades. Se tomó como inicio del proceso de hidrólisis el momento en el cual la

temperatura alcanzó, de manera estable y controlada, los 90°C.

Pasado el tiempo de la hidrólisis, se neutralizó la solución obtenida con 28 mL de ácido

sulfúrico concentrado (98% m/m), se realizó un lavado con agua (1:1 en volumen) para

detener la reacción del ácido, se separó por decantación en dos fases, la liviana y pesada

(cola adhesiva).

2 De la tercera muestra del HC se analizó Grasa y Densidad, para verificación de datos de bibliografía.

25

La fase pesada se utilizó como potencial sustancia adhesiva, mientras que la fase liviana

quedó como residuo de este proceso (aguas de lavado), se analizó nitrógeno total y cromo

total de la sustancia liviana y la sustancia adhesiva.

2.6. Pruebas para la valorización del residuo sólido virutas

2.6.1. Ensayos para determinar la capacidad del HC como agente rellenante

El HC obtenido de las hidrólisis más eficientes: HASN y alcalina-enzimática, alícuotas

S3 y E3 respectivamente, fueron enviados a una industria curtidora para que se realizaran

los ensayos en su producción y conocer que capacidad tiene el HC como agente

rellenante.

2.6.2. Determinación de rugosidad de las muestras de cuero con y sin HC por medio

de la microscopía de fuerza atómica (AFM en sus siglas en ingles).

Se determino la rugosidad de dos piezas de cuero, resultantes del proceso de recurtido,

teñido y engrase, secadas por compresion y sin pulir; uno con tratamiento normal y otro

con tratamiento modificado. Los tratamientos fueron aplicados por una industria

curtidora, las muestras se las denominó así:

Cuero sHC: Pieza de cuero sin hidrolizado de colágeno, con dimensiones de 1x1cm de

ancho y largo, respectivamente; tomado de las faldas del cuero después del proceso con

los rellenantes normales empleados.

Cuero cHC: Pieza de cuero con hidrolizado de colágeno, con dimensiones de 1x1cm de

ancho y largo, respectivamente; tomado de las faldas del cuero después del proceso

modificado, donde se reemplazó el 10% de recurtientes por el HC.

Se considero el parámetro de rugosidad media (Ra, nm) para caracterizar la topografia de

la superficie de las muestras de cuero. Los valores de Ra fueron obtenidos a partir del

escaneo por AFM, en cinco regiones distintas de la muestra (área de imágenes = 5µm2).

Se empleo un Microscopio de Fuerza Atómica, Marca: PARV SYSTEM, (Modelo NX10;

modo: NON-CONTACT), usando puntas de carburo de silicio.

Se calculó la media aritmetica del conjunto de las Ra de cada una de las cinco regiones

escaneadas. A través de estos valores se compararon ambas piezas de cuero y se

determinó la capacidad rellenante del HC.

26

2.6.3. Ensayos para la formación de aglomerado de madera

La formación del aglomerado de madera se realizó mezclando la sustancia adhesiva

obtenida en la HACN con aserrín de madera, de la siguiente manera:

Antes de mezclar el aserrín con la cola adhesiva, este se tamizó para igualar la

granulometría y se llevó a la estufa a temperatura controlada para estandarizar la

humedad. Luego se procedió a mezclar la sustancia adhesiva con el aserrín

homogeneizando la mezcla; se probó con diferentes relaciones (masa/volumen)

aserrín/adhesivo: 1/1, 1/2, 1/3, 1/4 y 1/5. Posteriormente, se realizaron diferentes pruebas

para determinar la mejor relación aserrín/adhesivo.

Se moldeó la mezcla para luego ser secada en la estufa a 90°C durante 24 horas;

transcurrido el tiempo se lo retiró del molde.

2.6.4. Ensayos para la formación del material reciclado de cuero

Se probó mezclando las virutas de cuero con la cola adhesiva para formar un nuevo

material reciclado de cuero, para lo cual se realizó lo siguiente:

La cola adhesiva obtenida en el proceso de HACN se mezcló con las virutas previamente

trituradas y se examinó con diferentes relaciones virutas/adhesivo (masa/volumen): 1/1,

1/2, 1/3, 1/4 y 1/5. Se moldeó y se llevó a la estufa a 90°C durante 24 horas, transcurrido

el tiempo se retiró del molde.

Para determinar los resultados obtenidos en ambos materiales de valor agregado

(aglomerado de madera y reciclado de cuero), se tomaron criterios cualitativos de acuerdo

a las condiciones deseables del material en las industrias del ramo.

Tabla 3. Criterios para caracterizar las propiedades físicas y mecánicas del reciclado de cuero y el

aglomerado de madera.

Niveles Mezcla Características de la

Superficie Resistencia

2

La mezcla se

encuentra seca

difícil de moldear.

Rugosa con presencia de fisuras,

no compacta.

Casi nula debido a que se

destruye fácilmente con la

manipulación.

4

La mezcla se

encuentra

moldeable.

Rugosa sin presencia de fisuras,

compacta y sólida.

Media, por mayor adherencia

entre partículas, destruyéndose

con una fuerte presión en las

manos.

6 La mezcla se

encuentra fluida.

Rugosa sin presencia de fisuras,

muy compacta y sólida.

Alta resistencia y dificultad de

ruptura.

27

En base a la tabla 3 (pág. 26), se catalogó cada material de valor agregado con etiquetas

del tipo #,#,#. Se espera obtener un aglomerado y un material reciclado con los siguientes

niveles: 4,6,6. Una mezcla de nivel 4 es decir moldeable, una característica de superficie

de nivel 6, es decir superficie rugosa sin presencia de fisuras, muy compacta y sólida;

resistencia de nivel 6, es decir alta resistencia y dificultad de ruptura.

Además se midió su estabilidad dimensional en cada ensayo, calculando sus mediciones:

largo, ancho y espesor.

28

3. CÁLCULOS Y RESULTADOS

3.1. Toma de muestras de las VC

La toma de muestras se realizó de acuerdo a la tabla 4.

Tabla 4. Toma de muestras

Fecha Cantidad de

muestra Procedimiento Usos de la muestra

30/01/2017 0,66kg Se recolectó el

residuo en una funda

plástica.

Se procedió a pesar

el contenido de las

virutas de cuero.

Muestra utilizada para

caracterizar el RSV y para las

diferentes digestiones.

23/03/2017 0,63kg

Muestra utilizada para obtener

mas subproductos de las

digestiones y poder realizar las

pruebas posteriores de estos.

3.2. Cálculos de la caracterización fisicoquímica del RSV

3.2.1. Cálculo de la humedad

En la tabla 5 se indican los valores asociados a los cálculos y el correspondiente

porcentaje de humedad determinado.

Tabla 5. Determinación de humedad

Muestra

n=3

P

(g)

𝑷𝟏

(g)

𝑷𝟐

(g)

𝑯𝒖𝒎𝒆𝒅𝒂𝒅 (%)

(g agua/100g virutas)

1 (2,4310) 37,0151 39,4461 38,3510 45,0473

2 (2,5067) 36,7391 39,2458 38,0528 47,5925

3 (2,4909) 36,6480 39,1389 38,0149 45,1243

�̅� 45,9214±1,1821*

*Los valores se presentan como la media ± la desviación estándar de tres

determinaciones (n)

3.2.2. Cálculo de la ceniza

En la tabla 6 (pág. 29), se indican los valores asociados a los cálculos y el correspondiente

porcentaje de ceniza determinado.

29

Tabla 6. Cálculos para determinar ceniza

Muestra Virutas

n=3 (g)

P

(g)

P1

(g)

P2

(g)

%𝑪𝒆𝒏𝒊𝒛𝒂

(g ceniza/100g virutas)

1 (1,5063) 37,0151 39,4461 37,1586 5,9029

2 (1,5411) 36,7391 39,2458 36,8766 5,4853

3 (1,5301) 36,6480 39,1389 36,7911 5,7449

�̅� 5,7110±0,1722*

*Los valores se presentan como la media ± la desviación estándar de tres

determinaciones (n)

3.2.3. Cálculo de grasa

Para calcular la grasa se aplicó la ecuación 5;

%𝑮𝒓𝒂𝒔𝒂 = 𝒄𝒂𝒏𝒕𝒊𝒅𝒂𝒅 𝒎𝒈 𝒈𝒓𝒂𝒔𝒂

𝒌𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 𝒙

𝟏𝒈 𝒈𝒓𝒂𝒔𝒂

𝟏𝟎𝟎𝟎𝒎𝒈 𝒈𝒓𝒂𝒔𝒂𝒙

𝟏𝒌𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔

𝟏𝟎𝟎𝟎𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 𝒙 𝟏𝟎𝟎

Ec. 5. Fórmula para determinar grasa

En la tabla 7 se indican los valores asociados a estos cálculos y el correspondiente

porcentaje de grasa determinado.

Tabla 7. Cálculos para determinar grasa

Muestras

n=2 (g)

Grasa

(mg/kg)

%𝑮𝒓𝒂𝒔𝒂

(g grasa/100g virutas)

1 (0,521) 1424,400 0,142

2 (0,504) 1664,500 0,166

1544,450 (0,02%) 0,1545 (0,02%)*

*Los valores se presentan como media (incertidumbre relativa)

3.2.4. Análisis elemental de C, H, N y S del RSV

Los resultados obtenidos en el análisis elemental se encuentran en la tabla 8 (anexo M,

pág. 101).

Tabla 8. Resultados del análisis elemental

Parámetros 𝐑𝐞𝐬𝐮𝐥𝐭𝐚𝐝𝐨s % (m/m)

Carbono 38,04

Hidrógeno 6,77

Nitrógeno 13,61

Azufre 1,12

Los resultados se expresan en base seca

30

3.2.5. Cálculo de proteínas

El contenido de proteína (cruda o bruta) se calculó a partir de la ecuación 3 (pág. 19),

donde se sustituyó el contenido de nitrógeno total por 13,610% (tabla 8, pág. 29). El valor

obtenido fue 85,06%.

3.2.6. Cálculo de cromo total

Para calcular cromo total se aplicó la ecuación 6.

%𝑪𝒓 𝒕𝒐𝒕𝒂𝒍 =𝒎𝒈 𝑪𝒓

𝒌𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 𝒙

𝟏𝒈 𝑪𝒓

𝟏𝟎𝟎𝟎𝒎𝒈 𝑪𝒓𝒙

𝟏𝒌𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔

𝟏𝟎𝟎𝟎𝒈 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 𝒙 𝟏𝟎𝟎

Ec. 6. Fórmula para determinar cromo total

En la tabla 9 se indican los valores asociados a estos cálculos y el correspondiente

porcentaje de cromo total determinado.

Tabla 9. Cálculos para determinar cromo total

Cantidad

(mg/kg)

%

(g cromo/100g virutas)

100961,538 10,096

3.3. Resultados de la caracterización física, química y espectroscópica del RSV

Los resultados de la caracterización fisicoquímica del residuo sólido virutas, como pH,

humedad, ceniza, grasa, nitrógeno total, proteínas, cromo total y cromo hexavalente; y la

caracterización espectroscópica se muestra en la tabla 10 (pág. 30).

31

Tabla 10. Características físicas, químicas y espectroscópicas del RSV

Estado físico (Aspecto): es un residuo sólido, frágil, liviano, húmedo, rugoso (áspero al tacto) con

diversidad de tamaños y formas (tiras y en polvo).

Color: Gris azulado

Parámetros Fisicoquímicos Valores (Media) % (m/m)

pH

Humedad (n=3)

Ceniza (n=3)

Carbono

Hidrógeno

Azufre

Nitrógeno total†

Proteínas

Grasa (n=2)

Cromo total

Cromo hexavalente

3,03±0,031(EA)

45,9214±1,1821(SD)

5,7110±0,0574(SD)

38,04

6,77

1,12

13,61

85,06

0,1545±0,0002(EA)

10,096

0,29±0,056(EA)

Bandas significativas del espectro de absorción IR (KBr), [ʋmáx cm-1(asignación)] (figura 12, pág. 32)

3440 (v N-H); 1640 (v C=O); 1540 (v N-H); 1440 (v C-N); 2900-3000 (v C-H alifático)

Notas: valores reportados en base seca, excepto grasa; n= número de determinaciones. †Nitrógeno total

Kjeldahl = 7,81% (base húmeda). Resultado de cromo hexavalente en anexo N (pág. 103).

SD=desviación estándar, EA= error absoluto.

32

Figura 12. Espectro infrarrojo del residuo sólido virutas

3.4. Cálculos de la digestión de las VC

3.4.1. Cálculos para las hidrólisis

La cantidad de residuo sólido virutas que se utilizó en cada proceso de hidrólisis fue de

50g. La cantidad de agua y de hidróxido de sodio a emplear se calculó a través de las

ecuaciones 7 y 8.

𝑿𝟏 =𝒄𝒂𝒏𝒕𝒊𝒅𝒂𝒅 𝒅𝒆 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 (𝒈) 𝒙 𝟔𝟎𝟎𝒎𝑳

𝟑𝟓, 𝟗𝟕𝟓𝒈

Ec. 7. Fórmula para calcular la cantidad de agua necesaria para la hidrólisis

𝑿𝟐 =𝑿𝟏 𝒙 𝟑𝟎𝒈

𝟔𝟎𝟎𝒎𝑳

Ec. 8. Fórmula para calcular la cantidad de hidróxido de sodio.

En la tabla 11 (pág. 33) se indican los valores asociados a estos cálculos.

33

Tabla 11. Cantidad de agua e hidróxido de sodio utilizado en las hidrólisis

Cantidad de Virutas (g) Cantidad agua (mL) Cantidad de hidróxido de sodio (g)

35,975* 600,000* 30,000*

50,000 833,912 (X1) 41,696 (X2)

* Jordán (2012).

Para la hidrólisis alcalina-enzimática se calculó además la cantidad de enzima a emplear,

de acuerdo a la ecuación 9. En la tabla 12 se indican los valores asociados a estos cálculos

y la correspondiente cantidad de enzima a emplear.

𝑿 = 𝒄𝒂𝒏𝒕𝒊𝒅𝒂𝒅 𝒅𝒆 𝒗𝒊𝒓𝒖𝒕𝒂𝒔 𝒙 𝟎, 𝟑%

Ec. 9. Fórmula para calcular la cantidad de enzima proteolítica

Tabla 12. Cantidad de enzima proteolítica

Cantidad sugerida en

hoja técnica (%)

Cantidad de

virutas (g)

Cantidad de enzima para

hidrólisis (g)

0,3* 50 0,15g (X)

*Hoja técnica de la enzima (anexo O, pág. 104)


HASN

Los resultados que se obtuvieron con la HASN fueron el hidrolizado de colágeno (HC) y

la Pasta de Cromo (Figura 13).

Figura 13. Hidrólisis alcalina sin posterior neutralización.

34

Los análisis fisicoquímicos de las alícuotas tomadas del HC al finalizar cada hora del

proceso de hidrólisis, se presentan en la tabla 13.

Tabla 13. Caracterización fisicoquímica selecta del HC al finalizar cada hora en la HASN

Alícuotas Parámetro % (g Analito/100 mL HC)

S1

Nitrógeno Total 5,862

Proteínas 36,638

Cromo Total 0,007 (0,408mg Cr/mL HC)

S2


Proteínas 38,137


S3


Proteínas 40,188

Grasa 0,0001 (6,320mg grasa/mL HC)


S4


Proteínas 35,500


En la figura 14 se puede observar el incremento progresivo de la cantidad de proteínas

desde la primera hora hasta el final de la tercera hora; desde 36,638% hasta 40,188%

respectivamente. La muestra tomada al término de la cuarta hora (S4) mostró una cantidad

de proteínas menor respecto a S1 (S4=35,500% vs S1=36,638%).

Figura 14. Variación del contenido de proteínas en el HC en función del tiempo de la HASN

S1 S2 S3 S4

Proteínas 36,638 38,137 40,188 35,500

30

32

34

36

38

40

42

%

S1= Hidrólisis sin enzima (1 hora)




Proteínas

35

De la misma manera en la figura 15 se puede observar la disminución de la cantidad de

cromo total conforme avanza el tiempo de la hidrólisis: 0,408mg/mL (1 hora),

0,303mg/mL (2 horas) y 0,243mg/mL (3 horas), correspondiente al 0,007%; 0,005% y

0,004% respectivamente. Al finalizar la cuarta hora de la hidrólisis se observó que

aumenta la cantidad de cromo total a 0,402mg/mL correspondiente al 0,007%.

Figura 15. Variación del contenido de cromo total en el HC en función del tiempo de la HASN

Asimismo, en la pasta de cromo (figura 16) se analizaron los parámetros que se

encuentran en la tabla 14 (pág. 36), donde se evidencia que aproximadamente el 99,996%

del cromo total de las virutas procesadas se encuentra en esta pasta (figura 17, pág. 36).

Figura 16. Pasta de cromo recolectada después de la HASN

S1 S2 S3 S4

Cromo Total 0,408 0,303 0,243 0,402

0

0,05

0,1

0,15

0,2

0,25

0,3

0,35

0,4

0,45

mg/

mL





Cromo Total

36

Tabla 14. Caracterización selecta de los productos obtenidos después del proceso de HASN

Muestras Parámetros %

HC- alícuota S3 Cromo total %(m/v) 0,004

Pasta de cromo sS3

Cromo total %(m/m) 99,996

Humedad %(m/m) 45,325

Ceniza %(m/m) 3,824

Figura 17. Proporciones de cromo total en los productos obtenidos después de la HASN


Hidrólisis Alcalina-Enzimática

De la misma manera que la hidrólisis HASN, los productos que se obtuvieron fueron el

hidrolizado de colágeno (HC) y la pasta de cromo (Figura 18).

Figura 18. Hidrólisis alcalina-enzimática

Los análisis fisicoquímicos de las alícuotas tomadas del HC al finalizar cada hora del

proceso de hidrólisis, se presentan en la tabla 15 (pág. 37).

HC; 0,004%

Pasta de

Cromo; 99,996%

HC

Pasta de Cromo

37

Tabla 15. Caracterización fisicoquímica selecta del HC al finalizar cada hora en la hidrólisis

alcalina-enzimática

Alícuotas Parámetro % (g Analito/100 mL HC)

E1


Proteínas 38,138


E2


Proteínas 40,625


E3


Proteínas 47,781

Grasa 0,002 (16,60mg grasa/mL HC)


E4


Proteínas 39,625


En la figura 19 se observa el incremento progresivo de la cantidad de proteínas desde la

primera hora hasta el final de la tercera hora, desde 38,138% hasta 47,781%

respectivamente. La muestra tomada al término de la cuarta hora (E4) mostró una

cantidad de proteínas menor respecto a E2 (E4= 39,625% vs. E2= 40,625%). Estas

evidencias indican que el tiempo óptimo de este proceso de hidrólisis es de tres horas.

Figura 19. Variación del contenido de proteínas en el HC en función del tiempo de la hidrólisis


E1 E2 E3 E4

Proteínas 38,138 40,625 47,781 39,625

0

10

20

30

40

50

60

%

E1= Hidrólisis con enzima (1 hora)




Proteínas

38

En la Figura 20 se puede observar la disminución de la cantidad de cromo total conforme

avanza el tiempo de la hidrólisis: 0,446mg/mL (1 hora), 0,400mg/mL (2 horas) y

0,189mg/mL (3 horas), correspondiente al 0,007%; 0,007% y 0,003% respectivamente.

Al finalizar la cuarta hora de la hidrólisis (E4) se observó que la cantidad de cromo total

presente en el HC aumenta a 0,42mg/mL correspondiente al 0,007%.

Figura 20. Variación del contenido de cromo total en el HC en función del tiempo de hidrólisis


Asimismo, en la pasta de cromo (figura 21) se analizaron los parámetros que se

encuentran en la tabla 16 (pág. 39), donde se evidencia que el 99,997% del cromo total

de las virutas procesadas se encuentra en dicho sólido residual (figura 22, pág. 39).

Figura 21. Pasta de cromo recolectada después de la hidrólisis alcalina-enzimática

E1 E2 E3 E4

Cromo Total 0,446 0,4 0,189 0,42

0

0,05

0,1

0,15

0,2

0,25

0,3

0,35

0,4

0,45

0,5m

g/m

l





Cromo Total

39

Tabla 16. Caracterización selecta de los productos obtenidos después del proceso de hidrólisis


Resultados Parámetros %

HC- alícuota E3 Cromo Total (% m/v) 0,003

Pasta de Cromo

Cromo Total (% m/m) 99,997

Humedad (% m/m) 45,180

Ceniza (% m/m) 4,610

Figura 22. Proporciones de cromo total en la producción obtenida después de la hidrólisis alcalina-

enzimática

De acuerdo a la hoja técnica de la enzima (anexo O, pág. 104) esta es activa hasta un pH

de 8,5; por lo cual el pH fue medido en intervalos de 30 minutos durante las tres horas de

hidrólisis, con ayuda de papel indicador de pH para conocer en qué tiempo del proceso

ocurre la inactivación de la enzima (tabla 17)

Tabla 17. Medición de pH cada media hora en todo el proceso de hidrólisis

Muestras Tiempo (minutos) pH

1 30 8

2 60 8

3 90 8,5

4 120 9

5 150 9,5

6 180 10

Se observa que hasta el minuto 90 se tiene un pH de 8,5 mientras que en el minuto 120

se tiene un pH de 9. Esto quiere decir que bajo las condiciones ensayadas, el tiempo de

funcionamiento de la enzima es de 90 minutos; dado que a tiempos superiores el valor de

pH se incrementa por encima del pH óptimo de la enzima.

HC;

0,003%

Pasta de

Cromo; 99,997%

HC

Pasta de Cromo

40

3.7. Resultados de la caracterización fisicoquímica selecta de la hidrólisis

alcalina con posterior neutralización (HACN)

Después del proceso de HACN se obtuvo una sustancia con características adhesivas, es

por eso que se denominó adhesivo de virutas de cuero (figura 23). En la tabla 18 se

muestran los parámetros medidos para esta sustancia.

Figura 23. Sustancia obtenida de la HACN

Tabla 18. Resultados del análisis de la sustancia adhesiva

Esta sustancia adhesiva fue posteriormente mezclada con aserrín de madera y con las

virutas trituradas para tratar de formar un aglomerado o un material reciclado,

respectivamente.

3.7.1. Solución liviana de la HACN

La solución liviana de la HACN (figura 24, pág. 41) es un residuo del proceso, que se

caracterizó a través de los parámetros cromo total y nitrógeno total, con el propósito de

evaluar su potencial peligrosidad como contaminante ambiental. Los parámetros

obtenidos se compararon con la normativa existente en el Ecuador (MAE, 2015).

Parámetros mg/L % m/v

Cromo total 255,48 8,52

Nitrógeno total 115,6 6,94

41

Figura 24. Solución liviana de la HACN

En la tabla 19 se observa que los parámetros fisicoquímicos determinados para la solución

liviana cumplen con la normativa, ya que no sobrepasan los límites permisibles y se puede

descargar al alcantarillado.

Tabla 19. Análisis fisicoquímicos de la solución liviana

*En la Tabla 11 del TULSMA (MAE, 2015) no se encontró el límite permisible para el parámetro cromo

total, pero si para el cromo hexavalente correspondiente a 0,5mg/L.

3.8. Balances de masas

3.8.1. Balance de masa de la hidrólisis alcalina sin posterior neutralización

Para analizar el balance de la HASN (figura 25) se igualó la suma de las masas de todo

lo que entra al proceso con la suma de las masas de todo lo que sale del mismo, a saber:

DATOS:

𝑚𝐴 = 41,696𝑔 𝑁𝑎𝑂𝐻

Parámetros mg/L Limite permisible

Cromo total* 0,11 ---

Nitrógeno total 30,00 40 mg/L

Figura 25. Balance de masa de la HASN

A NaOH

Hidrólisis alcalina sin posterior

neutralización (HASN) y filtración

HC D

B H2O

C Virutas Pasta de Cromo E

42

𝑚𝐵 = 833,912𝑔 𝐻2𝑂

𝑚𝐶 = 50,000𝑔 𝑣𝑖𝑟𝑢𝑡𝑎𝑠

𝑚𝐷 =?

𝑚𝐸 =?

Cálculo de la masa de la pasta de cromo (𝒎𝑬)

𝑚𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 1,034𝑔

𝑁ú𝑚𝑒𝑟𝑜 𝑑𝑒 𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙𝑒𝑠 𝑑𝑒 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 4

𝑚𝑝𝑎𝑠𝑡𝑎+𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 9,461𝑔

𝒎𝑬 = 𝒎𝒑𝒂𝒔𝒕𝒂+𝒑𝒂𝒑𝒆𝒍 𝒇𝒊𝒍𝒕𝒓𝒐 − 𝟒 𝒎𝒑𝒂𝒑𝒆𝒍 𝒇𝒊𝒍𝒕𝒓𝒐

𝑚𝐸 = 9,461𝑔 − 4 (1,034𝑔)

𝑚𝐸 = 5,325𝑔 𝑑𝑒 𝑃𝑎𝑠𝑡𝑎 𝑑𝑒 𝐶𝑟𝑜𝑚𝑜

Cálculo de la masa del HC (𝒎𝑫)

𝒎𝑨 + 𝒎𝑩 + 𝒎𝑪 = 𝒎𝑫 + 𝒎𝑬

41,696𝑔 + 833,912𝑔 + 50,000𝑔 = 𝑚𝐷 + 5,325𝑔

𝑚𝐷 = 925,608𝑔 − 5,325𝑔

𝑚𝐷 = 920,283𝑔 𝐻𝐶

Cálculo de la densidad del HC sin enzima

𝑉𝐻𝐶 = 836,000𝑚𝐿

𝑚𝐻𝐶 = 𝑚𝐷

𝝏 = 𝒎𝑫

𝑽𝑯𝑪

𝜕 = 920,275𝑔

836,000 𝑚𝐿

𝜕 = 1,100𝑔/𝑚𝐿

3.8.2. Balance de masas de la hidrólisis alcalina-enzimática

Para analizar el balance de la hidrólisis alcalina enzimática (Figura 26, pág. 43) se realizó

de la misma manera que la anterior, es decir se igualó la suma de las masas de todo lo que

entra al proceso con la suma de las masas de todo lo que sale del mismo, a saber:

43

DATOS:


𝑚𝐵 = 833,912𝑔 𝐻2𝑂

𝑚𝐶 = 0,150𝑔 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎𝑠

𝑚𝐷 = 50,000𝑔 𝑣𝑖𝑟𝑢𝑡𝑎𝑠

𝑚𝐸 =?

𝑚𝐹 =?

Cálculo de la masa de la pasta de cromo (𝒎𝑭)

𝑚𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 1,034𝑔

𝑁ú𝑚𝑒𝑟𝑜 𝑑𝑒 𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙𝑒𝑠 𝑑𝑒 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 3

𝑚𝑝𝑎𝑠𝑡𝑎+𝑝𝑎𝑝𝑒𝑙 𝑓𝑖𝑙𝑡𝑟𝑜 = 8,956𝑔

𝒎𝑭 = 𝒎𝒑𝒂𝒔𝒕𝒂+𝒑𝒂𝒑𝒆𝒍 𝒇𝒊𝒍𝒕𝒓𝒐 − 𝟑 𝒎𝒑𝒂𝒑𝒆𝒍 𝒇𝒊𝒍𝒕𝒓𝒐

𝑚𝐹 = 8,956𝑔 − 3 (1,034𝑔)

𝑚𝐹 = 5,854𝑔 𝑑𝑒 𝑃𝑎𝑠𝑡𝑎 𝑑𝑒 𝐶𝑟𝑜𝑚𝑜

Cálculo de la masa del HC (𝒎𝑬)

𝒎𝑨 + 𝒎𝑩 + 𝒎𝑪 + 𝒎𝑫 = 𝒎𝑬 + 𝒎𝑭

41,696𝑔 + 833,912𝑔 + 0,150𝑔 + 50,000𝑔 = 𝑚𝐸 + 5,854𝑔

𝑚𝐸 = 925,758𝑔 − 5,854𝑔

𝑚𝐸 = 919,904𝑔 𝐻𝐶

Cálculo de la densidad del HC con enzima

𝑉𝐻𝐶 = 837,500𝑚𝑙

𝑚𝐻𝐶 = 𝑚𝐸

𝝏 = 𝒎𝑫

𝑽

Figura 26. Balance de masa de la hidrólisis alcalina-enzimática

A NaOH

Hidrólisis Alcalina-Enzimática y

Filtración

HC E

B H2O

Pasta de Cromo F

C Enzima

D Virutas

44

𝜕 = 919,896𝑔

837,500 𝑚𝑙

𝜕 = 1,098𝑔/𝑚𝑙

3.8.3. Balance de la hidrólisis alcalina con posterior neutralización

Para analizar el balance de la HACN se procede de la misma manera que en los dos

procesos anteriores de hidrólisis, como muestra la Figura 27.

DATOS:


𝑚𝐵 = 833,900𝑔 𝐻2𝑂

𝑚𝐶 = 50,000𝑔 𝑣𝑖𝑟𝑢𝑡𝑎𝑠

𝑚𝐷 =?

𝑚𝐸 =?

𝑚𝐹 =?

𝑚𝐺 = 850 𝑚𝑙 𝐻2𝑂 = 850 𝑔 𝐻2𝑂

𝑚𝐻 =?

𝑚𝐼 =?

𝜕𝐻2𝑆𝑂4= 1,88𝑔/𝑐𝑚3 Pureza: 98%

𝑉𝐻2𝑆𝑂4= 28𝑚𝑙 𝐻2𝑆𝑂4

A NaOH

Solución 1 D Hidrólisis B H2O

C Virutas

D Solución 1

Solución 2 + Agua

producida F Neutralización

E Ácido sulfúrico

F Solución 2 + agua producida Solución Liviana H

Lavado y Decantación

Solución pesada (adhesivo) I G H2O de lavado

Figura 27. Balance de masa de la HACN

45

Cálculo de la masa de la solución 1 (𝒎𝑫)

𝒎𝑨 + 𝒎𝑩 + 𝒎𝑪 = 𝒎𝑫

41,696𝑔 + 833,912𝑔 + 50,000𝑔 = 𝑚𝐷

𝑚𝐷 = 925,608𝑔 𝑠𝑜𝑙𝑢𝑐𝑖ó𝑛 1

Cálculo de la cantidad de ácido sulfúrico 𝒎𝑬

𝝏𝑯𝟐𝑺𝑶𝟒=

𝒎𝑬

𝑽𝑯𝟐𝑺𝑶𝟒

𝑚𝐸 = 1,880𝑔

𝑐𝑚3 ∗ 28 𝑐𝑚3

𝑚𝐸 = 52,640 𝑔 𝐻2𝑆𝑂4 𝑥 98%

𝑚𝐸 = 51,587 𝑔 𝐻2𝑆𝑂4

Cálculo de la masa de la solución 2 + agua producida (𝒎𝑭 )

𝒎𝑫 + 𝒎𝑬 = 𝒎𝑭

925,608𝑔 + 51,587 = 𝑚𝐹

𝑚𝐹 = 977,195 𝑔 𝑠𝑜𝑙𝑢𝑐𝑖ó𝑛 2 + 𝑎𝑔𝑢𝑎 𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑐𝑖𝑑𝑎

Cálculo de la densidad del adhesivo (sustancia pesada)

𝑚𝑣𝑎𝑠𝑜 𝑣𝑎𝑐í𝑜 = 67,390𝑔

𝑉𝑣𝑎𝑠𝑜 𝑣𝑎𝑐í𝑜 = 150𝑚𝑙

𝑚𝑣𝑎𝑠𝑜 𝑣𝑎𝑐í𝑜 + 𝑚𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜 = 255𝑔

𝑚𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜 = 255𝑔 − 67,390𝑔

𝑚𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜 = 187,610𝑔

𝝏 = 𝒎𝒂𝒅𝒉𝒆𝒔𝒊𝒗𝒐

𝑽𝒗𝒂𝒔𝒐 𝒗𝒂𝒄í𝒐

𝜕 = 187,610𝑔

150 𝑚𝑙

𝜕 = 1,251𝑔/𝑚𝑙 𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜

Cálculo de la masa de la sustancia pesada (𝒎𝑰)

𝑉𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜 = 144𝑚𝑙

𝜕 = 𝑚𝐼

𝑉𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜

𝑚𝐼 =1,251𝑔

𝑚𝑙𝑥 144𝑚𝑙

𝑚𝐼 = 180,144𝑔 𝑎𝑑ℎ𝑒𝑠𝑖𝑣𝑜

46

Cálculo de la masa de la sustancia liviana (𝒎𝑯)

𝒎𝑭 + 𝒎𝑮 = 𝒎𝑯 + 𝒎𝑰

977,195 𝑔 + 850𝑔 = 𝑚𝐻 + 180,144𝑔

𝑚𝐻 = 1827,195𝑔 − 180,144𝑔

𝑚𝐸 = 1647,051𝑔 𝑠𝑜𝑙𝑢𝑐𝑖ó𝑛 𝑙𝑖𝑣𝑖𝑎𝑛𝑎

De los cálculos realizados con los respectivos análisis, se han obtenido entradas (inputs)

y salidas (outputs) de la siguiente manera:

Balance de masa de la HASN: Input 925,608g y output 925,608g

Balance de masa de la Hidrólisis Alcalina- enzimática: Input 925,758g y output 925,758g

Balance de masa de la HACN: Input 1827,195g y output 1827,195g

Como muestran las figuras 25, 26 y 27 correspondientes a la HASN, alcalina-enzimática

y HACN, respectivamente.

3.9. Resultados de las pruebas para la valorización del RSV

3.9.1. Usos del hidrolizado de colágeno (HC)

En la figura 28 podemos observar los hidrolizados de colágeno obtenidos de la HASN y

de la hidrólisis alcalina-enzimática.

Figura 28. Izq. HC obtenido de la hidrólisis alcalina-enzimática; Der. HC obtenido de la HASN.

El hidrolizado de colágeno obtenido a partir de la hidrólisis alcalina-enzimática se puede

utilizar en la misma industria de cuero como agente rellenante en la etapa de recurtición,

teñido y engrase (Figura 29, pág. 47), en donde se colocan en grandes tambores los cueros

47

con los recurtientes, rellenantes, anilinas y colorantes para finalizar el proceso de

curtición de pieles.

Figura 29. Tambores en el proceso de recurtido, teñido y engrase

Lo que se quiere obtener con el HC es que:

Se eleve las propiedades de la flor del cuero y otorgue una mayor blandura mejorando

la resistencia del tejido fibroso.

Se muestre un efecto restaurador de la superficie flor del cuero.

Se intensifican los colores del cuero.

3.9.2. Ensayos para determinar la capacidad del HC de la hidrólisis alcalina-

enzimática como agente rellenante

Para evidenciar que funciona como rellenante se llevó la alícuota E3 del HC de la

hidrólisis alcalina-enzimática a una de las empresas curtidoras, con su respectivo

etiquetado señalando lo que contiene (figura 30).

Figura 30. Etiquetado y muestra de hidrolizado de colágeno

Se tomó como muestra este hidrolizado debido a que contiene mayor cantidad de

proteínas. Los resultados obtenidos fueron:

48

El ensayo se realizó en una banda de cuero con calibre 1,4-1,6 cuyo destino final es napa

negro (color cuero), se trabajó adicionando 10% de hidrolizado de colágeno a la fórmula,

en reemplazo de los recurtientes: Kroatan y Trupotan (rellenantes de extractos vegetales

que dan mayor llenura a las faldas del cuero).

La evaluación de la banda ensayada mostró las mismas características con respecto a las

bandas sometidas al proceso normal, como llenura y tacto. Se observó un efecto agradable

sobre la apariencia y tacto de la superficie flor (efecto cosmético y efecto nutriente).

Además, el teñido de la banda ensayada es mucho más intenso, evidencia preliminar que

valora al HC como coadyuvante en la fijación de anilinas (anexo P, pág. 105).

3.9.3. Determinación de rugosidad de los cueros por microscopía de fuerza atómica

(AFM)

Los gráficos de la figura 31 son las imagenes tomadas con el microscopio de fuerza

atómica de cada superficie de las muestras con sus respectivas caracteristicas.

Cuero sHC Cuero cHC

(a) (b)

Figura 31. Superficie seleccionada para análisis por AFM de las muestras de cuero sin HC (a) y con

HC (b).

49

Micrografías de la muestra de cuero sHC

Se seleccionaron cinco áreas de la muestra de Cuero sHC, cada una con dimensiones de

5x5µm. Las figuras 32 a 36 (págs. 49 a 50) corresponden a las micrografías obtenidas

para cada region. Las figuras contienen dos imágenes, a saber:

Izquierda: imagen de contraste de fases, la cual proporciona información acerca de la

homogeneidad de la superficie de la muestra.

Derecha: imagen tridimensional que proporciona información topográfica de la superficie

conocida como su microestructura y las mediciones de altura.

Área 1

Figura 32. Micrografías obtenidas de la superficie del área 1, muestra sHC

Área 2


50

Área 3


Área 4


Área 5


51

Micrografías de la muestra de cuero cHC

Se seleccionaron cinco áreas de la muestra de Cuero cHC, cada una con dimensión de

5x5µm. Las figuras 37 a 41 (págs. 51 a 52) corresponden a las micrografías obtenidas

para cada region. Las figuras contienen dos imágenes, a saber:

Izquierda: imagen de contraste de fases, la cual proporciona información acerca de la

homogeneidad de la superficie de la muestra.

Derecha: imagen tridimensional que proporciona información topográfica de la superficie

conocida como su microestructura y las mediciones de altura.

Área 1

Figura 37. Micrografías obtenidas de la superficie del área 1, muestra cHC

Área 2


52

Área 3


Área 4


Área 5


53

Los valores de los parámetros de AFM evaluados sobre las áreas superficiales de cada muestra de cuero, se detallan en las tablas 20 y 21

Tabla 20. Datos estadísticos de los parámetros de AFM evaluados sobre la muestra de cuero sHC.

Área Min

(nm)

Max

(nm)

Mid

(nm)

Mean

(nm)

Rpv

(nm)

Rq

(nm)

Ra

(nm)

Rz

(nm) Rsk Rku

1 -234,164 239,997 2,916 0,000 474,161 42,301 30,698 457,111 -0,074 5,944

2 -185,152 207,058 10,953 0,000 392,210 59,056 46,223 386,269 -0,295 3,270

3 -592,316 549,567 -21,374 0,000 1141,883 100,019 71,928 1029,285 0,040 6,603

4 -1348,000 829,000 -259,000 0,000 2177,000 149,000 112,000 2020,000 0,555 7,983

5 -476,662 330,587 -73,038 0,000 807,249 77,429 53,683 755,739 -0,008 5,709

�̅� -567,259 431.242 -67,909 0,000 998,5001 85,561 62,9064 929,681 0,044 5,9018

Tabla 21. Datos estadísticos de los parámetros de AFM evaluados sobre la muestra de cuero cHC.

Área Min

(nm)

Max

(nm)

Mid

(nm)

Mean

(nm)

Rpv

(nm)

Rq

(nm)

Ra

(nm)

Rz

(nm) Rsk Rku

1 -104,513 98,766 -2,874 0,000 203,279 24,552 19,038 196,374 -0,248 3,620

2 -90,655 99,841 4,593 0,000 190,497 22,629 17,793 186,474 0,007 3,564

3 -79,298 82,155 1,428 0,000 161,452 20,195 15,890 157,852 -0,291 3,253

4 -146,859 151,090 2,116 0,000 297,949 27,779 20,697 287,007 -0,599 5,437

5 -96,510 101,431 2,460 0,000 197,942 22,923 17,900 191,987 -0,073 3,600

�̅� -103,567 106,657 1,545 0,000 210,224 23,6156 18,264 203,939 -0,241 3,895

Rpv: máxima diferencia pico-valle; Rq: desviación estándar del valor de la altura; Ra: promedio de rugosidad; Rz: promedio de altura de diez

puntos; Rsk: sesgo de perfil de rugosidad (asimetría); Rku: curtosis

54

3.9.4. Resultados de la formación del aglomerado de madera

De acuerdo a la tabla 22 y la figura 42 se puede observar que en las relaciones

aserrín/adhesivo (m/v): 1/1; 1/2; y 1/3; los valores de la mezcla, superficie y resistencia

se ubican en el nivel 2. Esto significa que la mezcla es seca, difícil de moldear, con

superficies no compactas, rugosas y agrietadas (fisuras), y la resistencia es casi nula

debido a que se destruye fácilmente con la manipulación. Estas descripciones se

encuentran en la tabla 3 (pág. 26).

Tabla 22. Resultados de los ensayos para la formación del aglomerado de madera

Relación

Aserrín/adhesivo

(m/v)

Cantidad de

Aserrín/adhesivo

Niveles de

Mezcla

Niveles de

Superficie

Niveles de

Resistencia

1/1 7g/7mL 2 2 2

1/2 7g/14mL 2 2 2

1/3 7g/21mL 2 2 2

1/4 7g/28mL 4 4 4

1/5 3g/15mL 6 4 4

Figura 42. Variación de las propiedades físicas y mecánicas de los aglomerados de madera

Con la relación 1/4 los niveles de la mezcla, superficie y resistencia tienen un valor de 4.

Esto significa que la mezcla es moldeable, con superficie rugosa sin fisuras, compacta,

sólida y cuya resistencia es media, ya que existe mayor adherencia entre partículas,

destruyéndose con una fuerte presión en las manos, demostrando que con esta relación se

formó el aglomerado requerido (figura 43, pág. 56).

relación 1/1 relación 1/2 relación 1/3 relación 1/4 relación 1/5

Mezcla 2 2 2 4 6

Superficie 2 2 2 4 4

Resistencia 2 2 2 4 4

0

1

2

3

4

5

6

7

Niv

eles

55

Figura 43. Aglomerado de madera con relación 1/4

Con la relación 1/5 de aserrín/adhesivo, los niveles de la mezcla, superficie y resistencia

tienen un valor de 6, 4 y 4 respectivamente. Esto significa que la mezcla es fluida

determinando que existe una elevada cantidad de adhesivo, por tanto se requiere de un

mayor consumo de energía en el proceso de secado. Este material de valor agregado

(figura 44) tiene idénticas características de superficie y resistencia a las mostradas por el

aglomerado obtenido bajo la relación 1/4.

Figura 44. Aglomerado de madera con relación 1/5

Para los aglomerados obtenidos se midió la estabilidad dimensional, a través de la

comparación de sus dimensiones longitudinales antes y después del secado (tabla 23). Se

observó que la contracción al secado no sobrepasa el 10% en largo, ancho y espesor. Esta

mínima variación demuestra una buena estabilidad de las dimensiones.

Tabla 23. Resultados de la prueba de estabilidad dimensional de los aglomerados

Relación

Aserrín/

adhesivo

Muestra inicial

mm (l x a x e)

Muestra final

mm (l x a x e)

Contracción al secado

% (l; a; e) Observación

1/1 - - - -

1/2 - - - -

1/3 - - - -

1/4 700 x 400 x 60 670 x 390 x 55 (4,28%, 2,50%, 8,33%) Sin deformación

1/5 200 x 400 x 60 190 x 385 x 55 (5%; 3,75%; 8,33%) Sin deformación

l: largo; a:ancho; e:espesor

56

3.9.5. Resultados de la formación del material reciclado de cuero

De la misma manera que para la formación del aglomerado de madera, se tomaron las

mismas relaciones para virutas/adhesivo (tabla 24 y figura 45, pág. 60). Las muestras con

relaciones 1/1, 1/2, y 1/3; se ubicaron todas en el nivel 2. Esto describe una mezcla seca,

las superficies son rugosas con presencia de fisuras, no compactas, y resistencia casi nula

debido a que se destruye fácilmente con la manipulación. Estas descripciones se

encuentran en la (tabla 3, pág. 26).

Tabla 24. Resultados de los ensayos para la formación del material reciclado del cuero

Relación

Aserrín/adhesivo

(m/v)

Cantidad de

Aserrín/adhesivo

Valores de

Mezcla

Valores de

Superficie

Valores de

Resistencia

1/1 5g/5mL 2 2 2

1/2 5g/10mL 2 2 2

1/3 5g/15mL 2 2 2

1/4 5g/20mL 4 4 4

1/5 5g/25mL 6 4 4

Figura 45. Variación de las propiedades físicas y mecánicas del material reciclado de cuero

Con la relación 1/4 los niveles de la mezcla, superficie y resistencia tienen un valor de 4.

Esto significa que la mezcla es moldeable, con superficie rugosa sin fisuras, compacta,

sólida y cuya resistencia es media, ya que existe mayor adherencia entre partículas. Este

aglomerado es destruido siempre que se aplique una fuerte presión (por ejemplo, con las

manos), demostrando que con esta relación se formó el aglomerado requerido (figura 46,

pág. 58).

relación 1/1 relación 1/2 relación 1/3 relación 1/4 relación 1/5

mezcla 2 2 2 4 6

Superficie 2 2 2 4 4

Resistencia 2 2 2 4 4

0

1

2

3

4

5

6

7

Niv

eles

57

Figura 46. Material reciclado con relación 1/4

Con la relación 1/5 los niveles de la mezcla, superficie y resistencia tienen un valor de 6,

4 y 4 respectivamente. Esto significa que la mezcla es fluida determinando que existe una

elevada cantidad de adhesivo, por tanto se requiere de un mayor consumo de energía en

el proceso de secado. Este material de valor agregado (figura 47) tiene idénticas

características de superficie y resistencia a las mostradas por el material reciclado

obtenido bajo la relación 1/4.

Figura 47. Material reciclado con relación 1/5

Para los materiales reciclados obtenidos se midió la estabilidad dimensional, a través de

la comparación de sus dimensiones longitudinales antes y después del secado (tabla 25).

Se observó que la contracción al secado no sobrepasa el 10% en largo, ancho y espesor.

Esta mínima variación demuestra una buena estabilidad de las dimensiones.

Tabla 25. Resultados de la prueba de estabilidad dimensional del material reciclado

Relación

Aserrín/

adhesivo

Muestra inicial

mm (l x a x e)

Muestra final

mm (l x a x e)

Contracción al

secado

% (l; a; e)

Observación

1/1 - - - -

1/2 - - - -

1/3 - - - -

1/4 700 x 230 x 100 640 x 217 x 95 (8,57%; 5,65%; 5%) Sin deformación

1/5 700 x 230 x 100 655 x 220 x 92 (6,43%; 4,35%; 8%) Sin deformación

l: largo; a:ancho; e:espesor

58

4. DISCUSIÓN

Caracterización del residuo sólido virutas

Los análisis de la caracterización del residuo sólido virutas fueron: proteínas (85,06%),

grasa (0,1545%), nitrógeno total (13,61%), ceniza (5,7110%), pH (3,03) y humedad

(45,9214%); en donde presentan valores que indican que este residuo puede ser sometido

a los procesos de hidrólisis, por contener alta cantidad de proteínas y humedad, acorde a

lo mencionado por CITEC (2015) y Jordán (2012) en sus investigaciones.

En cuanto al valor de cromo total (100961,538𝑚𝑔/𝑘𝑔) correspondiente al 10,096%, se

debe manifestar que las virutas llegan a ser un desecho tóxico debido a que sobrepasa el

límite máximo permisible (3000mg/kg) para extracto PECT, que es la Prueba de

Extracción para la Característica de Toxicidad, de acuerdo a la Tabla 2 de la Norma

Técnica de Desechos Peligrosos y Especiales (anexo Q, pág. 106); asimismo se analizó

cromo VI del residuo sólido virutas donde se obtuvo la cantidad de 0,29mg/kg, lo que

demuestra que es un residuo de desecho peligroso de acuerdo al Registro Oficial Nº 856,

listado 1(anexo R, pág. 107)

Caracterización espectroscópica del RSV

De acuerdo a la caracterización espectroscópica del RSV en la figura 12 (pág. 31), se

observa que en 3440 cm-1 hay una señal intensa media de vibraciones N-H

correspondientes a un grupo Amida; así mismo en 1640cm-1 existe una señal de vibración

del grupo carbonilo C=O y en 1440cm-1 una señal de C-N confirmando la presencia del

grupo amida del colágeno asociado a este residuo.

En la banda 1540cm-1 existe una flexión de N-H mostrando que es una amida secundaria;

además el ancho del pico en 3440cm-1 del grupo N-H nos muestra que existen puentes de

hidrógeno que es evidente en presencia de colágeno y para finalizar existe una señal muy

débil de grupos C-H en las zonas de 2900 -3000cm-1

59

Digestión de las virutas de cuero

Al finalizar cada digestión se obtuvo diferentes productos, debido a que se utilizó varias

condiciones como se muestra en la tabla 26.

Tabla 26. Digestiones realizadas en la investigación con los productos obtenidos

Digestiones Condiciones Productos

HASN (alícuota S3) Temperatura: 60±2°C

Rango de pH: 8-10

Tiempo: 3 horas

Sin presencia de enzima

HC con:

Nitrógeno total: 6,430%; PH: 10

Proteínas: 40,188%

Grasa: 0,0001% (6,320mg grasa/mL HC)

Cromo total: 0,004% (0,243mg Cr/mL HC)


enzimática

(alícuota E3)

Temperatura: 60±2°C

Rango de pH: 8-10

Tiempo: 3 horas

Con presencia de enzima

HC con:

Nitrógeno total: 7,645%; PH: 10

Proteínas: 47,781%

Grasa: 0,002% (16,60mg grasa/mL HC)

Cromo total: 0,003% (0,189mg Cr/mL HC)

HACN Temperatura: 90±2°C

Tiempo: 40 minutos

pH: 7 (neutro)

Sustancia adhesiva con:

Cromo total: 8,52%

Nitrógeno total: 6,94%

En las dos primeras digestiones se obtuvo un HC utilizando las mismas condiciones, con

la diferencia de la aplicación de una enzima en la hidrólisis alcalina enzimática. En

cambio en la HACN se realiza en diferentes condiciones y por su neutralización se forma

otro producto.

Esto se debe a que el pH en cada uno de los productos es diferente, para el HC se obtuvo

un pH de 10 y para la sustancia adhesiva se obtuvo un pH de 7; tomando esto como

referencia y conociendo el pI=9 de la proteína colágeno nativa que contiene ambos

productos, podemos relacionarlos. El HC al tener un pH mayor al pI el colágeno en la

sustancia se encuentra disuelto; en cambio para la sustancia adhesiva, en donde el pH es

menor al pI el colágeno se encuentra precipitado.

Caracterización fisicoquímica selecta de los productos de las hidrólisis

Comparación del HC obtenidos en la HASN y alcalina-enzimática

Para los análisis del hidrolizado de colágeno se realizó una comparación de las

variaciones del contenido de proteínas en función del tiempo de la HASN y de la hidrólisis

60

alcalina-enzimática (figura 48), en donde se pudo observar que en la primera y segunda

hora existe una diferencia de 1,50% y 2,49% respectivamente, en la tercera y cuarta hora

se obtuvo una diferencia de 7,58% y 4,13% respectivamente, evidenciando que la mejor

cantidad de proteínas obtenidas es a la tercera hora para cada hidrólisis.

Figura 48. Comparación de las variaciones del contenido de proteínas en los HC en función del

tiempo de la HASN y de la hidrólisis alcalina-enzimática

Con lo que podemos concluir que las proteínas disminuyen a la cuarta hora ya que el

nitrógeno total Kjeldahl (necesario para medir proteínas), se transforma en una forma

inorgánica que no es detectada por el método 8075-nessler HACH, puesto que el método

detecta nitrógeno amoniacal y el nitrógeno orgánico.

De acuerdo al uso o no de la enzima, en la tabla 17 (pág. 39), del análisis del pH en la

hidrólisis alcalina-enzimática se observó que la enzima se inactivo a los 90 minutos, esto

permite determinar que la enzima no estuvo presente en todo el proceso de hidrólisis, pero

si actuó como catalizador acelerando el proceso y formando un HC con mayor contenido

de proteínas 47,781%, a la tercera hora del proceso (figura 48).

De la misma manera se comparó la variación del contenido de cromo total en los HC en

función del tiempo de la HASN y la hidrólisis alcalina-enzimática (figura 49, pág. 61), en

donde se puede observar que a la primera, segunda y cuarta hora del proceso la cantidad

de cromo es menor en las muestra de la HASN, pero en la tercera hora podemos ver que

la menor cantidad de cromo total se encuentra en la hidrólisis alcalina-enzimática,

E1 y S1 E2 y S2 E3 y S3 E4 y S4

Proteínas (con enzima) 38,14 40,63 47,78 39,63

Proteínas (sin enzima) 36,64 38,14 40,2 35,5

0

5

10

15

20

25

30

35

40

45

50

%

E1 y S1= Hidrólisis con y sin enzima (1 hora)




1,50% 2,49% 7,58% 4,13%

61

evidenciando la actuación de la enzima como catalizador, es decir acelerando el proceso

de reacción.

Figura 49. Comparación de las concentraciones de cromo total en la hidrólisis alcalina y alcalina-

enzimática

La razón por la que a la cuarta hora del proceso aumenta la cantidad de cromo total en

ambas hidrólisis, se debe a que el residuo sólido virutas contiene en su estructura sulfato

de cromo (III) y al descomponerse con ayuda de agua e hidróxido de sodio se forma

hidróxido de cromo (III) como muestra la ecuación 10.

Cr2(SO4)3 + 3NaOH + 3H2O = 3NaHSO4 + 2Cr(OH)3

Ec. 10. Reacción en la HASN y la hidrólisis alcalina-enzimática

Además el agua contenida en las hidrólisis al ser un electrolito débil, es capaz de

disociarse en una proporción muy escasa y originar tanto H+ como OH- (ecuación 11).

H2O + H2O = H3O{+} + OH{-}

Ec. 11. Reacción de la disociación del agua (Riaño, 2007)

Las sales de cromo al estar más tiempo en la solución básica y con agua disociada

comienzan a descomponerse y a liberar cromo, ecuación 12, es por eso que se puede

determinar que el mejor tiempo de los proceso fue a la tercera hora.

Cr(OH)3 + 3H3O{+} = Cr{3+} + 6H2O

Ec. 12. Reacción del cromo en presencia de agua

E1 y S1 E2 y S2 E3 y S3 E4 y S4

Cromo total (con enzima) 0,446 0,4 0,189 0,42

Cromo total (sin enzima) 0,408 0,303 0,24 0,402

0

0,05

0,1

0,15

0,2

0,25

0,3

0,35

0,4

0,45

0,5m

g/m

L





62

Comparación del HC con otras investigaciones

Para verificar los resultados obtenidos en el HC de la hidrólisis alcalina enzimática, se

realizó una comparación con resultados de otras investigaciones en donde hayan

elaborado la misma digestión con el RSV como materia prima (tabla 27).

Tabla 27. Comparación del HC con otras investigaciones.

Parámetros Proteínas

%

Cromo total

(mg/mL)

HC 47,78 0,189

Jordán (2012) 46,43 0,541

CITEC (2015) 66,10 0,1

El HC proveniente de la hidrólisis alcalina-enzimática de la presente investigación

contiene 47,78% de proteínas y 0,189mg/mL de cromo total, al compararse con el

resultado obtenido de la investigación realizada por Jordán (2012) en la que se obtiene un

HC con 46,43% de proteínas y 0,541mg/mL de cromo total, lo que demuestra que se tiene

valores semejantes, demostrando que la digestión funcionó en la producción del HC. Cabe

resaltar que en ambas investigaciones se utilizaron una enzima con las mismas

características enzimáticas y los RSV utilizados provenía de una industria curtidora

ecuatoriana.

Pero al comparar el HC de la investigación con los estudios realizados por CITEC (2015)

se puede observar que la cantidad de proteínas obtenida por CITEC es mayor en un

18,32%; esto se debió a que la materia prima virutas es diferente a la analizada en la

investigación, como también la utilización de una enzima, con actividades enzimáticas

diferentes.

Aplicación propuesta para el producto HC

En relación con el hidrolizado de colágeno, en la investigación desarrollada por Jordán

(2012) se propuso la alternativa de usarlo como engrasante en una industria curtidora,

reemplazando completamente al aceite de pata (aceite crudo) que utilizan en ese proceso,

en cambio, CITEC (2015) propuso utilizarlo en los procesos de poscurtición, como

recurtiente.

Por esto el HC obtenido en la hidrólisis alcalina-enzimática (alícuota E3) se lo llevó a la

industria curtidora para conocer la capacidad que tiene el producto en el proceso de

63

recurtición, teñido y engrase, al ver el porcentaje de grasa de (0,002%) que contenía el

producto, se pudo manifestar que tenía una baja cantidad para utilizarlo como engrasante.

Es por eso que se propuso utilizarlo como agente rellenante, para esto se realizó ensayos

en una banda de cuero con calibre 1,4-1,6cm, al utilizar el 10% del HC en la formula y

reemplazarlo por los recurtientes Kroatan y Trupotan, se obtuvo una banda con las

mismas características que una banda en proceso normal.

La cantidad de HC obtenido fue de aproximadamente 800 a 900 mL, al hacer un análisis

del costo estimado del HC como agente rellenante (Tabla 28), con el costo de los

recurtientes comerciales kroatan FS y trupotan HDM, (4 dólares, cada uno) se puede

evidenciar que tiene un menor costo en comparación con los recurtientes.

Así mismo se demuestra que es un producto ecológico, debido a que su materia prima

proviene de un residuo sólido.

Tabla 28. Precio aproximado del HC como rellenante

Contenido Cantidad (g) Precio $

NaOH 46,969g 0,876

Enzima 0,15g 0,001

Recipiente plástico (1 litro) - 0,750

Total (dólares) 1,627

Comparación de los resultados de la microscopia de fuerza atómica de las muestras

de cuero sHC y cHC

Los parámetros que se compararon en la AFM fueron Ra(nm): es el promedio de la

rugosidad y Rq (nm): es la desviación estándar del valor de la altura.

Al comparar los resultados de las muestras sHC y cHC especialmente en los análisis de

rugosidad Rq y Ra(nm), como muestra la tabla 29 (pág. 64), se observa que hay mayor

rugosidad en la muestra de cuero sHC es decir, sin hidrolizado, tanto para Rq y Ra, con

85,561 y 62,906nm respectivamente. En cambio para la muestra de cuero cHC es decir

con hidrolizado, se observa que disminuye la rugosidad tanto para Rq y Ra, con 23,616 y

18,264nm, respectivamente.

64

Tabla 29. Comparación del promedio de la rugosidad de las muestras de cuero

Áreas Muestra cuero sHC

Ra(nm)

Muestra cuero cHC

Ra(nm)

Muestra cuero sHC

Rq(nm)

Muestra cuero cHC

Rq(nm)

1 30,698 19,038 42,301 24,552

2 46,223 17,793 59,056 22,629

3 71,928 15,890 100,019 20,195

4 112,000 20,697 149,000 27,779

5 53,683 17,900 77,429 22,923

Suma 314,532 91,318 427,805 118,078

Promedio 62,906 18,264 85,561 23,616

El porcentaje de disminución de la rugosidad se lo realizó, calculando la diferencia de los

promedios de las muestras en cada parámetro y luego su porcentaje.

Para Ra(nm):

Ra = 𝑅𝑎 𝑠𝐻𝐶 − 𝑅𝑎 𝑐𝐻𝐶

Ra= 62,906nm -18,264nm

Ra = 44,642𝑛𝑚 𝑥 100%

62,906𝑛𝑚

Ra = 70,966%

De acuerdo al parámetro Ra se evidenció la disminución de la rugosidad en un 70,966%

con el tratamiento del hidrolizado de colágeno.

Para Rq(nm):

Rq = 𝑅𝑞 𝑠𝐻𝐶 − 𝑅𝑞 𝑐𝐻𝐶

Rq= 85,561nm -23,6156nm

Rq = 61,9454nm 𝑥 100%

85,561nm

Rq = 72,399%

Se evidenció la disminución de la rugosidad en un 72,399% con tratamiento del

hidrolizado de colágeno, en el parámetro Rq.

Para algunos procesos de fabricación donde hay una diferencia muy alta de picos y valles,

como ocurre en las muestras sHC (figuras 32 a 36, págs.49 y 50), el parámetro Ra no es

el adecuado, ya que la distorsión provocada por el filtro eleva el error. En cambio el

parámetro Rq evidencia de mejor manera los picos y valles que Ra, pues marca el error

al elevarlo al cuadrado.

65

Si comparamos el porcentaje de la disminución de la rugosidad para cada parámetro es

decir 70, 966% (Ra) y 72,399% (Rq) podemos observar que los valores no varían mucho,

pero tomaremos como referencia Rq.

Concluyendo que la muestra cHC tuvo menor cantidad de rugosidad al compararla con

la muestra sHC, su disminución fue del 72,399% lo que se evidencia que el hidrolizado

de colágeno funciona como agente rellenante, en el proceso de recurtición, teñido y

engrase.

Aplicación propuesta para el producto sustancia adhesiva

Para el producto sustancia adhesiva la alternativa que se planteó fue ser utilizado como

pegamento, en la elaboración de un aglomerado de madera y un material reciclado de

cuero. Se realizaron ensayos con diferentes relaciones de m/v, mezclando para el caso del

aglomerado, aserrín con adhesivo y para el caso del material reciclado, virutas de cuero

con adhesivo.

Los ensayos realizados con las relaciones aserrín/adhesivo y virutas/adhesivo 1/1, 1/2 y

1/3 no formaron una mezcla moldeable, esto determina que estos ensayos no tuvieron la

cantidad suficiente de producto, para formar el aglomerado de madera o el material

reciclado de cuero. A diferencia de los estudios realizados por Flores, et al. (2008) y

Schneider (2012), en donde con la relación 1/1 de aserrín/adhesivo obtenían suficiente

producto para formar un aglomerado resistente.

Con los ensayos realizados se puede concluir que el mejor resultado para la formación

del aglomerado de madera y del material reciclado, fue la relación 1/4 correspondiente a

7g de (aserrín o virutas) con 28 mL de la sustancia adhesiva; esta relación tuvo los

siguientes niveles: 4,4,4 es decir, una mezcla moldeable, superficie rugosa y resistencia

media; como muestran las tablas 22 y 24 (págs. 54 y 56).

El resultado obtenido al compararlo con lo que se esperaba (niveles: 4,6,6) se puede

concluir que no se obtuvo el resultado esperado, la superficie necesita ser más compacta

y tener una alta resistencia.

66

5. CONCLUSIONES

La valorización del residuo sólido virutas de cuero provenientes de las industrias

curtidoras, se la desarrollo en la formación de productos: hidrolizado de colágeno y

sustancia adhesiva.

La caracterización fisicoquímica del residuo virutas nos indica que el residuo contiene

un pH de (3,03), ceniza (5,71%), proteínas (85,06%), grasa (0,16%), nitrógeno total

(13,61%) y humedad (45,92%) cantidades que indican que el residuo virutas puede

ser sometido al proceso de hidrólisis.

Con los análisis de los parámetros cromo total (10,096%) y cromo hexavalente

(0,29%), se concluye que las virutas son residuos peligrosos.

La enzima utilizada en la hidrólisis alcalina-enzimática se inactivo a los 90 minutos

del proceso, lo que evidenció falta de acción de la enzima en el proceso de hidrólisis,

pero cabe mencionar que la enzima actuó como catalizador acelerando el proceso, ya

que se formó un HC con la mayor concentración de proteínas.

De acuerdo al trabajo de investigación, el hidrolizado de colágeno con mayor

concentración de proteínas es el proveniente de la hidrólisis alcalina-enzimática con

47,781%, con tres horas de tratamiento, con una temperatura de 60±2°C y un rango

de pH de 8 a 10. El cual tiene propiedades de rellenante en la etapa de “recurtición,

teñido y engrase”, esto se evidenció en la experiencia desarrollada en producción en

una industria curtidora, permitiendo que este producto pueda reemplazar algunos

recurtientes.

El hidrolizado de colágeno con menor concentración de cromo es el proveniente de

la hidrólisis alcalina-enzimática con 0,189mg/mL correspondiente al 0,003% ya que

aproximadamente el 99,997% se recolecto en la pasta de cromo como hidróxido de

cromo.

67

En las pruebas de rugosidad por AFM se pudo evidenciar que la muestra cHC tuvo

menor cantidad de rugosidad que la muestra sHC, la disminución fue de un 72,399%,

evidenciando que el hidrolizado de colágeno funciona como agente rellenante, en el

proceso de recurtición, teñido y engrase.

El mejor aglomerado de madera y material reciclado de cuero fue el elaborado con la

relación aserrín/adhesivo y virutas/adhesivo (m/v) de 1/4 es decir tuvo la mejor

mezcla moldeable una superficie rugosa y resistencia media, ya que existe mayor

adherencia entre partículas pero destruyéndose con una fuerte presión en las manos.

68

6. RECOMENDACIONES

Incrementar análisis de parámetros en la caracterización del RSV como aminoácidos

y carga orgánica para una completa caracterización.

Al ser el residuo sólido virutas un residuo peligroso porque contiene cromo VI en su

estructura de acuerdo al Listado 1- Desechos peligrosos por fuente específica,

Registro Oficial Nº 856, se debe tener los cuidados de almacenamiento, manejo y

disposición final correspondiente como lo estipula los Registro Oficial 026, Norma

técnica de desechos peligrosos, especiales y la Norma INEN 2266.

Investigar en el proceso de hidrólisis alcalina-enzimática, la utilización de otra enzima

cuyas características soporten las condiciones básicas que contiene el proceso, y así

su actividad enzimática perdure un mayor tiempo.

Realizar el estudio correspondiente a la formación de una planta piloto para el

procesamiento del residuo virutas y su transformación en hidrolizado de colágeno,

utilizando como metodología la hidrólisis alcalina-enzimática.

Investigar la metodología apropiada para recuperar el cromo residual que se encuentra

en la pasta de cromo, para su posterior utilización dentro del proceso de curtiembre,

reduciendo el impacto que este residuo genera.

Realizar estudios en la formación de aglomerados de madera utilizando parámetros

mecánicos con mayor precisión, como por ejemplo utilizar una maquinaria de

prensado bajo el intervalo de presión de 345 KPa a 414 KPa y a un intervalo de

temperatura de 80-90 °C.

69

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75

ANEXOS

76

Anexo A. Informe de la cantidad de residuos producidos en el año 2015 en la

ANCE

77

Anexo B. Registro fotográfico de la caracterización del residuo sólido virutas

Determinación de pH

Fotografía 1: Pesa de la muestra del residuo

Fotografía 2: Dilución con agua al 10%

Determinación de Humedad

Fotografía 3: Muestra en estufa a 37°C para 2h.

Fotografía 4: Masa constante del crisol con la

muestra

Determinación de Ceniza

Fotografía 7: Calentamiento de crisoles antes de

llevarlos a la mufla.

Fotografia 6: Muestras dentro de Mufla a

500°C por 2h.

78

Determinación de Grasa

Fotografía 7: Equipo Infrarrojo y Solvente S-316

Fotografía 8: Muestra mezclada con el Solvente

S-316

Fotografía 9: Resultados del análisis de grasas con el método infrarrojo

Determinación de Nitrogeno Total

Fotografía 10: Digestor con la muestra

Fotografía 11: Muestra después de enfriar y

aforar.

79

Determinación de Cromo Total

Fotografía 12: Calentamiento de las

muestras ya mezcladas con HNO3

Fotografía 13: Muestras llevadas a balones

con papel filtro

Fotografía 14: Muestras con color verde,

característico de la presencia de cromo

Fotografía 15: Espectrofotómetro de absorción

atómica

Fotografia 16: Resultados obtenidos en el espectrofotometro

80

Anexo C. Método EPA 9045D (EPA, 2004)

82

Anexo D. Método gravimétrico de desecación en estufa de aire caliente (AOAC,

2005a)

83

Anexo E. Método gravimétrico de incineración en Mufla (AOAC, 2005b)

84

Anexo F. Método Infrarrojo EPA 413.2

86

Anexo G. Lista de factores para la conversión de nitrógeno a proteínas dado por

la FAO/WHO, 1973.

Table 7.3 Factors for the conversion of nitrogen values to protein

Foodstuff Factor

Animal products

Meat and fish 6.25

Gelatin 5.55

Milk and milk products 6.38

Casein 6.40

Human milk 6.37

Whole 6.25

Albumin 6.32

Vitellin 6.12

* (Where a specific factor is not listed, 6.25 should be used until a more appropriate factor has been determined.) Source: FAO/WHO, 1973.

87

Anexo H. Método EPA.3050B, 3111B

91

Anexo I. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina sin posterior neutralización

HASN

Fotografía 1: Cantidad de muestra del residuo

virutas

Fotografía 2: Pesa del Hidróxido de sodio

Fotografía 3: El Equipo necesario para las

hidrólisis

Fotografía 4: Solución al final del proceso

de hidrólisis.

Fotografía 5: Equipo necesario para filtrar

Fotografía 6: Filtración de la sustancia

92

Fotografía 7: Pasta de Cromo obtenida después del

filtrado

Fotografía 8: Hidrolizado de Colágeno en la

hidrólisis alcalina

Fotografía 9: masa del Matraz vacío

Fotografía 10: masa del papel filtro

Fotografías 11: Muestras que se analizaron a la primera, segunda, tercera y cuarta hora del

proceso y de la pasta de cromo

93

Anexo J. Método 8075-Nessler HACH procedimiento con DR/2010

96

Anexo K. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina-enzimática

Fotografía 1: Virutas pesadas

Fotografía 2: Enzima proteolítica

Fotografía 3: Agitador magnético con el matraz y

controlando temperatura

Fotografía 4: Solución al final del proceso de

hidrólisis

Fotografía 5: Filtración de la sustancia

Fotografía 6: Pasta de Cromo

97

Fotografía 7: Hidrolizado de colágeno de la

hidrólisis alcalina-enzimática

Fotografía 8: medición de la cantidad de pasta

de cromo obtenida

Fotografía 9: Muestras que se analizaron a la primera, segunda, tercera y cuarta hora del proceso y de

la pasta de cromo

98

Anexo L. Registro fotográfico de la hidrólisis alcalina con posterior neutralización

HACN

Fotografía 1: material que se utiliza para la

formación de hidrólisis

Fotografía 2: la mezcla se la lleva a un agitador

magnético

Fotografía 3: Neutralizando de la sustancia con

ácido sulfúrico concentrado

Fotografía 4: Lavado para que se detenga la reacción

Fotografía 5: Decantación después del lavado

Fotografía 6: Sustancia pesada o sustancia adhesiva

99

FORMACION DEL AGLOMERADO DE MADERA

Fotografía 7: Aserrín secado para la mezcla

con la sustancia adhesiva

Fotografía 8: Sustancia adhesiva para la formación

del aglomerado

Fotografía 9: Mezcla

Fotografía 10: Moldeado

Fotografía 11: Secado en estufa

Fotografía 12: Aglomerado formado

FORMACIÓN DEL MATERIAL RECICLADO DE CUERO

Fotografía 13: Virutas secadas y molidas

Fotografía 14: Diferencia de virutas molidas

100

Fotografía 15: Mezcla del material

Fotografía 16: Moldeando

Fotografía 17: Secado en la estufa

Fotografía 18: Material Reciclado de cuero

101

Anexo M. Informe de resultados del análisis elemental de las virutas (INER,

2017).

103

Anexo N. Informe de resultados de cromo hexavalente emitido por la OSP

104

Anexo O. Hoja técnica de la enzima utilizada en el proceso de hidrólisis alcalina-

enzimática

105

Anexo P. Informe de ensayo presentado por la industria curtidora (Bustos, 2017)

106

Anexo Q. Tabla 2 de la Norma Técnica de desechos peligrosos y especiales (MAE,

2015)

107

Anexo R. Registro Oficial Nº 856 – Listado No. 1: Desechos Peligrosos por Fuente

Específica (MAE, 2012)

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